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1、第一章 蛋白质的结构与功能（一）名词解释1. 肽键 2. 结构域 3. 蛋白质的等电点 4. 蛋白质的沉淀5. 蛋白质的凝固（三）问答题1. 何谓蛋白质变性？影响变性的因素有哪些？2. 蛋白质变性后，为什么水溶性会降低？3. 举例说明一级结构决定构象。答案(一)1肽键：一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。2构域：蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域称为结构域。3蛋白质的等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。4蛋白质的沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。5蛋白质的凝
2、固：蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱中，若将pH调至等电点，则蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸或强碱中。如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不再溶于强酸或强（三）问答题1. 蛋白质在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质分子内部的非共价键断裂，天然构象被破坏，从而引起理化性质改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。蛋白质变性的实质是维系蛋白质分子空间结构的次级键断开，使其空间结构松解，但肽键并未断开。引起蛋白质变性的因素有两方面：一是物理因素，如紫外线照射等，一是化学因素如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。2. 三级结构以上的蛋白质的空间结
3、构稳定主要靠疏水键和其它副键，当蛋白质在某些理化因素作用下变性后，维持蛋白质空间结构稳定的疏水键、二硫键以及其它次级键断裂，空间结构松解，蛋白质分子变为伸展的长肽链，大量的疏水基团外露，导致蛋白质水溶性降低。3. 牛胰核糖核酸酶溶液加入尿素和巯基乙醇后变性失活，其一级结构没有改变。当用透析法去除尿素和巯基乙醇后，牛胰核糖核酸酶自发恢复原有的空间结构与功能，此例充分说明一级结构决定构象。碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。第二章 核酸结构、功能名词解释1.核苷 2.核苷酸 3.磷酸二酯键 4.核酸一级结构 5.DNA二级结构6.碱基互补规律 7.增色效应 8.Tm值 9.核小体10.反密码子环
4、11.核酶 12.分子杂交问答题:1. DNA与RNA一级结构和二级结构有何异同？2. 细胞内有哪几类主要的RNA?其主要功能是什么? 3. 已知人类细胞基因组的大小约30亿bp，试计算一个二倍体细胞中DNA的总长度，这么长的DNA分子是如何装配到直径只有几微米的细胞核内的? 4. 叙述DNA双螺旋结构模式的要点。5. 简述真核生物mRNA的结构特点。6. 简述核酶的定义及其在医学发展中的意义。答案名词解释1. 各种碱基（嘌呤碱和嘧啶碱）与戊糖通过C-N糖苷键连接而成的化合物称为核苷。2. 核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为核苷酸。3. 核酸分子中核苷酸残基之间的磷酸酯键称为磷酸二酯键。4. 在核
5、酸分子中核苷酸的排列顺序就称为核酸的一级结构。由于脱氧核苷酸之间的差别仅是其碱基的不同，所以脱氧核糖核酸分子碱基的排列顺序就代表了核苷酸的排列顺序。5. 两条反向平行DNA单链通过碱基互补配对的原则所形成的右手双螺旋结构称为DNA的二级结构。6. 在形成DNA双螺旋结构的过程中，碱基位于双螺旋结构内侧，A-T之间形成两个氢键，G-C之间形成三个氢键，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律(互补规律)7. 当核酸分子加热变性时，对260nm处的紫外吸收增加的现象称为增色效应。8. 当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收达到最大变化的半数值时，此时所对应的温度称为熔解
