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1、生化大题哈docx1.氨基酸的结构通式、特点、分类、三字符？ 答：氨基酸具有两性解离特性；含有共轭双键的氨基酸具有紫外线的吸收性质；氨基酸于茚三酮反应生成紫蓝色化合物。 2.蛋白质的主要理化性质有哪些？ 答：蛋白质由氨基酸组成，又是生物大分子物质，所以其既有氨基酸的性质，又有其作为生物大分子的独特性质： 两性电离：蛋白质是两性电解质，具有两性电离的性质。在某一pH值溶液中，其解离成正、负离子的趋势相等，此时溶液pH值即为等电点。 蛋白质的胶体性质：蛋白质颗粒表面形成水化膜及带电荷，使蛋白质在溶液中稳定存在。 蛋白质变性、沉淀和凝固：某些理化因素可以破坏蛋白质的空间构象，使其变性，变性后的蛋白质
2、容易发生沉淀，将变性后的蛋白质加热，使其不再溶于强酸强碱中，此即为蛋白质的凝固作用。 蛋白质的吸收：蛋白质的分子中也含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm处有特征性吸收峰，据此性质可作为蛋白质定量测定。 蛋白质的呈色反应：茚三酮反应：氨基酸+茚三酮水合物还原茚三酮+还原茚三酮还原茚三酮蓝紫色化合温，重金属，酶有机溶剂，高温，强酸，一平面上，和多肽链的走向一致，具有两强碱，重金属，辐射。首先低温是很重要的，比如纯化在4度层析柜中进行等可以减少蛋白的降解和变性。 分离纯化的条件对蛋白性质也有很大的影响，包括你的buffer的PH值，离子的浓度等，所以纯化过程中要根据纯化的蛋白来做相应的调整
3、。如果条件允许，可以加入一点抑制蛋白降解的试剂，如：PMSF等 变性的主要因素蛋白质的变性是其空间结构改变。 5.简述蛋白质一、二、三、四级结构的定义及维持各结构的化学键和结构单位。 答：多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构，维系蛋白质一级结构中的主要化学键是肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中的某一段肽键的局部空间结构，也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。蛋白质二级结构包括 螺旋、 折叠、 转角和无规则卷曲。维持蛋白质二级结构的化学键是氢键。 蛋白质的三级结构是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三
4、维空间的排列位置。蛋白质性 螺旋方向为右手螺旋，氨基酸侧链伸向外侧，每3.6个氨基酸残基螺旋向上，螺距为0.54 -折叠：和多肽链的走向垂直 -转角 无卷曲： 7.蛋白质元素组成有何特点？如何检测含有三聚氰胺的牛奶中的纯蛋白含量？ 答：蛋白质由CHON元素组成其中氮元素答：蛋白质的一级结构决定了空间构象，空间构象决定了蛋白质的生物学功能。 蛋白质的一级结构决定其高级结构 如核糖核酸酶含124个氨基酸残基，含4对二硫键，在尿素和还原剂-巯基乙醇存在下松解为非折叠状态。但去除尿素和巯基乙醇后，该有正确一级结构的肽链，可自动形成4对二硫键，盘曲成天然三级结构构象并恢复生物学功能。 为特征元素，各种蛋
5、白质的含量很接近，一级结构与功能的关系 平均为16%。 8.分离纯化蛋白质的方法有哪些？各基于何原理？各有何用途？ 答：分离、纯化蛋白质是研究单个蛋白质结构与功能的先决条件。通常利用其特殊的理化性质，采用透析、盐析、电泳、层析及超速离心等不损伤蛋白质空间构象的物理方法等，以满足研究蛋白质结构和功能的需要。盐析的原理是破坏了蛋白质的稳定因素水化膜和电荷层，使蛋白质沉淀。透析则可使蛋白质变性，使其空间构象也破坏。电泳的原理是蛋白质在高于或低于其PI的溶液中是带电的，在电场中能向电场的一极移动。与蛋白质所带电已有大量的实验结果证明，如果多肽或蛋白质一级结构相似，其折叠后的空间构象以及功能也相似。几种
6、氨基酸序列明显相似的蛋白质，彼此称为同源蛋白质。可认为同源蛋白质来自同一祖先，它们的基因编码序列及蛋白质氨基酸组成有较大的保守性，构成蛋白质家族。在进化过程中祖先蛋白的基因发生突变，蛋白质结构逐渐发生变异，同源蛋白质序列的相似性大小反映蛋白质之间的进化关系的近远。比较广泛存在各种生物的某种蛋白质，如细胞色素C的一级结构，通过分析不同物种的细胞色素C一级结构间相似程度，可反映出该物种在进化中的位置。 荷、分子量等有关。分子筛又称凝胶过滤，镰刀型细胞贫血症，是由于血红蛋白分子是层析的一种，层析柱内填满带有小孔的颗粒，一般由葡聚糖制成。蛋白质溶液加于顶部，任其往下渗漏，小分子蛋白质进入孔内，因而在柱
