生化各章小结(一)ppt课件.ppt

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1、生物化学各章小结(一),第二章蛋白质的结构与功能 一、蛋白质的生理功能(掌握) 二、蛋白质的分子组成(掌握)(一)元素组成特点含氮量约占16% (意义?)(二)蛋白质的基本组成单位氨基酸 (自然界的氨基酸有300余种) 但构成人体组织蛋白质的氨基酸为20种, 均属于编码氨基酸(何为非编码氨基酸?) 1.氨基酸的结构特点 20中氨基酸中除甘氨酸和脯氨酸外均为 L-型-氨基酸,2氨基酸的分类(一般了解) 根据R侧链基团的性质分类分为哪4类? 3几种含特殊基团的氨基酸(掌握) (1)碱性 氨基酸精氨酸、组氨酸赖氨 (2)酸性氨基酸天冬氨酸、谷氨酸 含两个羧基的氨基酸 (3)含硫氨基酸半胱氨酸(含巯基

2、)、 在蛋白质分子中形成什么化学键? 蛋氨酸(又称甲硫氨酸) 转甲基作用,(4)含苯环的氨基酸苯丙氨酸、酪氨酸(5)含羟基的氨基酸丝氨酸、酪氨酸、 苏氨酸 4. 氨基酸的理化性质 掌握(1) 两性电离 (2)紫外吸收性质(哪两种 氨基酸在280nm波长处具有吸收峰? 氨基酸的其它性质(一般了解)。 5. 蛋白质分子中氨基酸的连接方式 以肽键相连,三、蛋白质的分子结构 要求掌握各级结构的概念(一)一级结构蛋白质多肽链中氨基酸 的排列顺序。 蛋白质的空间结构构象(二)二级结构 指多肽链主链(不涉及 R侧链基团)各原子的空间排布 1. 蛋白质二级结构有哪几种类型? 2. 稳定二级结构的化学键是什么?

3、,(四)四级结构有两条以上具有独立三 级结构的多肽链(称为亚基)以非共价键缔 合而成的聚合体,称为蛋白质的四级结构。 如血红蛋白Hb 一分子珠蛋白 (22) +4血红素,(三)三级结构指多肽链在二级结构的 基础上,由于各氨基酸残基 R侧链基团 之间的相互作用,进一步盘曲、折叠形 成具有特殊形态球状构象(即所有原子 或基团的空间排布,既包括主链也涉及 R侧链)。 一般说具有三级结构的多肽链才称为蛋白质,四、蛋白质的理化性质 (掌握) (一)两性解离及等电点 1什么情况下蛋白质 解离为正离子或负离子 状态?(溶液pHpI 或pHpI) 2何谓蛋白质的等电点? (二)蛋白质的胶体性质(大分子性质)

4、蛋白质分子量大,多数在1万10万,最小 的约6千,颗粒大小在胶体颗粒范围内即 (1 100nm)。 1蛋白质溶液的两稳定因素是什么?,五、蛋白质的分类 (一)按组成分类单纯蛋白质 结合蛋白质 (二)按分子形状分类 (三)按功能分类,(三)何谓蛋白质的变性作用? (掌握) 1有哪些理化因素可引起蛋白质变性? 2变性蛋白质最显著的变化是么? 某些理化性质改变非共价键(也称次级键)断裂 侧链基团必然暴露,是否共价键断裂?生物学活性 丧失 是天然蛋白易消,还是变性蛋白易消化? (三)何谓蛋白质的变性作用? (掌握) 1有哪些理化因素可引起蛋白质变性? 2变性蛋白质最显著的变化是么? (四)沉淀蛋白质的

