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1、第十七章,氨基酸、多肽和蛋白质,目的与要求：1掌握氨基酸的结构和性质；2.掌握多肽的命名和完全水解3.熟悉蛋白质的结构和性质,有机化学,蛋白质：含氮的天然高聚物，生物体内一切组织的基本组成部分，除水外，细胞内80都是蛋白质,人类的主要营养物质之一。,酶（球蛋白）机体内起催化作用 激素（蛋白质及其衍生物）调节代谢 血红蛋白运输O2和CO2 抗原抗体免疫作用,在生命现象中起重要的作用：,蛋白质和核酸都是天然高分子化合物，是生命物质的基础。生命活动的基本特征就是蛋白质的不断自我更新。蛋白质是一切活细胞的组织物质，也是酶、抗体和许多激素中的主要物质。所有蛋白质都是-由氨基酸构成的，因此，-氨基酸是建筑
2、蛋白质的砖石。,要讨论蛋白质的结构和性质，首先要研究-氨基酸。,第一节、氨基酸,一、分类、命名和构型,1分类：据氨基和羧基的相对位置分为：氨基酸、氨基酸和氨基酸。,生物体内蛋白质水解20种氨基酸，19种为 氨基酸，一种为 亚氨基酸（脯氨酸）。,按分子中氨基和羧基的数目分为：中性氨基酸，酸性氨基酸，碱性氨基酸。,2.命名俗称 20种常见氨基酸：,结构 名称 缩写 等电点 甘氨酸 Gly 5.97,丙氨酸 Ala 6.00,*颉氨酸 Val 5.96,*异亮氨酸 Ile 5.98,I、中性,结构 名称 缩写 等电点,*亮氨酸 Leu 6.02,*苯丙氨酸 Phe 5.48,半胱氨酸 Cys 5.0
3、7,*苏氨酸 Thr 5.6,结构 名称 缩写 等电点,*甲硫蛋氨酸 Met 5.74,丝氨酸 Ser 5.68,天冬酰胺 Asn 5.41,谷氨酰胺 Gln 5.65,结构 名称 缩写 等电点,脯氨酸 pro 6.30,酪氨酸 Tyr 5.66,*色氨酸 Trp 5.89,天冬氨酸 Asp 2.77,II 酸性,结构 名称 缩写 等电点,谷氨酸 Glu 3.22,III 碱性,*赖氨酸 Lys 9.74,精氨酸 Arg 10.76,组氨酸 His 7.59,(*为必要氨基酸，人体内不能合成，只能从食物中得到）,3.结构及构型,结构通式,D/L标记法：距羧基最近的手性碳原子为标准。在费歇尔投影
4、式中氨基位于横键右边的为D型，位于左边的为L型。例如：,D-氨基酸 L-氨基酸,天然氨基酸（除甘氨酸外）都有旋光性，且多是L-型的。,固态氨基酸通常以内盐（偶极离子）形式存在：,二、化学性质,(一)两性与等电点,溶液中，以动态平衡存在。改变PH值，平衡移动，使得某种离子占优势。,两性 的其它表现：可分别起氨基和酸基的反应：,例如,等电点：当溶液调节至一定的pH值时，氨基酸以偶极离子的形式存在，将此溶液置于电场中，氨基酸不向电场的任何一极移动，即处于电中性状态，这时溶液的pH值称为氨基酸的等电点。,电泳：带电颗粒在电场中向其相反方向的电极移动的现象。加酸，平衡左移，以正离子存在，电场中向负极移动
5、。加碱，平衡右移，以负离子存在，电场中向阳极移动。,常利用上述性质分离氨基酸。,注：,1等电点为电中性而不是pH中性（pH=7），在溶液中加入电极时其电荷迁移为零。中性氨基酸 pI=4.86.3 酸性氨基酸 pI=2.73.2 碱性氨基酸 pI=7.610.8,2等电点时，偶极离子在水中的溶解度最小，最 易结晶析出。,在PH=6的缓冲溶液中，分离丙氨酸（PI=6.02），天冬氨酸（PI=2.98）和精氨酸（PI=10.76）写出其存在形式以及在电场中的移动方向。存在：偶极离子 负离子 正离子移动：不移动 正极 负极,试用电泳法（缓冲溶液 pH=6.0）分,离赖氨酸、谷氨酸和甘氨酸的混合物,想一
