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1、,第六章化学物质与蛋白质的相互作用在生物体内,蛋白质(包括酶)占细胞干重的70%以上种类繁多,在生命活动过程中起着发挥各种各样的作用。随着人们对环境保护和生活质量要求的提高,蛋白质在食品、医药(生化药物、临床检验、药物筛选等)、环保(环境分析)、农业、日用化工(化妆品)、精细化工(酶催化合成)等领域的应用日益泛在蛋白质体外的应用中,一般涉及到分离纯化、储存含量检测等过程,其中常常发生化学物质与蛋白质非专一性的相互作用,如沉淀作用、变性作用、稳定作用以及化学修饰作用等,球状蛋白三级结构的主要特征绝大多致的蛋白质折叠成为近乎球状的结构。球状蛋白质一旦具级结构白质内部变得更为紧密,箱证超过在液体中的
2、小分子,可以与一些晶体的情况可以认为蛋自质是带有极性外套的油滴,也就是“非大量蛋白质的X射线晶体衍射分析统计的结果充分证明这一规律。套在于雷自质肉部主要是一訾非极性残基的侧链,约酸和苯丙氨酸等;带电的残基,天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸和精氢酸只有%。约95%的带电的侧链是分布在蛋白质的表面;约14%的亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸和苯丙氨酸在蛋白质分子表面。,在蛋白质的内部也存在极少量的亲水残基,在蛋白质分子的表面也常见到一些疏水的残基。这些“异常”分布的残基,致使肽链的局部结构发生“扭曲些键的张角与般正常的值有所偏离,蛋白质中这些局部的构象具有相对偏高的能量,相对地处于较不稳定的状态,在外界很小的扰动
3、作用下,就能发生变化原则上,一些相对规则的-螺旋和-折叠分布在球状蛋白的内部,而且压积得很紧密,致使球状蛋白成为致密的结构;那些连接-螺旋和-折叠叠的规整性相对差一些的二级结构,转角和环状以及特定的“无规”卷曲,则更多地是分布在球状蛋白的外周还值得指出的是,在很多蛋白质分子的内部还存在着数量不同的水分子,这些水分子也和一些极性的基因或负电性的原子形成氢键。其中一些水分子也参与了蛋白质功能的行使。球状蛋白的表面并不是非常光滑的,而是具有很多沟渠多数球状蛋白的可及表面的面积约为同样大小的球的表面积的两倍。,球状蛋白质分子的立体结构具右高度特异性和高度灵敏性。每种蛋白质分子都有特定的高级结构。这种构象的特异性,使它区别于其他蛋白质;但这种高度特异的结构,并非固定不变,在执行生物学功能时,常常发生一系列的构象变化,表现出高度灵敏性在生物体内,这些构象变化,往往是该蛋白质分子与配基相互作用引起的,配基包括酶的小分子底物、受体的小分子激素和神经介质、血红蛋白的O2等。因此,生物体内的蛋白质是处于一种可以相互转变的多种构象的平衡态球状蛋白质分子表面并不是光滑的,经常会出现一些“裂隙”或“洞穴”,在“裂隙”或“洞穴的周围常常是疏水性的:这些“裂隙”或“洞穴”可能是蛋白质(酶)的活性部位所在,硫氧还蛋白的结构紧密结合水亲水性残基疏水性残基,