6、温度，用Tm值表示9核小体由DNA和组蛋白共同构成。组蛋白分子共有五种，分别称为H1，H2A，H2B，H3和H4。各两分子的H2A，H2B，H3和H4共同构成了核小体的核心，DNA双螺旋分子缠绕在这一核心上构成了核小体。10. 反密码子环是tRNA的茎环结构之一，因环中含有与mRNA三联体密码互补的碱基而得名。11. 具有催化功能的RNA分子称为核酶，RNA分子发挥催化作用时不需要任何蛋白质的参与。12. 不同来源的DNA或RNA链，当DNA链之间、RNA链之间或DNA与RNA之间存在互补顺序时，在一定条件下可以发生互补配对形成双螺旋分子，这种分子称为杂交分子。形成杂交分子的过程称为分子杂交。
7、（三）问答题1DNARNA一级结构相同点:1.以单核苷酸作为基本结构单位2.单核苷酸间以3,5磷酸二酯键相连接3.都有腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶一级结构不同点：1.基本结构单位2.核苷酸残基数目3.碱基4.碱基互补脱氧核苷酸几千至几千万胸腺嘧啶AT,GC核苷酸几十至几千尿嘧啶AU,GC二级结构不同点:双链右手螺旋单链茎环结构2. 动物细胞内主要含有的RNA种类及功能细胞核与胞液功 能核糖体RNA信使RNA转运RNA不均一核RNA小核RNArRNAmRNAtRNAhnRNAsnRNA核糖体的组成成分蛋白质合成的模板转运氨基酸成熟mRNA的前体参与hnRNA的剪接、转运3. 0.34 nm3.0109
8、22米(1bp的高度为0.34nm，二倍体)。在真核生物内DNA以非常致密的形式存在于细胞核内，在细胞生活周期的大部分时间里以染色质的形式出现，在细胞分裂期形成染色体。染色体是由DNA和蛋白质构成的。染色体的基本单位是核小体。核小体由DNA和组蛋白共同构成。组蛋白分子构成核小体的核心，DNA双螺旋分子缠绕在这一核心上构成了核小体的核心颗粒。核小体的核心颗粒之间再由DNA（约60bp）和组蛋白H1构成的连接区连接起来形成串珠样的结构。在此基础上，核小体又进一步旋转折叠，经过形成30nm纤维状结构、300nm襻环结构、最后形成棒状的染色体。将存在人的体细胞中的23对染色体，共计2m长的DNA分子容
9、纳于直径只有数微米的细胞核中。4. DNA双螺旋结构模型的要点是：（1）DNA是一平行反向的双链结构，脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键(A=T)，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键(CC)。碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。一条链的走向是53，另一条链的走向就一定是35。（2）DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10对碱基，每个碱基的旋转角度为36，螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间
10、互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。5. 成熟的真核生物mRNA的结构特点是：（1）大多数的真核mRNA在5-端以7-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷为分子的起始结构。这种结构称为帽子结构。帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性。（2）在真核mRNA的3末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚A尾。一般由数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。因为在基因内没有找到它相应的结构，因此认为它是在RNA生成后才加进去的。随着mRNA存在的时间延续，这段聚A尾巴慢慢变短。因此，目前认为这种
11、3-末端结构可能与mRNA从核内向胞质的转位及mRNA的稳定性有关。6具有催化作用的RNA被称为核酶。核酶的发现一方面推动了对生命活动多样性的理解，另一方面在医学上有其特殊的用途。锤头核酶结构的发现促使人们设计并合成出许多种核酶，用以剪切破坏一些有害基因转录出的mRNA或其前体、病毒RNA，现已被试用于治疗肿瘤、病毒性疾病和基因治疗研究。第三章 酶名词解释1酶2辅酶3辅基4酶的特异性5必需基团6酶的活性中心7酶原8酶原激活9同工酶10全酶11变构调节12酶的化学修饰13可逆抑制14Km值15最适温度16最适pH17激活剂18抑制剂19酶的竞争抑制20非竞争性抑问答题1以酶原的激活为例说明蛋白质