7、中滞留时间较长，大分中两个亚基第六位正常的谷氨酸变成了缬氨酸，从酸性变成中性蛋白质，溶解度下降，在流经毛细血管等氧分压低的地方时容易析出，造成溶血。 12.以疯牛病为例解释蛋白质构象改变引起疾病的机理。 答：疯牛病的致病因子是蛋白质，这类蛋白质因子通常被称为朊病毒。它的构象很特殊，性质稳定且不被胃液消化，它是通过诱导体内正常的蛋白质发生构象变化来增殖的。 疯牛病是由朊病毒蛋白，引起的一组人和动物神经退行性病变，这类疾病具有传染性、遗传性或散在发病的特点，其在动物间传播是由朊病毒组成的传染性蛋物，此性质可作为氨基酸的定量分析方法。三级结构的形成和稳定主要靠次级键双缩脲反应：肽键+硫酸铜紫色、红色
8、物，氨基酸无此反应，此可作为检测蛋白质的水解程度。 3.举例说明蛋白质变性、沉淀和凝固的关系。 疏水作用、离子键、氢键和范德华力等。 子蛋白质不能进入孔内而径直流出，因而有些蛋白质分子含有2条或多条肽链，不同大小的蛋白质得以分离。层析是利用才能完整的表达功能，每一条多肽链都有蛋白质两性电离性质，在特定的pH时蛋其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，白质的电荷量及性质不同而分离。超速离亚基与亚基之间呈特定的三维空间分布，心利用的是蛋白质在离心场中沉降系数不同而达到分离目的的。 9简要描述应用化学或反向遗传学方法如何分析多肽链的氨基酸序列。 答：蛋白质的氨基酸残基组成；多肽的氨基末端和羧基末端为何种
9、氨基酸残基；把肽链水解成片段 答：蛋白质从溶液中析出的现象称为沉淀，并以非共价键相连接，蛋白质分子中各亚使蛋白质沉淀的方法有盐析法、有机溶剂沉淀法等。蛋白质的变性是在某些理化因素作用下，使蛋白质严密的空间构象被破坏，导致理化性质、生物学性质改变，蛋白质的一级结构并无改变。需要注意变性基的空间分布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。维系四级结构的作用力主要是疏水作用，氢键和离子键也参与维持四级结构。 6.蛋白质二级结构的主要形式有几种？各与沉淀的区别。沉淀的蛋白质不一定变性，有何特点？哪些氨基酸残基影响二级结变性的蛋白质也不一定沉淀。 4.简述导致蛋白质变性的主要因素，如何在蛋
10、白质分离纯化中减少其变性机会。 答：物理化学生物因素都有，像辐射，高构的形成。 10.多肽链水解成肽段的常用方法有几种？白颗粒完成的prp是基因编码的蛋白质，作用何种化学键？ 正常人和动物的prp为分子量3335kDade 的蛋白质，其水溶性强、对蛋白酶的敏感性强，二级结构为多个-螺旋，称为prpc，而prpsc则是-折叠，可以互相聚集，最答：蛋白质二级结构包括 螺旋、 p33 折叠 、 转角和无规则卷曲。 -螺旋：参与肽键形成的6个原子在同11.举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能的关系。 终形成淀粉样的纤维沉淀。 13通常采用哪些方法测定蛋白质的二级和三级结构。 答：蛋白质三级结构测定主
11、要有X射线衍射法、核磁共振技术、三维电镜重构技术三种方法。 X线晶体衍射是最经典的测定生物大分子结构的方法。蛋白质晶体衍射中最大的难点就在于蛋白质的结晶，也在一定程度上限制了它的发展。NMR技术后起之秀，相对于X-RAY较为简单，近年来技术越发成熟，可测定蛋白质的分子量也在攀升，而且其分辨率也很高， 三维电镜重构技术也是结构生物学研究(A腺嘌呤,G鸟嘌呤,C胞嘧啶,U尿嘧啶)磷酸,核糖组成 DNA由碱基(A腺嘌呤,G鸟嘌呤,C胞嘧啶,T胸腺嘧啶),磷酸,脱氧核糖组成 基配对连接在一起，碱基与碱基间是通过氢键配对在一起的 蛋白质的结构： 以下三种类型： 1.绝对特异性 酶只作用于特定结构的底物，
12、生成一种特定结构的产物。如淀粉酶只作用淀粉。 2.相对特异性 酶可作用于一类化合物或一种化学键。例如磷酸酶可作用于所有含磷酸酯键的化合物。 3.立体异构特异性 一种产仅作用于立体异构体中的一种。例如L-乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而对D-乳酸不起催物作用。 3.酶活性的可调节性 4.酶活性的不稳定性 2举例说明酶的三种特异性。 答：酶的特异性是指酶对底物的选择性，有以下三种类型： 2.简述双螺旋结构模型创立的依据和要点。 一级结构：构成蛋白质的单元氨基酸通过答：有两条DNA单链，反向平行，一段由3端开始，一段由5端开始，螺旋成双链结构。 外部是磷酸和脱氧核糖交替构成的 内部碱基遵循碱基互补配对
