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1、生物必修一蛋白质常见蛋白质成分归纳第2、3节生命活动的主绍承担者蛋白质 遗传信息的携带者核酸 构成细胞的化合物分为无机化合物和有机化合物，无机化合物包括水和无机盐； 有机化合物包括糖类、脂类、蛋白质和核酸。各种化合物在细胞中的存在形式不同，所具有的功能也都不相同。 1组成元素C、H、O、N、有的蛋白质还含有S等元素。 R 2相对分子量从几千到100万以上。高分子有机物。 3基本单位 NHC COO (1)种类：组成蛋白质的氨基酸有20种，分为12种非必需aa H ，8种必需aa (2)结构通式： (3)结构特点：每种氨基酸分子至少含有一个氨基和一个羧基，并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个C
2、原子上。 4分子结构 (1)缩合反应：一个氨基酸分子的羧基(-COOH)和另一个氨基酸分子的氨基(-NH2)相连接，同时失去一分子的水。这种反应叫脱水缩合反应，这种结合方式叫缩合。蛋白质是由许多氨基酸通过缩合的方式形成的一种高分子有机物。 (2)二肽和多肽：由两个氨基酸分子缩合而成的化合物叫二肽，由多个氨基酸分子缩合而成的化合物叫多肽，多肽呈链状结构叫做肽链。 (3)空间结构：一条或几条肽链通过一定的化学键连接在一起，形成不同的空间结构，就形成了不同的蛋白质分子，因此肽链一般不是蛋白质。 (4)多样性：组成每种蛋白质分子的氨基酸数目、和氨基酸排列顺序不同，每种蛋白质的空间结构的千差万别，造成蛋
3、白质分子结构的多样性。不同结构的蛋白质有不同的功能，所以，蛋白质结构的多样性决定了其功能的多样性。蛋白质的合成受DNA的控制，因此，DNA的多样性决定了蛋白质结构和功能的多样性。 5.白质(或多肽)分子中的有关计算 1肽键数、脱水数、水解时需要的水分子数的计算 氨基酸形成蛋白质时，一个氨基酸分子的氨基(NH2)与另一个氨基酸分子的羧基(COOH)相连接，形成一个肽键(NHCO)，同时失去一分子的水。一个蛋白质分子可以含有一条肽链，也可以含有几条肽链。当只含有一条肽链时，由于肽键总是存在于相邻的氨基酸分子之间，因此，2个氨基酸分子组成的二肽含有1个肽键，3个氨基酸分子组成的三肽含有2个肽键，依此
4、类推，m个氨基酸分子组成的m肽含有m1个肽键，在一条肽链中，肽键数和氨基酸数差值为1，所以若一个蛋白质有n条肽链时，就共差n个1，则肽键数为m-n。 由于在蛋白质的形成过程中，每形成一个肽键的同时就失去一分子的水，因此，蛋白质中含有多少个肽键，形成时就失去多少个分子的水，完全水解时就需加入多少个分子的水。 2蛋白质分子至少含有的氨基、羧基的计算 下式是一条肽链： H H H H2NCCO HNCCOHNCCOOH R1 R2 R3 从式中可以看出，在形成多肽的过程中，前一个氨基酸的羧基和后一个氨基酸的氨基脱水缩合形成肽键，不再是游离的氨基、羧基了。因有的氨基酸的R基上有氨基或羧基，有的则没有，
5、故除了氨基酸R基上的氨基、羧基难以确定之外，仅肽链始端的氨基酸残基上有1个游离的氨基，末端的氨基酸残基上有1个游离的羧基。所以，一条肽链中，至少有1个游离的氨基和1个游离的羧基在开头活着末尾，与氨基酸数无关。 蛋白质分子含有几条肽链就至少含有几个氨基和羧基(除R基中的外)。 3.快速准确计算的关键，具体归纳如下： 肽键数=失去的水分子数 若蛋白质是一条链，则有：肽键数=氨基酸数-1 若蛋白质是由多条链组成则有：肽键数=氨基酸数-肽链数 若蛋白质是一个环状结构，则有：肽键数=失水数=氨基酸数 蛋白质相对分子质量=氨基酸相对分子质量总和失去水的相对分子质量总和。 蛋白质至少含有的氨基和羧基数=肽链
6、数 基因的表达过程中，DNA中的碱基数：RNA中的碱基数：蛋白质中的氨基酸数=6：3：1 4多肽种类的计算 以三种氨基酸形成三肽为例进行分析。若A、B、C三种氨基酸任意排列(允许重复)构成三肽(如下图所示)，在“”中，第1个“”中可以是A，也可以B，也可以是C，有3种可能的排法；第2个“”中可以是A，也可以是B，也可以是C，也有3种可能的排法；第3个“”同理，可能有3种排法。 可能排列(种) 3 3 3 3故3种氨基酸任意排列形成的三肽的种类有3=27种。 3同样道理，20种氨基酸任意排列形成的三肽有20种。 若要求三肽中氨基酸种类彼此不同(如下图所示)，则“”中，第1个“”中可以是A，也可以
