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1、第三章,酶,Chapter 3 Enzyme,主要内容,一、概述,二、酶的结构与功能,三、影响酶促反应速度的因素,四、酶的命名、分类与医学的关系,一,、酶的概念,?,酶（,enzyme,）,由活细胞产生的、具有催,化功能的生物大分子。,?,核酶（,ribozyme,）,具有催化活性的核糖,核酸（,RNA,）,二、酶催化的化学反应称为,酶促反应,。,底物,S,产物,P,酶活性,酶失活,第一节,概述,三、酶的研究历史,1878,年,Kuhne,提出酶的概念；,1897,年德国科学家,Hans Buchner,和,Eduard,Buchner,成功地用不含细胞的酵母提取液实现了,发酵；,1926,年
2、美国生化学家,Sumner,第一次从刀豆分离,到脲酶结晶，提出酶是蛋白质；,1978,年,Altman,提出,RNA,有催化功能；,1982,年,Cech,证实,RNA,有催化功能；,1949,年日本采用深层培养法生产细菌淀粉酶，,开辟了微生物酶制剂进入大规模工业化生产的新,纪元。,（一）,酶与一般催化剂的共同点：,能催化热力学上允许进行的化学反应，,而不能实现那些热力学上不能进行的,反应；,能缩短反应达到平衡所需的时间，而,不能改变平衡点；,四、酶催化作用的特点,（二）酶的催化特性,1,、酶的催化效率高,酶促反应速度比无催化剂高,10,8,10,20,倍，比一般催化剂高,10,6,10,13
3、,倍。,如：,2H,2,O,2,2H,2,O+O,2,?,Fe,2+,催化：,6,10,-,4,mol/mol,催化剂,?,s,H,2,O,2,酶催化：,6,10,6,mol/mol,催化剂,?,s,2,、酶作用的专一性,?,一种酶只作用于,一种或一类化合,物，以促进一定,的化学变化,，生,成一定的产物，,这种现象称为,酶,的专一性,（特异,性）,(1),绝对专一性,：一种酶只能催化一,种,底物,发生一种化学反应，称为绝对专一性。,(2),相对专一性,：酶的作用对象是一,类,化合,物或一种化学键发生反应。,(3),立体异构专一性,：一种酶只能作用于一,种立体异构体或催化生成一种立体异构,体，称
4、为立体异构专一性。,3,、,酶活性的不稳定性,酶的反应条件温和，低温、高温、强,酸、强碱、重金属、抑制剂等都易改变,酶活性。,4,、酶的活性受到调节控制,许多因素可以影响或调节酶的催化活,性，如代谢物、对酶分子的共价修饰等。,（一）按酶的组成分类,第二节,酶的结构和功能,单纯酶,(,简单酶,),酶,酶蛋白,结合酶（全酶）,辅酶,辅助因子,辅基,金属离子,仅有,aa,，淀粉酶、脂肪酶,决定酶促反应特异性,决定酶促反应性质和类型,?,由酶蛋白与辅助因子组成的酶称为,全酶,（,酶蛋,白与辅助因子单独存在时均无催化活力,）。,?,与酶蛋白结合疏松、可用透析法除去的小分子,有机物称为,辅酶,。,?,与酶
5、蛋白结合较紧密、用透析法不易除去的小,分子有机物称为,辅基,。,?,一种酶蛋白只与一种辅酶结合，组成一种全酶，,催化一种或一类底物进行某种化学反应。,?,一种辅酶可以和多种酶蛋白结合，组成多种全,酶，分别催化不同底物进行同一类反应。,（二）酶的结构与功能的关系,1,、酶的活性部位与必需基团,?,酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生,反应的部位称为,酶的活性部位,。它又分为结,合部位和催化部位：直接与底物结合的基团,构成,结合部位,，决定底物专一性；直接参与,催化底物反应的基团构成,催化部位,，决定反,应专一性。,?,酶活性部位的基团以及参与维持酶分子构象,的基团称为,必需基团,。,酶,的,活
