生物化学知识点总结ppt课件.ppt

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1、生物化学知识点总结,第一章 蛋白质化学,1、氨基酸的分类：,生物体中的氨基酸,常见蛋白质氨基酸（20种）,不常见蛋白质氨基酸,非蛋白质氨基酸,蛋白质氨基酸按侧链R基的极性分为：,记住：20种蛋白质氨基酸的结构式，三字母符号。例题：1、请写出下列物质的结构式：赖氨酸，组氨酸，谷氨酰胺。2、写出下列缩写符号的中文名称：Ala Glu Asp Cys 3、是非题：1）天然氨基酸都有一个不对称碳原子。2）自然界的蛋白质和多肽类物质均由L氨基酸组成。,2、氨基酸的酸碱性质,Henderson-Hasselbalch方程：,pH=pKa+lg,质子受体,质子供体,例题：1、Henderson-Hassel

2、balch方程为。2、当溶液中的pH值大于某一可解离的pKa值时，该基团有一半以上被解离。,3、氨基酸的等电点（pI）：使氨基酸处于净电荷为零时的pH。,对于R基不解离和酸性氨基酸：pI=1/2(pK1+pK2),对于碱性氨基酸：pI=1/2(pK2+pK3),4、紫外光谱性质：三种氨基酸具有紫外吸收性质。最大吸收波长：酪氨酸275nm；苯丙氨酸257nm；色氨酸280nm。一般考选择题或填空题。,5、化学反应：与氨基的反应：,酰基化反应,氨基酸与 5一二甲氨基萘-1-磺酰氯（dansyl chloride,DNS）的反应,烃基化反应,与2、4一二硝基氟苯的反应,与苯异硫氰酸（酯）的反应,与羧

3、基的反应：成盐和成酯反应（保护羧基）；成酰氯反应和叠氮反应（活化羧基）,氨基和羧基共同参加的反应：与茚三酮反应，成肽键反应,离子交换树脂,阳离子交换树脂：可以解 离出H+与混合物中的阳离子交换，使之吸附在树脂上。,阴离子交换树脂：可以解离出OH-与混合物中的阴离子交换，使之吸附在树脂上,氨基酸在相同pH值所带电荷数目不同，可以用这种方法分离，在吸附到树脂上后，再改变洗脱液的pH值和盐浓度将氨基酸从树脂上洗脱下来。,6、蛋白质的结构层次一级（10）结构（primary structure）：指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。二级（20）结构（secondary structure）：指多肽链借助

4、氢键排列成一些规则片断，螺旋，-折叠，-转角及无规则卷曲。,三级（30）结构（tertiary structure）：指多肽链借助各种非共价键在二级结构的基础上进一步弯曲，折叠成具有特定走向的紧密球状构象。四级（40）结构(quaternary struture)：指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。,7、维持蛋白质各级结构的作用力：一级结构：肽键二，三，四级结构：氢键，范德华力，疏水作用力，离子键和二硫键。,肽平面（酰胺平面）：参与肽键的6个原子被约束于一个平面上，与此相应的-C-CO-NH-C-则称为肽单元。肽的化学反应：双缩脲反应（产生蓝紫色物质）,测定多肽链的数目,拆

5、分多肽链,断开多肽链内的二硫键,测定每一肽链的氨基酸组成,鉴定多肽链的N-末端和C-末端,裂解多肽链为较小的肽段,测定各肽段的氨基酸序列,利用重叠肽重建完整多肽链的一级结构,确定二硫键的位置,8、蛋白质一级结构的测定（9步）,酶裂解法：蛋白水解酶可以用于肽链的断裂。最常用的酶：胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶），胃蛋白酶，嗜热菌蛋白酶，梭菌蛋白酶等等。,胰蛋白酶：Lys和Arg羧基所参加的反应糜蛋白酶：Phe，Tyr，Trp羧基端肽键。梭菌蛋白酶：Arg的羧基端溴化氰：只断裂Met的羧基形成的肽键。,螺旋结构要点：（1）螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转10

