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1、免疫球蛋白单 体的结构,一、免疫球蛋白:IgG 具有抗体功能或相似化学结构的蛋白分子。包括IgG,IgM,IgA,IgD,IgE。存在形式：膜型B细胞表面BCR 分泌型血液、组织液，介导体液免疫应答Ab,第一节 免疫球蛋白与抗体的概念,是B细胞识别抗原后增殖分化为桨细胞所产生的一种蛋白质,主要存在于血清等体液中，能与相应抗原特异性地结合，发挥体液免疫功能。抗体的本质是免疫球蛋白，介导体液免疫。也有部分抗体可与细胞结合，这类抗体称为亲细胞性抗体,二、抗体：Ab,抗体与免疫球蛋白的关系：,1、抗体与免疫球蛋白在本质上是一致的。2、抗体是与抗原相对应的一个概念，着重点在其生物学活性；免疫球蛋白是结构
2、和化学本质上的概念。3、抗体都是免疫球蛋白，免疫球蛋白并非都是抗体，它包括抗体球蛋白，异常免疫球蛋白等。,第二节 免疫球蛋白的分子结构,1959-1963，有porterR EdelmanG,提出免疫球蛋白的结构模型。,一、免疫球蛋白的单体分子结构,所有免疫球蛋白单体分子结构都是相似的，由两条相同的重链和两条相同的轻链4条肽链构成的“Y”字形结构。IgG,IgE、血清IgA,IgD,以单体形式存在。IgM是无购物单体分子中构成的五聚体。分泌型IgA是两个单体构成的二聚体。,四肽链结构 所有Ig的基本单位都是四条肽链的对称结构。两条重链（H）和两条轻链（L）。每条重链和轻链分为氨基端和羧基端。,
3、（一）重链：H链,由420-440个氨基酸组成，两条重链之间由一对或两对二硫键（-S-S-）连接。可变区（V区）：氨基端（N端）开始最初的110个氨基酸排列的顺序和结构随抗体特异性不同有变，称为可变区。稳定区（C区）：除氨基端（N端）开始最初的110个氨基酸以外的氨基酸，比较稳定，称为稳定区。高变区：位于可变区，4个，氨基酸残基分别位于31-37、51-58、84-91、101-110。骨架区：其余氨基酸变化小，称为骨架区。,重链与轻链,可变区与恒定区,H链,L链,V区,C区,N端,C端,二硫键,铰链区,（二）轻链：L链,由213-214个氨基酸组成，两条轻链的羟基端（C端）之间由二硫键分别与
4、两条重链连接。可变区（V区）：氨基端（N端）开始最初的109个氨基酸排列的顺序和结构随抗体特异性不同有差异，称为可变区。稳定区（C区）：与重链相对应其余氨基酸较为稳定，称为稳定区。高变区：位于可变区有3个高变区，氨基酸残基分别位于26-32、48-55、90-95。骨架区：其余氨基酸变化小，称为骨架区。VH或VL各有四个骨架区，分别用FR1、FR2、FR3、FR4表示。,（三）免疫球蛋白的功能区,免疫球蛋白的多肽链分子可折叠形成几个由链内二硫键连接而成的环状球形结构，这些球形结构称为免疫球蛋白的功能区。免疫球蛋白的每一个功能区都是由大约110个氨基酸组成。,（1）IgG,IgA,IgD的重链有
5、4个功能区，分别为VH,CH1，CH2，CH3;(2)IgM,IgE有5个功能区，即比IgG等多一个CH4;(3)轻链只有VL和CL两个功能区。,以IgG为例，各功能区的主要功能如下：,1、VH和VL-抗原结合部位；2、CH13和CL-Ig遗传标志所在；3、CH2(IgG)、CH3(IgM)-C1q结合部位；4、CH2CH3(IgG)-结合并通过胎盘；5、CH3(IgG)-FcR结合部位；6、CH4(IgE)-FcR结合部位。,铰链区,1、概念：两条重链间二硫键连接处附近的重链恒定区，即 CH1与CH2之间，大约30个氨基酸残基的区域，称为铰链区。2、特点：由2-5个二硫键，CH1尾部和CH2头部小肽链构成。易伸展弯曲，弹性好，易被各种专一性不同的酶水解。当与抗原结合时，另外亦可暴露CH2上的补体结合位点。3、含大量脯氨酸和二硫键。,谢谢,
