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1、03179 生物化学（样本，完整版16页余3栏）笔记依据教材生物化学章有章 主编北京大学医学出版社（2006年版）笔记依据目录第一章 蛋白质的结构和功能第二章 核酸的结构和功能第三章 酶第四章 维生素第五章 糖的代谢第六章 脂类的代谢第七章 生物氧化第八章 氨基酸的代谢第九章 核酸的代谢第十章 蛋白质的生物合成第十一章 物质代谢调节第十二章 水和无机盐代谢第十三章 酸碱平衡第十四章 血液生物化学第十五章 肝胆生物化学完整版QQ1273114568索取单项选择题1.1组成蛋白质的氨基酸的种类有(A)A20种B300多种C16种D18种1.2不具有不对称碳原子的氨基酸是(B)A脯氨酸B甘氨酸C半胱
2、氨酸D丝氨酸1.3下列有遗传密码的氨基酸是(D)A羟脯氨酸B羟赖氨酸C胱氨酸D谷氨酸1.4含有2个肽键的开链肽称为(B)A二肽B三肽C四肽D五肽1.5人胰岛素的一级结构中含有的二硫键数目是(C)A1个B2个C3个D4个1.6不属于非共价键的是(A)A肽键B氢键C盐键D碱基堆积力1.7下列概念跟蛋白质二级结构无关的是(C)A无规则卷曲B转角C亚基D片层1.8以下说法错误的是(D)A催产素分子中含有一个二硫键B谷胱甘肽的肽键结构不同于多数常见的肽键C血红蛋白和肌红蛋白都含有亚铁血红素作为辅基D蛋白质变性时一级结构遭到了破坏。1.9结构异常时能引起地中海贫血发生的蛋白质是(A)A血红蛋白B肌红蛋白C
3、凝血蛋D钙调蛋白1.10以下蛋白质的理化性质中能用于蛋白质的定量检测的特性是(B)A等电点B紫外吸收特性C胶体性质D盐析1.11以下说法正确的是(C)A所有蛋白质都具有四级结构B无规则卷曲不属于蛋白质二级结构的一种C多肽与蛋白质在氨基酸组成的数量上没有严格的分界线D蛋白质中任何一个氨基酸残基的改变都会大大影响它的功能1.12组成蛋白质的氨基酸的平均分子量为(B)A100；B110；C120；D1301.13寡肽的氨基酸残基数量的上限为(D)A5；B6；C8；D101.14临床上使用70的酒精消毒，是应用了蛋白质的理化性质中的(A)A变性B两性C胶体性质D盐析1.15下列蛋白质的种类中，不属于按
4、照溶解度大小划分的是(C)A组蛋白B硬蛋白C载脂蛋白D白蛋白1.16人体的蛋白质种类大约为(B)A3万种B10万种C100万种D10亿种1.17组成蛋白质的元素中，含量相对稳定的是(D)A碳元素B氢元素，C氧元素D氮元素1.18细菌和哺乳动物细胞的化学组成中，含量最多的物质是(A)A水B蛋白质CDNA；D无机盐1.19细菌和哺乳动物细胞的化学组成中，含量最多的干物质是(C)ADNA；BRNA；C蛋白质D无机盐1.20胰岛素的氨基酸残基组成数目为(B)A50；B51；C372；D5741.21加压素和催产素的氨基酸残基组成数目为(C)A7；B8；C9；D101.22具有保护细胞膜功能的多肽是(C
