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1、第 一 章 绪 论 第 二 章 蛋白质化学 第 三 章 核酸化学 第四/五章 酶学/维生素与辅酶 第 六 章 生物膜,第 七 章 代谢概述第八/九章 糖类代谢/生物氧化与氧化磷酸化第 十 章 脂类代谢第十一章 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢第十二章 核酸的酶促降解和核苷酸代谢第十三/十四章 DNA/RNA的生物合成第十五/十六章 蛋白质的生物合成/重组DNA技术,期中考核部分,期末考核部分,20%平时成绩,考试方式与题型考试方式：闭卷集中考试。题型：一.填空二.是非判断三.单项选择四.结构式五.问答题：（名字解释、分析、论述、计算）,生物化学的概念,是生命的化学，研究生命的化学组成和生命过程中的
2、化学变化及其规律，用化学术语解释生命的本质。,研究对象的特点入手点 所遵循的理论基础 研究的目的研究的手段研究的成果,生化学习方法的思路特点,研究对象的特点入手点 所遵循的理论基础 研究的目的研究的手段研究的成果,生化学习方法的思路特点,针对考试，更多的是红色的三部分尤其是最后的研究成果部分的知识点的考查，但希望大家一定多少能从思维上沿着生物研究的特点去理解和掌握它的相关成果，在这种基础上的掌握才是真正的掌握而不仅仅是记住，也只有这样，最后在考完试几乎会把所有具体知识点全忘掉后还有所得，而那才是你们真正能从学校带走的也是将来独立工作最重要的东西：发现问题、分析问题、解决问题的能力。,静态部分结
3、构 动态部分功能,生物化学的研究内容,生命物质的特点：,1.生命物质的元素组成特点,2.生命物质的分子组成特点 构件分子,3.生物大分子结构与功能特点,4.生命物质作为信息分子的基础,静态部分结构特点的整体把握,生命物质的特点：1.生命物质的元素组成特点 2.生命物质的分子组成特点 构件分子 3.生物大分子结构与功能特点 4.生命物质作为信息分子的基础,生物化学针对研究的重点领域,生命物质的特点：3.生物大分子结构与功能特点：主干链的单调重复性；支链的多变性；构象与异构 生物大分子是“弹性分子”,生命物质的特点：,1.生命物质的元素组成特点,2.生命物质的分子组成特点 构件分子,3.生物大分子
4、结构与功能特点,4.生命物质作为信息分子的基础,静态部分结构特点的整体把握,第 一 章 绪 论 第 二 章 蛋白质化学 第 三 章 核酸化学 第四/五章 酶学/维生素与辅酶 第 六 章 生物膜,期中考核部分,讨论的是生命物质中最最基础最最重要的两大物质蛋白质和核酸以及蛋白质作为生物催化剂的结构及其特点，探讨它们以怎样的结构支持了生命的基本运作。,蛋白质的化学组成：化学组成：C、H、O、N、S、P含氮量为16%,构件单元：氨基酸,蛋白质氨基酸,非蛋白质氨基酸,蛋白质常见基本氨基酸,蛋白质中的稀有氨基酸,分类结构式缩写,氨基酸的性质及其应用：酸碱性质：偶极离子、两性解离、等电点立体化学：L-型、D
5、-型,紫外吸收：Tyr（275nm）、Phe（257nm）、Trp（280nm）化学反应及其应用：Sanger反应（反应、试剂、产物）Edman反应（反应、试剂、产物）茚三酮反应（反应、试剂、产物）,肽：肽键、肽链、肽链的方向、命名、书写 天然多肽举例：谷胱甘肽,蛋白质的一级结构：概念定义、特点、一级结构测定的基本原理 溴化氰、各蛋白酶、氨肽酶、羧肽酶断键位点,蛋白质的二级结构：定义、构型与构象、肽平面（酰胺平面）基本类型：-螺旋、-折叠、-转角 稳定二级结构的作用力 相关结构参数及计算,蛋白质的超二级结构：定义、基本组合类型：、,蛋白质的结构域：定义、结构域的类型、举例（免疫球蛋白）,蛋白质