12、结构与功能的关系。2说明维生素和辅酶的关系。3举例说明竞争性抑制的特点是什么?4简述诱导契合学说。5试述影响酶活性的因素及它们是如何影响酶的催化活性?6酶与非酶催化剂的主要异同点是什么?7酶促反应高效率的机制是什么？8举例说明可逆性抑制作用，并说明其特点。9举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。10什么是同工酶、同工酶的生物学意义是什么?答案名词解释1由活细胞合成的、对其特异底物具有高效催化作用的特殊蛋白质。2与酶蛋白结合疏松，用透析或超滤方法可将其与酶蛋白分开的辅助因子。3与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤方法将其除去的辅助因子。4一种酶只能作用于一种或一类底物，或一定的化学键，催化一定的
13、化学反应并生成一定的产物，常将酶的这种特性称为酶的特异性。5与酶活性密切相关的基团称为必需基团。6酶分子中的必需基团在空间结构中彼此靠近，形成一个能与底物特异性结合并催化底物转化为产物的特定空间区域。这一区域称为酶的活性中心。7无活性的酶的前身物质称为酶原。8酶原受某种因素作用后，转变成具有活性的酶的过程。9是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学特性不同的一组酶。10由酶蛋白和辅助因子结合形成的复合物称为全酶11体内一些代谢物与酶分子活性中心外的调节部位可逆地结合，使酶发生构象变化并改变其催化活性，对酶催化活性的这种调节方式称为变构调节。12酶蛋白肽链上的一些基团可与某
14、种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，以调节代谢途径，这一过程称为酶的化学修饰。13抑制剂以非共价键与酶可逆性结合，使酶活性降低或丧失，此种抑制采用透析或超滤等方法可将抑制剂除去，恢复酶的活性。这种抑制称为可逆性抑制。14是酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，是酶的特征性常数。15使酶促反应速度达到最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。16使酶催化活性最大时的环境pH称为酶促反应的最适pH。17使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。18凡能有选择地使酶活性降低或丧失但不使酶蛋白变性的物质统称做酶的抑制剂。19抑制剂与酶的正常底物结构相似，抑制剂与底物分子
15、竞争地结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。20抑制剂与酶活性中心外的其他位点可逆地结合，使酶的空间结构改变，使酶催化活性降低。此种结合不影响酶与底物分子的结合，同时酶与底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物与抑制剂之间无竞争关系。这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。（三）问答题1在一定条件下，酶原受某种因素作用后，分子结构发生变化，暴露或形成活性中心，转变成具有活性的酶，这一过程叫做酶原的激活。酶原激活过程说明了蛋白质结构与功能密切相关，功能基于结构，结构改变，功能也随之发生变化，结构破坏，功能丧失。2.B族维生素与辅助因子的关系维生素化学本质辅
16、助因子形式主要功能维生素B1硫胺素焦磷酸硫胺素（TPP）脱羧维生素B2核黄素黄素腺嘌呤单核苷酸（FMN）黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）递氢维生素PP尼克酸或尼克酰胺尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）递氢维生素B6吡哆醇或吡哆醛或吡哆胺磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺转氨基氨基酸脱羧泛酸辅酶A酰基转移生物素生物素羧化叶酸四氢叶酸（FH4）一碳单位转移维生素B12钴胺素甲基B12甲基转移3酶的竞争性抑制作用是指抑制剂与酶的正常底物结构相似，因此抑制剂与底物分子竞争地结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。竞争性抑制作用具有以下
