蛋白质基材料课件.ppt

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1、第七章 蛋白质基材料,目的和要求了解蛋白质的来源、组成、性质、改性及应用，重点掌握蛋白质的化学改性。内容和要点7.1 蛋白质概述7.2 大豆蛋白7.3 蚕丝蛋白7.4 蜘蛛丝蛋白,7.1 蛋白质概述,（1）蛋白质的存在蛋白质是生物体内主要的生物分子，存在于所有生物体内，是生命的物质基础。蛋白质主要由氨基酸组成，因氨基酸的组合排列不同而组成各种类型的蛋白质。蛋白质在细胞和生物体的生命活动过程中，起着十分重要的作用。各种生物功能和生命现象都是通过蛋白质来实现的，生物体的主要机能，如消化、排泄、运动以及对刺激的反应和繁殖都与蛋白质有关。蛋白质还参与基因表达的调节，以及细胞中氧化还原、电子传递、神经传

2、递乃至学习和记忆等多种生命活动过程。2012年诺贝尔化学奖- G蛋白偶联受体,诺贝尔化学奖- G蛋白偶联受体,G蛋白是一类可以与生物小分子GDP（二磷酸鸟苷）或GTP（三磷酸鸟苷）结合，具有特征性GTP酶活性的蛋白质。在动物体内，最重要的一类是“三聚体G蛋白”。这类G蛋白是生物体内信息传递的重要媒介，可以接收上游信号，并把这些信号传递给下游的诸如腺苷酸环化酶、磷脂酶C等效应器，产生多种第二信使，并通过级联放大最终产生各种生理效应。在信号转导的途径上，三聚体G蛋白的上游是一类具有七个跨膜区域的细胞膜受体蛋白，它们就是G蛋白偶联受体。这些蛋白质横跨在细胞的边界-细胞膜之上，一面可以接触外面世界的信

3、号，一面可以与细胞内部的物质发生作用，他们是细胞外信息进入细胞内的桥梁。,诺贝尔化学奖- G蛋白偶联受体,虽然这些微小的蛋白质看不见摸不着，但是它们与我们的日常生活息息相关，如果没有G蛋白偶联受体，人类根本无法生存下去。如果没有视紫质，我们将看不见光线；如果没有嗅觉受体，我们将闻不见气味；如果没有-肾上腺素受体，我们将无法调节血糖；如果没有毒蕈碱受体，乙酰胆碱将无法将心跳速度限定在合理范围内；如果没有5-羟色胺受体，我们甚至无法感受幸福,诺贝尔化学奖- G蛋白偶联受体,诺奖的产生：源自（莱夫科维茨）上个世纪60年代末起开始研究促肾上腺皮质激素。在成功分离得到了这种重要激素的受体，并成功地解析了

4、它的作用机制十余年之后，他所带领的研究团队第一次克隆到了编码这个受体的基因（科比尔卡）。很快他们发现这种受体的结构与之前发现的光受体视紫质有些许类似。,诺贝尔化学奖- G蛋白偶联受体,“这两种感受完全不同类型的刺激受体会不会是有联系的？”他们灵光一闪的念头使得G蛋白偶联受体家族被建立起来，因为他们知道肾上腺皮质激素受体与光受体结构类似，且都与G蛋白相互作用，当时人们所知道的类似的受体还有三十多个这些受体拥有相似的，埋藏在细胞膜内的跨膜区域，但是暴露在细胞内与细胞外的部分千差万别。这个家族的建立大大推动了人类对细胞信号转导途径的认识。,诺贝尔化学奖- G蛋白偶联受体,科比尔卡2011年在此领域又

5、取得了另一项重大突破：他和他的研究团队通过X射线晶体衍射的手段解出了-肾上腺素受体被激素激活、向细胞发送信号时的结构这是几十年来肾上腺皮质激素受体研究的又一重要成果，一方面为为G蛋白偶联受体信号转导途径的作用机制提供了最直接的实验证据，一方面也为将来的研究提供了更多值得参考的细节。一项前后进行了43年的杰出研究最终获得了诺贝尔奖，功夫不负有心人。科学，是值得奉献一生的事业。,7.1 蛋白质概述,（2）蛋白质的化学组成 蛋白质一般含碳50%55%、氢6%8%、氧20%23%、氮15%18%、硫04%，特种蛋白质还含有铜、铁、磷、钼、锌、碘等元素，因此蛋白质分子的组成较为复杂。蛋白质的含氮量较为稳