5、方法有哪些?(熟悉) 试述各种方法的原理及其实用意义。 1. 盐析; 2. 某些有机溶剂; 3. 生物碱试剂 3. 重金属盐;,(五)蛋白质的紫外吸收性质(掌握) 由于哪两种氨基酸残基的存在使蛋白质 在 280nm波长处有光吸收峰?四、蛋白质的分类 (一)按组成分类 体内主要的单纯蛋白质有哪些? 体内最主要的结合蛋白质有哪几种? (二)按分子形状分类 (三)按功能分类,单纯蛋白,结合蛋白单纯蛋白,第三章 核酸的结构与功能一、核酸的化学组成 (掌握)(一)组成成分碱基、戊糖、磷酸 碱基A、G、C、U、T 戊糖核糖、脱氧核糖 磷酸(二)基本组成单位核苷酸 RNAAMP、GMP、CMP、UMP(四种

6、NMP) DNAdAMP、dGMP、dCMP、dTMP(四种dNMP) (三)试比较两类核酸RNA、 DNA组成的异同点。 碱基的异同:戊糖的不同:磷酸: 碱基配对规律: DNAAT CG RNAAU CG,(四)核酸分子中核苷酸的连接方式: 以3,5磷酸二酯键相连 (五)核酸的一级结构 指核酸分子中核苷酸的排列顺序或者 碱基的排列顺序二、DNA的空间结构与功能(掌握 ) (一) DNA的一级结构? (一)DNA的二级结构双螺旋结构 双螺旋结构模型的要点: (二)DNA的功能三、RNA的结构与功能按功能分类可 分为三大类(掌握其特点和功能),(一)mRNA 1. mRNA的结构特点: 帽子结构

7、5末端m7GpppNm 尾巴结构3末端有30200多个腺 苷酸残基 (polyA) 2. mRNA的功能 蛋白质生物合成的 直接模板 。 (二)tRNA 1.tRNA的结构特点: (1)分子中含有较多的稀有碱基 (2)其二级结构为三叶草结构,(3) 3末端均为CCA-OH是连接氨基酸的部位, 称为氨基酸臂 (4) 有三个环DHU环、T环 及反密码环。 还有一个可变环(额外环 ) ,携带不同氨 基酸的tRNA有其特异的反密码子,与mRNA上 密码子互补。 4.tRNA的功能: 识别mRNA上密码子,携带并转运相应的氨基 酸至核糖体(或核蛋白体)上参与多肽链的 合成。,(三)rRNA 有数种rRN

8、A和多种核糖体蛋白质 构成 核糖体在蛋白质生物合成过程中起 装配机的作用(即蛋白质合成的场所) 。 三种RNA共同参与多肽链的合成。,四、核酸的理化性质 要求掌握 (一)紫外光吸收性质 由于嘌呤和嘧啶碱基(含共轭双键)的存在, 在260nm波长处 , 具有光吸收峰。 (二)核酸的变性与复性 1.DNA变性是指在某些理化因素作用下,维 系DNA双螺旋结构的非共价键(主要是碱基之 间的氢键)断裂,DNA分子双螺旋解开成单链的 过程。,何谓增色效应? (要求掌握) 变性温度值与DNA分子中碱基的组成有关。 G-C碱基对含量越高,变性温度值越大。 为什么? 何谓Tm值? 要求熟悉:引起DNA变性的理化

9、因素有加热、 酸、碱、乙醇、尿素等。 2. 复性与杂交 (要求掌握) 何谓DNA的复性与杂交? 何谓减色效应?(一般了解),1.多磷酸核苷酸NTP参与能量代谢, 合成RNA的原料 2.环化核苷酸cAMP、cGMP 作为某些激素作用的第二信使 3.核苷酸衍生物作为酶的辅酶(基) 如辅酶(NAD+)、辅酶(NADP+)、辅酶A(HACoA)、FAD、(后者为辅基)等,五、体内重要的游离核苷酸 及其衍生物 要求熟悉及了解:,第五章 酶 一、酶的概念及分子组成(掌握) 酶是活细胞合成的,对其底物(被酶催化的物质) 具有高度催化效率、高度专一性(特异性)的生物 催化剂。其化学本质为蛋白质。 (一)酶的化

