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1、一、蛋白质营养的重要性（生理功用）蛋白质是生命的物质基础维持细胞、组织的生长、更新与修补参与催化、运输、免疫作用作为能源物质（仅占总能量需求的18%） 17 .19 kJ/g 蛋白质,1 蛋白质的营养价值,总平衡,正平衡,负平衡,入=出（正常成人）,入出（儿童、孕妇等),入出（饥饿、消耗性疾病患者）,二、体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述,氮平衡(nitrogen balance)摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系。,蛋白质的生理需要量成人每日蛋白质最低生理需要量为30g50g，我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为,氮平衡的意义可以反映体内蛋白质代谢的概况。,80g.,要满
2、足成人每日蛋白质80克的需要量 “一把蔬菜一把豆，一个鸡蛋加点肉”,定义：机体需要而又不能自身合成，必需由食物供给的氨基酸。共八种： Val、Leu、 Ile 、 Met、 Thr、 Lys 、 Phe 、 Trp,三、营养必需氨基酸决定蛋白质的营养价值,营养必需氨基酸(essential amino acid),半必需氨基酸 体内虽然能合成，但量不足以供体 内所需；或以必需氨基酸为原料。 His，Arg，Tyr，Cys,Phe Tyr Met Cys,蛋白质的营养价值(nutrition value),蛋白质的营养价值是指食物蛋白质在体内的利用率，取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比。,蛋白
3、质的互补作用,指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。,几种生理价值较低的蛋白质混合食用，生理价值提高。,例：,谷类 少 多,豆类 多 少,混合食用，可提高营养价值,2 蛋白质的消化、吸收与腐败,一、外源性蛋白质消化成氨基酸和寡肽后被吸收,蛋白质消化的生理意义,由大分子转变为小分子，便于吸收。消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应。,（一）在胃和肠道蛋白质被消化成氨基酸和寡肽,胃蛋白酶的最适pH为1.52.5，对蛋白质肽键作用特异性差，产物主要为多肽及少量氨基酸。,胃蛋白酶原,胃蛋白酶 + 多肽碎片,胃酸、胃蛋白酶,(pepsinogen),(pepsin)
4、,1.胃中的消化,胰酶及其作用,胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。,内肽酶(endopeptidase)水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。,外肽酶(exopeptidase)自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残基，如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。,2.小肠中的消化小肠是蛋白质消化的主要部位。,蛋白酶的特异性,吸收部位：主要在小肠吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽吸收机制：耗能的主动吸收过程,（二）氨基酸通过主动转运过程被吸收,氨基酸吸收载体,载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细
5、胞。,载体类型,中性氨基酸载体碱性氨基酸载体酸性氨基酸载体亚氨基酸与甘氨酸载体氨基酸转运蛋白二肽转运蛋白三肽转运蛋白,耗能的主动吸收,肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白质及其消化产物所起的作用。,腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质。,二、蛋白质在肠道发生腐败作用,3 氨基酸的一般代谢,一、体内蛋白质分解生成氨基酸二、氨基酸的脱氨基作用（一） L-谷氨酸氧化脱氨基作用（二）转氨基作用（三）联合脱氨基作用（主） 1. 肝肾组织中的联合脱氨基作用 2. 嘌呤核苷酸循环（肌）,三、氨的代谢去路,四、-酮酸的代谢去路,一、体内蛋白质分解生成氨基酸
6、,成人体内的蛋白质每天约有1%2%被降解，主要是肌肉蛋白质。蛋白质降解产生的氨基酸，大约70%80%被重新利用合成新的蛋白质。,一般在下列3种代谢状况下，氨基酸会氧化降解：, 细胞的蛋白质进行正常的合成和降解时，蛋白质合成并不需要蛋白质降解释放出的某些氨基酸，这些氨基酸会进行氧化分解。 食物富含蛋白质，消化产生的氨基酸超过了蛋白质合成的需要，由于氨基酸不能在体内储存，过量的氨基酸在体内被氧化降解。, 机体处于饥饿状态或未控制的糖尿病状态时，机体不能利用或不能合适地利用糖作为能源，细胞的蛋白质被用做重要的能源。,分布于体内各处，参与代谢的所有 游离AA的总称,分布不均：肌 50%， 肝 10%，
