生化丙复习提要 整理.docx

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1、生化丙复习提要 整理期终考题型及分数比例 1、判断题，10%；2、选择题，15%；3、名词解释，24；4、结构式书写反应方程式，15%；5、综合题，36% 复习提纲 蛋白质化学： 蛋白质的基本结构单位和基本化学键； 基本结构单位氨基酸，基本化学键是肽键 构型：是指立体异构体中取代原子或基团在空间的取向。 蛋白质的二级结构：是指多肽链的主链有规则的折叠方式，实际上是指多肽链主链的原子在空间上的排列 超二级结构：指由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则的、在空间结构上能够辨认的二级结构组合体。又可称为基元 蛋白质的三级结构：是指蛋白质分子中的所有原子的三维空间排列，包括它的

2、二级结构要素和它的侧链在空间上的相互关系。 结构域：较大的蛋白质分子或亚基在三维折叠的过程中，多肽链往往先形成两个或两个以上的相对独立的三维实体，然后这些三维实体再通过缔合形成蛋白质的三级结构。一般将这种相对独立的三维实体称为结构域或域结构。 寡聚体蛋白质：由两个或多个肽链通过非共价键缔合在一起，构成一个完整的、有功能的聚集体 亚基：在寡聚体蛋白质中，通常将每一条单独折叠的多肽链称为亚基。 蛋白质的等电点pI； 当溶液在某一特定的pH时，使蛋白质所带的正电荷与负电荷恰好相等，即净电荷为零，这时溶液的pH称为该蛋白质的等电点。 蛋白质的种属差异； 同源蛋白质 蛋白质-螺旋结构； -螺旋的基本结构

3、特征：右手螺旋状，稳定键是氢键 1.每圈螺旋含有3.6个氨基酸残基 2.每圈螺旋沿螺旋轴方向上升0.54nm 3.每个氨基酸残基绕轴旋转100。，沿轴上升0.15nm 4.多肽链主链上的每个肽键(N)中的羰基氧原子都与其后的第四个氨基酸残基(N+4)上的酰胺基形成氢键。氢键的方向与螺旋轴平行 球蛋白的结构特征； 结构紧密，具有一个疏水的内部环境和一个亲水的表面，球蛋白一般具有一个裂隙，可特异识别和瞬间结合化合物。稳定力是疏水交互作用。还有二硫键。 疏水交互作用； 蛋白质中的疏水基团彼此靠近，聚集以避开水的现象 蛋白质分子的构象与一级结构的关系； 构象：是指取代基团当单键旋转时可能形成的不同的立

4、体结构。构象的改变不涉及到共价键的断裂 蛋白质的一级结构是基础，与功能的关系： 不同功能的蛋白质通常具有不同的氨基酸顺序 如果蛋白质的氨基酸顺序发生改变，通常其功能也会发生改变 在不同物种中，执行相似功能的蛋白质常常含有相似的氨基酸组成 蛋白质变性的实质、变性的特征； 变性：天然蛋白质受到某些物理因素如热、紫外线照射，高压和表面张力等或一些化学因素如有机溶剂、尿素、酸、碱等的影响时，生物活性丧失，溶解度降低以及其他的物理化学常数发生改变，这个过程称为蛋白质的变性。变性作用的实质是蛋白质分子中的次级键被破坏，共价键不变，只是引起天然构象解体，但变性不涉及共价键的破裂，即蛋白质的一级结构保持完整。

5、 变性过程中蛋白质的变化： 生物活性丧失 一些侧链基团暴露 一些物理化学性质的改变 生物化学性质的改变 复性：当变性因素去除后，变性蛋白又可以重新回复到天然构象，这一现象称为蛋白质的复性。 举例说明蛋白质结构与功能的关系。血红蛋白与肌红蛋白在结构与功能上有何异同？ 结构是基础，结构相似，功能相似。结构不同，功能不同。 空间结构举例：一级结构高度同源性，结构相似，但是一个没有四级结构，一个有四级结构，一个有变构，一个没有变构。 血红蛋白：是由两个-亚基和两个-亚基组成的四聚体。主要功能是将氧由肺输送到组织。 肌红蛋白：只有一个亚基，是哺乳动物肌肉中的储氧蛋白。主要功能是接受血红蛋白释放的氧。 酶