5、)A催产素B加压素C谷胱甘肽D高血糖素1.23目前已经测出一级结构最长的蛋白质是单链载脂蛋白B100，它的分子量为(D)A145kD；B221kD；C380kD；D513kD1.24谷胱甘肽中的谷氨酰为(B)A谷氨酰B谷氨酰C谷氨酰D谷氨酰1.25血红蛋白和肌红蛋白的辅基是(B)A含高铁的血红素B含亚铁的血红素C含高铁的FMN；D含亚铁的FMN1.26可以作为鉴别诊断心绞痛或者心肌梗死的标志物的是(B)A血红蛋白B肌红蛋白C肌球蛋白D肌动蛋白1.27血浆白蛋白的等电点为(A)A49；B735；C108；D1O1.28胃蛋白酶的等电点为(D)A49；B735；C108；D101.29合成蛋白质的
6、氨基酸种类为(C)A5种B10种C20种D50种1.30蛋白质分子的一级结构是指(D)A组成蛋白质的氨基酸种类B组成蛋白质的氨基酸组成比例C组成结合蛋白质的非蛋白质成分D组成蛋白质的氨基酸排列顺序1.31胰岛素分子结构的最高层次是(C)A一级结构B二级结构C三级结构D四级结构1.32含有巯基的氨基酸是(D)A苏氨酸B组氨酸C缬氨酸D半胱氨酸1.33蛋白质经煮沸变性后其生物学活性(A)A丧失B升高C不变D降低1.34大多数蛋白质的分子量范围是(A)A几万B几千C几百D几十1.35由多个亚基组成的蛋白质的分子结构属于(D)A一级结构B二级结构C三级结构D四级结构1.36多肽链中连接相邻氨基酸残基的
7、a一氨基与a一羧基的化学键是(C)A疏水键B氢键C肽键D盐键1.37蛋白质变性是由于蛋白质分子(B)A一级结构的破坏B空间结构破坏C辅基的脱落D亚基解聚1.38不参与蛋白质分子组成的氨基酸是(C)A天冬酰胺B脯氨酸C鸟氨酸D丝氨酸1.39蛋白质二级结构不包括(B)A一转角B双螺旋C片层D无规则卷曲1.40“分子病”中基因突变后导致异常的分子是(A)A蛋白质B维生素C糖类D脂类1.41螺旋结构属于蛋白质分子的(B)A一级结构B二级结构C三级结构D四级结构1.42蛋白质分子中的平均含氮量为(C)A16；B625；C16；D181.43临床上用补充血浆粉的方式抢救失血病人以维持其有效循环血容量是利用
8、了蛋白质的(B)A两性解离性质B大分子胶体性质C蛋白质的变性D蛋白质的紫外吸收性质省略。多项选择题1.1以下属于结合蛋白的是(ABCDE)A糖蛋白B脂蛋白C金属蛋白D核蛋白E磷蛋白1.2以下属于碱性氨基酸的是(ACD)A精氨酸B丝氨酸C组氨酸D赖氨酸E酪氨酸1.3富含a一螺旋的蛋白质是(AC)A血红蛋白B免疫球蛋白C角蛋白D胰糜蛋白酶E胰岛素1.4以下属于蛋白质分子的缺失或异常引起的疾病是(ABDE)A家族性高胆固醇血症B原发性痛风C缺铁性贫D白化病E蚕豆病1.5在体内相应的蛋白质中，侧链容易被磷酸化的氨基酸残基是(ABC)A丝氨酸B苏氨酸C酪氨酸D天冬氨酸E丙氨酸1.6下面的条件能引起蛋白质
9、变性的是(AB)A尿素处理B紫外线C低温下用乙醇处D硫酸铵处理E搅拌1.7下列关于蛋白质的分类是按照功能划分其种类的是(BCDE)A纤维蛋白B酶蛋白C运输蛋白D凝血蛋白E防御蛋白1.8属于蛋白质中组成元素的是(ABCDE)A硫元素B氧元素C氢元素D铁元素E磷元素1.9属于蛋白质的功能的是(ABC)、A催化B运输C保护D维持晶体渗透压E储存遗传信息1.10属于蛋白质生物合成后加工修饰而来的氨基酸是(ACD)A胱氨酸B半胱氨酸C羟脯氨酸D羟赖氨酸E蛋氨酸1.11用于神经科、内科的肝昏迷与皮肤科疾病治疗的氨基酸是(BCD)A丙氨酸B半胱氨酸C谷氨酸D精氨酸E赖氨酸1.12氨基酸根据化学结构进行分类，