6、定，平均为16%，所以在分析生物制品时均以这个平均值为估测值。组成蛋白质的单体为氨基酸类。,7.1 蛋白质概述,氨基酸有两种旋光体。氨基酸除最简单的甘氨酸外都具有旋光性。一般蛋白质中仅有一种旋光体，即L-异构体。 D-型的旋光体仅见于细菌体中。氨基酸类的突出性质既取决于其所带有的侧链，更主要的是取决于氨基和羧基的空间结构。,L-型,D-型,7.1 蛋白质概述,（3）氨基酸及其性质,7.1 蛋白质概述,7.1 蛋白质概述,7.1 蛋白质概述,等电点中性氨基酸含有一个羧基和一个氨基，没有可离解的侧链，所以呈两性，形成一种内盐式的结构，这种分子同时具有两种离子的性质，又称为两性离子。正负离子浓度相等

7、，在电场内，不显示离子的移动，这时相应的pH称为氨基酸的等电点。,7.1 蛋白质概述,茚三酮反应,7.1 蛋白质概述,Van Slyke(范斯莱克)法-氨基酸定量和蛋白水解程度的测定Sanger(森格尔)反应-测定多肽或蛋白质中氨基酸的排列顺序,7.1 蛋白质概述,牛胰岛素的结构,甘氨酸,苯丙氨酸,天冬酰胺,丙氨酸,半胱氨酸,7.1 蛋白质概述,（4）蛋白质的结构 一级结构蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置。其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序。一级结构是蛋白质分子结构的基础，它包含了决定蛋白质分子所有结构层次构象的全部信息。蛋白质一级结构研究的内容包括蛋白质的氨

8、基酸组成、氨基酸排列顺序和二硫键的位置、肽链数目、末端氨基酸的种类等。二肽：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基失水形成的产物。所形成的酰胺键称为肽键。多肽：多个相同或不相同的氨基酸失水彼此用酰胺键（多个肽键）结合而形成的化合物。,7.1 蛋白质概述,二级结构二级结构是指多肽链借助于氢键沿一维方向排列成具有周期性结构的构象，是多肽链局部的空间结构。二级结构主要有-螺旋、-折叠、无规卷曲、-转角等几种形式，它们是构成蛋白质高级结构的基本要素。,7.1 蛋白质概述,-转角结构,-螺旋结构,-折叠结构,7.1 蛋白质概述,超二级结构介于蛋白质二级结构和三级结构之间的空间结构，指相邻的二级结构单元组合

9、在一起，彼此相互作用，排列形成规则的、在空间结构上能够辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件。基本形式有-螺旋聚集体(型)、-折叠聚集体(型)以及-螺旋和-折叠的聚集体(型)。,(a) 型 (b) 型 (c) 型,7.1 蛋白质概述,三级结构主要针对球状蛋白质而言，是指多肽链在二级结构、超二级结构以及结构域的基础上进一步卷曲折叠形成的复杂球状分子结构。稳定蛋白质三维结构的作用力主要是一些所谓弱的相互作用或称非共价键或次级键，包括氢键、范德华力、疏水作用和盐键（离子键），也包括共价二硫键。,稳定蛋白质三维结构的各种作用力盐键；氢键；疏水作用；范德华力；二硫键,7.1 蛋白质概述,四级结构四级

10、结构是指在亚基和亚基之间通过疏水作用等次级键结合成为有序排列的特定的空间结构。 四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基，亚基通常由一条多肽链组成，有时含两条以上的多肽链，单独存在时一般没有生物活性。 稳定四级结构的作用力与稳定三级结构的没有本质区别。,血红蛋白四级结构示意图,7.1 蛋白质概述,（5）蛋白质的性质蛋白质是由氨基酸组成的大分子化合物，其理化性质一部分与氨基酸相似，如两性电离、等电点、呈色反应、成盐反应等，也有一部分又不同于氨基酸，如高分子量、胶体性质、变性等。蛋白质的胶体性质：蛋白质大分子溶液在一定溶剂中超速离心时可发生沉降。沉降速度与向心加速度之比值即为蛋白质的沉降系数S。分