6、 概念： 酶的活性中心； 酶：是生物体内由细胞产生的一类能加快生物化学反应速率，并且具有专一性的催化剂。酶又可称为生物催化剂 酶做为生物催化剂的特性： 高效性：酶的催化作用可使反应速度提高106 -1012倍。用-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65C条件下可催化2吨淀粉水解 高度的专一性：指酶对所催化的底物具有选择性，酶只能作用于某一种或某一类底物 酶易失活，因此作用一般要求比较温和的条件 酶的活力受到调节控制 酶的活性部位：是指酶分子上直接与底物结合并与催化作用相关的部位，是由酶分子上某些氨基酸残基共同构成的。只是占了酶的一小部分，从一级结构来看，相差很远。 酶的别构效应； 别构调节：酶分

7、子的非酶催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节。影响活性中心对底物的结合。 别构酶：变构酶，一般为寡聚体蛋白，含有两个或多个亚基。有两个中心(活性中心和别构中心)。 别构酶一般含有活性部位和调节部位，活性部位参与与底物的结合和催化，调节部位负责控制别构酶的催化活性。 别构物：正效应物，负效应物 反馈抑制； 反馈抑制：当一个代谢途径的末端产物积累到超过机体需要时，它将对催化该反应途径限速反应的别构酶产生抑制，从而终止该产物的合成。 复合酶组成及各组分的功能； 结合酶：除蛋白组分外，还含有非蛋白的小分子物质或金属离子，即酶蛋白辅因子 酶蛋白：指酶

8、的纯蛋白部分，是相对于辅酶因子而言，又称为脱辅基酶蛋白，其单独存在时不具有催化活性，与辅酶因子结合形成全酶后才显示催化活性。 辅因子：非蛋白质化合物。酶的辅酶、辅基或金属离子。它们和酶蛋白结合以后，能使酶具有催化活力，否则无催化活性。 非蛋白质部分若与酶蛋白以共价键相连的称为辅基，用透析或超滤等方法不能使它们与酶蛋白分开；反之两者以非共价键相连的称为辅酶，可用上述方法把两者分开。 酶的作用机理； 酶的专一性： “锁-钥”模型：酶活性部位的结构在空间上与专一性底物的结构是完全互补的。 “诱导契合”模型：在酶与底物的动态识别过程中，酶活性部位的形态以及底物分子的构象均可发生一定的改变，以便酶分子与

9、底物更好地相互作用。 米氏方程； vVmaxS/的毒性原理； 有机磷农药与乙酰胆碱酯酶活性部位的丝氨酸残基接近并共价结合，可使乙酰胆碱酯酶不可逆失活。 酶的共价修饰作用； 在共价修饰中，大多数共价调节酶是通过其特定部位的Ser，Thr或Tyr的侧链-OH的磷酸化和去磷酸化来调节其活性的。 酶原的激活； 酶原的激活：有些酶在合成后并不表现出相应的功能，而是以无活性的前体形式存在，只有通过适当的加工后才能转变为有活性的酶。从无活性的酶原转变为有活性的酶的过程称为酶原的激活。 同工酶； 同工酶：来自同一生物不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构、能催化相同反应但具有不同结构的蛋白质叫做同工酶。 核酸化学

10、 概念： 分子杂交； 分子杂交：具有一定同源性的两条来源不同的核酸单链(DNA或RNA)在适宜的条件下通过碱基对之间非共价键的生成，形成稳定双链杂交体的过程。 增色效应； 核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量)增加的现象。 核酸的基本结构单位和基本化学键； 核酸的基本组成单位是核苷酸。 核苷酸是由磷酸、戊糖和含氮碱基组成的。 通过3,5-磷酸二酯键连接而成。 DNA双螺旋结构及维持其稳定的力； DNA双螺旋结构的特征： 两条反向平行的DNA链绕同一个中心轴旋转，相互缠绕，形成右手螺旋。 DNA链的磷酸核糖骨架位于螺旋的外侧。碱基包含在螺旋内部，碱基平面

11、与中心轴垂直，糖环平面与中心轴平行，其中A与T，G与C分别以氢键相配对。 右手螺旋的平均直径是2.0nm，两个相邻的碱基对之间的纵向距离为0.34nm，每个螺旋的螺距为3.4nm，因此每个螺旋含有10对脱氧核苷酸，每个脱氧核苷酸旋转36度角。 在双螺旋的表面，存在两个大小不同的沟槽，称为大沟和小沟。 维持DNA双螺旋结构的作用力： 两条DNA链间互补碱基对之间的氢键、碱基堆积力(主要)、盐键 碱基堆积力：DNA中碱基对平面垂直于中心轴，层叠于双螺旋的内侧，相邻疏水性碱基在旋进中彼此堆积在一起相互吸引形成的作用力。 核酸分子对紫外光的吸收特性； 核酸和核苷酸类物质在A260处有最大吸收值，可利用