7、是B，也可以是C，有3种可能的排法；第2个“”中由于不能与第1个“”中的氨基酸相同，所以只有2种可能的排法；第3个“”只有1种可能的排法。 可能排列(种) 3 2 1 所以3种氨基酸(不允许重复)可以形成的三肽的种类有321=6种。 6生理功能 (1)有些是重要结构物质：如肌肉蛋白、红细胞中的血红蛋白、膜中的蛋白质等。 (2)有些有催化作用：具有催化作用的酶绝大多数是蛋白质。 (3)有些有运输作用：血红蛋白运输氧气和二氧化碳，膜中的蛋白质很多是运输物质的载体。 (4)有些有调节作用：胰岛素、生长激素、促激素等。 (5)有些有免疫作用：抗体又称免疫球蛋白(效应B淋巴细胞受抗原刺激后经复杂的免疫反
8、应而产生)。 总之，蛋白质是一切生命活动的体现者和主要承担者。 7蛋白质的理化性质 (1)两性化合物：蛋白质的基本单位是氨基酸，它的分子结构中含有-NH2和-COOH，所以蛋白质具有酸碱两性。 (2)盐析：蛋白质溶液是一种胶体，加入浓的无机盐溶液可以使蛋白质从溶液中沉淀出来，这个过程叫盐析。盐析作用主要是破坏蛋白质分子表面的水化层，并没有破坏蛋白质分子的结构，所以当盐析出来的蛋白质重新用水处理时，沉淀重新溶解，蛋白质的性质不变。即盐析是可逆的。利用此方法可分离、提取蛋白质。 (3)变性和凝固：蛋白质分子在一定的物理或化学因素的影响下，其分子结构发生改变，从而改变蛋白质的性质，这个变化是蛋白质的
9、变性。蛋白质变性后，不再溶于水，从溶液中凝结出来，这个过程是蛋白质的凝固。 （4)水解反应：蛋白质在酸、碱和酶的作用下，能发生水解，最后生成氨基酸。蛋白质的消化过程就是水解过程。 (5)显色反应：有苯环的蛋白质与硝酸作用呈黄色，所有蛋白质与双缩尿试剂作用呈紫色。 8蛋白质的代谢 蛋白质代谢需要搞清下列问题： (1)氨基酸的来源 从肠道吸收而来自身蛋白质分解产生部分氨基酸通过氨基转换产生 (2)氨基酸的去向 合成各种组织蛋白以及酶和蛋白质类激素通过转氨基作用产生新的氨基酸通过脱氨基作用加以分解 (3)氨基转换作用和脱氨基作用 氨基转换作用：氨基酸的氨基转移到其他化合物上，形成新的氨基酸。通过氨基
10、转换作用只能形成非必需氨基酸。 脱氨基作用：氨基酸中的氨基脱下来，成为氨的过程。形成的氨在肝脏内和二氧化碳结合形成尿素等排出体外。 9、自然界常见的蛋白质成分“一网打尽” 1.大部分酶：酶是活细胞产生的一类具有生物催化作用的有机物，除少数的酶是RNA外，绝大多数的酶是蛋白质。 2.部分激素：如胰岛素、生长激素，其成分为蛋白质。 3.载体：位于细胞膜上，在物质运输过程中起作用，其成分为蛋白质。 4.抗体：指机体受抗原刺激后产生的，并且能与该抗原发生特异性结合的具有免疫功能的球蛋白。主要分布于血清中，也分布于组织液等细胞外液中。 5.抗毒素：属于抗体，成分为蛋白质。一般指用外毒素给动物注射后，在其
11、血清中产生的能特异性中和外毒素毒性的成分。 6.凝集素：属于抗体，成分为蛋白质。指用细菌给动物注射后，在其血清中产生的能使细菌发生特异性凝集的成分。另外，人体红细胞膜上存在不同的凝集原，血清中则含有相应种类的凝集素。 7.部分抗原：引起机体产生抗体的物质叫抗原，某些抗原成分是蛋白质。如红细胞携带的凝集原、决定病毒抗原特异性的衣壳，其成分都是蛋白质。 8.神经递质的受体：突触后膜上存在的一些特殊蛋白质，能与一定的递质发生特异性的结合，从而改变突触后膜对离子的通透性，激起突触后膜神经元产生神经冲动或发生抑制。 9.朊病毒：近年来发现的，其成分为蛋白质，可导致疯牛病等。 10.糖被：位于细胞膜的外表
12、面，由蛋白质和多糖组成，有保护、润滑、识别等作用。 11.单细胞蛋白：指通过发酵获得的大量微生物菌体。可用作饲料、食品添加剂、蛋白食品等。 12.丙种球蛋白：属于被动免疫生物制品。 13.细胞色素C：是动、植物细胞线粒体中普遍存在的一种呼吸色素，由一条大约含有110个氨基酸的多肽链组成。 14.血浆中的纤维蛋白原和凝血酶原：均为蛋白质。在凝血酶原激活物的作用下，凝血酶原转变成凝血酶，在凝血酶的作用下纤维蛋白原转变成不溶性纤维蛋白，起到止血和凝血作用。 15.血红蛋白：存在于红细胞中的含Fe2+的蛋白质。其特性是在氧浓度高的地方与氧结合，在氧浓度低的地方与氧分离。 16.肌红蛋白：存在于肌细胞中，为肌细胞储存氧气的蛋白质。 17.干扰素：由多种细胞产生的具有广泛的抗病毒、抗肿瘤和免疫调节作用的可溶性糖蛋白。正常情况下组织或血清中不含干扰素，只有在某些特定因素的作用下，才能使细胞产生干扰素。 18.动物细胞间质：主要含有胶原蛋白等成分，在进行动物细胞培养时，用胰蛋白酶处理才能获得单个细胞。 19.含蛋白质成分的实验材料：黄豆研磨液、豆浆、蛋清、蛋白胨、牛肉膏等