10、学组成 1. 单纯酶 2. 结合酶 蛋白质部分酶蛋白决定酶促反应 的特异性(称为全酶) 非蛋白质部分辅助因子决定酶促 反应的性质 辅助因子 金属离子 小分子有机化合物 3何谓金属酶、金属激活酶?何谓辅基、辅酶?,B族维生素与辅酶(辅基)(掌握) 8种B族维生素的名称、化学名称、辅酶(基) 形式及主要功能(见P50表5 -1)(二)酶的命名和分类 1酶的命名(一般了解) 2酶的分类(熟悉) 二、酶促反应特点 (掌握) (一) 高度催化效率 (二) 高度的专一性或特异性(三种) (三) 酶活性的可调节性 (四)酶活性的高度不稳定性,三、酶的催化作用机制及调节(一)酶的活性中心及酶的必需基团的概念(

11、二)何谓酶原及酶原的激活? 某些酶以酶原的形式存在有何生理意义?(三)酶的催化作用机制(一般了解)(四)酶活性的调节 1变构调节 2酶的化学修饰调节,掌握,四、影响酶催化作用的因素(一)底物浓度的影响 米曼氏方程式; 米氏常数 Km 值(掌握) 1. 定义是酶促反应 速度v1/2Vmax 时的 底物浓度。 2. 是酶的特征性常数只与酶的性质有关。 3. 不受酶浓度、底物浓度的影响。,(二)酶浓度的影响 当SE时,E增加, 酶促反应速度加快呈正比关系。(三)温度的影响 (最适温度) (四)pH的影响 (最适pH),4. 近似地反映酶与底物的亲和力 Km 值越大,酶与底物的亲和力越小; Km 值越

12、小,酶与底物的亲和力越大。,要求熟悉,(五)激活剂的影响: 必需激活剂和非必需激活剂 (一般了解) (六)抑制剂的影响 1.不可逆性抑制作用(要求掌握概念及两点意义) (1)解释有机磷农药对什么酶?(含羟基的酶即胆 碱酯酶)起抑制作用,用何种物质解毒?(用 解磷定解毒) (2)解释重金属离子Ag+ 、Hg2+和砷化物的中毒 机理对什么酶?(含巯基-SH的酶起抑制作用 用何物质解毒?用二巯基丙醇解毒),2. 可逆性抑制作用要求掌握概念 三种 类 型; 其中,竞争性抑制作用的特点;(要求掌握) 并说明其实用意义解释某些药物的作用 机理 (以磺胺类药物为例说明之) 见下一张图:,磺胺类药物的抑菌机制

13、(牢固掌握)与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶,五、酶与医学 要求掌握:同工酶的概念 ;以乳酸 脱氢酶(LDH)同工酶为例,说明其临床 意义;熟悉LDH同工酶是由哪两种亚基 构成的四聚体?共有几种LDH同工酶? 熟悉酶制剂在医学上的应用; 其它一般了解。,第六章 生物氧化 一、概述 掌握: (一)生物氧化的概念 (二)生物氧化的特点 二、生物氧化的方式 熟悉: (一)生物氧化过程中CO2 的生成有机酸的 (-或者-氧化脱羧及单纯脱羧) (二)生物氧化物质的氧化方式三、呼吸链(线粒体氧化体系)掌握 生物氧化过程中水和ATP的生成,(一)呼吸链 1.呼吸链的定义(掌握) 2.呼吸链的组成及作用递氢体

14、 及电子传递体(共5种,简要说明之) NADH、FMN、FAD、 (FeS) 、CoQ 、Cyt (b 、c1 、c 、aa3 ) (掌握两点) 氰化物(CN)和CO中毒机理阻断电子从 Cytaa3 传递给氧 ,而使细胞呼吸停止 ,很快引起 死亡。 CoQ (辅酶Q) 是否由B组维生素参与构成? 3.呼吸链的排列顺序(一般了解) 两条重要的氧化呼吸链 (1)NADH氧化呼吸链 (2)琥珀酸氧化呼吸链,(二)ATP的生成 (掌握) 1.底物水平磷酸化概念 2.氧化磷酸化 概念 (1) P/O比值定义 代谢物脱下的氢经NADH氧化呼吸链, P/O比值约为几?产生ATP的数目是 多少?经琥珀酸氧化呼