12、此性质对核酸或核苷酸进行定量。 核酸变性特征； DNA的变性：水溶液中，双股DNA因物理或化学因素，双螺旋结构中的碱基堆积力和碱基对间氢键遭到破坏，双螺旋解聚，形成两条随机卷曲的单核苷酸链的过程。 增色效应。 DNA的Tm值； DNA热变性时，当增色效应达到一半时的温度称为融点，以Tm表示。 DNA热变性时，其紫外吸收增加值到达总增加值一半时的温度。 核酸是遗传信息的基本携带者。 通过碱基对的排列顺序而贮存遗传信息和传递遗传信息。 中心法则。 糖代谢 糖酵解：催化三个主要控制反应的酶、产生能量； 2+ 1.己糖激酶(葡萄糖的磷酸化,Mg参与催化,消耗ATP) G=-16.7kJ/mol 2.磷

13、酸果糖激酶(果糖-1,6-二磷酸的生成,Mg参与催化,消耗ATP) G=-14.2kJ/mol 2+3.丙酮酸激酶(丙酮酸的生成,Mg参与催化,产生一个ATP) G=-31.4kJ/mol 2+TCA循环：产生的能量及重要的中间物； 乙醛酸循环的化学本质； 异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶可使TCA循环中的异柠檬酸不经脱羧而被裂解酶裂解为琥珀酸和乙醛酸，乙醛酸与另一分子乙酰CoA在苹果酸合成酶作用下缩合形成苹果酸，苹果酸再氧化脱氢生成草酰乙酸。 意义：连接糖与脂的相互转变，使萌发的种子将贮存的三酰基甘油通过乙酰CoA转变为葡萄糖，是与脂肪转化为糖密切相关的反应过程。 磷酸戊糖途径重要生理意义； 提

14、供体内还原性生物合成反应所必须的NADPH。 提供体内核酸的重要成分：核糖。 磷酸果糖激酶、丙酮酸脱氢酶系、苹果酸酶、苹果酸脱氢酶催化的反应； 磷酸果糖激酶：(前文已有) 丙酮酸脱氢酶系： CH3COCOO-CoA-SHNAD CH3CO-S-CoANADHCO2 丙酮酸 辅酶A 丙酮酸脱氢酶系 乙酰辅酶A 苹果酸酶： 苹果酸脱氢酶： 糖异生作用； 糖异生作用：指由非糖物质生成葡萄糖的过程。 前体：丙酮酸，乳酸，一些氨基酸的碳骨架。 主要场所：肝脏，肾脏。 过程： 1.丙酮酸磷酸烯醇式丙酮酸：消耗1分子ATP+1分子GTP 丙酮酸 草酰乙酸 磷酸烯醇式丙酮酸代谢物跨膜转运 (丙酮酸羧化酶) (

15、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶) 2.果糖-1,6-二磷酸F-6-P (果糖-1,6-二磷酸酶催化) 3.葡萄糖-6-磷酸葡萄糖 (葡萄糖-6-磷酸酶催化) 草酰乙酸的来源和去路 来源：左图-三羧酸循环第八步反应 右图-糖异生第一步反应(1) 去路：左图-三羧酸循环第一步反应 右图-糖异生第一步反应(2) 生物氧化 概念： 氧化磷酸化 是指电子从被氧化的底物传递到氧的过程中所释放的自由能推动ADP酶促合成ATP的过程。 底物水平磷酸化 物质在生物氧化过程中，常生成一些含有高能键的化合物，而这些化合物可直接偶联ATP或GTP的合成，这种产生ATP等高能分子的方式称为底物水平磷酸化。 呼吸链； 呼吸链是由

16、一系列的递氢反应和递电子反应按一定的顺序排列所组成的连续反应体系，它将代谢物脱下的成对氢原子交给氧生成水，同时有ATP生成。 呼吸链的组成及排列顺序； 组成： 烟酰胺腺嘌呤核苷酸NAD+和NADP+(脱氢酶的辅酶)：NAD(P)+NAD(P)H(H+) 黄素蛋白(以黄素核苷酸FMN或FAD为辅基的酶)：FMN/FADFMNH2/FADH2 铁硫蛋白(以铁硫复合物为辅基的蛋白质，含硫配体结合成铁-硫中心)：辅酶Q(CoQ)：也称泛醌，电子传递链中唯一非蛋白成分，接受脱氢酶的H 细胞色素(含铁卟啉(血红素)辅基的蛋白质)：氧化磷酸化作用机制； 复合物(NADH-CoQ氧化还原酶)： 电子走向：NA

