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1、生物化学中期复习,第1章 糖类化合物,糖类化合物的定义糖的功能糖的分类单糖 醛糖/酮糖，还原糖/非还愿糖，呋喃糖/吡喃糖 空间构型：D,L,-,-，葡萄糖、果糖、半乳糖（三种结构式）,双糖:糖苷键 乳糖，麦芽糖，蔗糖（三种结构式）三糖多糖 淀粉（直链/支链），纤维素,第2章 蛋白质化学,蛋白质的化学组成 元素组成/蛋白质的换算系数20种天然氨基酸 分子结构 氨基酸的分类 氨基酸的解离方程/氨基酸的等电点及其计算,(1)(-NH2)，(-COOH)(2)-C(3)构成蛋白质的氨基酸都是-氨基酸,L-amino acid,D-amino acid,疏水性氨基酸,不带电荷氨基酸,带电荷氨基酸,极性氨
2、基酸,芳香族氨基酸,脂肪族氨基酸,Arg,Lys,His,Asp,Glu,Phe,Tyr,Try,Gly,Ala,Val,Leu,Ile,Met,Pro,Ser,Thr,Gln,Asn,Cys,兼性离子,中性AA:pI=1/2(pK1+pK2),酸性AA:pI=1/2(pK1+pK2),碱性AA：pI=1/2(pK2+pK3),蛋白质的结构 一级结构：肽键 二级结构：超二级结构、结构域 三级结构 四级结构：亚基,超二级结构若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的在空间结构上能辨认的二级结构组合体。,结构域,结构域是球蛋白的折叠单位。多肽链在超二级结构的基础上进一步折叠成紧密的近
3、似球状的结构。对于较大的蛋白分子或亚基，多肽链往往由两个以上的相对独立的结构域缔合而成三级结构。对于较小的蛋白分子或亚基，结构域和三级结构往往是一个意思。,亚基 多肽链相互以非共价键联结成一个相对稳定的单位，这种肽链就称为该蛋白质的亚基（亚基单独存在，无生物活力或活力很小）,蛋白质的性质 变性/影响蛋白质变性的因素 蛋白质的沉淀 活性蛋白的沉淀（三种方法）非活性蛋白的沉淀（三种方法）蛋白质的纯化 原理 纯化过程,原理 溶解性 蛋白分子大小 电荷 特异性的亲和作用,(pI沉淀,盐析,有机溶剂,温度),(透析,超滤,密度梯度,凝胶层析),(电泳、离子交换),(亲和层析),蛋白样品的选择,预处理,粗
4、提,纯化,纯蛋白,(离子交换,凝胶过滤,亲和层析,电泳等),(有机溶剂,硫酸铵,等电点),(均质和溶解),第3章 脂类和生物膜,脂类的生物学功能（三个）脂的分类甘油三酯的分子结构脂肪酸的结构和性质 饱和脂肪酸（例？）不饱和脂肪酸（例？）必需脂肪酸,（简单脂质/复合脂）,单纯甘油酯 混合甘油酯,软脂酸 C16:0硬脂酸 C18:0油酸 C18:1 9,亚油酸Linoleic acid(C18:2 9,12)亚麻酸Linolenic acid(C18:3 9,12,15)花生四烯酸Arachidonic acid(C20:4 5,8,11,14),必需脂肪酸,常见脂肪酸,细胞膜,膜的化学组成 膜蛋
5、白 膜脂类 膜糖类膜的结构,膜蛋白,膜脂,磷脂固醇其它脂类磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺、磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇、鞘磷脂等。,膜糖类,糖蛋白/糖脂在细胞质膜表面分布较多，一般占质膜总量的210左右。中性糖、氨基糖和唾液酸。与细胞的抗原结构、受体、细胞免疫反应、细胞识别、血型及细胞癌变等均有密切关系。,Nicolson流动镶嵌模型,第4章 核酸,几个重要的事件：1944，1953，1960核酸的分类和化学组成 核酸的分类 元素组成 分子组成 核苷与核苷酸的结构,核酸,核苷酸,核苷,磷酸,戊糖,碱基,dA,dAMP,核酸的结构 DNA一级结构（DNA的书写格式）二级结构三级结构 RNA一级结构（RNA
6、的书写格式）二级结构：tRNA的三叶草结构三级结构：tRNA的倒L型结构核酸的性质,DNA 的书写格式,AGTpApGpTpA-G-T,DNA 二级结构(双螺旋),核酸的性质 紫外吸收 变性/影响核酸变性的因素：Tm（解链温度/熔点）/影响Tm的因素 复性 两性解离结束,解链温度Tm（熔点）,紫外吸收的增加量达最大增量一半时的温度称熔解温度(Tm).,Tm69.30.41G-C%,G-C%=（Tm69.3）2.44,影响Tm的因素,G-C含量溶液的离子强度 离子强度较低的介质中，Tm较低；分子生物学研究中需核酸变性时，常采用较低的离子强度。溶液的pH pH大于11.3时，DNA完全变性。变性剂
7、 尿素、甲醛、甲酰胺 对单链DNA电泳时，常在凝胶中加入NaOH和变性剂以维持变性状态。,第5章 酶,酶的分类 按照组成（辅因子）按照酶催化反应的性质（酶分类号）酶的催化特性 高效性 高专一性绝对专一性，相对专一性（基团专一 性，键专一性，立体异构专一性）酶的催化机制 必需基团/活性中心 酶的结构与功能的关系,一级结构是酶活性的基础。酶的空间结构保证了酶的活性；只要酶的活性中心完整，即使酶的一级结构被破坏，仍具有催化活性。,几个学说,中间产物学说：锁钥学说：诱导锲合学说：,酶只是提高反应的速率，并不改变反应前后能量的变化,酶的活性中心与底物的形状如锁和钥匙一样完全吻合 两个结构都是刚性的固定的
8、。,底物的结合诱导酶的活性中心构象的改变，使酶与底物能很好地结合,酶动力学 酶反应的初速度 影响酶反应速度的因素 底物浓度（米氏方程，Km）酶浓度 温度 pH 激活剂 抑制剂,酶的抑制,对于竞争性可逆抑制：Km值增大，V不变。,可逆抑制 竞争性可逆抑制/非竞争性可逆抑制 不可逆抑制,对于非竞争性可逆抑制：Km值不变，V减小。,酶的别构效应/别构酶酶活力的测定 几个重要概念：酶活力、酶单位、比活力、总活力酶活力的测定程序与注意事项,第6章 维生素和辅酶,维生素的定义维生素与辅酶,维持机体正常生命活动不可或缺的一类小分子有机化合物。它们具有相似的生物功能：,对物质代谢过程具有非常重要的调节作用；需要量很少；人体不能合成；非生物体的结构物质；非能源物质。,