15、吸链氧化,P/O 比值约为几?可产生ATP的数目是多少?,一般了解: (2)影响氧化磷酸化的因素有哪些? 抑制剂呼吸链抑制剂(阿米妥、鱼藤酮 抗霉素A、(CN- 、CO 前面已着重叙述) 、叠氮 化物、H2 S) 解偶联剂(2,4-二硝基苯酚、甘草次酸等) ATP/ADP的调节 甲状腺素的调节 3. 胞液中NADH的氧化(1)-磷酸甘油穿梭产生ATP的分子数 是多少?(2)苹果酸-天冬氨酸穿梭产生ATP的分 子数目是多少?4.肌肉和脑组织能量的储存形式是 什么?(掌握),三、其他氧化体系(非线粒体氧化体系) 熟悉及了解: (一)微粒体中的氧化酶 加单氧酶系此酶系中的辅助因子有哪 些?又称为什么

16、酶?有什么功能? 此外,还有加双氧酶。 (二)过氧化物酶体中的酶类 1.过氧化氢酶 清除H2O2 使某些物质氧化 清除H2O2 2.过氧化物酶 (三)超氧化物岐化酶(SOD)清除什么?,第七章 糖代谢一、概述 掌握(一)糖的生理功能、 (二)糖代谢概况、,二、糖原的合成与分解 掌握:(一)糖原的合成 概念、糖原合成 反应的特点 : 1. 糖原引物 2.关键酶 3.由ATP、UTP供能,UTPG是活性葡萄糖 供体 (二)糖原的分解概念、糖原分解一般是指 肝糖原分解为葡萄糖的过程 1.关键酶 2. 肝糖原分解产生的G-6-P在葡萄糖6磷 酸酶作用下水解为 葡萄糖,(一般了解) 肌肉组织内肌糖原分解

17、产生的6磷酸葡萄 糖主要经糖酵解生成乳酸,经血液循环 运至肝脏为糖异生提供原料。 因此,只有肝糖原可分解为葡萄糖。 (3)糖原合成与分解的生理意义,三、糖的氧化分解代谢(一)糖的无氧氧化又称糖酵解(掌握) 1.概念: 2.糖酵解反应的特点:(1)无氧参与 ,其 终产物为乳酸。(2)1分子葡萄糖酵解经两次底物水平磷酸 化、净生成 几分子ATP ?糖原分解时, 1个葡萄糖基净生成几分子ATP ?(3) 三个关键酶(又称限速酶)己糖激酶、 磷酸果糖激酶-1 、 丙酮酸激酶。这三个酶 催化的反应有何重要的特点?,3.糖酵解的生理意义(掌握)(1)剧烈运动时骨骼肌相对缺氧情况下,机 体获能的有效方式。(

18、在病理性缺氧情况 下,如呼吸、循环机能障碍、严重贫血、 大量失血等造成缺氧,也通过糖酵解加强来 满足能量需求。(2)成熟红细胞无线粒体(如成熟红细胞)只靠 糖酵解供能。(3)某些组织即使氧充足也以糖酵解供能(举例)。,(二)糖的有氧氧化,1.概念 (掌握)2 .反应过程三个阶段 (掌握) (1)糖酵解途径G丙酮酸 (2) 丙酮酸 -氧化脱羧生成乙酰CoA (3)乙酰CoA经三羧酸循环彻底氧化,3. 三羧酸循环的特点(掌握) (1)1分子乙酰CoA进入三羧酸循环两次 脱羧释放2分子CO2,(2)一次循环四次脱氢,三次脱氢反应经氧化 磷酸化生成11分子ATP,一次底物水平磷酸化 产生1分子(GTP