11、子愈大，沉降系数愈高，故可根据沉降系数来分离和鉴定蛋白质。,7.1 蛋白质概述,蛋白质的变性：蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力、激素丧失活性等，称之为蛋白质的变性。变性蛋白质只是空间构象发生破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键、二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠（SDS）等。,7.1 蛋白质概述,蛋白质的沉淀 ：蛋白质分子凝聚并从溶液中析出的现

12、象称为蛋白质沉淀。变性蛋白质一般易于沉淀，但也可不变性而使蛋白质沉淀；在一定条件下，变性的蛋白质也可不发生沉淀。蛋白质所形成的亲水胶体颗粒具有两种稳定因素，即颗粒表面的水化层和电荷。若无外加条件，不致于互相凝聚。然而除掉这两个稳定因素（如调节溶液pH至等电点或加入脱水剂），蛋白质便容易凝聚析出。引起蛋白质沉淀的主要方法：盐析、重金属盐沉淀蛋白质、生物碱试剂以及某些酸类沉淀蛋白质、有机溶剂沉淀蛋白质、加热凝固,7.2 大豆蛋白,（1）来源与组成大豆蛋白质是大豆的主要组分，是资源丰富、品质优良、加工易得并且价格低廉的植物性蛋白质，约占全球植物蛋白蕴藏和消费总量的60%，被誉为“生长着的黄金”。大豆

13、最主要的组分是蛋白质、油脂、碳水化合物、粗纤维和水分。其中，蛋白质含量约为36%，油脂19%，碳水化合物22.5%，纤维5%，水分12%，灰分5.5%。大豆蛋白主要成分为大豆球蛋白和大豆乳清蛋白，其中，大豆球蛋白占90%，主要由2S、7S、11S和15S四种球蛋白亚基组成，其中2S约为8%、7S约35%、11S约52%、15S约5%，视品种和产地不同而不同 。,7.2 大豆蛋白,（2）大豆蛋白的提取 根据加工过程和蛋白质组分含量的不同，大豆的加工可分为大豆粉（SF）、大豆浓缩蛋白（SPC）、大豆分离蛋白（SPI）和大豆渣（SD），前三者是大豆蛋白质的主要产物，而大豆渣是副产物。大豆粉分为全脂大

14、豆粉和脱脂大豆粉，用作工业原料的主要是后者。脱脂大豆粉又分为烘烤的脱脂大豆粉和低变性脱脂大豆粉，它是大豆经过清洗、干燥、榨油（或抽提）、脱皮、脱除溶剂、粉碎、过筛等加工工序后所得的粉末。,7.2 大豆蛋白,大豆渣是大豆经榨油（或抽提）、并且分离出大豆浓缩蛋白或大豆分离蛋白后剩余的残渣。 大豆浓缩蛋白是指从高质、干净、完整和脱皮大豆中除去大豆油和水溶性非蛋白部分后，含有不少于70%（干基）的大豆蛋白质。 大豆分离蛋白是指从高质、干净、完整和脱皮大豆中除去大豆油和水溶性非蛋白部分后，含有不少于90%（干基）的大豆蛋白质。,7.2 大豆蛋白,（3）大豆蛋白的性质溶解特性：溶液的pH值为9以上时，大部

15、分SPI能溶解于水中；当pH值为4.64（大豆蛋白的等电点）时，其溶解度最小。pH值低于6.5时，11S球蛋白的溶解度比7S降低的快，可用来分离提纯11S与7S级分。 聚集-解聚：当蛋白质所处的环境发生变化时，7S和11S球蛋白在水溶液中将发生可逆或不可逆的聚集-解聚转变。引起聚集-解聚的因素很多，如酸碱度、离子强度、温度、加热时间、共存物以及超声波处理等。,7.2 大豆蛋白,变性：当大豆蛋白质受到外界各种因素的作用时，维持其高级结构的氢键或次级键遭到破坏，其分子原有的特殊构象发生转变，从而导致蛋白质的物理、化学及生物学特性发生变化，即大豆蛋白质的变性。蛋白质变性后最显著的特征是溶解度降低，因