10、可分为(BCE)A中性氨基酸B杂环氨基酸C脂肪族氨基酸D碱性氨基酸E芳香族氨基酸1.13属于酸性氨基酸的是(BD)A天冬酰胺B天冬氨酸C谷氨酰胺D谷氨酸E酪氨酸1.14属于极性氨基酸的是(BCDE)A苯丙氨酸B酪氨酸C谷氨酰胺D天冬酰胺E蛋氨酸1.15属于非极性氨基酸的是(ACE)A苯丙氨酸B酪氨酸C丙氨酸D组氨酸E亮氨酸1.16属于中性氨基酸的是(BCDE)A组氨酸B丝氨酸C酪氨酸D苏氨酸E色氨酸1.17主要存在于动物体内的结合蛋白是(ABDE)A球蛋白B组蛋白C谷蛋白D精蛋白E白蛋白1.18以下属于球状蛋白质的是(ABCDE)A血红蛋白B肌红蛋白C载脂蛋白D组蛋白E酶蛋白1.19以下论述中
11、属于纤维蛋白的特性的是(ABC)A分子长轴和短轴的比例一般大于10；B难以消化，营养价值不高C主要起保护和支持功能D大多易溶于水，代谢更新快，体内种类多E分子呈球状或椭圆形1.20能够使得细菌蛋白质变性从而达到消毒杀菌目的的条件是(ABCDE)A日光B紫外线C高压蒸汽D酒精E红汞1.21下面的条件能引起蛋白质变性的是(AB)A加热B室温下用乙醇处理C低温下用乙醇处理D硫酸铵处理1.22下面能用于蛋白质分离纯化的特性是(ACD)A胶体性质B紫外吸收特性C等电点特性D盐析特性2.1.以下碱基配对正确的是(ABD)AA与T；BC与G；CC与T；DA与U；EG与U2.2以下沉降系数的rRNA属于真核生
12、物的是(ACE)A58S；B16S；C18S；D23S；E28S2.3以下描述中符合tRNA特征的是(ABC)A分子量最小的RNAB二级结构为三叶草的形状C二级结构中含有三环四臂D具有“帽子”和“尾巴”结构E在合成蛋白质过程中作为模板2.4能够使DNA变性的条件是(ABE)A加热B甲酰胺处理C搅拌D紫外线照射E尿素处理2.5以下描述中符合mRNA特征的是(ADE)A提供合成蛋白质的密码子B携带蛋白质合成的反密码子C二级结构中含有三环四臂D具有“帽子”和“尾巴”结构E在合成蛋白质过程中作为模板2.6参加体内糖原和磷脂的生物合成的是(CD)AGTP；BcAMP；CUTP；DCTP；EAMP2.7以
13、下属于生命的基本特征的是(ABCDE)A代谢B生长C发育D遗传E变异2.8以下属于多基因病的是(BCDE)A苯丙酮酸尿症B肿瘤C动脉粥样硬化D糖尿病E高血压3.1以下与心肌梗死有关的酶是(BCD)A丙氨酸氨基转移酶B肌酸激酶C乳酸脱氢酶D天冬氨酸氨基转移酶E醛缩酶3.2以下能用于治疗心肌梗死的酶类是(AD)A尿溶酶B溶菌酶C脲酶D链激酶E凝血酶3.3以下能用于外科清除炎症创面的酶类是(BE)A胰蛋白酶B糜蛋白酶C胃蛋白酶D尿溶酶E透明质酸酶3.4以下可用于治疗重金属离子汞中毒的是(ABC)A生鸡蛋B二巯基丁二酸钠C二巯基丙醇D维生素BE微量元素3.5碱性磷酸酶活性升高时，病人可能患有(BCDE
14、)A前列腺炎B小儿佝偻病C成人软骨病D肝病E胆病3.6可能与酶原的异常激活有关的疾病是(AB)A急性胰腺炎B血栓C椎间盘突出D苯丙酮酸尿症E消化不良3.7以下均以Mg2+作为辅助因子的酶类是(ABE)A己糖激酶B丙酮酸激酶C过氧化氢酶D羧肽酶E葡萄糖6一磷酸酶3.8以下均以Zn2+作为辅助因子的酶类是(BCDE)A脲酶B醇脱氢酶C碳酸酐酶D羧肽酶EDNA聚合酶3.9以下氨基酸的组成基团中常作为酶的必需基团的是(ABCDE)A氨基B羧基C羟基D巯基E咪唑基省略名词解释题目录1.1肽键1.2“分子病”1.3别构作用1.4变性1.5盐析1.6分步盐析法1.7单纯蛋白质1.8结合蛋白质2.1基因2.2