19、),相当于1分子ATP因此,共生 成12分子 ATP;,(3)有三个限速酶催化不可逆应, 故三羧酸循环不可逆转;,了解:,(4)循环的中间产物可参与其它代谢径, 也可由其它物质补充,掌握:4.糖有氧氧化的生理意义(1)机体获能的主要方式,(产能多与糖酵 解)1分子G可产生38(36)分子 ATP 为什么? (2)三羧酸循环是三大物质相互联系的枢扭 及彻底氧化的共同途径。,(三)磷酸戊糖途径生理意义(掌握) 为机体提供了 5-磷酸核糖(R-5-P) 和 NADPH+H+ (由于磷酸戊糖途径的关键酶 6磷酸葡萄糖脱氢酶的辅酶是氧化型NADP+ 故其接受了6磷酸葡萄糖脱下的2H即生成 NADPH+H

20、+ ) 1. 5-磷酸核糖的生理作用有哪些? 2. NADPH+H+的生理作用有哪些? 四、糖异生 (一)糖异生的概念、 部位(组织器官)、 原料、生理 意义 (掌握),关键酶(熟悉) (二)糖异生的途径(一般了解),五、血糖(掌握 ) (一)何谓血糖?空腹血糖浓度; (二)血糖的来源及去路 (三)血糖浓度的调节 1.肝对血糖浓度的调节(熟悉肝脏生化讲),2. 激素对血糖浓度的调节(掌握) 四种主要激素对血糖浓度的调节作用。,3. 糖代谢异常(一般了解) (1)高血糖与糖尿病 (2)低血糖,第八章 脂类代谢一、概述(熟悉)(一)脂类的分类、含量、分布。(二)生理功能 1脂肪的功能:必需脂肪酸有

21、哪几种? 2类脂的功能:胆固醇在体内可转变 为哪三种具有重要功能的物质二、血浆脂蛋白 (一)血脂的种类 TG、PL、CH CE、 FFA(二)血浆脂蛋白的分类、组成特点及功能 1.电泳法分为:CM、-脂蛋白、 前- 脂蛋白、-脂蛋白。 2.超速离心法分为:CM、VLDL、LDL 、 HDL。,(掌握),(掌握),(掌握),血浆脂蛋白代谢 ( 掌握合成部位及功能)1. CM含甘油三酯(TG)最多(8090%) 含蛋白质 最少、颗粒最大、密度最小 。 合成部位:小肠粘膜 功能: 运输外源性TG 2. VLDL(前-脂蛋白) 含TG较多(5070%)肝内由糖为原料合成 合成部位:肝脏 、功能运输内源

22、性TG 3. LDL(-脂蛋白)胆固醇含量最高 合成部位:血液(由 VLDL转变而来) 功能:运输胆固醇(肝内肝外组织),4. HDL(-脂蛋白)胆固醇及磷脂含量 均较高、蛋白质含量最多几乎达 50% 、 颗粒最小、密度最大。 合成部位:肝脏 功能:运输胆固醇(肝外组织 肝内) 血脂与载脂蛋白结合形成血浆脂蛋白, 是血脂的运输形式及存在形式,载脂蛋白的分类及功能(一般了解) 分为 apoA、B、C、D、E等几大类, 每类中又可分为若干亚类。 载脂蛋白的功能参与脂类转运、稳定 脂蛋白的结构、激活脂蛋白代谢的某些酶(三)血浆脂蛋白代谢异常(熟悉及一般了解) 1.高脂血症高脂蛋白血症 2.高脂血症与

23、动脉粥样硬化 的关系: HDL与动脉粥样硬化的发生呈负相关 LDH则与其呈正相关。,三、甘油三酯的代谢(一)甘油三酯的分解代谢 1.脂肪动员概念(掌握) 脂肪分解的限速酶(关键酶) 甘油三酯脂肪酶(又称激素敏感脂肪酶) () () 胰岛素 (肾上腺素、胰高血糖素 (抗脂解激素) 去甲肾上腺素等) (脂解激素),2.脂肪酸的氧化(掌握)(1)脂肪酸的活化形成脂肪酰CoA 的过 程 。这步反应相当于消耗2分子ATP (2)脂酰CoA进入线粒体靠肉碱携带 (3)脂酰CoA的氧化过程在一系列酶的 作用下经脱氢、加水、再脱氢、硫解、四 步反应,生成1分子比原来少 2个碳原子 的脂酰CoA 和1分子的乙酰