17、特点：抑制剂在化学结构上与底物分子相似，两者竞相争夺同一酶的活性中心；抑制剂与酶的活性中心结合后，酶分子失去催化作用；竞争性抑制作用的强弱取决于抑制剂与底物之间的相对浓度，抑制剂浓度不变时，通过增加底物浓度可以减弱甚至解除竞争性抑制作用；酶既可以结合底物分子也可以结合抑制剂，但不能与两者同时结合。例：丙二酸是二羧酸化合物，与琥珀酸结构很相似，丙二酸能与琥珀酸脱氢酶的底物琥珀酸竞争与酶的活性中心结合。由于丙二酸与酶的亲和力远大于琥珀酸的亲和力，当丙二酸的浓度为琥珀酸浓度1/50时，酶的活性可被抑制50%。若增加琥珀酸的浓度，此种抑制作用可被减弱。4诱导契合学说认，酶在发挥催化作用之前，首先酶与底
18、物相互接近，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合，生成酶-底物复合物，而后使底物转变成产物并释放出酶。这过程称为诱导契合学说。5影响酶催化活性的因素主要包括底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂和抑制剂等。（1）底物浓度：在酶浓度及其它条件不变的情况下，底物浓度变化对酶促反应速度影响的作图呈矩形双曲线。在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而增加，两者呈正比关系，；当底物浓度较高时，反应速度虽然也随底物的增加而加速，但反应速度不再呈正比例加速，反应速度增加的幅度不断下降；当底物浓度增高到一定程度时，反应速度趋于恒定，继续增加底物浓度，反应速度不再增加，达到极限，称为最大反应速度，
19、说明酶的活性中心已被底物所饱和。（2）酶浓度：酶促反应体系中，在底物浓度足以使酶饱合的情况下，酶促反应速度与酶浓度呈正比关系。即酶浓度越高，反应速度越快。（3）pH：酶催化活性最大时的环境pH称酶促反应的最适pH。溶液的pH高于或低于最适pH，酶的活性降低，酶促反应速度减慢，远离最适pH时甚至会导致酶的变性失活。（4）温度：温度对酶促反应速度具有双重影响。在较低温度范围内，随着温度升高，酶的活性逐步增加，以致达到最大反应速度。升高温度一方面可加快酶促反应速度，同时也增加酶的变性。温度升高到60以上时，大多数酶开始变性；80时，多数酶的变性不可逆转，反应速度则因酶变性而降低。综合这两种因素，将酶
20、促反应速度达到最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。（5）激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。（6）抑制剂：凡能有选择地使酶活性降低或丧失但不能使酶蛋白变性的物质统称做酶的抑制剂。无选择地引起酶蛋白变性使酶活性丧失的理化因素不属于抑制剂范畴。抑制剂多与酶活性中心内、外必需基团结合，直接或间接地影响酶的活性中心，从而抑制酶的催化活性。6酶与一般催化剂比较：（1）共同点：微量的酶就能发挥巨大的催化作用，在反应前后没有质和量的改变；只能催化热力学上允许进行的反应；只能缩短反应达到平衡所需的时间，而不能改变反应的平衡点，即不能改变反应的平衡常数；对可逆反应的正反应和逆反
21、应都具有催化作用。（2）不同点：高度的催化效率：酶具有极高的催化效率，一般而论，对于同一反应，酶催化反应的速率比非催化反应的速率高1081020倍，比一般催化剂催化的反应高1071013倍。高度的特异性：与一般催化剂不同，酶对其所催化的底物具有较严格的选择性。即一种酶只能作用于一种或一类底物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物，常将酶的这种特性称为酶的特异性。包括：绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。酶催化活性的可调节性。酶活性的不稳定性：酶是蛋白质，酶促反应要求一定的pH、温度和压力等条件，强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐、高温、紫外线、剧烈震荡等任何使蛋白质变性的理化因素
22、都可使酶蛋白变性，而使其失去催化活性。7酶高效率催化作用的机制可能与以下几种因素有关。（1）邻近效应与定向排列：在两个以上底物参与的反应中，底物之间必须以正确的方向相互碰撞，才有可能发生反应。酶在反应中将各底物结合到酶的活性中心，使它们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系，使酶活性部位的底物浓度远远大于溶液中的浓度，从而加快反应速度。（2）多元催化：酶分子中含有多种功能基团，它们具有不同的解离常数，它们既可以作为质子供体，也可以作为质子的受体，在特定的pH条件下发挥催化作用。因此，同一种酶兼有酸碱催化作用。这种多功能基团的协同作用可极大的提高酶的催化效率。（3）表面效应：酶活性中心内部多种疏