15、人类基因组2.3复性2.4核酸分子杂交2.5核小体2.6“尾巴”结构2.7核苷2.8核苷酸2.9连续基因2.10断裂基因3.1核酶3.2酶的相对专一性3.3酶的“活性中心”3.4酶原激活3.5同工酶完整版QQ1273114568索取3.6多酶复合体3.7非功能性酶3.8酶的活性单位3.9羟基酶3.10巯基酶3.11酶的必需基团3.12限速酶4.1维生素4.2维生素A原4.3“抗糙皮病因子”5.1新陈代谢5.2肾糖阈5.3糖耐量曲线5.4糖异生作用5.5糖原5.6三羧酸循环5.7肾性糖尿5.8糖的无氧酵解5.9“乳酸循环”6.1储存脂6.2基本脂6.3酮体6.4酮血症6.5脂肪肝6.6高血脂症6
16、.7氧化6.8辅脂酶6.9营养必需脂肪酸6.10“脂肪动员”7.1生物氧化7.2呼吸链7.3高能键7.4底物水平磷酸化7.5氧化磷酸化7.6解偶联剂7.7自由基7.8PO比值7.9铁硫蛋白7.10泛醌7.11细胞色素7.12细胞色素氧化酶7.13细胞色素P4507.14混合功能氧化酶8.1氮平衡8.2蛋白质的互补作用8.3自身激活作用8.4腐败作用8.5氨基酸代谢库8.6联合脱氨基作用8.7肝昏迷8.8巯基酶8.9苯丙酮尿症8.10“白化病”8.11必需氨基酸8.12半必需氨基酸8.13氧化脱氨基作用8.14高氨血症8.15蛋氨酸循环8.16肌酐9.1“从头合成”9.2“补救合成”9.3痛风症
17、9.4半保留复制9.5冈崎片段9.6逆转录酶9.7光复合作用9.8SOS修复9.9端粒酶9.10终止因子9.11编码链9.12基因工程9.13黏性末端9.14克隆9.15PCR9.16复制叉9.17复制子9.18cDNA链9.19基因组10.1蛋白质生物合成体系10.2移码10.3氨基酸的活化10.4干扰素10.5基因表达调控10.6增强子10.7反式作用因子10.8摆动配对10.9顺式作用元件11.1多酶体系的限速酶或调节酶11.2酶的别构调节11.3酶的化学修饰11.4细胞因子11.5应激11.6物质代谢11.7细胞水平的调节11.8激素水平的调节11.9整体水平的调节11.10激素受体1
18、2.1脱水12.2水肿12.3微量元素12.4“有效滤过压”12.5代谢水12.6高渗性脱水12.7低渗性脱水12.8等渗性脱水13.1.碱储备14.1NPN14.2盐析法14.3电泳法15.1胆色素15.2结合胆红素15.3黄疸(显性)15.4“尿三胆”15.5同化作用15.6胆色素的肠肝循环15.7隐性黄疸15.8胆汁酸盐15.9“生物解毒”作用名词解释题答案完整版QQ1273114568索取1.1肽键：是多肽和蛋白质分子中的基本化学连接键，它大多是由一个氨基酸的a一羧基与相邻另一个氨基酸的a一氨基经脱水而生成。1.2“分子病”：所谓“分子病”，就是指蛋白质分子结构的改变，首先是蛋白质分子