24、CoA。反复进 行,直至完全分解为乙酰CoA。 乙酰CoA 进入三羧酸循环彻底氧化 合成酮体 两条代谢途径,一般了解(4)乙酰CoA经三羧酸循环彻底氧化为 CO2 、HO2 并生 成ATP,以一分子16碳的软脂酸彻底氧化为例,计算 生成ATP的总数。 脂肪酸活化时消耗2分子ATP 1分子软脂酰CoA7次 -氧化共生成8分子 乙酰CoA 经三羧酸循环彻底氧化 产 生 812=96分子ATP 7次脱氢,生成7分子NADH+H +和7分子 FADH2 ,分别经氧化呼吸链可产生7 3 和72 ,净生成129分子ATP,掌握 3. 酮体的生成和利用 何谓酮体? (1)酮体的生成肝脏细胞生成, 以乙酰Co

25、A原料。 (2)酮体的利用肝外组织在若干种酶 的作用下分解为2分子乙酰CoA,然后 进入三羧酸循环彻底氧化利用。 (3)生理意义肝外组织的能源物质, 尤其在饥饿状况下是脑组织的主要能源物质。 酮体是脂肪酸氧化生成的中间产物,正常人血液 酮体含量很低,4. 甘油的代谢 (一般了解)1. 脂肪分解产生的甘油在肝、肾、小肠 甘油 -磷酸甘油 磷脂 ATP ADP 甘油三酯 -磷酸甘油脱氢酶 2.葡萄糖及糖原 磷酸二羟丙酮 葡萄糖及糖原 氧化分解 CO2+H2O+能量,甘油磷酸,NADH+H+,糖异生,糖酵解途径,激酶,NAD,1.脂肪酸的生物合成(以软脂酸为例) ( 1)合成部位:以肝脏的胞液为主,

26、(二)甘油三酯的合成,(2)合成原料乙酰CoA, NADPH+H+为供氢体,主要来源于 磷酸戊糖途径;乙酰CoA主要来源于 糖的有氧氧化(位于线粒体) 合成脂肪酸时必须 经柠檬酸丙酮酸循 环进入胞浆。,(3)合成过程: 乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶(关键酶) 催 化 下,生成丙二酸单酰CoA参于 脂肪酸合成 软脂酸的合成:脂肪酸合成酶系,一般了解,1 乙酰CoA + 脂肪酸合酶系 7丙二酸单酰CoA 软脂酰CoA 14NADH+14H+ 7HSCoA +14NADP+6H2O+7CO2 经连续的一列酶促反应重复 进行缩合、加氢、脱水、 再加氢)的反应过程,7次循环生成16碳的软脂酰CoA,-磷

27、酸甘油,-磷酸甘油脂酰转移酶,2RCOSCoA,2HSCoA,磷脂酸,磷脂酸,磷脂酸,磷酸酶,甘油二酯,H2 O,Pi,甘油三酯,脂酰转移酶,RCOSCoA,HSCoA,四、类脂的代谢(一)甘油磷脂的代谢 1. 甘油磷脂的分解代谢(一般了解)磷脂酶A1、 A2、B、C、D、分别作用在甘油磷脂的不同部 位,在磷脂酶 A1 、A 2 作用下可产生溶血磷 脂, 是较强的表面活性物质,可使红细胞膜 或者其它细胞膜破坏而溶血或 细胞坏死。毒 蛇、蜂、蝎的毒汁 中含有此类磷脂酶,因此 有剧毒性。,2. 甘油磷脂的合成代谢 掌握:(1)合成部位主要合成场所:肝、肾、小肠(2)原料:甘油、脂肪酸、胆碱、乙醇胺