6、0，上升0.15nm。（2）第n个肽键的羰基氧与远在第（n+4）个氨基酸氨基上的氢形成链内氢键（hydrogen bond），氢键的走向平行于螺旋轴，所有肽键都能参与链内氢键的形成。R基伸向螺旋的外侧。（3）螺旋中每个-C的和分别在47和57。（4）99是右手螺旋。,超二级结构（super-secondary structure）：由若干相邻的二级结构元件（主要是螺旋和折叠）组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的有规则的二级结构组合（combination）或二级结构串（cluster）,结构域：结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是一个相对独立的紧密球状

7、实体,氧合曲线,血红蛋白氧合曲线,肌红蛋白氧合曲线,波耳效应：当H+离子浓度增加时，pH值下降，氧饱和度右移，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应（Bohr效应）。,第二章 核酸化学,1、核苷酸：四种碱基的结构式，四种核苷酸的结构式，四种脱氧核苷酸的结构式，假尿嘧啶核苷酸的结构式，环腺苷酸的结构式。,2、核酸的一级结构：核苷酸是核酸的基本结构单位。核苷酸以磷酸二酯键连接。例题：核酸的基本结构单位是。,3、DNA的二级结构：双螺旋 Watson双螺旋的结构特点，双螺旋类型，双螺旋的维持力,Watson的双螺旋结构要点：1、两条反向的多核苷酸链围绕同一条中心轴呈右手螺旋盘绕。2、磷酸和

8、脱氧核糖链在螺旋的两侧，碱基在螺旋的中间，两条链的碱基两两配对，A与T形成两个氢键，G与C形成三个氢键。3、双螺旋直径为2nm，相邻两对碱基垂直距离为0.34nm，每圈螺旋中有10对碱基每圈螺距为3.4nm。4、在双螺旋的表面形成大、小两个凹槽分别称为大沟、小沟。5、两条链借碱基之间的氢键和碱基堆积力牢固的连结起来，维持DNA双螺旋结构。,DNA双螺旋结构的不同类型：Watson双螺旋结构被称为BDNA。除此之外还有A型和Z型等等。Z型双螺旋是左手螺旋。,DNA双螺旋结构的维持力：氢键 碱基堆积力 离子键 范德华力,4、tRNA的二级结构和三级结构 二级结构：三叶草形结构 三级结构：倒L形。,

9、5、原核生物和真核生物mRNA的区别 原核生物mRNA为多顺反子mRNA。真核生物mRNA具5端帽子和3端多聚腺苷酸结构，是单顺反子。,6、限制性内切酶：在细菌中发现的，具有严格的碱基序列专一性，主要是降解外源的DNA一类酶。,7、核酸的紫外吸收在260nm处有最大光吸收DNA和RNA的定量测定和纯度测定 测定纯度：通过测定A260/A280的比值鉴定纯度，纯DNA比值大于1.8，纯RNA比值大于2.0,8、增色效应：核酸的光吸收值比核苷酸光吸收值的和少3040%，当核酸变性或降解时光吸收值显著增加（增色效应）减色效应：核酸复性后，光吸收值又回复到原有水平（减色效应）。Tm：通常把DNA的双螺

10、旋结构失去一半时的温度称为DNA的熔点或熔解温度(melting temperature,Tm)。,DNA的Tm值大小与下列因素有关：（）DNA的均一性（）GC之含量（）介质中的离子强度,9、定糖法 原理：根据RNA中的核糖，DNA中的脱氧核糖的颜色反应可以对RNA和DNA进行定量测定。DNA的测定用二苯胺法；RNA的测定用地衣酚法。,第三章 酶,1、酶的概念 经典概念：是一类由活细胞产生的，具有特殊催化能力，高度专一性的蛋白质。目前的定义：是生物体内一类具有催化能力和特定空间构象的生物大分子。,2、酶作为生物催化剂的特点 1）酶易失活：2）催化效率高：3）具有高度专一性：4）酶活性受到调节和

