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1、Enzyme,第3章 酶,酶的概念,目前将生物催化剂分为两类:酶、核酶（脱氧核酶）,酶的本质：蛋白质酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。,第一节酶的组成，分类与特点,一、酶的分类,结合酶(conjugated enzyme),单纯酶(simple enzyme),全酶分子中各部分在催化反应中的作用:,酶蛋白决定反应的特异性辅助因子决定反应的种类与性质,辅助因子又根据其与酶蛋白结合的牢固程度不同，分为辅酶和辅基，辅酶：1、辅酶与酶蛋白结合疏松，能透过透析，超滤等方法去除。,辅基：辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶又称为辅基，(prosthetic group)。,辅基和酶蛋白结合紧密，不能通
2、过透析或超滤等方法将其除去，在反应中不能离开酶蛋白，如FAD、FMN、生物素等。,一、酶可根据其催化的反应类型予以分类,氧化还原酶类(oxidoreductases)转移酶类(transferases)水解酶类(hydrolases)裂解酶类(lyases)异构酶类(isomerases)合成酶类(synthetases,ligases),根据酶反应的类型，酶可分为六大类，其排序如下:,在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。,酶与一般催化剂的共同点：,二、酶催反应的特点,（一）高效的催化活性,酶的催化效率通常比非催化反应高108
3、1020倍，比一般催化剂高1071013倍。酶的催化不需要较高的反应温度。酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。,酶的特性,一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。,酶的特异性(specificity),（二）高度的特异性,根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为以下3种类型：,绝对特异性：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键。立体结构特异性：作用于立体异构体中的一种。,酶
4、的化学本质的蛋白质，凡是使蛋白质变性的因素都能导致酶变性失活。因此酶作用一般都要求比较温和的条件，如人体中的常温，常压，接近中性的酸碱度。,（三）酶活性的不稳定性,第二节,酶的结构与功能,一、酶的活性中心,酶是高分子化合物，而酶的底物多数是小分子，所以底物只特异的结合到酶分子表面的一个区域。概念：酶分子中能与底物特异结合并将底物转变成产物的区域，成为酶的活性中心。,酶分子中的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团，称为必需基团，有的位于活性中心内，有的位于活性中心以外。常见的基团有：羟基，巯基，咪唑基，羧基。,1、活性中心内的必需基团,位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象和（或）
5、作为调节剂的结合部位所必需。,2、活性中心外的必需基团,底 物,活性中心以外的必需基团,结合基团,催化基团,活性中心,有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。,在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。实质：酶的活性中心形成和暴露的过程。,二、酶原与酶原的激活,酶原(zymogen),酶原的激活,酶原激活的机理,胰蛋白酶原的激活过程,酶原激活的生理意义,避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。,三、同工酶,同工酶 是指催化相同的化学
6、反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。,定义,乳酸脱氢酶的同工酶,举例 1,举例 2,B,B,B,M,M,M,CK1(BB)CK2(MB)CK3(MM),脑 心肌 骨骼肌,肌酸激酶(CK)同工酶,同工酶在医学上的应用,同工酶的分布：全身各个组织器官的活细胞内。检测同工酶鉴别病变器官。1、心梗患者：CK2，LDH1升高 2、肝细胞受损患者：LDH5升高,酶催化底物转化成产物之前，先与底物结合形成酶-底复合物，即过渡态。然后再分解为产物,酶底物复合物,(过渡态),第三节影响酶催化作用的因素,酶促反应动力学：研究各种因素对酶促反应速率的影响，并加以定量的阐述。影响因素包括：酶浓
7、度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。,一、底物浓度对反应速率影响：呈矩形双曲线,在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速率的影响呈矩形双曲线关系。,V：初速度；S：底物浓度,当底物浓度较低时：,反应速率与底物浓度成正比；反应为一级反应。,随着底物浓度的增高：,反应速率不再成正比例加速；反应为混合级反应。,当底物浓度高达一定程度：,反应速率不再增加，达最大速率；反应为零级反应,定义：Km等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。意义：Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境（如，温度、pH、离子强度）有关，与酶的浓度无关。Km可近似表示酶对底物的亲和力；同一酶对于不同
8、底物有不同的Km值。,Km值,二、底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系,在酶促反应系统中，当底物浓度大大超过酶的浓度，酶被底物饱和时，反应速率达最大速率。此时，反应速率和酶浓度变化呈正比关系。,当SE，酶可被底物饱和的情况下，反应速率与酶浓度成正比。关系式为：V=k3 E,当SE时，Vmax=k3 E,酶浓度对反应速率的影响,三、温度对反应速率的影响具有双重性,温度对酶促反应速率具有双重影响。酶促反应速率最快时反应体系的温度称为酶促反应的最适温度。,温度对淀粉酶活性的影响,酶的最适温度不是酶的特征性常数，它与反应进行的时间有关。酶的活性虽然随温度的下降而降低，但低温一般不使酶破坏。温度回