17、DH(NADPH)FMNFe-SCoQ 每传递2个电子，伴随着4个H的泵出 复合物(琥珀酸脱氢酶，唯一的一个线粒体内膜结合的酶)： 电子走向：琥珀酸FADH2Fe-SCyt b560CoQ 传递2个电子 复合物(CoQ-细胞色素C氧化还原酶)： 电子走向：CoQCytbFe-SCytc1Cytc 每传递2个电子，伴随着4个H的泵出 复合物(细胞色素C氧化还原酶): 电子走向：CytcCuACytaCyta3CuBO2 每传递2个电子，伴随着2个H的泵出 电子传递抑制剂； 鱼藤酮，安密妥：NADH-CoQ氧化还原酶抑制剂 抗霉素A：阻止电子从CoQ向Cytc传递 氰化物、CO：抑制复合物中的电子

18、传递 解偶联剂的作用； 某种化合物能导致线粒体内膜对H+的泄漏，则导致跨内膜的质子梯度的破坏，不能建立有效的跨膜电化学梯度，从而造成电子传递过程中释放的能量不能用来合成ATP。 2,4二硝基苯酚DNP： 脂代谢 -氧化：概念、过程、酰基的载体、能量计算； 概念：脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸-氧化酶系催化下进行氧化分解，由于氧化是在脂酰基的-碳原子上的发生的，故称-氧化。 过程： 酰基的载体：CoA 能量计算： -氧化总反应式： CH3(CH2)2nCOSCoA+nNAD+nFAD+nHSCoA+nH2O (n+1)CH3COSCoA+nFADH2+nNADH+nH+ 完全氧化ATP个数

19、：10(n+1)+1.5n+2.5n=14n+10(不包括活化耗能，若包括则需再-2) 脂肪酸从头合成：过程、酰基载体、脂肪酸合成的还原剂及其来源； 1.乙酰CoA的跨膜转运：乙酰CoA是原料，主要在线粒体内产生，通过柠檬酸丙酮酸穿梭转运到线粒体外胞液中。 2.乙酰CoA的羧化：丙二酸单酰CoA的生成。 3. 脂肪酸的合成： 脂肪酸合成酶系：多酶复合体。至少含有6种酶蛋白和一分子酰基载体蛋白和外显子。在mRNA的后加工过程中，将通过拼接去除内含子，使外显子成为连续序列。(相同的转录产物，不同的剪接方式，最终可生成不同的蛋白质) 比较原核细胞DNA聚合酶和RNA聚合酶的特点。 同：1：二脂键形成

20、类似 2：合成方向都为53 3：对碱基都有选择性 4：两种酶结构上都形成套环形式 5：激活剂Mg2+离子 6：碱基配对原则 7：以DNA分子为模板合成新链 不同：1：DNA产物中包含原模板 2：底物DNA为4种dNTP(脱氧核糖核苷酸)，RNA为四种NTP(核糖核苷酸) 3：DNA需要引物，RNA不要 4：DNA聚合酶有校正功能 5：终止方式不同 蛋白质生物合成 遗传密码及其特性； 遗传密码：是指mRNA中对应于氨基酸的核苷酸序列 密码子：mRNA上3个相邻的核苷酸序列作为一个密码单位，称密码子。 特点： 1.密码是按5到3方向阅读，无标点符号，一般情况下不重叠的三联体。 2.密码的简并性：同

21、一种氨基酸具有两个或更多个密码子的现象。 3.密码的摆动性：密码子的第一、二位碱基配对是严格的，第三位碱基可以有一定的波动。 4.密码的通用性和变异性 5.起始密码子AUG、终止密码子UAG/UGA/UAA 反密码子及摆动效应； 反密码子：转移核糖核酸中能与mRNA的密码子互补配对的三核苷酸残基。位于tRNA的反密码子环的中部。 摆动效应：当tRNA的反密码子与mRNA的密码子配对时，前两对严格遵守碱基互补配对法则，但第三对碱基有一定的自由度可以“摆动”。 DNA、tRNA、mRNA、rRNA在蛋白质生物合成中的作用； DNA：储存、提供遗传信息 tRNA：蛋白质合成的接合器，携带氨基酸 mR