23、水性氨基酸，常形成疏水性“口袋”以容纳并结合底物。疏水环可排除周围大量水分子对酶和底物功能基团的干扰性吸引或排斥，防止在底物与酶之间形成水化膜，有利于酶与底物的直接接触，使酶的活性基团对底物的催化反应更为有效和强烈。应该指出的是，一种酶的催化反应不限于上述某一种因素，而常常是多种催化作用的综合机制，这是酶促反应高效率的重要原因。8可逆性抑制是指抑制剂以非共价键与酶可逆性结合，使酶活性降低或丧失。此种抑制采用透析或超滤等方法可将抑制剂除去，恢复酶的活性。根据抑制剂与底物的关系，可逆性抑制作用可分为三种类型：竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用。例如：丙二酸是二羧酸化合物，与琥珀酸结
24、构很相似，丙二酸能与琥珀酸脱氢酶的底物琥珀酸竞争与酶的活性中心结合。9应用竞争性抑制的原理可阐明某些药物的作用机理。如磺胺类药物和磺胺增效剂便是通过竞争性抑制作用抑制细菌生长的。对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时不能利用环境中的叶酸，而是在细菌体内二氢叶酸合成酶的作用下，利用对氨苯甲酸（PABA）、二氢喋呤及谷氨酸合成二氢叶酸（FH2），后者在二氢叶酸还原酶的作用下进一步还原成四氢叶酸（FH4），四氢叶酸是细菌合成核酸过程中不可缺少的辅酶。磺胺类药物与对氨苯甲酸结构相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，可以抑制二氢叶酸的合成；磺胺增效剂（TMP）与二氢叶酸结构相似，是二氢叶酸还原酶的竞争性抑制
25、剂，可以抑制四氢叶酸的合成。磺胺类药物与其增效剂在两个作用点分别竞争性抑制细菌体内二氢叶酸的合成及四氢叶酸的合成，影响一碳单位的代谢，从而有效地抑制了细菌体内核酸及蛋白质的生物合成，导致细菌死亡。人体能从食物中直接获取叶酸，所以人体四氢叶酸的合成不受磺胺及其增效剂的影响。10同工酶是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学特性不同的一组酶。意义：同工酶的测定是医学诊断中比较灵敏、可靠的手段。当某组织病变时，可能有某种特殊的同工酶释放出来，使同工酶谱改变。因此，通过观测病人血清中同工酶的电泳图谱，辅助诊断哪些器官组织发生病变。例如，心肌受损病人血清LDH1含量上升，肝细胞受损
26、病人血清LDH5含量增高。第四章 糖代谢名词解释1乳酸循环 2糖原合成 3糖原分解 4糖异生5肾糖阈 6血糖 7糖酵解 8糖有氧氧化9丙酮酸羧化支路 10磷酸戊糖途径11巴士德效应12糖原引物 13糖复合物 14神经节苷脂15O-连接糖链 16N-连接糖链 17糖原 18三羧酸循环19蛋白聚糖20高血糖问答题1糖酵解的主要生理意义是什么？2糖有氧氧化的主要生理意义是什么？3磷酸戊糖途径的主要生理意义是什么？4维生素B缺乏对糖代谢有何影响？5解释糖尿病时高血糖与糖尿现象的生化机制。6磷酸果糖激酶活性受哪些因素的影响？有何生理意义？7肌糖原分解可以补充血糖浓度吗？8为什么在大鼠肝匀浆中加丙二酸，再
27、加入苹果酸，保温后发现有大量琥珀酸？9严重缺氧情况下可否导致酸中毒？为什么？102,3-二磷酸甘油酸对红细胞的带氧功能有何影响？11比较糖酵解与糖有氧氧化有何不同？12叙述糖异生与糖酵解过程的关系。13试述草酰乙酸彻底氧化为CO2 和H2O并释放能量的过程。14已知有一系列酶促反应，可使得丙酮酸净合成-酮戊二酸，而不净消耗三羧酸循环的中间代谢物。写出这些酶促反应顺序。 15为什么说三羧酸循环是三大营养物质在体内彻底氧化分解的共同途径？16糖原分解时需要哪些酶的协同作用？它们是如何作用的？17 请叙述糖原合酶的组成及作用机制。18说明甘油是如何转变为葡萄糖的（甘油可发生磷酸化而生成磷酸甘油）？1
28、9机体是如何维持血糖浓度相对恒定的？20简述乳酸循环的生理意义。答案 名词解释1肌糖原分解产生乳酸，经血液循环运送至肝，经糖异生作用转变为肝糖原或葡萄糖；葡萄糖释放入血后又被肌肉组织摄取用以合成肌糖原，此过程称为乳酸循环。2由单糖合成糖原的过程称为糖原合成。3糖原分解为葡萄糖的过程称为糖原分解。4由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。5尿中出现糖时的最低血糖浓度称为肾糖阈。6血液中的葡萄糖称为血糖。其正常水平为3.35.6mmol/L。7在无氧条件下，葡萄糖分解为乳酸并释放少量能量的过程称为糖酵解。8在有氧条件下，葡萄糖彻底氧化分解为CO2 和H2O并释放大量能量的过程称为糖的有氧氧化