6、想,阳离子,阴离子,电中性,正极,负极,不移动,（二）、氨基酸的脱羧反应,（三）、与HNO2的反应,该反应可用于测定氨基酸的含量。该方法称为van Slyke 氨基氮测定法。,（四）与茚三酮反应,紫色物质，用于氨基酸的比色测定和纸层析显色,（五）、脱水成肽（补充）,由n个-氨基酸缩合而成的肽称为n肽，由多个-氨基酸缩合而成的肽称为多肽。,一分子氨基酸中的羧基与另一分子氨基酸分子的氨基脱水而形成的酰胺叫做肽，其形成的酰胺键称为肽键。,第二节、多肽,氨基酸A的羧基与B的氨基缩合成酰胺:,肽键,寡肽：十肽以下多肽：十肽以上，分子量 10000,许多多肽本身有重要的生理作用,一、命名,在链的两端，一端
7、有游离的氨基（-NH2），称为N-端；链的另一端有游离的羧基（-COOH），称为C-端。多肽中的氨基酸称为“氨基酸残基”。,含有C-端的氨基酸为母体，称为“某氨酸”，将含N端的氨基酸写在最前，其余氨基酸残基依次称为“某氨酰”。,很多多肽都采用俗名，如催产素、胰岛素等。,二、多肽的完全水解反应,多肽 完全水解 氨基酸一般在强碱性条件下进行。实质是酰胺的水解,三、生物活性肽,是生物体内存在一类具有活性的肽类。它们在体内一般含量较少，结构多样，却起着重要的生理作用。如：谷胱甘肽（存在于细胞中）,-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸-谷-半胱-甘-Glu-Cys-Gly谷胱甘肽（GSH还原型谷胱甘肽）,第三节、蛋白
8、质,一、组成：由氨基酸以酰胺键形成的高分子化合物，一般相对分子质量在10 000以上。,二、结构,1一级结构：蛋白质分子中氨基酸的连接顺序。,2二级结构：-螺旋和-折叠片。,-螺旋：一条肽链可以通过一个酰胺键中羰基的氧与另一酰胺键中 氨基的氢形成氢键而绕成螺旋形结构。,-折叠片：由链间的氢键将肽拉在一起形成“片”状的结构。,3三级结构：螺旋形的肽链相互扭在一起或卷曲成其它形状的结构。,三级结构在二级结构的基础上再进一步卷曲、褶叠、盘绕。（多条肽链扭成“麻花”。）,蛋白质的三级结构是其他次级键，如SS（二硫键）、离子键、氢键、疏水键、支链等共同作用的结果。,四级结构在三级结构的基础上，各亚基再进
9、一步形成特定的空间结构。四级结构与蛋白质的生理活性有关。,例如，马血红蛋白由四个独立的亚基组成。两个各含141个氨基酸残基的a-蛋白和两个各含146个氨基酸残基的b-蛋白。,三、形成各级结构的主要价键,一级结构 肽键二级结构 氢键、二硫键三级结构 盐键、氢键、二硫键 及疏水键等副键 四级结构 氢键、疏水键或静电 引力,1两性及等电点2胶体性质与沉淀作用蛋白质是大分子化合物，分子颗粒的直径在胶粒幅度之内（0.10.001）呈胶体性质。蛋白质颗粒表面都带电荷，由于同性电荷相斥，颗粒互相隔绝而不粘合，形成稳定的胶体体系。蛋白质与水形成的亲水胶体，也和其它胶体一样不是十分稳定，在各种因素的影响之下，蛋
10、白质容易析出沉淀。,四、性质,（1）可逆沉淀（盐析）（2）不可逆沉淀 蛋白质与重金属盐作用，或在蛋白质溶液中加入有机溶剂（如丙酮、乙醇等）则发生不可逆沉淀。如70-75%的酒精可破坏细菌的水化膜，是细菌发生沉淀和变性，从而起到消毒的作用。,3蛋白质的变性作用蛋白质在一定条件下，共价键不变，但构象发生变化而丧失生物活性的过程成为蛋白质的变性作用。变性条件：变性后的特点：丧失生物活性 溶解度降低 易被水解（对水解酶的抵抗力减弱）。变性作用的利用：消毒、杀菌、点豆腐等；排毒（重金属盐中毒的急救）；肿瘤的治疗（放疗杀死癌细胞）；变性作用的防治：种子的贮存；人体衰老（缓慢变性）；防止紫外光灼伤皮肤。,4蛋白质的颜色反应（1）缩二脲反应 蛋白质与新配置的碱性硫酸铜溶液反应，呈紫色，称为缩二脲反应。（2）蛋白黄反应 蛋白质中含有苯环的氨基酸，遇浓硝酸发生硝化反应而生成黄色硝基化合物的反应称为蛋白黄反应。（3）米勒反应 蛋白质中酪氨酸的酚基遇到硝酸汞的硝酸溶液（4）茚三酮反应 蛋白质与稀的茚三酮溶液共热，即呈现蓝色。,The End of Chapter 17,Thanks for Your Attention,