13、原则 碱基之间是由氢键连接 脱氧核苷酸之间由磷酸二脂键链接。 3.真核生物tRNA、mRNA的结构特点有哪些？ 答：tRNA一级结构特点是含有大量的稀有肽键连接形成的线性序列，为多肽链。 二级结构：多肽链的某些部分氨基酸残基周期性的空间排列。 三级结构：在二级结构基础上进一步折叠成紧密的三维形式。 四级结构：由蛋白质亚基结构形成的多于一条多肽链的蛋白质分子的空间排列。 7比较核酸变性与蛋白变性的异同 答：蛋白质变性是空间结构的变化,但是核中的一种较新的技术。技术难点在于算法。 碱基，二级结构特点是呈三叶草形，有三MS/MS二级质谱测序 二级：圆二色光谱 三级：x-射线衍射法和核磁共振 14如何
14、计算氨基酸的等电点?如何计算精氨酸的等电点?(精氨酸的羧基、氨基和胍基的pK值分别为2.17，9.04和12.48) 个环、3个柄及一个臂组成，有的tRNA分子可见附加环。tRNA三级结构特点是多核苷酸链进一步扭曲折叠形成倒“L”形。 酸变性是双螺旋结构被破坏，双链解开，1.绝对特异性 酶只作用于特定结构的底但共价键并未断裂的现象 ,另外,蛋白质物，生成一种特定结构的产物。如淀粉酶变性比核酸变性容易,蛋白质变性不可逆，只作用淀粉。 核酸变性可逆 2.相对特异性 酶可作用于一类化合物或一种化学键。例如磷酸酶可作用于所有含磷酸酯键的化合物。 3.立体异构特异性 一种产仅作用于立体 mRNA有一条多
15、核苷酸链构成，5 蛋白质变性： 端多以7甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷为溶解度减小。粘度增加，异构体中的一种。例如L-乳酸脱氢酶只作空间结构改变，生物活性丧失，易被蛋白酶水解 用于L-乳酸，而对D-乳酸不起催物作用。 3金属离子作为辅助因子的作用有哪些? 答：许多氧化-还原酶中都含有铜或铁离子，它们作为酶的辅助因子起着传递电子的酶的作用是：与S暂时结合形成一个新化合物ES，ES的活化状态 4酶的必需基团有哪几种，各有什么作肽）完全质子化时带正电荷基团数 末端有多聚腺苷酸的“尾巴” ，故不易pK: 解离基团的解离常数 等电点的计算步骤 1. 先将氨基酸 / 多肽可解离基团的 pK 值自小到大按顺序排列
16、2. 判断氨基酸的分类 3. 判断 n 值 ( 酸性被降解，也可能与mRNA通过核膜有关。 核酸变性 4. 从化学组成、结构单位、空间结构及功能方面比较两类核酸。 答：核酸分为两大类。DNA化学组成特点是含脱氧核糖 A G C T，RNA的化学组成生物学活性丧失，粘度减小，增色效应， 氨基酸和中性氨基酸的完全质子化数 特点是含核糖 A G C U。 n=1; 碱性氨基酸的完全质子化数 n=2) 5. 简述核苷酸的生物学功用 如果说他们主要区别的话，应该就是形状，用? 一个轴径比变大，而核酸则由轴径比大变为小。 答：酶的活性中心内的必需基团，一类是结合基团，其作用是与底物相结合，使底物与酶的一定
17、构象形成复合物。另一类是催化基团，其作用是影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应并将其转变为产物。 5酶蛋白与辅助因子的相互关系如何? 答：酶蛋白指酶的纯蛋白部分，是相对于辅酶因子而言，又称为脱辅基酶蛋白，其单独存在时不具有催化活性，与辅酶因子结合形成全酶后才显示催化活性。 辅因子是指与酶结合且在催化反应中必要的非蛋白质化合物。某些分子如水和部分常见的离子所举例 1. 半胱氨酸 ( 答：其主要生理功能是作为激素的第二信-COO-)=1.96 ， (R-SH)=8.18 ， ( 使，参与细胞内物质代谢的某些调控作用。 8试述真核生物RNA的分类和生物学功-NH3+)=10.28 ，该
18、氨基酸 pI 值为： 6 试从构建分子、化学键和空间结构方 解释：半胱氨酸是中性氨基酸， n=1 ， 面比较DNA与蛋白质不同。 pK 值从小到大依次 1.96,8.18,10.28 ；答：构成DNA分子的基本单位是脱氧核苷所以 pI 值 =1.96+8.18/2=5.02 酸， 许许多多脱氧核苷酸通过一定的化学2. 赖氨酸 pK1( -COO-)=2.18 ， 键连接起来形成脱氧核苷酸链，每个DNApK2( -NH3+)=8.95 ， 分子是由两条脱氧核苷酸链组成。DNA分子结构的特点是：DNA分子的基本骨架能。 答：体内RNA可分为mRNA、tRNA、rRNA。tRNA在蛋白质生物合成中起