29、。 9在糖异生过程中，为绕过糖酵解途径中丙酮酸激酶所催化的不可逆反应，丙酮酸需经丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用而生成丙酮酸的过程称为丙酮酸羧化支路。10磷酸戊糖途径是以6-磷酸葡萄糖为起始物，在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下生成6-磷酸葡萄糖酸进而生成5-磷酸核糖和NADPH过程。11糖的有氧氧化对糖酵解的抑制现象称为巴士德效应。12带有-1,4-葡聚糖的糖原引物蛋白，以其寡糖基链作为糖原合成时葡萄糖单位的接受体，称为糖原引物。13糖与其它非糖物质以共价键结合而成的化合物称为糖复合物。14含唾液酸的酸性鞘糖脂称为神经节苷脂15由蛋白质多肽链的丝氨酸或苏氨酸的羟基与糖链相连接的方式称为O-
30、连接糖链。16由蛋白质多肽链的天冬酰胺的酰胺氮与糖链相连接的方式称为N-连接糖链。17由若干葡萄糖单位组成的具有多分支结构的多糖。 18以草酰乙酸与乙酰辅酶A 缩合生成具有三个羧基的柠檬酸为起始，经过一系列脱氢、脱羧等反应后又以草酰乙酸的再生为结束，如此周而复始，不断进行的循环反应过程，称为三羧酸循环。19由糖胺聚糖与核心蛋白以共价键结合而成的糖复合物称为蛋白聚糖。20空腹血糖水平高于7.27.6mmol/L（130140mg/dl）称为高血糖。（三）问答题1（1）是机体在缺氧条件下供应能量的重要方式；（2）是某些组织细胞（成熟红细胞、视网膜、睾丸等）的主要供能方式；（3）糖酵解的产物为某些物
31、质合成提供原料，如糖酵解的终产物乳酸是糖异生的重要原料；磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油，参与脂肪的合成；丙酮酸可转变为丙氨酸，参与蛋白质的合成等；（4）红细胞中经糖酵解途径生成的2,3-BPG可调节血红蛋白的带氧功能。2（1）是机体获得能量的主要方式；（2）三羧酸循环是三大营养物质彻底氧化分解的共同途径；（3）三羧酸循环是三大物质代谢相互联系、相互转化的枢纽。3(1)生成5-磷酸核糖，是核苷酸合成的必需原料；（2）提供NADPH，作为供氢体参与体内许多重要的还原反应：参与还原性生物合成，如胆固醇、脂肪酸的合成；维持还原型谷胱甘肽的正常含量；作为加单氧酶体系的成分，参与激素、药物和毒物的生物转化作
32、用。4维生素B是丙酮酸脱氢酶系的重要辅酶TPP的组成成分。丙酮酸氧化脱羧反应是糖的有氧氧化的重要环节；维生素B缺乏可使丙酮酸氧化脱羧反应受阻，影响糖的有氧氧化，终致能量生成障碍和乳酸生成过多。5糖尿病是由于胰岛素绝对或相对不足而导致的代谢紊乱性疾病，以高血糖、糖尿为其主要临床特点。胰岛素是体内唯一的降糖激素。胰岛素不足可导致：（1）肌肉、脂肪细胞摄取葡萄糖减少；（2）肝葡萄糖分解利用减少；（3）糖原合成减少；（4）糖转变为脂肪减少；（5）糖异生增强。总之使血糖来源增加，去路减少，而致血糖浓度增高。当血糖浓度高于肾糖阈时则出现糖尿。6磷酸果糖激酶是糖酵解途径中最重要的限速酶，其催化活性的改变直接
33、影响着糖的分解代谢速度和细胞内能量供应状态。该酶受到多种代谢物的变构调节：1,6-二磷酸果糖、ADP、AMP等为其变构激活剂；柠檬酸、长链脂肪酸、ATP等为其变构抑制剂。在这些代谢物的共同调节下，机体可根据能量需求状况调整糖的分解代谢速度，以适应机体的生理需要。当细胞内能量不足时，ATP减少，AMP 、ADP 增多，则磷酸果糖激酶被激活，糖分解速度加快，使ATP生成增加。反之，当细胞内能量供应过剩时，则该酶活性被抑制，糖分解减慢，ATP生成减少，避免了能量不必要的浪费。当饥饿时，脂动员增强，长链脂肪酸和柠檬酸均抑制该酶活性，使糖的分解减少，避免血糖浓度的进一步降低。7肌肉组织中不存在葡萄糖-6
34、-磷酸酶，故肌糖原不能直接分解为葡萄糖补充血糖浓度。但肌糖原可经糖酵解作用生成乳酸，后者经血循环进入肝，经糖异生作用转变为葡萄糖，释放入血，可以补充血糖浓度。8在肝匀浆中加入苹果酸可推动三羧酸循环的快速进行，使琥珀酸生成增加。丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂，使琥珀酸不能顺利代谢而大量堆积。9严重缺氧情况下可导致酸中毒。因为缺氧时糖的有氧氧化不能顺利进行而糖酵解代谢增强，致使乳酸生成量大大增加，堆积于血液中，发生酸中毒。10红细胞中含有较高浓度的2,3-二磷酸甘油酸，可与血红蛋白结合，降低血红蛋白与氧的亲和力，促使氧合血红蛋白释放氧，以满足组织细胞对氧的需要。11（1）反应条件不同：糖酵解在