6、,性,中,心,酶的活性中心,结合基团,活性中心内必需基团,催化基团,活性中心外必需基团,（三）酶原及其激活,?,没有催化活性的酶的前体称为,酶原,。如：,胰蛋白酶原、凝血酶原等。,?,酶原在一定条件下转变成有活性的酶的过,程称为,酶原的激活,。,酶原的激活过程常伴有酶蛋白一级结构的改变：,胰蛋白酶,/,肠激酶,胰蛋白酶原,胰蛋白酶,+,N,端,6,肽片段,?,酶原,激活,酶,（无活性）,（有活性）,?,酶原的激活实际上是酶的,活性中心形成,或暴露的过程,?,酶原激活的机制为：,酶原分子的一级结构改变，导致其空间,结构发生变化，使,催化活性中心,得以形,成，于是无活性的酶原就转变为有活性,的酶。
7、,?,酶以酶原形式存在的生理意义在于：,保护自身组织细胞,不被酶水解消化；,保,证正常的生理功能,顺利进行。,?,在同一种属中，催化活性相同而酶蛋白,的分子结构、理化性质及免疫学性质不,同的一组酶称为,同工酶,(isoenzyme),。,?,同工酶在体内的生理意义主要在于适应,不同组织或不同细胞器在代谢上的不同,需要。,（四）同工酶,?,乳酸脱氢酶同工酶（,LDHs,）为四聚体，,在,体,内,共,有,五,种,分,子,形,式,，,即,LDH,1,（,H,4,）,，,LDH,2,（,H,3,M,）,，,LDH,3,（,H,2,M,2,）,，,LDH,4,（,HM,3,）,和,LDH,5,（,M,4
8、,）。,?,心肌中以,LDH,1,含量最多,，,LDH,1,对乳,酸的亲和力较高，因此它的主要作用,是,催化乳酸转变为丙酮酸,再进一步,氧,化分解，,以供应心肌的,能量,。,?,骨骼肌中含量最多的是,LDH,5,，,LDH,5,对丙酮酸的亲和力较高，因此它的主,要作用是,催化丙酮酸转变为乳酸，,以,促进,糖酵解的进行,。,（一）过渡态和活化能,?,反应体系中各反应物分子所含能量高低不,同，只有所含能量达到或超过某一限度的,活化分子才能发生反应。反应物分子处于,被激活状态时称为,过渡态,。,?,反应物分子由常态转变为活化状态（过渡,态）所需的能量称为,活化能,(Ea),。,（五）酶的作用机制,（
9、二）,诱导契合学说,?,1890,年，,Emil,Fischer,提出“,锁钥学说,”,：底,物的结构和酶活性部位的结构非常吻合，就象,锁和钥匙一样，这样它们就能紧密结合形成中,间产物。,底物,酶,酶,底物复合物,+,?,1958,年，,Koshland,提出“,诱导契合学说,”：酶,活性部位的结构与底物的结构并不特别吻合，,但活性部位具有一定的柔性，当底物与酶接近,时，可以诱导酶活性中心的构象发生改变，使,之成为能与底物分子密切结合的构象,。,（三）邻近效应和定向效应,邻近,：指底物的反应基团和酶活性部位,的催化基团互相靠近，以及结合在酶活性部,位上的两种底物分子之间的互相靠近。,定向,：指
10、互相靠近的底物分子之间、底,物分子与酶活性部位的催化基团之间形成正,确的立体排列方向。,第三节,影响酶促反应速度的因素,pH,值,抑制剂,激活剂,底物浓度,酶浓度,温度,一、底物浓度对反应速度的影响,（一）底物对酶促反应的饱和现象：,（二）米氏方程式的推导：,?,Michaelis,&,Menten,于,1913,年推导出,了上述矩形双曲线的数学表达式，即著,名的,米氏方程,。,V,max,?,（三）,K,m,和,V,max,的意义：,1.,当=V,max,/2,时，,K,m,=S,。因此，,K,m,等于酶,促反应速度达最大值一半时的底物浓度,。,2.,K,m,可以反映酶与底物亲和力的大小,。
11、,K,m,越小，酶与底物的亲和力越大。,3.,K,m,是酶的特征性常数,：在一定条件下，,某种酶的,K,m,值是恒定的，因而可以通过,测定不同酶（特别是一组同工酶）的,K,m,值，来判断是否为不同的酶。,二、酶浓度对反应速度的影响,?,当反应系统中底物的浓度足够大时，酶,促反应速度与酶浓度成,正比,?,即=,kE,。,三、温度对反应速度的影响,?,一般来说，酶促反应速度随温度的增高,而加快。但当温度增加达到某一点后，,由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅,速下降，直到完全失活。,?,酶促反应速度随温度升高而达到一最,大值时的温度就称为,酶的最适温度,（,35-40,摄氏度）,。,温度对酶促反应速