19、转运氨基酸的作用。mRNA在蛋白质生物合成中起到模板作用。 1简述酶促反应的特点与机制。 答：1.在酶促反应中，酶作为高效催化剂，pK3(R-NH3+)=10.53 ，该氨基酸 pI 值为： (pK2+ pK3)/2=8.95+10.53/2=9.74 是磷酸和脱氧核糖交替排列的两条主链； 使得反应以极快的速度或在一般情况无1.核酸的基本组成单位是什么？它由哪些成分构成？ 答：核酸有2种:RNA和DNA RNA由碱基两条主链是平行但反向，盘旋成的规则的双螺旋结构，一般是右手螺旋，排列于DNA分子的外侧；两条链之间是通过碱法反应的条件下进行。酶促反应具有高度的特异性 2.酶的特异性是指酶对底物的
20、选择性，有扮演的脚色和辅因子相当类似，但由于含量不受限制且普遍存在，因此不归类为辅因子。 (一)酶的辅酶、辅基或金属离子。它们例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。 中可防止产物堆积和能源的浪费；化学修答：酶的可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制作用 竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活饰调节耗能少，作用快，有放大效应，是经济有效的调节方式。 12测定酶活性时应注意些什么? 量下降.然后因物质产量下降,酶活性上升(结合酶的物质减少搜索). 1、简述糖代谢各途径的有关概念、细胞定位、限速酶、能量变化及生理意义。 2、简述并图示血糖的来源及去路。 答：血糖的来源食物中糖的消化吸收
21、；肝糖原的分解；乳酸、甘油、生糖氨基酸的糖异生； 和酶蛋白结合以后，能使酶具有催化活力，性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，答：1、在提取、纯化及贮藏过程中应保否则无催化活性。 (二)噬菌体吸附所必需的物质。例如色氨酸是大肠杆菌噬菌体T4和T6的辅助因子。 (三)从广义上说，凡能促进酶及反应物进入活化状态从而加速酶催化反应的物质都能称为辅因子，它包括种类很广的物质。英汉生化词典将辅因子定义为“一种酶的活性所需要的一种非蛋白质成分”。这种辅因子可能是一种金属离子激活剂或一种有机分子。它们或松或紧地与酶相结合；紧密接合的辅使酶的催化活性降低，这种作用就称为竞争性抑制作用。其特点为：a.竞争性抑制
22、剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大，Vm值不变。典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制和磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的竞争性抑制。 反竞争性抑制：抑制剂不能与游持低温，通常是37。 2、缓冲溶液的PH值应该是酶的最适PH值。 3、对特异性不强的酶要用酶的最适底物。 血糖的去路合成糖原；经糖酵解生成4、严格控制与酶测定无关的各种激活或抑制因素干扰的活力测定。 乳酸，或经有氧氧化生成CO2和H2O,并释放出能量。；进入磷酸戊糖途径；5、酶活力测定指标一
23、般以测定产物为好。 转变成脂类或氨基酸 13说明酶原与酶原激活的意义。 答：酶原指无活性的酶的前身，使酶原转变为有活性的酶的作用称为酶原激活，其生理意义在于避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化；并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢的正常进行。 14简述酶与临床的关系。 3、肌糖原能转化为葡萄糖吗？为什么？ 答：肌糖搜索原不能直接变成葡萄糖，必须先经过分解生乳酸，乳酸通过血液循环到达肝脏，在肝脏内转变成肝糖原或葡萄糖，以便补充血糖或被组织利用。 糖原的分解，首先都要形成6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖的去向取决于它是在骨胳肌细胞内产生的，还是在肝细胞内产生的。因子称为“辅基”。将激活
24、剂离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止定义为“一种金属离子，作为一种酶的辅助因子”。 6画图并简述底物浓度对反应速度的影响。 77简述Km和Vmax的意义。 答：最大反应速度 是酶完全被底物饱和是的反应速度，它除受PH和温度影响外，还受抑制剂，特别是非竞争性抑制剂和竞争性抑制剂的影响。 8说明温度对酶促反应速度的影响及其实用价值 产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。其特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有答：近年来，酶疗法已逐渐被人们所认识，若在骨胳肌细胞中，由肌糖原生产的6-磷酸葡萄糖将是入糖酵解途径，在肝细胞底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；广泛受到