35、无氧条件下进行，有氧氧化在有氧条件下进行；（2）代谢部位不同：糖酵解在胞浆中进行，有氧氧化的不同阶段分别在胞浆和线粒体中进行；（3）生成之丙酮酸的代谢去向不同：糖酵解中丙酮酸加氢还原为乳酸，有氧氧化中丙酮酸继续氧化脱羧，生成乙酰辅酶A后进入三羧酸循环；（4）ATP的生成方式和数量不同：糖酵解以底物水平磷酸化方式生成ATP，净生成2分子ATP；有氧氧化主要以氧化磷酸化方式生成ATP，净生成38（或36）分子ATP；（5）终产物不同：糖酵解终产物为乳酸，有氧氧化终产物为CO2 和H2O；（6）主要生理意义不同：糖酵解是机体在缺氧条件下供应能量的重要方式，有氧氧化是机体供应能量的主要方式。12糖异生
36、过程基本沿糖酵解的逆过程而进行。在糖酵解过程中由己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶所催化的三个不可逆反应，在进行糖异生时需由葡萄糖-6-磷酸酶、果糖-1,6-二磷酸酶、丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化其相应的逆反应。13（1）草酰乙酸 磷酸烯醇式丙酮酸 丙酮酸 乙酰辅酶A三羧酸循环。（2）NADH 经氧化呼吸链，生成水，释放ATP。（3）FADH2 经氧化呼吸链，生成水，释放ATP。14 丙酮酸脱氢酶系丙酮酸 - 乙酰辅酶A丙酮酸羧化酶丙酮酸 - 草酰乙酸柠檬酸合酶乙酰辅酶A + 草酰乙酸 - 柠檬酸顺乌头酸酶柠檬酸 异柠檬酸异柠檬酸脱氢酶异柠檬酸 -酮戊二酸15物质氧化分解生成CO2
37、 和H2O ，意味着发生了彻底的氧化分解。三大营养物质经历不同的代谢途径，最终都生成乙酰辅酶A 而进入三羧酸循环。每经历一次三羧酸循环，有2次脱羧反应生成2 分子CO2；4次脱氢反应，脱下的氢进入呼吸链，氧化为H2O，由此完成物质的彻底氧化分解。16糖原分解时需要糖原磷酸化酶和脱支酶的协同作用。糖原磷酸化酶只作用于-1,4-糖苷键，故只能脱下糖原分子中直链部分的葡萄糖残基，生成1-磷酸葡萄糖。当分支链只剩4葡聚糖时，糖原磷酸化酶不再起作用。这时由脱支酶首先将4葡聚糖分支链上的3葡聚糖基转移到邻近糖链上，以-1,4-糖苷键相连；再催化分支处剩余的一个葡萄糖单位的-1,6-糖苷键水解，生成游离葡萄
38、糖。磷酸化酶与脱支酶反复作用，完成糖原分解过程。17糖原合酶由糖基转移酶和糖原引物蛋白两部分组成，只有当二者紧密结合在一起时才发挥催化作用。连接于糖原引物蛋白上的寡糖基链是糖原合成时葡萄糖单位的接受体，在糖基转移酶作用下不断以-1,4-糖苷键连接新的葡萄糖单位，使糖链延长。当糖链延伸到一定长度时，糖基转移酶与糖原引物蛋白彼此解离，糖原合成即随之终止。18甘油 -磷酸甘油 磷酸二羟丙酮 1,6-二磷酸果糖 6-磷酸果糖 6-磷酸葡萄糖 葡萄糖19血糖有多条来源和去路，二者相互协调相互制约，共同维持血糖浓度的动态平衡。血糖的主要来源有：食物糖类的消化吸收，肝糖原分解，糖异生作用。血糖的主要去路是：
39、氧化分解，合成糖原，合成脂肪，转变为氨基酸等其他物质。血糖的各条代谢途径受升糖激素和降糖激素两大类激素的调节控制。20肌肉组织中不存在葡萄糖-6-磷酸酶，因此不能将肌糖原分解为葡萄糖。肌肉组织中糖异生酶类活性也较低，没有足够的能力进行糖异生作用。当氧供应不足时，肌肉组织糖酵解加强，必然导致乳酸生成增多，通过乳酸循环将有助于乳酸的再利用，并防止因乳酸堆积而导致酸中毒。第五章 脂类代谢名词解释1必需脂肪酸 2脂肪动员 3激素敏感脂肪酶 4载脂蛋白5酮体 6酮血症问答题1脂类有何重要的生理功能？2乙酰CoA有哪些来源与去路？3何谓酮体？肝细胞为什么不能够利用酮体？4胆固醇在体内可转变成哪些重要物质？
40、合成胆固醇的基本原料和关键酶是什么？5用超速离心法和电泳法可将血浆脂蛋白分成哪几种？各种血浆脂蛋白有何重要功能？6参与甘油磷脂降解的磷脂酶有哪些？各有何作用特点？7HMGCoA在脂类代谢中有何作用？8何谓载脂蛋白？有何重要的生理功能？9磷脂有何重要生理功能？卵磷脂的生物合成需要哪些原料参加？10给酮血症的动物适当注射葡萄糖后，为什么能够消除酮血症？参考答案名词解释1. 必需脂肪酸是指体内不能合成必需由食物提供的一类脂肪酸，包括亚油酸，亚麻酸和花生四烯酸。2. 脂肪动员是指脂肪细胞内储存的脂肪在脂肪酶的作用下逐步水解生成脂肪酸和甘油以供其他组织利用的过程。3. 激素敏感脂肪酶是指存在于脂肪细胞内