11、控制：,4、全酶酶蛋白辅助因子5、酶的系统命名法例题：写出下列反应酶的国际系统命名,6、酶的分类 1）氧化还原酶 2）转移酶 3）水解酶 4）裂合酶 5）异构酶 6）合成酶,7、酶活力的概念，酶活力单位，比活力，总活力 酶活力是指酶催化某一化学反应的能力。用一定条件下所催化的某一反应的速率来表示。酶活力单位：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量（unit,U）。,8、酶的专一性假说：锁钥学说，诱导契合假说9、酶的专一性分为结构专一性和立体异构专一性。10、酶的活性部位：酶分子中能和底物结合并起催化作用的空间部位，分为结合部位和催化部位。,11、米氏方程 米氏常数的意义：米

12、氏常数Km是当酶的反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度，单位是浓度单位（mol/L）。Km是酶的一个特性常数，只与酶的性质有关。,5、Km的求法：1）Lineweaver-Burk双倒数作图法,1/v,1/S,-1/Km,1/Vmax,将米氏方程两边取倒数，得此方程：,=,1,S,1,v,1,Vmax,12、温度系数（Q10）：反应提高10，其酶促反应速率与原来反应速率之比。13、酶的抑制作用：酶的必需基团受到某种物质影响发生改变，导致酶活性降低或丧失。,抑制作用的类型,根据抑制剂与酶的结合方式分为,1）不可逆抑制,2）可逆抑制,1）不可逆抑制作用：抑制剂与酶以共价键结合，引起酶活性下降或

13、丧失，不能用透析，过滤等方法除去抑制剂使酶复活。,可逆抑制作用：抑制剂与酶以非共价键结合，引起酶活性丧失或者降低，可以用物理化学方法除去抑制剂，使酶复活。分为三类：竞争性抑制作用 非竞争性抑制作用 反竞争性抑制作用,竞争性抑制作用：抑制剂（I）与底物（S）有相似的结构，它们竞争酶的活性部位，从而影响底物与酶的正常结合，使酶的活性降低，这种抑制作用可以通过增加底物浓度解除。,非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心以外的部位结合，不妨碍酶与底物的结合，可以形成ESI复合物，这种复合物不能进一步转变为产物。这种抑制作用不能用增加底物的方式解除。反竞争性抑制作用：酶与底物结合后才能与抑制剂结合形成ESI

14、复合物，这种复合物不能分解为产物，从而抑制了酶的活性。,可逆抑制作用的动力学 1）竞争性抑制作用,加入竞争性抑制剂后的米氏方程：,v=,VmaxS,Km,(1+I/Ki),+S,加入竞争性抑制剂后，Vmax不变，Km变大。,2）非竞争性抑制剂：,加入非竞争性抑制剂后的米氏方程：,v=,Km,+S,加入非竞争性抑制剂后，Vmax变小，Km不变。,3）反竞争抑制作用 米氏方程变为：,+S,v=,加入反竞争抑制剂，Vmax和Km都变小。,16、决定酶高效率的机制：邻近效应和定向效应；诱导契合；酸碱催化；共价催化；局部微环境的影响。17、酶的别构调节：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆的非共价结合，使

15、酶发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节。效应物：能使酶分子发生别构作用的物质，又分为正效应物和负效应物。,第四章 维生素,1、维生素：是维持机体正常生命活动不可缺少的小分子有机物。分为脂溶性维生素和水溶性维生素2、维生素A缺乏症：夜盲症3、维生素D缺乏症：佝偻病4、维生素B1：是TPP的前体；TPP是丙酮酸脱羧酶，乙酰乳酸合成酶，戊糖磷酸途径中转酮酶的辅酶。缺乏症是脚气病。,5、维生素PP：是NAD，NADP的组成成分。6、维生素B2是FAD，FMN的组成成分7、泛酸是辅酶A的组成成分8、维生素B6是磷酸吡哆胺和磷酸吡哆醛的前体，这两种物质主要作为转氨酶和脱羧酶的辅酶,9、维生