9、升后，酶又恢复其活性。,四、pH通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率,酶催化活性最高时反应体系的pH称为酶促反应的最适pH。,pH对某些酶活性的影响,五、抑制剂可逆地或不可逆地降低酶促反应速率,酶的抑制剂,酶的抑制区别于酶的变性：,抑制剂对酶有一定选择性 引起变性的因素对酶没有选择性,凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白 变性的物质称为酶的抑制剂。,抑制作用的类型,不可逆性抑制,可逆性抑制,竞争性抑制非竞争性抑制,根据抑制剂和酶结合的紧密程度不同，酶的抑制作用分为：,抑制作用,有机磷化合物 羟基酶解毒-解磷定(PAM)重金属离子及砷化合物 巯基酶解毒-二巯基丙醇(BAL),概念,举例,抑制
10、剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。,（一）不可逆性抑制剂主要与酶共价结合,有机磷化合物,路易士气,失活的酶,羟基酶,失活的酶,酸,巯基酶,失活的酶,酸,BAL,巯基酶,BAL与砷剂结合物,（二）可逆性抑制作用,竞争性抑制非竞争性抑制,类型,概念,抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。,竞争性抑制作用的抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心,有些抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。,定义,反应模式,磺胺类药物的抑菌机制与对氨基苯甲酸竞争二氢叶
11、酸合成酶,有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物和抑制剂之间无竞争关系。但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物。这种抑制作用称作非竞争性抑制作用。,非竞争性抑制作用的抑制剂不改变酶对底物的亲和力,定义,反应模式,特点,抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；,抑制程度取决于抑制剂的浓度；,动力学特点：Vmax降低，表观Km不变。,六、激活剂可加快酶促反应速率,定义,使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为激活剂(activator)。,种类,必需激活剂(essential act
12、ivator)非必需激活剂(non-essential activator),酶 练习题,一，填空1、酶最主要的两大特点：和。2、酶的专一性可分为、和。3、酶的化学本质是。4、结合酶有和 两部分组成，前者作用是，后者作用是。5、根据辅助因子和酶蛋白结合的牢固程度，可把辅助因子分为和。6、必需基因按其功能分为两种和。7、酶活性中心之外的必需基团作用是。8、酶原之所以没有活性是由于。,9、体内以酶原形式存在的蛋白酶有和。10、根据酶对激活剂的依赖程度可以将激活剂分为和。如能增强唾液淀粉酶的活性。11、某些重金属离子可与酶的结合，使酶发生不可逆抑制而失活。12、有机磷杀虫剂能专一的与的活性中心结合抑
13、制酶的活性。13、与琥珀酸的结构相似，他们都能与琥珀酸脱氢酶的活性中心结合，起竞争性抑制作用。14、磺胺类药的结构与结构相似，可竞争性抑制细菌的酶，达到抗菌作用。15、影响酶活性的因素有（6个）、。,二、名词解释1、酶2、酶的专一性3、酶的活性中心4、同工酶5、酶原6、酶原的激活7、不可逆抑制8、可逆抑制9、竞争性抑制10、非竞争性抑制*完,酶 答案,一，填空1、酶最主要的两大特点：催化效率高和高度专一性。2、酶的专一性可分为绝对专一性，相对专一性和 立体异构专一性。3、酶的化学本质是蛋白质。4、结合酶有酶蛋白和 辅助因子两部分组成，前者作用是决定酶的专一性，后者作用是接受和供给氢，原子或化学
14、集团。5、根据辅助因子和酶蛋白结合的牢固程度，可把辅助因子分为辅酶和辅基。6、必需基因按其功能分为两种结合集团和催化集团。7、酶活性中心之外的必需基团作用是维持酶分子的空间构象。8、酶原之所以没有活性是由于活性中心未形成或未暴露于表面。,9、体内以酶原形式存在的蛋白酶有胃蛋白酶和胰蛋白酶。10、根据酶对激活剂的依赖程度可以将激活剂分为必需激活剂和非必需激活剂。如Cl能增强唾液淀粉酶的活性。11、某些重金属离子可与酶的-SH（巯基）结合，使酶发生不可逆抑制而失活。12、有机磷杀虫剂能专一的与胆碱酯酶的活性中心结合抑制酶的活性。13、丙二酸、草酰乙酸与琥珀酸的结构相似，他们都能与琥珀酸脱氢酶的活性
15、中心结合，起竞争性抑制作用。14、磺胺类药的结构与对氨基苯甲酸结构相似，可竞争性抑制细菌的二氢叶酸合成酶，达到抗菌作用。15、影响酶活性的因素有（6个）底物浓度，酶浓度，温度，PH值，激活剂，抑制剂。,二、名词解释1、酶:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。2、酶的专一性:一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。3、酶的活性中心:酶分子中能与底物特异结合并将底物转化为产物的区域。4、同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。,5、酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。6、酶原的激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。7、不可逆抑制：抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。抑制作用不能被透析，超滤消除。,8、可逆抑制：抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。9、竞争性抑制：有些抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成。,10、非竞争性抑制抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，而抑制酶的活性，底物和抑制剂之间无竞争关系。完,