12、度的影响,?,酶的最适温度与实验条件有关，因,而它,不是酶的特征性常数,。,?,低温时由于活化分子数目减少，反,应速度降低，但温度升高后，,酶活,性又可恢复,。,四、,pH,对反应速度的影响,?,pH,过高或过低均可导致酶催化活性,的下降。,?,酶催化活性最高时溶液的,pH,值就,称为酶的,最适,pH,。,pH,对酶促反应速度的影响,?,人体内大多数酶的最适,pH,在,6.5,8.0,之间,?,pH,对酶促反应速度的影响，其原因,主要是由于,pH,的,改变了酶的催化基团、,底物分子的解离状态或者导致酶蛋白,变性。,五、激活剂对反应速度的影响,?,能够促使酶促反应速度加快的物质称,为,酶的激活剂
13、,。,?,酶的激活剂大多数是无机离子，如,K,+,、,Mg,2+,、,Mn,2+,、,Cl,-,等。,六、抑制剂对反应速度的影响,?,凡是能降低酶促反应速度，但,不引起酶,分子变性失活,的物质统称为,酶的抑制剂,(inhibitor),。,?,按照抑制剂的抑制作用，可将其分为,不,可,逆,抑,制,作,用,(irreversible,inhibition),和,可,逆,抑,制,作,用,(reversible,inhibition,),两大类。,（一）不可逆抑制作用：,?,抑制剂与酶分子的必需基团,共价结合,引,起酶活性的抑制，且不能采用透析等简,单方法使酶活性恢复的抑制作用就是,不,可逆抑制作用
14、,。,?,专一性抑制（如,有机磷农药,对胆碱酯酶,的抑制）,?,非专一性抑制（如,路易士气,对巯基酶的,抑制）,（二）可逆抑制作用：,?,抑制剂与酶分子以,非共价键,可逆性,结合造成酶活性的抑制，且可采用,透析等简单方法去除抑制剂而使酶,活性完全恢复的抑制作用就是,可逆,抑制作用,。,?,可逆抑制作用包括,竞争性、反竞争,性、和非竞争性抑制,几种类型。,1.,竞争性抑制（,competitive inhibi-tion),：,?,抑制剂和底物竞争与酶的同一活性中心结,合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的,催化活性降低，称为,竞争性抑制作用,。,?,竞争性抑制的特点：,竞争性抑制剂往往是酶的,底
15、物类似物,或,反应产物；,抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的,结,合部位相同,；,抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但,增加底物浓度可使抑制程度减小；,动力学参数：,Km,值增大，,Vm,值不变,。,丙二酸对琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制,磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的竞争性抑制,H,2,N,-,-C,O,O,H,H,2,N,-,-S,O,2,N,H,R,对氨基苯甲酸,对氨基苯磺酰胺,?,系统名,包括底物名称和反应类型，如：,L-,丙氨酸,:a-,酮戊二酸氨基转移酶,?,习惯名,有以下几种不同的命名原则,(1),根据催化的底物命名,如：蛋白酶、淀粉酶,(2),根据催化的反应性质命名,如：脱氢酶、转氨酶、脱
16、羧酶,(3),根据催化的底物、反应性质命名,如：乳酸脱氢酶、草酰乙酸脱羧酶,(4),为区别同一类酶，在名称前标明来源,如：胃蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶,第四节,酶的命名,Section 4,维生素与辅酶,维生素,(vitamin),是人类必需的一类营养,素，是维持机体正常生理功能所必需的，,机体自身又不能合成或合成量不足，必需,靠外界供给的一类微量低分子有机化合物,?,维生素可按其溶解性的不同分为,脂,溶性维生素,和,水溶性维生素,两大类。,?,脂溶性维生素有,VitA,、,VitD,、,VitE,和,VitK,四种。,?,水溶性维生素有,B,族维生素,(VitB,1,，,VitB,2,，,