7、 肾 4%， 血浆 1%6%,氨基酸代谢库的 三条来源 四条去路,氨基酸代谢库(metabolic pool),氨基酸代谢库,食物蛋白,体内合成,体内蛋白,来源,去路,-酮酸,氨,尿素,某些含 氮物,胺类,CO2,氧化供能,酮体,糖,脱 氨,（一） L-谷氨酸氧化脱氨基作用,反应过程包括脱氢和水解两步,L-谷氨酸脱氢酶(L-glutamate dehydro-genase)是一种不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+为辅酶，生成的NADH可进入呼吸链进行氧化磷酸化。该酶活性高，分布广泛，因而作用较大。该酶属于变构酶，其活性受ATP，GTP的抑制，受ADP，GDP的激活。上述两步反应是可逆的，通过
8、该途径可以合成谷氨酸。,1. 氨基酸氧化酶（需氧脱氢酶） L-氨基酸氧化酶（辅酶为FMN）分布差（限于肝、肾）、活性低，作用小 D-氨基酸氧化酶（辅酶为FAD）分布广、活性大，可作用于D-氨基酸；体内作用不明 2. L-谷氨酸脱氢酶（辅酶为NAD+或NADP+） 分布广（肌肉除外）、活性强，十分重要；尤其是在联合脱氨基作用中,催化氨基酸氧化脱氨基的酶类,R-CH(NH2)COOH R”-COCOOH,R-COCOOH R”-CH COOH,（二）转氨基作用,1. 定义： 一个-氨基酸的氨基转移到另一个-酮酸酮基的位置上，生成相应的-氨基酸，而原来的-氨基酸则转变为相应的-酮酸。催化这类反应的酶
9、为转氨酶 (transaminase)。,NH2,NH2,体内有多种转氨酶，具有特异性：不同氨基酸与转氨酶之间的转氨基作用只能由专一的转氨酶催化-酮戊二酸、丙酮酸、草酰乙酸作为氨基接受体的转氨酶体系常见谷氨酸与-酮酸的转氨酶最为重要 转氨酶的辅酶为磷酸吡哆醛,2. 转氨酶,丙氨酸氨基转移酶 ALT （alaninetransaminase ） 又称为谷丙转氨酶（GPT）。催化丙氨酸与-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在肝脏中活性较高，在肝脏疾病时，可引起血清中ALT活性明显升高。丙氨酸 + -酮戊二酸 丙酮酸+谷氨酸,3. 重要的转氨酶及所催化的反应,ALT,CH3H-C-NH2
10、COOH,NH2,CH3H-C=O COOH,NH2,丙氨酸,丙 酮 酸,-酮戊二酸,谷氨酸,天冬氨酸氨基转移酶 AST （aspartate transaminase, ） 又称为谷草转氨酶（GOT）。催化天冬氨酸与-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在心肌中活性较高，故在心肌疾患时，血清中AST活性明显升高。天冬氨酸 + -酮戊二酸 草酰乙酸 + 谷氨酸,AST,NH2,天冬氨酸,草酰乙酸,-酮戊二酸,谷氨酸,NH2,4. 辅酶作用机制,吡哆醇:R= -CH2OH,维生素B6,吡哆醛:R= -CHO,吡哆胺:R= -CH2NH2,维生素B6的辅酶形式,磷酸吡哆醇:R= -CH2O
11、H磷酸吡哆醛:R= -CHO磷酸吡哆胺:R= -CH2NH2,转氨机制,5. 转氨基作用特点：,1. 反应可逆2. 没有游离NH3 产生3. 部分氨基酸可以直接或间接以-酮戊二酸为受氨体生成谷氨酸4. 辅酶为维生素B6的磷酸酯,（三）联合脱氨基作用,转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为-酮酸(-ketoacid)的过程，称为联合脱氨基作用。,转氨酶,L-谷氨酸脱氢酶,谷氨酸,-酮戊二酸,-酮酸,+,+,NH3,NADH +H+,H2O + NAD+,NH2,NH2,联合脱氨基作用的特点：,转氨基与氧化脱氨基作用偶联联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的 主要方式。3. 产生
12、游离 NH34. 合成非必需氨基酸的重要途径5. 肝、肾、脑中最活跃,这是存在于骨骼肌和心肌中的一种特殊的联合脱氨基作用方式。在骨骼肌和心肌中，由于谷氨酸脱氢酶的活性较低，而腺苷酸脱氨酶的活性较高，故采用此方式进行脱氨基。,联合,嘌呤核苷酸循环 Purine nucleotide cycle,转氨基作用,核苷酸参与的脱氨基作用,-氨基酸,-酮戊二酸,-酮酸,谷氨酸,天冬氨酸,延胡索酸,腺苷酸代琥珀酸,次黄嘌呤核苷酸,腺苷酸脱氨酶 H2O,NH3,NH2,NH2,NH2,NH2,NH2,苹果酸,草酰乙酸,三、 氨的代谢去路,（一）体内有毒性的氨有三个重要来源,（二）氨在血液中以丙氨酸及谷氨酰胺的