19、一级结构的改变，从而引起其功能的异常或丧失而造成的疾病。1.3别构作用：是指一些生理小分子物质，作用于具有四级结构的蛋白质，与其活性中心外别的部位结合，引起蛋白质亚基间一些非共价键的改变，使蛋白质三、四级构象发生轻微变化，包括分子变得较疏松或紧密，使其生物活性升高或降低的过程。1.4变性：是指在一些物理或化学因素作用下，使蛋白质空间结构破坏，从而引起蛋白质理化性质改变，尤其是溶解度降低和生物活性丧失的过程。1.5盐析：在体外条件下，向蛋白质溶液中加入硫酸铵等无机盐，因破坏蛋白质分子的水化膜再压缩其双电层，而引起蛋白质从溶液中沉淀析出，称盐析。1.6分步盐析法：通过不断提高盐浓度或饱和度再调节出
20、不同蛋白质的等电点，可使不同蛋白质从混合溶液中先后沉淀析出称分步盐析法。1.7单纯蛋白质：仅由氨基酸组成的蛋白质称为单纯蛋白质。1.8结合蛋白质：除氨基酸外还含有非蛋白质的辅基所组成的蛋白质称为结合蛋白质。论述题目录省略。1.1蛋白质一级结构的定义是什么?蛋白质一级结构有什么重要性?1.2蛋白质二级结构的定义是什么?蛋白质的二级结构有哪些常见类型?它们各自具有什么样的特点?1.3蛋白质的几个重要理化性质是什么?其中哪些性质在蛋白质的分离纯化中具有重要的应用?1.4论述蛋白质的三级结构的定义以及结构特征。1.5论述蛋白质的四级结构的定义以及结构特征。1.6举几个例子论述蛋白质的异常与分子病的关系
21、。1.7举例论述蛋白质的空间结构与功能的关系。2.1论述核酸的生理功能与分工。2.2论述DNA分子的二级结构特征。2.3论述DNA分子一级结构的特点和意义。2.4论述RNA分子一级结构的特点。2.5论述tRNA分子的空间结构的特点。2.6论述RNA分子结构和功能的关系。3.1论述影响酶促反应的主要因素。3.2论述酶的分类和催化的反应类型。3.3论述酶催化作用的特点。3.4论述酶活性中心的结构特点。3.5论述不同类型的抑制剂对酶促反应速度的影响。4.1论述维生素C的结构特征与功能。4.2论述B族维生素作为辅基、辅酶的形式以及参与催化的主要反应。4.3论述脂溶性维生素的来源和缺乏症。4.4论述B族
22、维生素的来源和缺乏症。5.1论述体内新陈代谢的特征。5.2论述血糖的来源和主要代谢去路。5.3论述调节血糖浓度的激素及其作用。5.4论述糖的无氧酵解途径的阶段、特点及生理意义。5.5论述糖的有氧氧化代谢途径的阶段、特点及生理意义。5.6论述糖的磷酸戊糖代谢途径的阶段、特点及生理意义。5.7论述三羧酸循环的大致过程以及产能特点。5.8论述蚕豆病发生的原因。5.9论述糖原合成和分解的大致过程。6.1论述体内脂类的生理功能。6.2论述胆固醇的生物合成的过程。6.3论述各型原发性高脂蛋白血症的特征。6.4论述脂肪酸的氧化的过程及特点。6.5论述酮体在肝脏内生成的过程、意义和利用情况。6.6结合实例论述
23、体内饱和及不饱和脂肪酸的生物合成过程及特点。6.7论述胆固醇在体内生物合成的调节情况。7.1论述呼吸链的组成，最重要的呼吸链的种类和电子传递方式。7.2论述生物氧化的概念和方式。7.3论述细胞色素酶系的分类、特性与功能。7.4论述影响氧化磷酸化的因素。7.5论述自由基的生成、对机体的影响以及机体的清除方式。8.1论述氨基酸主动转运载体的多样性。8.2论述体内氨的来源和去路。8.3论述鸟氨酸循环的步骤。8.4联系实际论述蛋白质的营养价值以及互补作用的含义。8.5论述肠中蛋白质的腐败作用。8.6论述a一酮酸的体内代谢途径。8.7论述一碳单位的来源和生理功能。9.1论述核苷酸的生物学功能。9.2论述