16、而测定其溶解度即可以衡量蛋白质的变性程度。 吸水和保水性：所谓吸水性是指干燥蛋白质在一定温度下达到水分平衡时的含水量。保水性是指离心分离后蛋白质中残留的水分含量。大豆蛋白的吸水性和保水性除与自身结构特征有关外，还与所处环境的pH值有关。,7.2 大豆蛋白,凝胶性：凝胶性是指蛋白质形成胶体状结构的好坏程度。凝胶的形成伴随着蛋白质的变性。蛋白质凝胶形成的先决条件是蛋白质分子、分子束或者聚集体之间以及蛋白质和水分子之间的相互作用使体系形成三维网络结构。 乳化性和起泡性：大豆蛋白质是表面活性剂，能使水和油的表面张力降低，还能降低水与空气的表面张力，使之发生乳化。大豆蛋白的乳化性有两种作用，一是促进油-

17、水型乳状液的形成，二是使乳状液稳定。大豆蛋白质的分散液在搅拌时会形成泡沫，使体积增大。这种泡沫主要是由许多空气小滴被一层表面活化的可溶性蛋白薄膜包裹着的群体所形成，它降低了空气和水的表面张力。,7.2 大豆蛋白,（4）大豆蛋白的改性物理改性 机械处理、挤压、冷冻、加热、辐射、超声波处理 化学改性（1）酸、碱、盐作用下的改性（2）酰化改性（3）磷酸化改性（4）蛋白质的交联酶法改性,7.2 大豆蛋白,（5）大豆蛋白的应用大豆蛋白塑料 1）小分子增塑的大豆蛋白塑料-水、甘油、多羟基醇 2）大豆蛋白/高分子共混塑料天然高分子、合成高分子 3）化学改性大豆蛋白塑料-交联、酰化、引入-NCO胶黏剂 膜材料

18、 纤维材料 生物医用材料,7.3 蚕丝蛋白,（1）蚕丝蛋白的来源蚕丝来源-蚕蚕：蚕蛾科昆虫的一种。幼虫成熟后吐丝做茧，在茧里变成蛹，蛹变成蚕蛾。有家蚕、柞蚕、蓖麻蚕等多种。蚕丝是织绸缎的原料。,7.3 蚕丝蛋白,7.3 蚕丝蛋白,（2）蚕丝的组成蚕丝主要由丝素和丝胶两部分组成，丝素和丝胶都是蛋白质，它们占茧丝总重量的90%以上，此外还含有少量的无机物、脂腊、色素和碳水化合物等。,几种蚕丝的组分含量,7.3 蚕丝蛋白,丝素蛋白的组成丝素蛋白是蚕丝中主要的组成部分，约占蚕丝总质量的70%以上。丝素蛋白中包括18种氨基酸，其中较为简单的甘氨酸、丙氨酸和丝氨酸约占总组成的85%，三者的摩尔比为4:3:

19、1，并且按一定的序列结构排列成较为规整的链段，这些链段大多在丝素蛋白的结晶区域；而带有较大侧基的苯丙氨酸，酪氨酸、色氨酸等主要存在于非晶区域。丝素蛋白中，带亲水基团的丝氨酸、酪氨酸、谷氨酸、天冬氨酸、赖氨酸和精氨酸等约占氨基酸重量的30%，酸性氨基酸多于碱性氨基酸。,7.3 蚕丝蛋白,丝素蛋白的结构关于丝素蛋白的分子链是由单一分子链组成还是由两个或两个以上亚单元连接而成，目前尚无定论。丝素蛋白的聚集态结构由结晶态和无定形态两部分组成，其中结晶区占纤维总量的50%60%。 丝素蛋白分子链主要包括三种构象：无规线团、-螺旋和-折叠链结构。它有三种结晶，分别为Silk I （-螺旋和-折叠构象交替堆