17、VitPP,，,VitB,6,，,VitB,12,，,泛酸，生物素，叶酸,),和,VitC,一,.,脂溶性维生素,维生素,A,（又称：视黄醇、抗干眼病维生素）,（一）来源,1,、动物性食物：肝脏、鱼肝油,2,、植物性食物：胡萝卜素可转变成维,生素,A,。,（二）活性形式,1.,天然形式,A1,视黄醇,A2,3-,脱氢视黄醇,?,植物中的,-,胡萝卜素可转化为视黄醇,2.,体内活性形式,?,视黄醇、视黄醛、视黄酸,（三）生化作用,1,、构成视觉细胞内感光物质（,11-,顺视黄,醛、全反视黄醛）。,2,、参与糖蛋白的合成,3,、其他作用,?,维持上皮组织结构和功能的完整,?,维持机体的生长和发育,
18、?,杆状细胞,视紫红质,?,（感弱光）,弱光,?,?,光异构,?,暗处,视蛋白,?,神经冲动,?,异构酶,?,11-,顺视黄醛,全反视黄醛,?,视网膜,?,异构酶,?,11-,顺视黄醇,全反视黄醇,?,肝脏,?,维生素,A,在视觉中的作用,（四）缺乏症,1,、夜盲症（雀目）,2,、干眼病,3,、生长停滞和不育。,?,过量摄取,头痛、恶心腹泻、肝脾大,孕妇：胎儿畸形,维生素,D,（又称抗佝偻病维生素、钙化醇）,?,（一）来源,1,、动物性食物：肝、乳及蛋黄、鱼肝,油。,2,、皮肤微血管中的,7-,脱氢胆固醇经日光照,射可转变为维生素,D3,。,?,（二）活性形式,1,25-(OH)2-D3,?,
19、靶细胞：小肠粘膜、肾、肾小管,（三）生化作用,1,、促进肠道对钙磷的吸收。,2,、促进肾小管对钙磷的重吸收。,3,、提高血钙、血磷的浓度，促进骨的,钙化。,(,四）缺乏症,?,儿童：佝偻病,?,成人：软骨病,维生素,E,?,（一）来源：,植物种子如麦胚油、棉籽油、花生油,?,（二）化学本质：,维生素,E,又叫生育酚、抗不育症维生素,?,无氧：热稳定,?,有氧：易自身氧化（可保护其他物质）,（三）生化作用,1,、抗氧化作用。,2,、抗动物不育症。,3,、促进血红素合成。,（四）缺乏症,1,、红细胞数量少、寿命缩短。,2,、红细胞脆性增加。,3,、神经障碍（少见）。,维生素,K,?,（一）来源,K
20、1,主要存在于植物和动物肝脏中，,K2,是人体肠道细菌代谢的产物。,临床用的,K3,、,K4,为人工合成。,?,（二）化学本质,维生素,K,又叫凝血维生素，是,-,甲基,-,1,4-,萘醌衍生物。,?,(,三,),生化作用,作为,谷氨酸羧化酶的辅助因子,，,促进,凝血酶原及凝血因子、及的,合成，参与凝血作用。,?,（四）缺乏症,凝血因子合成障碍，易出血，尤其是,新生婴儿易发生出血性疾病。,二,.,水溶性维生素,?,大部分的,辅酶与辅基,衍生于维生素。维,生素的重要性就在于它们是体内一些重,要的代谢酶的辅酶或辅基的组成成分。,?,维生素,B,族在生物体内通过构成辅酶而发,挥对物质代谢的作用,维生
21、素,C,?,（一）来源,新鲜水果及蔬菜,?,（二）化学本质,又叫,L-,抗坏血酸，是,L-,已糖酸内酯，,具有不饱和的一烯二醇结构。具有酸性,和较强的还原性。,?,(,三）特点,?,1,、,L-,抗坏血酸可被空气中的氧氧化成脱,氢抗坏血酸，此反应可逆。,?,2,、,L-,抗坏血酸及脱氢抗坏血酸都具有同,样的生物活性，以前者为主。,?,3,、脱氢抗坏血酸易水解为无活性的二酮,古洛糖酸，后者进一步被氧化成草酸和,苏阿糖酸。,(,四,),生化作用,?,1,、,参与体内的氧化还原反应,?,(1),保持谷胱甘肽的还原状态，维持细胞膜的,正常功能。,?,维生素,C GSSG,还原产物,?,（还原型）,?,