13、形式转运,（三）氨在肝合成尿素是氨的主要去路,氨是机体正常代谢产物，具有毒性。体内的氨主要在肝合成尿素(urea)而解毒。正常人血氨浓度一般不超过 0.6mol/L。,（一）体内有毒性的氨有三个重要来源,氨基酸脱氨基作用和胺类分解均可产生氨肠道细菌腐败作用产生氨肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺,体内氨的来源,(血氨正常值 0.1mg/100ml),NH3,毒,2. 血氨的去路, 在肝内合成尿素，这是最主要的去路, 合成非必需氨基酸及其它含氮化合物, 合成谷氨酰胺,谷氨酸 + NH3,谷氨酰胺,谷氨酰胺合成酶,ATP,ADP+Pi, 肾小管泌氨,分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排
14、出。,NH3,（易弥散）,铵 NH4+ （不易弥散）,（排出）,（二）通过谷氨酰胺氨从脑和肌肉等组织 运往肝或肾,（一）通过丙氨酸-葡萄糖循环氨从肌肉运往肝,（二）氨在血液中以丙氨酸及谷氨酰胺的形式转运,肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基，生成的丙酮酸经糖异生合成葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，通过这一循环反应过程即可将肌肉中氨基酸的氨基转移到肝脏进行处理。这一循环反应过程就称为丙氨酸-葡萄糖循环。,丙氨酸-葡萄糖循环(alanine-glucose cycle)：,丙氨酸,葡萄糖,肌肉蛋白质,氨基酸,谷氨酸,-KG,丙酮酸,糖酵解途径
15、,肌肉,丙氨酸,血液,丙氨酸,葡萄糖,-酮戊二酸,谷氨酸,丙酮酸,NH3,尿素,尿素循环,糖异生,肝,丙氨酸-葡萄糖循环,葡萄糖,NH3,生理意义, 肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。 肝为肌肉提供葡萄糖。,谷氨酰胺(glutamine)的运氨作用,在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾后再分解为氨和谷氨酸，从而进行解毒。,谷氨酸,谷氨酰胺,NH3 +ATP ADP+Pi,谷氨酰胺合成酶,H2O,NH3,谷氨酰胺酶,脑、肌肉,肝、 肾,生理意义： 谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。,谷氨酰胺的生物学意义,天门冬酰胺、 核苷酸,谷氨酰胺,谷氨酸,运氨、储氨、解氨毒,NH3,蛋白质,
16、异生成糖,供氨体,氧化供能,（三）氨在肝合成尿素是氨的主要去路,Krebs提出尿素是通过鸟氨酸循环合成的学说,肝中鸟氨酸循环合成尿素的详细步骤,尿素合成受膳食蛋白质和两种限速酶活性的调节,尿素合成障碍可引起高血氨症与氨中毒,鸟氨酸循环与尿素的合成ornithine cycle and urea synthesis,尿素生成的过程由Hans Krebs 和Kurt Henseleit 提出，称为鸟氨酸循环(orinithine cycle)，又称尿素循环(urea cycle) 。,1. 反应起始物 CO2、NH3 Asp中的氨基 2. 反应场所 肝 胞液 线粒体 3. 反应条件 ATP 4.
17、反应过程 鸟氨酸循环 5. 能量消耗 6. 限速酶 7. 调控 8. 高血氨和氨中毒,鸟氨酸循环过程,NH3,NH2 CO NH2,实验：小鼠肝切片铵盐 铵盐 尿素,O2,尿 素,说 明：,肝,肝是合成尿素的主要器官,1. 反应起始物 CO2、NH3 Asp中的氨基 2. 反应场所 肝 胞液 线粒体 3. 反应条件 ATP 4. 反应过程 鸟氨酸循环 5. 能量消耗 6. 限速酶 7. 调控 8. 高血氨和氨中毒,鸟氨酸循环过程,4. 反应过程 - 鸟氨酸循环,. 氨基甲酰磷酸的合成 线粒体 . 瓜氨酸的合成 线粒体 . 精氨酸的合成 胞液 . 精氨酸水解成尿素 胞液,4. 反应过程 - 鸟氨
18、酸循环,鸟氨酸循环,鸟氨酸循环,天冬氨酸,尿素,线粒体,胞 液,尿素合成反应过程总结,a. 鸟氨酸作催化剂 b. 尿素分子中氨基的来源 c. CPS与CPS的比较 d. 鸟氨酸循环与三羧酸循环的联系,AA脱氨,氨鸟氨酸瓜氨酸精氨酸鸟氨酸尿素,“俺”的“鸟”，“呱”的一声“惊”吓你的“鸟”尿“尿”,CPS与CPS的比较,尿素-柠檬酸双循环,四、 -酮酸的代谢去路,氨基酸脱氨基后生成的-酮酸(-keto acid）主要有三条代谢去路。,（一）-酮酸可彻底氧化分解并提供能量,（二）-酮酸经氨基化生成营养非必需氨基酸,（三）-酮酸可转变成糖及脂类化合物,-酮戊二酸,琥珀酰CoA,延胡索酸,草酰乙酸,柠檬酸,丙酮酸,乙酰CoA,谷氨酸,NH3,丙氨酸,NH3,NH3,天冬氨酸, 酮酸,非必需AA,糖、脂类,氧化供能,生糖AA,生酮AA,生糖兼生酮AA,亮、赖,大部分,异亮苯丙色酪苏,（三）-酮酸可转变成糖及脂类化合物,1. 生糖氨基酸：大部分 2. 生酮氨基酸：Leu、Lys 3. 生糖兼生酮氨基酸： 异亮 色 酪 苯丙 苏,