25、重视，各种酶制剂在临床上的应c.动力学参数：Km减小，Vm降低。 非用越来越普遍如胰蛋白酶、糜蛋白酶等，中，由肝糖原产生的6-磷酸葡萄糖既可以进入糖酵解途径，也可以被葡萄糖6-磷酸酶转化为葡萄糖。为何肌细胞不能将6-磷酸葡萄糖转化葡萄糖呢？因为在肌细胞中没有这种葡萄糖6-磷酸酶。 竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，能催化蛋白质分解，此原理已用于外科扩也可以与ES复合物结合，使酶的催化活创，化脓伤口净化及胸、腹腔浆膜粘连的性降低，称为非竞争性抑制。其特点为：治疗等在血栓性静脉炎、心肌梗塞、肺a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑
26、制程度无影梗塞以及弥漫性血管内凝血等病的治疗中，可应用纤溶酶、链激酶、尿激酶等，通过以上的分析：就可以得出葡萄糖与肝以溶解血块，防止血栓的形成等 一些辅酶，如辅酶A、辅酶Q等，可用于脑、心、肝、肾等重要脏器的辅助治糖原可以互相转变，而葡萄糖与肌糖原却只能从葡萄糖变成肌糖原，从肌糖原却不能直接变成葡萄糖的结论了。 答：一般化学反应速度随温度升高而加快，响；c.动力学参数：Km值不变，Vm值降酶促反应在一定的温度范围内遵循这个规律，但酶是一种蛋白质，温度的升高可影响其空间构象的稳定性，促使酶蛋白变低。 11比较变构酶和共价修饰调节的特点 答：相同点：都属于细胞水平的调节，疗另外，还利用酶的竞争性抑
27、制的原理，4、试述乳酸氧化供能的主要反应及其酶。 合成一些化学药物，进行抑菌、杀菌和抗肿瘤等的治疗如磺胺类药和许多抗菌素能抑制某些细菌生长所必需的酶类，故有抑菌和杀菌作用；许多抗肿瘤药物能抑制答：乳酸在乳酸脱氢酶的作用下生成丙酮酸； 丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶的作用下生成草酰乙酸，后者又在磷酸烯性，因此反应温度即可加速反应的进行，属酶活性的快速调节方式。 又能促使酶失去催化能力，因此温度对酶促反应的影响具有双重性。 9说明pH对酶促反应速度的影响。 答：pH对酶促反应速度的影响 酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性。主要表现在两个方面：改变底物分子和酶分子的带电
28、状态，从而影响酶和底物的结合；过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。 10比较三种可逆性抑制作用的特点, 举 不同点：影响因素：变构调节是由细胞内变构效应剂浓度的改变而影响酶的活性；化学修饰调节是激素等信息分子通过酶的作用而引起共价修饰。酶分子改变：变构效应剂通过非共价键与酶的调节亚基或调节部位可逆结合，引起酶分子构像改变，常表现为变构酶亚基的聚合或解聚；化学修饰调节是酶蛋白的某些基团在其他酶的催化下发生共价修饰而改变酶活性。特点及生理意义：变构调节的动力学特征为S型曲线，在反馈调节细胞内与核酸或蛋白质合成有关的酶类，醇式丙酮酸羧激酶的作用下生成磷酸烯从而抑制瘤细胞的分化
29、和增殖，以对抗肿瘤的生长；硫氧嘧啶可抑制碘化酶，从而影响甲状腺素的合成，故可用于治疗甲状腺机能亢进等 15体内调节酶活性的方式有几种？各有何特点？ 答：细胞内代谢产生的物质与促进它产生的酶结合,使酶的活性下降,从而此物质产醇式丙酮酸； 磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解的逆向反应进行生成1，6-双磷酸果糖； 1，6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶-1催化生成6-磷酸果糖，异构化为6-磷酸葡萄糖； 6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶的作用下水解生成葡萄糖。 5、参与血糖调节的激素有哪些？这些激素被分为哪两类？ 一种环核苷酸，即环鸟苷酸的含量升高，而cGMP是与cAMP互相桔抗答：当机体需要能量的时候，糖的氧化分