6、的三级结构：定义 特点：有多种折叠层次；极性残基在外；疏水残基在内；分子表面有凹穴向内形成疏水内核稳定三级结构的作用力举例（肌红蛋白）,蛋白质的四级结构定义、亚基的概念 举例（血红蛋白）,在这里再次强调，蛋白质的结构层次是为了研究的方便人为划分的，在细胞中蛋白质从翻译伊始就在各种机制的辅助下形成了它特定的空间结构。,纤维状蛋白质：与球状蛋白在结构与功能上的不同 典型的纤维状蛋白举例：-角蛋白、-角蛋白、胶原蛋白（主要的结构特点和特性）,蛋白质结构与功能的关系：蛋白质的功能取决于以一级结构为基础的蛋白质的空间构象。一级结构与功能的关系：举例：细胞色素C与进化 血红蛋白分子病 空间结构与功能的关系
7、：举例：核糖核酸酶 血红蛋白的变构现象,蛋白质的性质及其应用：胶体性质：颗粒大小、水膜、电荷 沉 淀：中性盐沉淀盐溶、盐析 有机溶剂沉淀、重金属沉淀 蛋白质的两性解离、等电点变性与复性：定义 变性蛋白质的特性 沉淀与变性,蛋白质的纯化：总体思路 具体纯化技术的原理：依据分子大小、依据溶解度 依据电荷、依据与配基的亲和力 分子量的测定,蛋白质的分类：简单蛋白质、结合蛋白质,核酸的种类：DNA:碱基（A、G、T、C），脱氧核糖，磷酸 RNA:碱基（A、G、U、C），核糖，磷酸,结构式:5种碱基和两种戊糖组成的核苷、核苷酸、3，5-cAMP,核酸的分子结构：碱基组成：Chargaff定则 一级结构：
8、定义、3，5-磷酸二酯键、链的方向、书写表达、双脱氧法测定核苷酸序列。,DNA的双螺旋结构：要点、参数及计算、稳定双螺旋的力、双螺旋结构的生物学意义,构件单元：核苷酸,DNA的双螺旋结构（要点）由两条反向平行的脱氧核苷酸链形成右手双螺旋，碱基位于双螺旋的内侧，糖-磷酸位于双螺旋的外侧，碱基与中心轴垂直、糖平面与中心轴平行，两条链间形成严格的碱基互补（A-T、C-G），大沟和小沟、双螺旋的结构参数、稳定的作用力,双螺旋结构的多态性：A-,B-,Z-DNA：形成条件、旋转方向,DNA的超螺旋结构：定义、拓扑学参数及定量关系、生物学意义,说明：长假作业第四题：人类单倍体基因组大小为3.2109 bp
9、，如果人体约有1014 个细胞，试计算人体DNA的总长度为多少米？这道题在植物大班讨论时讲解有误。应该是在单倍体基础上2为双螺旋DNA的空间长度（人体细胞为双倍体），再2是双螺旋打开呈两条单核苷酸链的总长度，视题面要求做解。,RNA的结构：一级结构：定义、3，5-磷酸二酯键、链的方向、书写,tRNA的结构：一级结构 二级结构：三叶草形、四环四臂、组成的碱基特点 三级结构：倒L形,mRNA的结构：原核mRNA的结构、真核mRNA的结构、二者的区别,rRNA的结构：核糖体与相应的rRNA的组分：真核、原核,核酸的性质及其应用：溶解度、沉降、粘度、紫外吸收（260nm）、酸解与碱解,核酸的变性：定义
10、、增色效应 Tm值和与Tm值有关的因素：均一性、GC含量、离子强度,核酸的复性：定义、减色效应、退火 核酸的分子杂交：定义及应用,基因、基因组、组学：定义、基因与顺反子 真核生物的基因组、核基因组、细胞器基因组概念真核生物基因组的包装层次：核小体结构：核心颗粒、核心DNA、核心组蛋白、连接DNA、H1组蛋白,生物催化剂：酶定义、与一般催化剂的共性、其特性,酶的化学本质：具有催化活性的蛋白质 重要补充：具有催化活性的RNA分子 核酶,酶的结构组成：按照结构特点：单体酶、寡聚酶、多酶复合体 按照化学组成特点：单成分酶（简单蛋白）双成分酶（结合蛋白）全酶：酶蛋白+辅因子（辅基、辅酶）,酶的命名：国际