16、素B12的缺乏症：恶性贫血10、叶酸：是四氢叶酸的前体，四氢叶酸是体内一碳单位的载体。11、硫辛酸作为丙酮酸脱氢酶系中的一个辅酶。,第五章 糖代谢,1、糖酵解：发生场所，反应过程，酶，调控酶，限速反应，能量变化及生理意义场所：细胞质调控酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶净产生2个ATP,糖酵解途径的生理意义 1）在缺氧条件下为机体提供能量 2）为其它合成反应提供碳骨架 3）把葡萄糖转变为丙酮酸，为柠檬酸循环最终的氧化做准备,2、三羧酸循环：场所，反应过程，酶，调控酶，能量产生，生理意义产所：线粒体调控酶：柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶和-酮戊二酸脱氢酶能量产生：26个ATP,柠檬酸循环的生理

17、意义 1）是机体获得能量的主要途径 2）是物质代谢的中枢 3）柠檬酸循环的中间产物可作为细胞组分碳骨架的前体物质。,3、糖原合成和分解：场所和过程4、糖异生：三个迂回措施5、磷酸戊糖途径的生理意义是细胞产生还原力（NADPH）的主要途径。是细胞内不同结构糖分子的重要来源，并为各种单糖的相互转变提供条件,6、乙醛酸途径中两个特有的酶：异柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶7、胰岛素，胰高血糖素，肾上腺素，糖皮质激素对血糖的作用。,第六章 生物氧化,1、生物氧化的概念：是有机物在活细胞中进行氧化分解生成二氧化碳和水，并释放出能量的过程。2、呼吸链：在生物氧化过程中，基质脱下的氢经过一系列传递体传递，最后与氧结

18、合生成水的电子传递系统，在具有线粒体的生物中，呼吸链分为NADH链和FADH2链两种。,4、呼吸链的组成：NADH链：NADH辅酶Q还原酶，辅酶Q，辅酶Q细胞色素c还原酶，细胞色素c，细胞色素氧化酶。FADH2链：FADH2辅酶Q还原酶，辅酶Q，辅酶Q细胞色素c还原酶，细胞色素c，细胞色素氧化酶。,5、底物水平磷酸化：在代谢过程中，由于底物分子内部能量重新分布产生的高能磷酸键转移给ADP，产生ATP或GTP的反应。6、氧化磷酸化：电子在呼吸链传递过程中释放的能量，在ATP合成酶催化下，促使ADP生成ATP，这是氧化与磷酸化相偶联的反应，称为氧化磷酸化，是生物合成ATP的主要方式。,7、氧化作用

19、和磷酸化作用相偶联的部位,8、呼吸抑制剂阻断呼吸链的部位：,NADH,NADH-Q还原酶,QH2,C1,C,细胞色素氧化酶,鱼藤酮安密陀杀粉蝶菌素,抗霉素A,氰化物叠氮化合物CO,9、解偶联剂：2，4-二硝基苯酚 10、氧化磷酸化抑制剂：寡霉素 11、离子载体抑制剂：缬氨霉素,12、磷氧比（P/O比）：指每消耗一分子O2产生的ATP分子数。从NADH到O2，P/O比是3；从FADH2到O2，P/O比是2。,计算当一对电子从NADH转移到细胞色素C的反应中，标准自由能的变化。(pH=7.0,250C，NAD/NADH+H+E0,=-0.32V,Cyt C Fe3+/Fe2+E0,=+0.235V