30、解加强，糖异生受到抑制；在空腹或饥饿酶催化的反应是可逆反应，仍由原来的酶催化完成糖异生所以说糖异生完全是糖答：唯一的一个降血糖的激素：胰岛素。 的，cGMP含量增高和cAMP含量降低的升高血糖的激素：胰高血糖素、糖皮质激素，甲状腺激素等。 6、 简述糖酵解和糖异生的生理意义。 答：糖异生的生理意义：空腹或饥饿时维持血糖浓度的恒定; 促进乳酸的再利用，补充肝糖原，补充肌肉消耗的糖； 作用是一样的，都是阻止糖原的水解。此外，胰岛素也可能有刺激磷酸二酯酶的作用，因而使细胞中cAMP含量下降。 时糖异生作用增强，糖的氧化分解被抑制。酵解的逆过程这种说法不对。 这种协调作用依赖于变购效应剂对两条途径中关
31、键酶的相反作用和激素的调节作用。变购效应剂的调节作用：AMP16简述乳酸循环形成的原因及其生理意义。 答：乳酸循环的形成的是由肝脏和肌肉中的酶的特点所致。肝内糖异生活跃，又有葡萄糖-6-磷酸酶可水解6-磷酸葡萄糖生成葡萄糖；而肌肉中糖异生作用很低，而且缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，所以肌肉中生成的乳酸不能异生成葡萄糖。但肌肉中生成11、简述三羧酸循环的要点及生理意义。 及 2，6-双磷酸果糖激活6-磷酸果糖激酶答：1.三羧酸循环是三大营养素的最终代谢通路，又是糖类、脂类、氨基酸代谢联系的枢纽。 -1，抑制果糖双磷酸酶-1；ATP及柠檬酸激活果糖双磷酸酶-1，抑制6-磷酸果糖激酶-1；ATP激活丙酮酸
32、羧化酶，抑制丙酮酸激酶；乙酰CoA激活丙酮酸羧化肾脏的糖异生作用有利于排H+保Na+，2糖、脂肪和氨基酸代谢的联系通路，维持机体的酸碱平衡 糖酵解的生理意义： 在集体缺氧的情况下迅速提供能量；成熟的红细胞没有线粒体，在氧供充足的情况下也完全依赖糖酵解功能；在某些三羧酸循环另一重要功能是为其他合成代谢提供小分子前体。-酮戊二酸和草酰乙酸分别是合成谷氨酸和天冬氨酸的前体；草酰乙酸先转变成丙酮酸再合成丙氨酶， 抑制丙酮酸脱氢酶复合体；的乳酸可经细胞膜弥散入血，经血液运送激素的调节：胰岛素激活糖氧化分解的关键酶，抑制糖异生的关键酶；胰高血糖素通过减少2，6-双磷酸果糖的生成，到肝脏，在肝内异生为葡萄糖
33、释放入血，为肌肉摄取利用，这样就构成了乳酸循环。其生理意义是避免损失乳酸以及防止因乳酸堆积而引起的酸中毒 17简述肝糖原合成代谢的直接途径与间接途径。 8简述6磷酸葡萄糖的代谢途径及其在糖代谢中的重要作用。 答：6磷酸葡萄糖是葡萄糖在己糖激酶作用下的产物。他可以通过糖酵解或有氧途径继续分解代谢，产生ATP供能。在糖异生过程中，在葡萄糖-6-磷酸酶作用下转化为葡萄糖。在磷酸葡萄糖变位酶作用下转变为-1-磷酸葡萄糖，可在进一步合成糖原。可以循磷酸戊糖途径代谢，产生磷酸核糖和NADPH。 19在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径? 2020、机体剧烈运动后肌肉出现酸痛的生化机制是什么？为什么
34、休息一段时间后酸痛会自然消失。 答：当机体剧烈运动时：1、肌肉局部血流相对不足，氧气缺乏，葡萄糖在缺氧条件下主要通过糖酵解提供能量，而糖酵解的终产物是乳酸，导致肌肉内乳酸过多。2、肌肉内ATP含量很低，肌肉收缩几秒钟即可耗尽。这时即使氧不缺乏，因葡萄糖进行有氧氧化的过程比糖酵解长，来不及满足需要，而通过糖酵解迅速产生ATP。由于糖酵解过程加强，肌肉内产生乳酸过多，导致肌肉内出现酸痛。机体剧烈运动时，通过糖酵解过程在肌肉内产生大量乳酸。肌肉内糖异生酶活性很低，酸；许多氨基酸通过草酰乙酸可异生成糖。抑制6-磷酸果糖激酶-1活化果糖双磷酸酶-1，；促进磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的生成，抑制丙酮酸激酶。
35、14试述丙氨酸和乳酸异生为葡萄糖的主要反应过程及其酶。 答：乳酸在乳酸脱氢酶的作用下生成丙酮酸； 组织细胞中，如神经、白细胞、骨髓等，所以三羧酸循环是糖、脂肪酸(不能异生成即使不缺氧也有糖酵解提供部分能量 7 、简述糖有氧氧化的反应过程。 糖)和某些氨基酸相互转变的代谢枢纽。】 12试述磷酸戊糖途径的生理意义。 答：主要发生在线粒体中，分为三个阶段：答： 1、产生大量的NADPH，为细胞的第一阶段为糖酵解途径，葡萄糖转变成2分子丙酮酸，在胞液中进行；第二阶段为各种合成反应提供还原剂，比如参与脂肪酸和固醇类物质的合成。 乙酰辅酶A的生成，丙酮酸进入线粒体，2、在红细胞中保证谷胱甘肽的还原状态。丙