28、、丝氨 酸、肌醇等。供能物质:ATP和CTP 。(3)合成过程: 胆碱和乙醇胺的活化,生成 CDP-胆碱 和 CDP-乙醇胺 磷脂酰胆碱和磷脂酰乙醇胺的生成,(二)胆固醇代谢 1. 胆固醇的生物合成 合成部位主要场所:肝、小肠 (其合成酶系存在于胞液及内质网膜) 掌握 原料乙酰CoA、NADPH+H为供 氢体、ATP供能三者主要来自糖代 谢。乙酰CoA也可由脂肪酸氧化生成。 2. 合成过程 限速酶是羟甲戊二酰CoA 还原酶(HMGCoA还原酶) 3. 胆固醇和酮体合成共同的中间产物是 HMGCoA ( 23一般了解),激素调节及胆固醇的调节 (熟悉、了解) 胰高血糖素和糖皮质激素 () HMG

29、CoA还原酶 胆固醇 (诱导合成) (+) 胰岛素 甲状腺激素 某些药物对HMGCoA还原酶的竞争 性抑制作用 胆固醇的酯化:细胞内在ACAT催化下 酯化;血浆 内LCAT催化下酯化,阻遏(-),(三)胆固醇在体内的转变与排泄 (掌握) 胆固醇 胆汁酸 7-脱氢胆固醇 肠道 类固醇激素 (帮助脂类 维生素D3消化吸收 )(参与钙磷代谢调节)(四)胆固醇的排泄 胆固醇 胆汁酸 肠道细菌作用下,肾上腺皮质,肝脏,肝脏,皮肤,皮肤,紫外线,粪固醇 从肠道排出,第八章 蛋白质分解代谢一、蛋白质的营养作用 蛋白质的生理功能(掌握) 一切生命现象的物质基础;如酶的催化 作用、蛋白类激素的调节、激素的受体、

30、 肌肉收缩及运动、物质运输、免疫功能、 维持细胞、组织的生长、更新、修复、 氧化分解供能等。(一)氮平衡的概念及蛋白质的需要量(熟悉) 1. 氮平衡概念 2. 三种情况,(二)蛋白质的营养价值及食物蛋白 质的互补作用。掌握: (三)和(四)(三)何谓必需氨基酸?人体内有哪 几种必需氨基酸?(四)何谓蛋白质的腐败作用?简述腐败产物。 腐败产物是否全部是有害物质?二、氨基酸的一般代谢(一)氨基酸脱氨基作用的方式有哪 几 种?其中哪一种最重要?(掌握)(二)简述-酮酸的代谢去路(熟悉),三、氨的代谢 掌握(一)、(二)和(四)(一)试述体内氨的来源、转运及去路。(二)简述合成尿素的原料、部位及合成途

31、径。(三)以简图表示鸟氨酸循环,并说明尿素分子中 的两个氮原子分别由什么物质提供? 一个氮原子来源于氨基甲酰磷酸,另一个氮原子 来源于天冬氨酸。(四)肝功能严重损伤时,为什么会现“肝 昏迷(肝性脑病)?,四、氨基酸的特殊代谢(一)氨基酸的脱羧作用其产物是胺类。试说 明组胺、5-羟色胺、-氨基丁酸、牛磺酸、多 胺的生物学功能。熟悉(二)一碳单位的代谢概念、载体、来 源、生理功能。(掌握)(三)含硫氨基酸的代谢 1.甲硫氨酸(蛋氨酸)代谢及转甲基作用 何谓活性甲基供体 (SAM)(或甲基直接供 体)?蛋氨酸循环有何生理意义?,2.半胱氨酸的代谢(1)形成谷胱甘肽(GSH) ,其生理功能是 保护生物