20、)答案：G0nFE 223.062【0.235（0.32）】25.6 Kcal/mol,第七章 脂类代谢,脂类代谢,分解代谢,合成代谢,脂肪分解,磷脂分解,酮体代谢,脂肪的合成,磷脂的合成,胆固醇的合成,1、脂肪酸的氧化分解氧化1）脂肪酸的活化 部位：细胞质；酶：脂酰辅酶A合成酶 需要消耗1个ATP，2个高能磷酸键。不可逆反应。,2）长链脂肪酸的转运：脂酰肉碱转运机制,线粒体外膜,线粒体内膜,脂酰肉碱转移酶,脂酰肉碱转移酶,脂酰CoA,脂酰CoA 肉碱,辅酶A 脂酰肉碱,脂酰肉碱 辅酶A,脂酰CoA 肉碱,膜间隙,基质,细胞质,载体,3）氧化 部位：线粒体 反应过程：脱氢，水化，脱氢，硫解 酶

21、:脂酰辅酶A脱氢酶（FAD辅酶），烯酰辅酶A水合酶，3羟脂酰辅酶A脱氢酶(NAD+辅酶)，硫解酶 能量产生：乙酰辅酶A进入TCA循环，NADH和FADH2进入呼吸链。,-氧化过程 4步反应：脱氢，加水，脱氢，硫解,CH3-(CH2)12-CH2-CH2-COSCoA,脂酰辅酶A脱氢酶,FAD,FADH2,脂酰辅酶A,2-tris-烯酰辅酶A,烯酰辅酶A水合酶,H2O,3-羟脂酰辅酶A,3羟脂酰脱氢酶,NADH+H+,硫解酶,CH3-COCoA,2、磷脂酶A1，磷脂酶A2，磷脂酶C，磷脂酶D的作用位点。,3、酮体产生 酮体：是一类小分子有机物，脂肪酸分解代谢产生的特有中间产物，包括乙酰乙酸，羟丁

22、酸，丙酮。产所：肝脏线粒体 原料：乙酰辅酶A 关键酶：羟甲基戊二酸单酰辅酶A合成酶,4、酮体的利用：解酮作用（ketolysis）由于肝内缺乏分解酮体所需要的硫激酶，酮体的分解须在肝外组织中进行（转硫酶的作用相当于硫激酶），最终转变成乙酰CoA进入三羧酸循环途径氧化供能。,5、脂肪酸的合成 分为从头合成途径和延长途径从头合成途径的产所：细胞质原料：乙酰辅酶A乙酰辅酶A的转运：柠檬酸丙酮酸循环酰基载体蛋白（ACP）的作用：脂肪酸合成酶系中的酰基载体。合成氢源：NADPH+H+,6、脂肪酸合成与分解代谢的区别(P264),区别点,脂肪酸合成,脂肪酸分解,发生场所 细胞质 线粒体,载体 ACP Co

23、ASH,转运机制 柠檬酸-丙酮酸循环 肉碱载体系统,二碳片断 丙二酸单酰CoA 乙酰CoA,反应方向 最后合成羧基端 最先分解羧基端,羟脂基中间体 D-型 L-型,氢受体 NADPH FAD,NAD+,酶 7个酶 4个酶,能量变化 吸收能量 释放能量,丙酮酸氧化脱羧,氧化,酮体分解,乙酰辅酶A,TCA循环,脂酸合成,生成酮体,胆固醇合成,第八章 氨基酸的代谢,氨基酸的代谢,分解代谢,合成代谢,共同代谢途径,碳骨架代谢,1、氮的平衡：氮的总平衡；氮的正平衡；氮的负平衡2、必需氨基酸：8种，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，苏氨酸，甲硫氨酸，苯丙氨酸，色氨酸，赖氨酸,3、氨基酸共同代谢途径脱氨基作用：转氨

24、，脱氨，联合脱氨转氨作用的酶：转氨酶（辅酶是磷酸吡哆醛，维生素B6的衍生物）转氨作用的机制：乒乓机制,转氨基作用,转氨基作用由转氨酶(transaminase)催化，将-氨基酸的氨基转移到-酮酸酮基的位置上，生成相应的-氨基酸，而原来的-氨基酸则转变为相应的-酮酸。,转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛，维生素B6的衍生物,脱氨基作用的酶：L氨基酸氧化酶，谷氨酸脱氢酶（辅酶NAD+NADP+）,联合脱氨基作用：以谷氨酸为中心的联合脱氨基作用，天冬氨酸的联合脱氨基作用,以谷氨酸为中心的联合脱氨基作用,天冬氨酸的联合脱氨基作用,+,天冬氨酸（Asp）,次黄嘌呤核苷酸（IMP）,腺苷酸代琥珀酸,H2O,裂合酶,