36、酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶的由丙酮酸脱氢酶复合体催化，经氧化脱羧基转化成乙酰CoA；第三阶段为三羧酸循环和氧化磷酸化。 8、试列表比较糖酵解与有氧氧化进行的部位、反应条件、关键酶、产物、能量生成及生理意义 、简述糖原合成与分解的特点。 答：当血糖高时，血糖会合成肝糖原和肌糖原储存起来。 当血糖低时，肝糖原会分解成为血糖。 10、图示并说明胰高血糖素升高血糖的机理。 答：胰高血糖素的作用过程和肾上腺素的相似。胰岛素的作用和肾上腺素、胰高血3、该途径的中间产物为许多物质的合成提供原料，如： 5-P-核糖 核苷酸 4-P-赤藓糖 芳香族氨基酸 4、非氧化重排阶段的一系列中间产物及酶类与光合作用中卡
37、尔文循环的大多数中间产物和酶相同，因而磷酸戊糖途径可与光合作用联系起来，并实现某些单糖间的互变。 5、PPP途径是由葡萄糖直接氧化起始的可单独进行氧化分解的途径。因此可以和EMP、TCA相互补充、相互配合，增加机作用下生成草酰乙酸，后者又在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸； 磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解的逆向反应进行生成1，6-双磷酸果糖； 1，6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶-1催化生成6-磷酸果糖，异构化为6-磷酸葡萄糖； 6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶的作用下水解生成葡萄糖。 15糖异生过程是否为糖酵解的逆反应?为什么? 列表比较糖酵解途径和糖异生途径对应的限速酶及催化的反
38、应 答:：不对。糖异生虽基本经糖酵解的逆过程进行，但其中由6-磷酸果糖激酶-1、己糖激酶、丙酮酸激酶催化的反应是不可逆反应，这3个反应构成了糖异生途径的3个能量障碍。克服这三个能量障碍需要由4个关键酶催化，克服6-磷酸果糖激酶-1催化的反应需要果糖二磷酸酶-1催化；克服己糖激酶催化的反应需要丙酮酸羧化酶及磷酸烯醇式丙酮酸羧基酶催化，其他糖素相反。胰岛素的受体也是在细胞表面，体的适应能力 但胰岛素的受体不同于胰高血糖素的受体：胰岛素与受体结合后，细胞中cAMP磷酸戊糖途径指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-的含量不但不升高，反而降低。这就说明，磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡胰岛素使
39、腺苷酸环化酶受到抑制，因而萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代cAMP含量降低，蛋白质激酶的活性下降，谢物的过程，又称为磷酸已糖旁路。 结果糖原水解过程受阻，葡萄糖产量降低。13机体通过哪些因素调节糖的氧化途径还有人发现，胰岛素的作用是使细胞中另与糖异生途径? 所以乳酸进入血中入肝，在肝内乳酸异生成葡萄糖，葡萄糖在弥散入血，释入血中的葡萄糖又被肌肉摄取利用，构成的循环称为乳酸循环。休息一段时间后，肌肉内的乳酸通过乳酸循环逐渐被利用，故酸痛会自然消失。 1临床上进行LDL-胆固醇和HDL-胆固醇测定有何意义？ 采用超速离心或沉淀等方法分离血浆脂蛋白，分离后的血浆脂蛋白多用所含的胆固醇量来表示其含量
40、。研究发现，血浆LDL和VLDL水平与动脉粥样硬化、冠心病等的发生呈正相关，而HDL水平则与动脉粥样硬化及冠心病的发生呈负相关。通过测定LDL-Ch和HDL-Ch可以评估发生动脉粥样硬化和冠心病的危险程度。其中，HDL亚组分-HDL-Ch与动脉粥样硬化的相关性最强。 2. 何谓脂肪肝？如何避免脂肪肝的发生？ 答：脂肪肝主要是肝内脂肪堆积过多引起的,主要是应该在饮食上多注意的,一定要以低脂,低胆固醇饮食为主,要清淡饮食.是适量的体育锻炼就可以了,也不要过重的锻炼.同时还是要控制体重的.尽量避免服用药物,过多的药物反而会造成肝脏损害.因为任何药物都要通过肝脏代谢.都会或多或少加重肝脏损害.降脂的食
41、品有:燕麦,小米等粗粮,黑芝麻,黑木耳,海带,发莱以及菜花等绿色新鲜蔬菜. 3试述人体胆固醇的来源与去路? 答：来源：1、从食物中摄取。2、机体细胞自身合成。 去路：1、用于构成细胞膜。2、在肝脏可转化为胆汁酸。3、在性腺、肾上腺皮质可转化成性激素、肾上腺皮质激素。4、在皮肤可转化成维生素D3。5、还可酯化成胆固醇酯，储存在胞液中。 4试述酮体产生、利用、限速酶、特点及生理意义，糖尿病病人为何产生酮症和代谢性酸中毒？ 答：肝内生酮，肝外氧化利用是酮体代谢的特点。生理意义：肝脏是输出能源物质的一种形式。严重的糖尿病病人，由于脂肪动员加强，肝内生成的酮体超过肝外组织氧化利用能力，引起血中酮体升高，