20、积而成，正交晶系）、Silk II（由“丙氨酸-甘氨酸”重复单元形成，正交晶系）和Silk III（聚甘氨酸的三螺旋构象，六边形晶系）。,7.3 蚕丝蛋白,丝胶蛋白的组成及结构丝胶蛋白包在丝素蛋白的外部，约占蚕丝总质量的25%左右，它可以溶解于热水中。丝胶蛋白的氨基酸组成与丝素蛋白相仿，但各氨基酸的含量却明显不同。丝胶蛋白在丝素蛋白的外围呈层状分布，按照在水中溶解速度的差异，由外向内依次分为丝胶I、丝胶II、丝胶III和丝胶IV。 丝胶I为非结晶物质，而丝胶II、III、IV则为结晶物质，丝胶II和丝胶III具有不同的结晶结构。 丝胶蛋白分子的构象呈现复合螺旋和-折叠的混合形式，其中-折叠约占

21、23.3%35.6%，并且难溶的丝胶级分中，-折叠的比例较高。,7.3 蚕丝蛋白,（3）蚕丝蛋白的性质 物理性质 蚕丝的应力-应变曲线中存在着明显的屈服点，就屈服应力和断裂强度而言，桑蚕丝比羊毛要高得多。蚕丝纤维在形成过程中，受到拉伸和吐丝口的挤压作用，因而不但分子链较为伸直、取向度较高，而且分子链之间的排列也较为整齐，故而具有较高的断裂强度和较低的断裂延伸率。蚕丝不溶于水，但是能吸收相当的水分，吸水的同时体积膨胀，而且膨胀的主要表现为直径变粗，长度变化不明显。,7.3 蚕丝蛋白,化学性质 酸碱能引起蚕丝蛋白的水解，水解程度主要由溶液的pH值、温度和反应时间决定。 蚕丝蛋白对氧化剂和还原剂的作

22、用敏感性很低，常用亚硫酸钠、亚硫酸氢钠等还原剂对蚕丝进行漂白脱色处理。 蚕丝的耐光性较差，在日光照射下容易泛黄。 蚕丝的耐热性较好。175时开始逐步失重，颜色由白变黄，至280时完全变黑。蚕丝的导热性很低，比棉、麻、羊毛的保暖性都好。,7.3 蚕丝蛋白,（4）蚕丝蛋白的改性接枝改性 化学引发实现烯类单体在丝素蛋白纤维表面上的接枝聚合 金属离子及还原剂引发体系 非金属化合物引发体系 光酶剂引发体系 化学交联改性：提高和改良丝素蛋白膜的力学性能 共混改性：聚丙烯腈/丝素蛋白、纤维素/丝素蛋白,7.3 蚕丝蛋白,（5）蚕丝蛋白的应用纺织领域：真丝服装 食品方面：降压、预防“老年性中风”和痴呆症、促进

23、胰岛 素的分泌、解酒保肝 化妆品方面：营养、保湿 日化和环保领域：生物降解塑料、涂层 医药领域：手术缝线、药物缓释、抗凝血活性 医学材料领域：人造皮肤、人造血管、人工肌腱和韧带、 人造骨骼及人造牙齿、蚕丝隐形眼镜及角膜 生物技术领域：固定化酶载体制作生物传感器,7.4 蜘蛛丝蛋白,（1）蜘蛛丝蛋白的来源蜘蛛丝蛋白的来源-蜘蛛蜘蛛：节肢动物门/蛛形纲/蜘蛛目。外形特征是8只脚，身体呈圆形或长圆形，分为头胸部和腹部，中间有细的腹柄相连。蜘蛛丝突出的性能主要表现在强度高、弹性好、断裂伸长大、初始模量大、断裂功大，而且耐腐蚀、抗酶解，是迄今为止所知道的最强韧的材料，被誉为“生物钢”。,7.4 蜘蛛丝蛋