24、分子遗传学的中心法则。9.3论述参与DNA复制的有关酶类及蛋白因子。9.4论述转录的基本过程。9.5论述基因工程的主要步骤。9.6论述主要的核苷酸代谢拮抗物的作用机制及应用。9.7论述真核和原核生物中DNA复制的过程和特点。9.8论述逆转录酶的生理作用和应用价值。9.9论述RNA转录后的加工修饰过程。9.10论述基因工程在医学上的应用。9.11论述PCR的基本原理和步骤。10.1论述遗传密码的特点。10.2论述蛋白质翻译后的加工过程。10.3论述真核生物基因表达调控的特点。10.4论述各类RNA在蛋白质生物合成中的作用。10.5论述翻译过程中肽链的延长过程以及核蛋白体循环的含义。10.6论述一
25、些常见抗生素对病菌蛋白生物合成的抑制作用机制和类型。10.7举例论述原核生物的基因表达调控模式。11.1第二信使cAMP与cGMP使用比较。11.2论述应激状态下的调节作用。11.3举例论述多酶体系的分隔分布在细胞水平的代谢调节中的意义。11.4论述多酶体系的调节方式。11.5论述激素受体的分类。11.6论述IP3、DG、Ca2+在相应激素调节中的作用。12.1论述体内水的生理功能。12.2论述无机盐在体内的生理功能。12.3论述体内无机盐的代谢调节过程。12.4论述体内钙、磷代谢的调节过程。13.1论述机体内酸、碱性物质的体内、体外来源。13.2论述体内酸碱平衡的调节作用。13.3论述酸碱平
26、衡失调时血浆缓冲对及pH的变化。13.4论述体内酸碱平衡与血钾浓度的关系。14.1论述NPN、尿素氮、肌苷三种肾功能指标的正常值及其含义。14.2论述血浆蛋白质的功能。14.3论述血红素生物合成的反应要点。14.4论述成熟红细胞的代谢特点。15.1论述肝脏在机体物质代谢中的重要作用。15.2比较结合胆红素与未结合胆红素的特性。15.3论述生物转化的重要性与生理意义。论述题答案1.1蛋白质一级结构的定义是什么?蛋白质一级结构有什么重要性?答：蛋白质的一级结梅是指多肽链中氨基酸残基的排列顺序。蛋白质一级结构的重要性：首先由于它是蛋白质多肽链不同的折叠卷曲形成特定空间结构和功能的基础，因为蛋白质中不
27、同的氨基酸排列顺序、不同的氨基酸侧链R，可决定其不同的折叠。同时蛋白质的一级结构又是由遗传物质DNA分子上基因中相应核苷酸排列顺序，即遗传密码决定的。蛋白质与DNA分子均为线状，因此具有“共线性”关系。不同生物具有不同的遗传特性，首先是由于其不同的DNA编码合成出不同的蛋白质决定的。1.2蛋白质二级结构的定义是什么?蛋白质的二级结构有哪些常见类型?它们各自具有什么样的特点?答：蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链主链氨基酸残基折叠卷曲形成的局部肽段空间结构。其主链原子的局部空间排布，可形成有规则的螺旋，折叠，转角和无规则卷曲等重点难点精析第一章蛋白质的结构和功能一、蛋白质的分子组成氨基酸。蛋白质