22、?,维生素,C,2GSH,脂质过,?,（氧化型）,氧化物,?,谷胱甘肽还原酶,?,谷胱甘肽过氧化物酶,(2),保护巯基酶,(3),促进铁的吸收,(4),保护各种维生素免遭氧化破坏,2,、,参与体内的羟化反应,(1),胶原蛋白的合成,(2),多巴胺的,-,羟化反应；胆汁酸合成中,的,7,-,羟化等,（,3,）参与芳香族氨基酸的代谢,?,（五）缺乏症,坏,血,病,辅酶与辅基的来源及其生理功用,维生素,B,1,?,（一）来源,种子的外皮和胚芽、黄豆、酵母及瘦,肉,?,（二）化学本质,又叫抗脚气病维生素，因其分子中含,有硫和氨基，所以又叫硫胺素。,(,三,),由维生素衍生的辅酶,/,活化形式：,TPP
23、,：,?,焦磷酸硫胺素,，由硫胺素（,Vit,B,1,）焦磷,酸化而生成，是,脱羧酶的辅酶,，在体内参,与糖代谢过程中,-,酮酸的氧化脱羧反应。,（四）生化作用（,TPP,）,?,1,、,作为丙酮酸脱氢酶系和,-,酮戊二酸脱氢,酶系的辅酶，参与,-,酮酸的氧化脱羧作用。,?,（,1,）丙酮酸,+NAD+HSCoA TPP,乙酰,CoA+NADH+H+CO2,?,（,2,）,-,酮戊二酸,+NAD+HSCoA TPP,琥珀酰,CoA+NADH+H+CO2,?,2,、作为转酮醇酶的辅酶，参与磷酸戊糖代,谢途径。,3.TPP,可抑制胆碱脂酶的活性，参与乙酰胆碱的,合成。,TPP,-,乙酰胆碱,胆碱脂
24、酶,乙酸,+,胆碱,?,（五）缺乏症：,?,1,、脚气病：四肢无力，肌肉麻木、感觉,异常等末梢神经炎表现。,?,2,、消化不良：胃肠蠕动减慢、消化液分,泌减少，食欲不振。,?,3,、末梢神经炎,-,维生素,PP,（一）来源,肉类、肝脏、谷物、花生。此外，,人体可利用色氨酸合成维生素,PP,。,（二）化学本质,又叫抗癩皮病因子，它包括,尼克,酸（烟酸）,和,尼克酰胺（烟酰胺），,二者均为吡啶衍生物,（三）辅酶,/,活性形式,1,、尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸,（,NAD+,，又称辅酶）,2,、尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸,（,NADP+,，又称辅酶,),在体内，由尼克酰胺参与构成的两种辅,酶均有,氧化型
25、（,NAD,+,，,NADP,+,）,和,还原型,（,NADH+H,+,，,NADPH+H,+,）,两种形式。它们作,为,脱氢酶的辅酶,，,在酶促反应中起递氢体,的作用，为,单递氢体,。,是,Vit PP,的衍生物,?,(,四,),生化作用,?,1,、,NAD+,和,NADP+,在体内作为多种不需,氧脱氢酶的辅酶，参与物质代谢,?,2,、,NAD+,和,NADP+,在生物过代谢过程中,的作用是递氢,?,（五）缺乏症,?,糙皮病或癩皮病,?,表现：皮炎、腹泻、痴呆等三,D,症狀,NAD,+,和,NADP,+,的分子结构,举例：,磷酸甘油醛,NAD+,乳酸,1,3-,二磷酸甘油酸,NADH+H+,
26、丙酮酸,磷酸葡萄糖,NAD+,2GSH,磷酸葡萄糖酸,NADH+H+,GSSG,维生素,B,2,?,（一）来源：,酵母、蛋、奶及绿叶蔬菜,?,（二）化学本质,维生素,B2,是核醇与,6,，,7-,二甲基,异咯嗪的缩合物。,呈黄色针状结晶，,易溶于水,又叫,核黄素,。,（三）辅酶,/,活性形式：,1,、黄素单核苷酸,（,FMN,）,2,、黄素腺嘌呤二核苷酸,（,FAD,）,是核黄素,（,VitB,2,）,的衍生物。,（四）生化作用,VitB,2,具有氧化还原性，酶蛋白与,FMN,或,FAD,结合后统称为黄素酶,(,氧化还原酶,),催,化脱氢氧化反应，其,辅基,FMN,或,FAD,在酶促,反应中作
27、为,递氢体（双递氢体）,起氢传递,体的作用,.,FMN,和,FAD,的分子结构,（五）缺乏病：,舌炎、口角炎及眼结膜炎等,维生素,B,6,（一）来源,动、植物性食品。肠道细菌也,可以合成部分维生素,B,6,（二）化学本质,包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺三,者均,为吡啶衍生物,（三）辅酶,/,活性形式：,1,、,磷酸吡哆醛,2,、,磷酸吡哆胺,?,磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺是,Vit,B,6,的衍生,物，,Vit,B,6,包括吡哆醇，吡哆醛和吡哆胺,等三种形式。磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺可,作为,氨基转移酶，氨基酸脱羧酶，半胱氨,酸脱硫酶,等的辅酶。,（四）生化作用,1.,作为,转氨酶和氨基酸脱羧酶,的辅酶