24、白,例如：大腹圆蛛 大囊状腺、小囊状腺、葡萄状腺、梨状腺、管状腺、鞭毛状腺、集合状腺 大囊状腺分泌出牵引丝（拖丝）、放射状丝以及构成蜘蛛网骨架的框丝；小囊状腺分泌出牵引丝、框丝；葡萄状腺分泌出捕获丝；管状腺分泌出包卵的卵茧丝；鞭毛状腺分泌出蜘蛛网的横丝；梨状腺分泌出附着盘；而集合状腺分泌出横丝表面的粘性物质。,7.4 蜘蛛丝蛋白,（2）蜘蛛丝蛋白的组成蜘蛛丝的主要成分与蚕丝一样，为蛋白质，基本组成单元为氨基酸。不同种类的蜘蛛以及同一蜘蛛的不同腺体所分泌出的蛛丝的氨基酸组成存在着较大的差别。所有蜘蛛丝最重要的组成单元均为小侧基的甘氨酸、丙氨酸和丝氨酸。与蚕丝明显不同的是，蜘蛛丝中还含有较多的谷氨

25、酸、脯氨酸等大侧基的氨基酸。,7.4 蜘蛛丝蛋白,（3）蜘蛛丝蛋白的结构蜘蛛丝与蚕丝在结构上有着相似之处，都是由结晶区和非结晶区交替排列而成，其结晶度约为蚕丝的55%60%。 蜘蛛丝的分子构象主要为-折叠构象，分子链沿着纤维轴线的方向呈反平行排列，相互之间以氢键结合，形成栅片状的片层结构并相互重叠在一起而构成结晶区，结晶区主要为丙氨酸链段。栅片之间为非结晶区，其距离不固定，在0.931.57nm之间，主要由甘氨酸、丙氨酸以外的大侧基氨基酸组成。,7.4 蜘蛛丝蛋白,蜘蛛丝高强高韧的原因结晶区的多肽链分子间以氢键结合，分子间作用力很大，沿着纤维轴线方向排列的晶区结构使纤维在外力作用时有较多的分子

26、链能承受外力作用，故而蜘蛛丝具有很高的强度。在非结晶区大分子多呈-转角状，当受到拉伸时，会形成-转角螺旋状，从而赋予蜘蛛丝良好的弹性。沿着纤维轴线方向排列的晶态-折叠链栅片还具有多功能的铰链作用，在非结晶区域内形成一个模量较高的薄壳。,7.4 蜘蛛丝蛋白,（4）蜘蛛丝蛋白的性能蜘蛛丝光滑、透明，耐紫外线性能强。蜘蛛丝具有很好的耐高低温性能，200以下表现出良好的热稳定性，300以上才变黄。在-50-60的低温下仍保持弹性。蜘蛛丝在水中有相当大的溶胀性，纵向有明显的收缩。蛛丝不溶于稀酸、稀碱，仅溶于浓硫酸、溴化锂、甲酸等，且耐腐蚀，对大部分蛋白水解酶具有抗性。生物可溶，并可以生物降解和回收。,7

27、.4 蜘蛛丝蛋白,难以置信的强度和弹性。,7.4 蜘蛛丝蛋白,重组蜘蛛丝蛋白重组DNA技术：从分子层面开始控制材料构架的所有方面。使用生物合成过程的能量来控制聚合的顺序和链的长度。将蜘蛛丝蛋白的基因复制编码植入酵母和细菌，使得细菌和酵母产生类似的蛋白质，其结构等同于蜘蛛用来拉丝的蛋白质，再将这种蛋白质溶解于化学溶剂中，溶液通过湿法成型纺丝即可纺出坚固的纤维，即重组蜘蛛丝。,7.4 蜘蛛丝蛋白,（5）蜘蛛丝蛋白的应用军事方面的应用：防弹衣、降落伞、装备及军事建筑物的理想防护罩、航天结构材料和织造航天服。微电子领域的应用：高强度纳米导线 高强度材料方面的应用 医疗卫生方面的应用 纺织制衣方面的应用,思考题,1、蛋白质的化学组成。2、蛋白质的一级、二级、三级及四级结构特点。3、蛋白质的基本组成单位。4、氨基酸的鉴定方法。5、说明3种大豆蛋白的化学改性方法。6、蚕丝蛋白的组成及性质。7、利用蜘蛛丝蛋白的结构说明蛛丝高强高韧的原因。,请结合所学知识及自己的观点从生物降解材料、医疗卫生、农业、工业、水处理等领域（任选3个）谈谈生物质材料的应用及发展趋势。,