11、系统命名法分类编号方案 其六大类的分属,酶活力测定（酶的催化能力的定量研究）酶促反应速度（初速度）酶活力单位酶的比活力酶的分离纯化与蛋白质的分离纯化相同原则：在最适条件下随时保持酶的活力,酶作用的专一性专一性的类型：结构专一性：键专一性、基团专一性、绝对专一性立体异构专一性：旋光异构专一性、几何异构专一性 相对专一性、绝对专一性 底物专一性、产物专一性 专一性假说：诱导契合学说,酶的活性中心：定义、共同的特征、双成分酶中的辅因子,酶的催化机理：活化能 过渡态学说,酶降低反应活化能的因素（方式、途径、步骤）酶与底物的结合：临近效应与定向效应；酶的活性中心是疏水的口袋（微环境的保证）；酶与底物的弱
12、相互作用（非共价键相互作用）；底物敏感键、敏感基团的形变、极化；酶对底物的催化作用：酸碱催化、共价催化、金属离子催化。举例：胰凝乳蛋白酶、溶菌酶,酶促反应动力学：稳态动力学米氏方程米氏方程的应用米氏常数的意义米氏常数的求法、作图,可逆抑制作用动力学特点竞争性抑制作用非竞争性抑制作用反竞争性抑制作用 各自作用特点、动力学参数变化特点、图示,不可逆抑制作用、激活作用、激活剂（定义）,温度、pH环境、酶浓度对酶促反应速度的影响及原因：,v vs S 双曲线1/v vs 1/S 直线v vs pH 钟形曲线v vs T 钟形曲线v vs E 直线 最适温度、最适pH,别构调节：调节酶：别构酶以非共价键
13、与特定调节分子（别构调节物）结合，引起酶活改变。共价修饰酶在其它两种酶的催化下被特定基团可逆的共价修饰，引起酶活性的改变。,酶的活性调节：,酶原激活 定义、特点酶原激活是不可逆的过程,处于代谢途径的关键位置的酶往往是调节酶，其酶活变化决定着整个代谢途径的反应速度甚至方向。,别构酶：往往处于代谢的关键位置定义、共同特征结构特点：活性中心、别构中心（调节中心）别构效应：定义、特点正、负调节物（效应物）（别构激活剂、抑制剂）正、负协同效应、同促效应、异促效应动力学特点（正协同效应）v vs S作图为S形曲线、与米氏酶动力学曲线的比较,酶的活性调节：,别构酶的作用机理：齐变模型、序变模型,共价调节酶、
14、同工酶、诱导酶、抗体酶。（定义）,维生素与辅酶：,维生素：定义、种类、作用 全酶：酶蛋白+辅因子（辅基、辅酶）在催化作用中各自的主要作用及特点 主要的与酶的辅因子相关的维生素：1、名称，主要作用、性质。2、作为辅因子所参与的反应类型及参与作用的基团和位点。3、是哪一类酶的辅酶或辅基。,磷脂糖脂、硫脂,生物体内的脂类：,脂酰甘油 蜡,萜类固醇类前列腺素,含有 脂肪酸,不含 脂肪酸,单纯脂类复合脂类非皂化脂类,脂类,生物膜定义、作用、组成：,组成,膜脂,膜蛋白,糖,磷脂：甘油磷酸脂（甘油磷脂）鞘氨醇磷脂（鞘磷脂）糖脂:半乳糖甘油二酯 脑苷酯 固醇：胆固醇等,外周蛋白内在蛋白锚定蛋白,糖脂糖蛋白,液
15、晶态结合水、其它,生物膜的脂质双分子层：结构基础：膜脂的双亲性特 点：自融合倾向、无侧面边界。脂双层的不对称性：膜脂不对称、蛋白质不对称 膜脂的流动性、运动性：主要影响因素 膜脂的相态：生理温度下为液晶态、固醇的作用,生物膜的结构模型：流动镶嵌模型板块镶嵌模型（“板块膜”模型）功能平台模型,脂质是生物膜的基本骨架物质，膜蛋白决定了细胞膜功能的特异性，不同种类生物膜由其功能的不同其组成中所含膜脂膜蛋白的比例也随之有很大变化，功能复杂的膜体系中蛋白质的含量增高。,生物膜的功能：物质运输能量传递信号传递识别功能,运输方式的判断：根据被运输的物质的大小根据运输时是否消耗能量根据转运蛋白的作用方式,小分子物质的过膜运输：被动运输：简单扩散、协助扩散主动运输：一级主动运输、二级主动运输,根据转运蛋白的作用方式：单向转运、协同转运（共转运）、同向转运、反向转运,大分子物质的运输胞吞作用、胞吐作用,第 一 章 绪 论 第 二 章 蛋白质化学 第 三 章 核酸化学 第四/五章 酶学/维生素与辅酶 第 六 章 生物膜,期中考核部分,讨论的是生命物质中最最基础最最重要的两大物质蛋白质和核酸以及蛋白质作为生物催化剂的结构及其特点，探讨它们以怎样的结构支持了生命的基本运作。,祝大家考试愉快！,