28、，参,与氨,基酸代谢。,2,、作为,ALA(-,氨基乙酰丙酸,),合酶的辅酶参与血,红素合成。,3.,磷酸吡哆醛作为,糖原磷酸化酶,的重要组,成部,分，参与糖原分解为,1-,磷酸葡萄糖,的过程。,（五）缺乏症,1.,-,氨基丁酸合成障碍，出现过度兴奋，过敏甚,至惊厥等疾病。,2.,低血色素小细胞性贫血和血清铁增多。,3.,长期服用异烟肼需补充维生素,B6,。,泛酸,（一）来源,动物性食品、谷物及豆制品,（二）化学本质,有机酸,又叫遍多酸,（三）活性形式：,辅酶,A,（,HSCoA,）和酰基载体蛋白,（,ACP,）的辅基。,?,泛酸,（遍多酸）在体内参与构成,辅酶,A,（,CoA,）,，后者的结
29、构成分为,3,-,磷酸腺,苷,-5,-,焦磷酸,-,泛酸,-,-,巯基乙胺。,CoA,中的巯基可与酰基以高能硫酯键结合，在,糖、脂、蛋白质代谢中起传递酰基的作用，,因此,CoA,是,酰化酶的辅酶,。,CH,3,CSCoA,O,CoA,的,分,子,结,构,（,四,）生化作用,1.,构成,辅酶,A,，,在糖、脂及氨基酸代谢,中起着转运,乙酰基或脂酰基,的作用。,2.,构成,酰基载体蛋白,的辅酶，在脂肪酸,的生物合成中起着转运,脂酰基,的作用。,（五）缺乏症,动物肝脏中脂类增加，丙酮酸氧化,脱羧受阻，生长迟钝，生殖障碍,生物素（,biotin,）,（一）来源：,动物、植物性食品，肠道细菌也可,以合,
30、成,（二）化学本质：,是噻吩与尿素相结合的骈环化合物，,带有一戊酸侧链，有,两种异构体。,与尿素相结合的骈环,（三）活性形式：生物素,?,生物素是,羧化酶的辅基,，在体内参与,CO,2,的固定和羧化反应,。,(,四）生化作用,生物素作为,羧化酶,的辅基，,在羧化反,应中起着,固定,CO2,和传递羧基,的作用,（五）缺乏症,大量服用抗生素或长期食用生鸡蛋可导,致生物素缺乏病，出现疲乏、恶心、呕吐、,食欲不振、皮炎及脱屑性红皮病等症状,叶,酸,（,一）来源,绿色蔬菜、酵母和动物肝、肾，肠道,细菌也可以合成叶酸,（二）化学本质,又叫蝶酰谷氨酸，它是由蝶酸和谷氨,酸,结合而成,（三）活性形式：,FH4
31、,?,四氢叶酸（,FH,4,）,由叶酸衍生而来。,四氢叶酸是体内,一碳单位基团转移,酶系统中的辅酶,，其,N,5,和,N,10,原子与,一碳单位基团结合，与嘌呤和嘧啶,的合成有关。,（四）生化作用,FH4,作为,一碳单位转移酶,的辅酶，在嘧,啶、嘌呤、蛋氨酸和胆碱等重要物质的生,物合成中起着传递一碳单位的重要作用,（五）缺乏症,核酸合成障碍，动物生长停滞，红细胞体,积增大,引起巨红细胞性贫血,.,?,甲氨蝶呤,因结构与叶酸相似，可抑,制,FH4,的合成，进而抑制嘌呤核苷,酸的合成。,?,因此具抗癌作用。,?,维生素,B,12,?,(,一）来源,?,动物性食品：肉类、肝,?,（二）化学本质：,?
32、,又叫,钴胺素,是唯一含有金属元素的维,生素。,天然存在的,B12,有,5,-,脱氧腺苷钴,胺素、甲基钴胺素和羟钴胺素三种形式,（三）活性形式,?,1.,甲基钴胺素（,MeB12,）,?,2.,5,-,脱氧腺苷钴胺素（,5-dAR-B12,）,?,5-,脱氧腺苷钴胺素是体内的主要形式，,它可参与构成多种,变位酶的辅酶,，甲基,钴胺素则是,甲基转移酶的辅酶,，与胆碱,等的合成有关。,（四）生化作用,MeB12,作为,N5-CH3FH4,甲基转移酶,的,辅酶，促进,FH4,的再利用和蛋氨酸的再利用,参与一碳单位的形成、分解和转移，,因而促进核酸的合成，,影响红细胞成熟,（五）缺乏症,巨幼红细胞性贫血,