42、尿中酮体增多，则成为酮症。会使血液的PH值下降，引起代谢性酸中毒。 5简述脂肪酸的氧化过程?1mol硬脂酸彻底氧化能产生ATP的mol ？ 答：硬脂酸为18C的饱和脂肪酸，其氧化步骤为：1、活化生成为硬脂酰COA，消化2分子ATP； 11何谓血浆脂蛋白，列表说明血浆脂蛋白的分类方法及类别、每一类的合成部位及其功能。 2何谓LDL受体，它在维持细胞游离胆固醇平衡中有什么作用，图示LDL代谢途径。 答：是几乎所有有核细胞表面的一种受体蛋白，可以与低密度脂蛋白(LDL)胆固醇结谢排出体外。 15磷脂的主要生理功能是什么?卵磷脂生物合成需要哪些原料? 答：1组成生物膜的重要成分搜索2促进神经传导，提高
43、大脑活力3促进脂肪代谢，防止出现脂肪肝4促进体内转甲基代谢的顺利进行5降低血清胆固醇，改善血液循环，预防心血管疾病 6试述HMG-CoA在脂质代谢中的作用? 合，介导LDL被细胞内吞，循环中70%的-7试述乙酰辅酶A在脂质代谢中的作用? 简述及图示体内乙酰CoA来源及去路 答：乙酰CoA在有氧条件下糖代谢三羧酸循环中具有重要作用。 葡萄糖在细胞质中生成丙酮酸，丙酮酸进入线粒体，在内膜上生成乙酰辅酶A，在线粒体基质中参与TCA。乙酰CoA经一系列氧化、脱羧，最终生成C2O和H2O并产生能量。 什么是载脂蛋白，它们的主要作用是什么? 答：血浆脂蛋白中的蛋白质部分称为载脂蛋白。基本功能是运载脂类物质
44、及稳定脂蛋白的结构，某些载脂蛋白还有激活脂蛋白代谢酶、识别受体等功能。主要在肝合成，载脂蛋白是构成血浆脂LDL在肝脏被摄取并代谢掉。 13参与甘油磷脂降解的主要磷脂酶有哪些，它们的作用是什么? 答：在生物体内存在的可以水解甘油磷脂的一类酶，其中主要包括磷脂酶A1、A2、B、C和D。 14简述胆固醇逆向转运的基本过程及作用. 答：胆固醇逆向转运分为三个步骤 (1) 第一步是胆固醇从肝外组织细胞中移出: HDL是胆固醇从细胞内移出不可缺少的的接受体。在巨噬细胞.脑.肾等细胞的细胞膜上存在ABCA1蛋白，又称胆固醇流出调节蛋白(CERP)。该蛋白为跨膜蛋白，其中跨膜部分为胆固醇流出的“通道”，位于胞
45、质的部分为ATP结合部位，为胆固A. 3-磷酸甘油醛 B. 脂肪酸和丙酮酸 C. 丝氨酸 D. 蛋氨酸 E. GTP、UTP 1试说明物质在体内氧化和体外氧化有哪些主要异同点? 答：以葡萄糖为例 体外氧化需要点燃的剧烈条件，不需要酶的催化，释放能量1mol葡萄糖完全氧化为2807kJ/mol 但是体内氧化时完全分解1mol葡萄糖释放2870kJ/mol能量，比体外反应放出热量大 且只需要体温和酶条件就可正常进行 葡萄糖在体内的多向氧化，还可生成乳酸，但体外就不行了，不过体外不完全氧化可以生成CO 2当一对电子由琥珀酸转移到Cyt c时，其标准自由能有何变化?(已知物质氧化还原对的标准电极电位分
46、别是：延胡索酸琥珀酸为-0.03V，cyt cFe3+Cyt cFe2+为0.25V) 在底物充足时(如-羟丁酸)，在呼吸链反应系统中加入抗霉素A，组分辅酶和Cyta的氧化还原状态如何? 蛋白的重要组分，赋予脂类以可溶的形式，醇的跨膜转运提供能量。 而且在血浆脂蛋白代谢中起重要作用：(2) 第二步是载运胆固醇的酯化及胆固醇促进脂类运输；调节酶活性；引导血浆脂蛋白同细胞表面受体结合。是功能上极其活跃的一组血浆蛋白质。 9、简述脂肪、脂肪酸、磷脂、胆固醇的合成部位、原料及限速酶。 10、0试述脂蛋白受体在血浆脂蛋白代谢中的作用? 答：血浆脂蛋白中的蛋白质部分称为载脂蛋白。血浆脂蛋白的蛋白质组分，主
47、要分A、B、C、D、E五类 。基本功能是运载脂类物质及稳定脂蛋白的结构，某些载脂蛋白还有激活脂蛋白代谢酶、识别受体等功能。载脂蛋白是构成血浆脂蛋白的重要组分，赋予脂类以可溶的形式，而且在血浆脂蛋白代谢中起重要作用：(1)促进脂类运输；(2)调节酶活性；(3)引导血浆脂蛋白同细胞表面受体结合。是功能上极其活跃的一组血浆蛋白质。 酯的转运: 从肝细胞或小肠细胞分泌的新生HDL为盘状，其表面有载脂蛋白AI，后者为LCAT的激活剂。新生的HDL进入血液后在LCAT的作用下，将其表面的卵磷脂第2位的脂酰基转移到胆固醇羟基上，列出两条氧化呼吸链的排列顺序。 生成胆固醇酯可进入HDL的内核，随着胆固醇酯的不断增多，新生的HDL变成成熟的HDL3，随着HDL3不断接受酯化的胆固醇，HDL3转变成HDL2。与此同时HDL中的胆固醇酯可在CETP的作用下，转移给VLDL