22、NA：从DNA上转录，携带遗传信息，指导tRNA翻译蛋白质 rRNA：与蛋白质结合而形成核糖体，作为mRNA的支架，使tRNA分子与mRNA碱基配对，实现蛋白质的合成 蛋白质生物合成过程中，解读mRNA的方向、肽链延伸的方向及肽链延长阶段的三步循环反应； 解读mRNA的方向：53 肽链延伸方向：N端C端 肽链延长阶段的三步循环反应： 1.氨酰-tRNA进入核糖体的A位 原核：EF-Tu、GTP、氨酰-tNRA形成三元复合物，还需EF-Ts 真核：EF-1相当于EF-Tu；EF-1r相当于EF-Ts 2.肽键的形成 通过转肽作用，由肽酰转移酶催化，使一个酯键变成了肽键 3.移位 (1).空载的t

23、RNA离开P位 (2).核糖体沿mRNA的53方向，移动一个密码子的距离 (3).肽基tRNA由A位移到P位 原核：移位需要EF-G和GTP 真核：EF-2相当于EF-G 蛋白质生物合成过程中，需要消耗的高能磷酯键； 原核生物： AA活化 1ATP 起始 1GTP 延长 2GTP 终止 1GTP 合成n个AA组成的肽链要消耗的能量：2n+1+2(n-1)+1=4n 信号肽。 信号肽：位于多肽链的N端，长约1530个氨基酸序列，大部分为疏水性氨基酸，接近N端有几个正电荷的Arg和Lys。决定蛋白质的定向运送，携带“地址标签”。 综合 B族维生素在代谢中的重要作用； 维生素B1(主要存在于种子外皮

24、及胚芽中，米糠、麦麸、黄豆、酵母、瘦肉中含量也很丰富)：又称硫胺素，在生物体内主要以硫胺素焦磷酸的辅酶形式存在。在体内，TPP是涉及到糖代谢中羰基碳合成与裂解反应的辅酶。当维生素B1缺乏时，糖代谢易受阻，丙酮酸积累，出现多发性神经炎、皮肤麻木等症状。 维生素B2(广泛存在于动植物中，在酵母、肝、肾、蛋黄及大豆中含量丰富)：又名核黄素，在体内主要以黄素单核苷酸和黄素腺嘌呤二核苷酸形式存在，是生物体内一些氧化还原酶的辅基。体内缺乏维生素B2 ，容易引起口角炎、唇舌炎以及眼角膜炎等症状。 维生素B6(维生素B6在动植物中分布很广，尤其谷类外皮含量最为丰富，而且肠道细菌也可以合成维生素B6)：包括吡哆

25、醇、吡哆醛和吡哆胺，在体内主要以磷酸酯形式存在。磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺是体内氨基酸代谢中多种酶的辅酶。 维生素B12：又称为氰钴铵素。在体内，维生素B12做为辅酶参与分子内重排，甲基转移等反应。当缺乏时，叶酸代谢受阻，可引起巨红细胞贫血症。 真核细胞中各条代谢途径在细胞的什么部位进行； 细胞质：糖酵解、磷酸戊糖途径、糖异生(生成草酰乙酸之后的反应) 线粒体内膜上(也可算作线粒体内)：氧化磷酸化 线粒体基质：丙酮酸氧化、TCA、糖异生(生成草酰乙酸之前的反应)、脂肪酸-氧化、氨基酸代谢 乙醛酸循环体(一种植物细胞器)：乙醛酸循环 别构酶及其特点、在代谢过程中所处的位置、实例； 别构酶：活性受别构

26、调节物调控的酶。 特点：变构酶，一般为寡聚体蛋白，含有两个或多个亚基。一般含有活性部位和调节部位，活性部位参与与底物的结合和催化，调节部位负责控制别构酶的催化活性。 在代谢过程中所处的位置：别构酶常是代谢途径中催化第一步反应或处于代谢途径分支点上的一类调节酶，大多能被代谢最终产物所抑制，对代谢调控起重要作用。 实例： 柠檬酸循环：丙酮酸脱氢酶复合物活性受高浓度的ATP、乙酰CoA及NADH的强烈抑制，长链脂肪酸的存在，会加强这种抑制作用。 糖异生：乙酰CoA是丙酮酸羧化酶的别构激活剂。 脂肪酸合成：乙酰CoA羧化酶是脂肪酸合成的限速酶。柠檬酸是别构激活物；软脂酰CoA及其他长链脂酰CoA是其别构抑制剂。 乙酰CoA在代谢中的重要地位 来源：脂肪酸的-氧化、丙酮酸氧化脱羧和氨基酸的降解(分别对应脂肪，糖类，蛋白质) 去路：进入三羧酸循环彻底氧化、合成脂肪酸、转化成酮体(肝脏内)、进入胆固醇代谢