41、的甘油三酯脂肪酶，是脂肪动员的限速酶，因受多种激素的调控而得名。4. 载脂蛋白是指血浆脂蛋白中的蛋白质部分，主要功能是运载脂类物质及稳定脂蛋白的结构。5. 酮体是脂肪酸在肝内分解代谢生成的中间产物，包括乙酰乙酸，-羟丁酸和丙酮。6. 当肝内酮体的生成超过肝外组织的利用能力时，可导致血液中酮体浓度升高，称酮血症。问答题1脂类的主要生理功能：（1）储能与供能；（2）维持正常生物膜的结构与功能；（3）保护内脏和防止体温散失；（4）转变成多种重要的生理活性物质；（5）必需脂肪酸的来源；2乙酰CoA的来源：由糖、脂肪、氨基酸和酮体分解代谢产生。乙酰CoA的去路:进入三羧酸循环彻底氧化成CO2和H2O并放
42、出能量；合成脂肪酸、胆固醇及酮体。3酮体是脂肪酸在肝内分解代谢产生的中间产物，包括乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮。肝细胞所以不能利用酮体是因为其缺乏琥珀酰CoA转硫酶和乙酰乙酸硫激酶。4胆固醇在体内可转变成胆汁酸、维生素D3以及类固醇激素等。合成胆固醇的原料是乙酰CoA，关键酶是HMG-CoA还原酶。5用超速离心法可将血浆脂蛋白分成CM、VLDL、LDL及HDL四种，用电泳法可将血浆脂蛋白分成CM、-LP、pre-LP及-LP四种。CM由小肠粘膜上皮细胞合成，主要功能是转运外源性甘油三酯；VLDL主要由肝细胞合成，主要功能是转运内源性甘油三酯；LDL由VLDL在血浆中转变而来，主要功能是向肝外组织转
43、运胆固醇；HDL主要由肝细胞合成，主要功能是向肝内转运胆固醇。6参与甘油磷脂降解的磷脂酶主要有：磷脂酶A1、磷脂酶A2、磷脂酶B、磷脂酶C和磷脂酶D。磷脂酶A1水解甘油磷脂1位酯键，磷脂酶A2水解甘油磷脂2位酯键，磷脂酶B水解溶血磷脂1位酯键，磷脂酶C水解甘油磷脂3位磷酸酯键，磷脂酶D水解磷酸与取代基酯键。7. HMGCoA是由3分子的乙酰CoA缩合而成。在肝细胞，HMG-CoA可被HMG-CoA裂解酶催化生成酮体，在几乎全身各组织（成人脑组织及成熟红细胞除外）HMG-CoA可被HMG-CoA还原酶催化生成甲羟戊酸并用于胆固醇的生物合成。8载脂蛋白是指血浆脂蛋白中的蛋白质部分。其主要功能有：（
44、1）在血浆中起运载脂质的作用；（2）稳定血浆脂蛋白的结构；（3）参与受体的识别；（4）调节血浆脂蛋白代谢酶的活性。9磷脂的主要生理功能有：（1）作为基本组成成分，参与各种生物膜的组成；（2）作为血浆脂蛋白的组成成分，稳定血浆脂蛋白的结构；（3）参与脂类和脂溶性维生素的消化、吸收与转运。（4）作为肺泡表面活性物质的重要组分，对维持肺泡膨胀起重要作用。（5）磷脂的代谢物甘油二酯和三磷酸肌醇是某些激素作用的第二信使。合成卵磷脂所需要的原料包括：甘油、脂肪酸、磷酸、胆碱、ATP以及CTP等。10当糖代谢障碍时，由于机体不能很好地利用葡萄糖氧化供能，致使脂肪动员增强，脂肪酸-氧化增加，酮体生成增多。当肝
45、内酮体的生成量超过肝外组织的利用能力时，可使血中酮体升高，称酮血症。给酮血症的动物适当注射葡萄糖之后，所以能够消除酮血症是因为：（1）糖代谢增强可使草酰乙酸生成增多，促进酮体的代谢；（2）糖代谢增强可使脂肪动员减少、脂肪酸-氧化减弱，乙酰CoA生成减少，肝内酮体的生成量也相应减少。第六章 生物氧化名词解释1. 生物氧化 2. -脱羧 3. 氧化脱羧 4. 呼吸链5. 氧化磷酸化 6. 底物水平磷酸化 7. P/0比值8. 氧化磷酸化解偶联 9. 递氢体和递电子体10苹果酸-天冬氨酸穿梭问答题1比较体内氧化与体外氧化的异同2体内CO2的产生的方式有哪些？3试述呼吸链的组成成分及功能？并写出体内两
46、条主要呼吸链的传递链？4影响氧化磷酸化的因素有哪些？5如何理解生物体内的能量代谢是以ATP为中心的？参考答案名词解释1营养物质在体内氧化分解为CO2和H2O，并逐步释放能量的过程称生物氧化。2有机酸脱羧发生在-碳原子称-脱羧。3脱羧过程伴有氧化反应称氧化脱羧。4位于线粒体内膜上起生物氧化作用的一系列酶（递氢体或递电子体），它们按一定顺序排列在内膜上，与细胞摄取氧的呼吸过程有关，故称为呼吸链。5代谢物脱下的氢经呼吸链氧化的过程中，氧化与磷酸化相偶联称为氧化磷酸化。6底物分子内部原子重排，使能量集中而产生高能键，然后将高能磷酸键转给ADP生成ATP的过程。7P/0比值是指每消耗一克原子氧所需消耗的无机磷的克原子数。8生物氧化过程中，仅有氧化释放能量而不伴有ATP的生成称氧化与磷酸化解偶联。9在呼吸链中传递氢的物质称递氢体，传递电子的物质称递电子体。递氢体通常亦传递电子。10是将胞液中的NADH转移进入线粒体的方式,因该系统中有苹果酸和天冬氨酸，故称苹果酸-天冬氨酸穿梭。（三）问答题1体内外物质氧化相同点为：（1）氧化方式相同（即加氧、脱氢、失电子）；（2）所消耗的氧量、终产物及释放能量相同。生物氧化与体外的氧化反应不同点为：（1）反应条件温和；（2）CO2的产生为脱羧反应，H2O的产生由底物