25、+,延胡索酸,腺苷酸（AMP）,H2O,NH3,骨骼肌中氨基转运：葡萄糖丙氨酸循环氨基的去路尿素循环 产所：线粒体和细胞质 限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶,胞液,线粒体,尿素合成的鸟氨酸循环,氨基的脱羧反应：产物是一级胺，大部分一级胺有毒，少数作为生物活性物质。-氨基丁酸：抑制性神经递质组胺：强烈的血管舒张剂，能增加毛细血管的通透性。5-羟色胺：脑内5-羟色胺可作为抑制性神经递质。在外周组织，5-羟色胺有收缩血管的作用,第九章 核酸代谢,核酸代谢,核酸降解,核酸合成,核苷酸的合成,DNA的合成,RNA的合成,1、核酸的降解：蛇毒磷酸二酯酶和牛脾磷酸二酯酶的作用位点,牛脾磷酸二酯酶,蛇毒磷酸二酯酶

26、,腺苷酸,腺苷酸脱氨酶,次黄苷酸,次黄苷,核苷酸酶,Pi,戊糖1磷酸,次黄嘌呤,核苷磷酸化酶,核苷,核苷脱氨酶,腺嘌呤,腺嘌呤脱氨酶,黄嘌呤,鸟嘌呤,尿酸,尿囊素,尿囊酸,尿素乙醛酸,人，猿，鸟,其他哺乳类,硬骨鱼,两栖类，鱼,嘌呤的降解产物,胞嘧啶,NH3,尿嘧啶,二氢尿嘧啶,H2O,CO2+NH3,-丙氨酸,-脲基异丁酸,-氨基异丁酸,H2O,丙二酸单酰CoA,乙酰CoA,TCA,肝,尿素,甲基丙二酸单酰CoA,琥珀酰CoA,TCA,糖异生,胸腺嘧啶,嘧啶降解产物,2、核苷酸的合成：从头合成途径和补救途径从头途径中元素来源,氨甲酰磷酸,谷胺酰胺,二氧化碳,天冬氨酸,3、DNA的生物合成半保

27、留复制：即新的双链DNA中，一股链来自模板，一股链为新合成的。复制子：基因组能独立进行复制的单位 半不连续复制：DNA双链在进行复制时，一条模板链35方向，复制链以5 3方向连续合成，另一条模板链3 5方向，复制链以5 3方向合成许多DNA片断，最后连成完整的链。,冈崎片断：冈崎用电子显微镜看到了DNA复制过程中出现一些不连续片段，这些不连续片段只存在与DNA复制叉上其中的一股。后来就把这些不连续的片段称为冈崎片段。,大肠杆菌DNA聚合酶的种类,DNA连接酶（ligase）原核生物以NAD+为能量供体，为DNA连接酶提供能量。真核生物以ATP为能量供体，为DNA连接酶提供能量拓扑异构酶：是一类

28、可改变DNA拓扑性质 的酶。解旋酶 通过ATP水解提供能量，使碱基对分开 大部分的解旋酶方向是沿着5 3方向单链结合蛋白 和 引发酶,DNA聚合酶 1）以四种dNTP为底物 2）以DNA为模板，并且需要一段引物，引物是一段与模板互补的核酸（DNA或RNA）片断，有3OH。3）合成方向是5 3 4）合成的DNA分子性质与亲代DNA相同。,复制过程分为：起始，延伸，终止三个阶段,增加负超螺旋,打开双螺旋,单链结合蛋白,DnaA,拓扑异构酶,DNA 的起始过程,形成引物,Dna B,复制的延伸,同时进行前导链和滞后链的合成,共同途径,前导链的合成,滞后链的合成,3、复制的终止,50,ter为终止区，