28、的元素组成中除了常见元素外，有些还含有微量元素。在蛋白质的元素组成中，氮元素的含量相对恒定，平均约占蛋白质元素组成量的16，因此通过测定蛋白质中氮元素的含量能够大概推算出蛋白质的含量。自然界中存在的氨基酸种类有300多种，但是组成蛋白质的常见氨基酸只有20种，它们的分子结构和特性的区别在于侧链R基团的不同。氨基酸在临床上也有广泛的应用，如谷氨酸、精氨酸、半胱氨酸等已经用于神经科、内科的肝昏迷与皮肤科疾病的治疗。而20种氨基酸都有用做营养剂的剂型。二、多肽和蛋白质的一级结构和功能1肽键、多肽与蛋白质的概念。学习蛋白质的相关知识的时候，我们最先碰到的问题就是多肽与蛋白质的概念，什么是多肽，什么是蛋
29、白质，多肽与蛋白质有着什么样的区别与联系呢?要了解这些知识，我们首先应该知道的是肽键的概念：肽键大多是由一个氨基酸的羧基与相邻的另一个氨基酸的a一氨基共同脱去一分子水后形成的，它是一种共价键。我们知道水分子的化学组成是两个H原子和一个氧原子，或者说是一个氢原子和一个羟基。两个氨基酸在一定条件下缩合形成肽键的同时，一分子的水也随之产生，这个水分子的一个氢原子来自于其中一个氨基酸的羧基，另外一个氢原子来自于另一个氨基酸的氨基。肽键的本质是一种酰胺键。多肽的概念我们在日常生活中可能不经常听到，但是蛋白质的概念我们一般都有感性认识，其实两者都是氨基酸通过肽键缩合后的产物，两者之间的区别仅仅在于组成它们
30、的氨基酸的数目的多少，数目较少的称为多肽，数目多的称为蛋白质。这个数目的界限一般是50个左右。蛋白质水解后能够生成氨基酸或多肽。较长的多肽水解后能生成氨基酸或较短的多肽。2蛋白质的一级结构和功能。知道了蛋白质的概念，其实就是知道了蛋白质的分子组成，但是生物大分子要发挥它们的功能一般都要具有复杂的空间结构。就好像我们知道了一座房屋主要是由砖块通过混凝土构建起来的，但是如果要发挥它满足人们生活需要的功能还必须具备复杂的结构，例如卧室、客厅、厨房、卫生间，等等。蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸残基的排列顺序，就相当于一座房屋的砖块数目和组成的次序一样，只不过这座蛋白质的房屋的砖块是氨基酸。不同的蛋
31、白质一般具有不同的一级结构。蛋白质一级结构的功能：首先由于它是蛋白质多肽链不同的折叠卷曲形成特定空间结构和功能的基础，因为蛋白质中不同的氨基酸排列顺序、不同的氨基酸侧链R，可决定其不同的折叠。同时蛋白质的一级结构又是由遗传物质DNA分子上基因中相应核苷酸排列顺序，即遗传密码决定的。蛋白质与DNA分子均为线状，因此具有“共线性”关系。不同生物具有不同的遗传特征，首先是由于其不同的DNA编码合成出不同的蛋白质决定的。三、蛋白质空间结构。蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链氨基酸残基折叠卷曲形成的局部肽段空间结构，就好比一座房屋的一个个小房间一样，螺旋、片层、转角、无规则卷曲等是最常见的蛋白质的二级
32、结构。一个个上述的小房间进而组成了整个的房屋，也就是蛋白质的三级结构。蛋白质的三级结构是指整条多肽链中全部氨基酸原子的空间排列，即一些二级结构进一步折叠卷曲形成的球状、椭圆形、棒状、纤维状等分子的空间结构。有些蛋白质还具有四级结构，四级结构是指各条具有独立三级结构的多肽链，再以各自特定形式结合、排布所形成的整个蛋白质分子最高层次的三维空间结构。在蛋白质的四级结构中，各个具有独立三级结构的多肽链称为亚基，亚基单独存在时不能发挥生物活性。还使用我们上面举的房屋的例子就可以这么去理解：有些人同时拥有几座房屋，有的用来出租，有的用来居住，有的用来做生意等等。因此并不是所有的蛋白质都具有四级结构。蛋白质