32、膜上含巯基的蛋白质和酶不 被H2O2等物质氧化。如教材P145图 所示。(掌握)(2)半胱氨酸分子中的巯基主要代谢去路是硫酸 硫酸以硫酸盐形式随尿排出 形成3-磷酸腺苷5-磷酰硫酸 (PAPS) 称为活性硫酸根 ( 参与生物转化 反应)(熟悉),(四)芳香组氨基酸的代谢 1.苯丙氨酸、酪氨酸的代谢(熟悉) (1)苯丙氨酸代谢 苯丙氨酸+O2 酪氨酸 +H2O (掌握) NADPH+H+ NADP+ (2)酪氨酸代谢 (掌握) 酪氨酸 黑色素 多巴胺 去甲肾上腺素 肾上腺素 乙酰乙酸,苯丙氨酸 羟化酶,延胡索酸,五、糖、脂类、蛋白质代谢的联系及调节 (一)细胞水平的调节(熟悉) 1举例说明细胞内

33、酶的隔离分布,代谢调解 主要是通过对关键酶活性的调节而实现的 (举出几个代谢途径的关键酶)。 2酶活性的调节 酶的变构调节概念、变构效剂、 变构激活剂、变构抑制剂、生理意义。 酶的化学修饰调节概念 有哪些特点 ?,3酶含量的调节: (一般了解) 酶蛋白合成的诱导与阻遏 酶蛋白的降解。 (二)激素水平的调节:激素作用的方式 1细胞膜受体作用方式:膜受体介导的信号 转导途径,仅举cAMP信号转导途径说明之。 激素-受体 G蛋白 AC(腺苷酸环化酶) ATP c AMP 蛋白激酶 生物学效应 效应蛋白(酶) (一般了解),激素是在细胞外传递特异信号的信号分子称为 第一信使,而将在细胞内传递特异信号的

34、小分 子物质称为第二信使,例如 cAMP、cGMP 、 三磷酸肌醇(IP3 )、 Ca2、 甘油二酯(DG) 等。 2细胞内受体(一般了解)(三)整体水平调节 1短期饥饿 2长期饥饿 3应激,熟悉或掌握三种情况的代谢变化,第十章 核苷酸代谢一、嘌呤核苷酸的合成 (一)嘌呤核苷酸的从头合成途径概念、部位(肝脏、 小肠、胸腺胞液)、原料(要求掌握)。(二)补救合成途径(Salvage)概念、部位 (脑、骨髓、脾脏)需要PRPP参与。 当次黄嘌 呤 -鸟嘌呤磷酸核糖转移 (HGPRT)先天性缺陷时会出现什么症状? 患儿表现智力发育受阻、具有攻击性及敌 对性等,称为自毁容貌症。 (要求掌握)。 两种合

35、成途径的反应过程均一般了解,二、嘌呤核苷酸的分解代谢 嘌呤核苷酸(AMP 、IMP 、GMP) 分解代谢的终产物是尿酸 (要求掌握),以尿酸及其钠盐形式存在, 均难溶于水,0.48mmol/L(8mg%), 析出结晶。痛风症与别嘌呤醇的作用(要求熟悉),正常人血浆尿酸含量:0.120.36mmol/L,男: 0.27mmol/L, 女:0.21mmol/L,以尿酸及其钠盐形式存在, 均难溶于水,0.48mmol/L(8mg%), 析出结晶,沉积在关节和软骨等处,进食高嘌呤膳食时,体内核酸大量分解(白血病,恶性肿瘤),肾脏疾病尿酸排泄障碍,临床上用别嘌呤醇治疗,血中尿酸,痛风症,抑制黄嘌呤氧化酶,二、嘧啶核苷酸的代谢 (一)嘧啶核苷酸的合成代谢(熟悉或掌握),从头合成途径概念、部位、原料 补救合成途径概念、部位、原料 (二)嘧啶核苷酸的分解代谢(一般了解),胞嘧啶,尿嘧啶,二氢尿嘧啶,-丙氨酸,乙酰CoA,TAC,胸腺嘧啶,-脲基异丁酸,-氨基异丁酸,CO2 + NH3,琥珀酰CoA,糖异生,TAC,肝,尿素,H2O,H2O,NH3,三、脱氧核糖核苷酸的生成(一般了解) 生成过程:先生成核苷二磷酸(NDP) NDP在核苷二磷酸还原酶催化下脱氧 还原成dNDP,,1,2.,

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