29、有6个终止位点，每个终止位点有22bp，可与终止蛋白结合，阻止复制叉的移动。,原核生物和真核生物DNA复制的区别,2、碱基对的置换（点突变）：DNA错配碱基在复制后被固定下来，由原来的一个碱基对被另一个碱基对所取代,点突变,转换：两种嘧啶或嘌呤之间的互换,颠换：嘧啶和嘌呤交换，或是嘌呤和嘧啶交换,点突变的结果,错义突变：三联体密码子改变蛋白质中某种氨基酸的改变。,无义突变：氨基酸转变为终止密码子蛋白质合成停止,3、移码突变：由于一个或多个非三整倍数的核苷酸对插入或缺失，而使编码区该位点后的三联体密码子改变，导致蛋白质翻译错误。,DNA的损伤修复,DNA的修复系统,直接修复,切除修复,错配修复,

30、重组修复,SOS修复与易错修复,5、DNA指导的RNA聚合 RNA聚合酶活性特点：1）底物：4种NTP 2）模板：DNA双链中的一条链 3）合成方向：5 3 4）合成RNA链第一个核苷酸5有3个磷酸基 5）引物：无 6）外切酶作用：无,表1：E.coli RNA聚合酶各亚基的大小与功能：,模板链：用于转录的DNA链。编码链：与模板链相对应的DNA链。例题：是非题:DNA复制时，前导链只需1个引物，后随链则需多个引物。是非题：原核生物的基因往往为断裂基因，因大多数基因都被内含子所分隔。,第十章 蛋白质的生物合成,1、中心法则,DNA,RNA,2、遗传密码：起始密码：AUG终止密码：UAA，UGA

31、，UAG特点：连续性，简并性，变偶性，通用性和变异性，纠错性,核糖体的功能位点,1、P位：即肽酰结合位(peptidyl site)，在延长成肽之后，肽酰tRNA占据的位置，肽链转位至此，延长继续。2、A位：即氨酰接受位(aminoacyl site)，氨基酰tRNA就加入到A位上，延长成肽中，此位因接受肽酰基链，故名受位。3、E位：排出位(exit site),核糖体结合到mRNA分子上，从5端向3端阅读mRNA的密码子。蛋白质合成方向是从N端向C端 蛋白质合成原料：20种氨基酸，20种氨基酸以氨酰tRNA的活化形式加入到肽链上。合成部位：核糖体 合成过程：活化；起始；延伸；终止四个阶段,起

32、始密码子和起始tRNA 真核生物的tRNAi携带的是甲硫氨酸；原核生物的tRNAi携带的是甲酰甲硫氨酸。,延伸过程,3个步骤：1）进位：与第二个密码子相对应的氨酰tRNA结合到A位。消耗一个GTP 2）转肽：P位上的fMet羧基与A位氨基酸的氨基形成肽键。3）移位：核糖体移动，使氨酰tRNA和肽酰tRNA位置发生变化。消耗一个GTP.,肽链合成的终止和释放,肽链合成结束后，肽链从核糖体上释放的过程。3个步骤：1）释放因子识别终止密码子，并与之结合。2）肽酰转移酶在P位点切断肽链和tRNA之间的键。3）多肽链，mRNA，tRNA和核糖体分开,翻译后的加工：翻译转运同步机制；翻译后转运机制,第十一章 代谢的调节和控制,机体代谢调控的水平：分子，细胞，整体基因表达调控：操纵子：原核生物基因表达的协调单位，由调控区（启动子和操纵基因）与信息区（结构基因）组成,.有关操纵子学说的论述，下列哪一项是正确的？A.操纵子调节系统是真核生物基因调控的主要方式B.操纵子调节系统是原核生物基因调控的主要方式C.诱导物与操纵基因结合起动转录D.诱导物与启动子结合起动转录,