33、的分子的空间结构是由一级结构决定的，维系蛋白质多级结构的作用力不是共价键，而是氢键、盐碱、疏水作用力，等等。四、单纯蛋白质和结合蛋白质。蛋白质的分类经常依据其化学组成或溶解度为标准。从化学组成上可以分为单纯蛋白质和结合蛋白质。顾名思义，单纯蛋白质的组成比较单一，即仅仅由氨基酸组成，而结合蛋白质除了氨基酸外，还含有其他与之相结合的成分，我们称之为辅基，就是辅助蛋白质发挥其功能的成分。单纯蛋白质可以根据溶解度的不同进行再分类，而结合蛋白质往往根据辅基的不同而进行细分。蛋白质也可以按照分子形状不同而分为纤维状蛋白质和球状蛋白质两大类。另外根据功能的不同对蛋白质进行分类也经常用到。五、蛋白质的生理功能
34、。蛋白质要发挥功能，首先要具备特定的结构特性。蛋白质各级结构的改变均会不同程度的影响到蛋白质功能的发挥。临床上经常提到的“分子病”的概念就是指由于蛋白质分子结构的改变，往往是蛋白质分子的一级结构首先产生了改变，最终引起蛋白质功能的异常或者丧失而造成的疾病。六、蛋白质的亲水胶体溶液性质及两性解离性质1胶体性质。我们应该明确的是胶体的概念，胶体是指分子直径大小在1100nm范围内的颗粒，它的主要性质是不能透过半透膜，这个性质在临床抢救和蛋白质的纯化上都得到了应用。2两性解离性质与等电点。所谓两性的意思就是蛋白质中含有碱性的氨基等基团和酸性的羧基。在特定的pH值下，这些基团的解离到达一定的程度时，我
35、们说这个pH值为该蛋白质的等电点，每个蛋白质都有特定的等电点，蛋白质大多在等电点时溶解度最低，因此可以根据这个特性来鉴定和分离蛋白质。七、蛋白质的变性作用。蛋白质变性是指在一些物理或化学因素的作用下，使蛋白质空间结构破坏，从而引起蛋白质理化性质改变，尤其是溶解度降低和生物活性丧失的过程。蛋白质变性的因素有加热、紫外线、x一射线、有机溶剂、尿素、胍、强酸强碱、重金属盐等。我们需要注意的是蛋白质变性的本质是因为蛋白质中的非共价键被破坏，高级结构遭到破坏，而一级结构并未破坏，因而有时候变性的蛋白质是能够在一定条件下重新恢复丧失的功能的。另外，有时候在上述引起蛋白质变性的因素存在的条件下蛋白质并不一定
36、会变性，还要同时考虑其他条件，例如有机溶剂存在时，低温情况下蛋白质不会变性，而高温时则会引起变性。八、人类蛋白质组。人体约含有10万种以上不同的蛋白质，且不同组织细胞含有的蛋白质也各有差异。蛋白质不仅是生物体内含量最多的有机物质，而且还存在着种族差异和个体差异。人体内大多数微量存在的蛋白质，远未经分离纯化和鉴定，其重要生理功能及与疾病的关系尚待阐明，这就使得蛋白质成为探索生命奥秘的重要领域之一。“人类蛋白质组”计划包括各组织器官或细胞中蛋白质总数以及一些蛋白质的质和量在不同生理情况如发育和不同病理情况如疾病发生发展阶段中的变化研究。其重要意义决不低于基因组的研究，因为蛋白质是一切生理功能的执行者。完整版QQ1273114568索取模拟试卷(一)模拟试卷(二)
