生化论述题汇总.docx

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1、生化论述题汇总第八章 1.论述各糖代谢途径相互联系，关键酶代谢调节方式 答：关系主要：糖酵解的中间产物可进入糖的磷酸戊糖途径，而磷酸戊糖途径的产物可通过基因转移后进入糖酵解途径。如,糖酵解的中间产物6-磷酸葡萄糖。 糖酵解途径合成的丙酮酸课进入线粒体进行有氧氧化，生产乙酰CoA进行三羧酸循环和氧化磷酸化。 糖原分解产物葡萄糖课做为糖原合成原料，糖异生产物葡萄糖是糖酵解的底物，它们之间是相互抑制，促进协调的。 糖异生与糖酵解的多数反应是共有的可逆反应，只有少数不可逆的反应需要各自特定的关键酶催化转化， 糖的有氧氧化抑制乳酸酵解。 综上所述，糖的各种代谢途径相互作用，使机体的糖代谢处于平衡状态。

2、关键酶及代谢调节方式主要有：糖酵解途径的关键酶为6-磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶和己糖激酶，主要通过别构调节和共价调节来进行调节的。6-磷酸果糖激酶-1的别构激活剂有：AMP;ADP;F-1,6-2P;F-2,6-2P。别构抑制剂为柠檬酸，ATP。6-磷酸果糖激酶-2可在激素作用下以共价修饰的方式调节酶活性来调节F-2,6-2P。丙酮酸激酶的别构激活剂为1，6-双磷酸果糖，别构抑制剂为ATP、丙氨酸。依赖cAMP的蛋白激酶和依赖Ca+,钙调蛋白的蛋白激酶可使丙酮酸激酶磷酸化失活。己糖激酶受到6-磷酸葡萄糖的反馈抑制和长链脂肪CoA的别构抑制。 糖有氧氧化关键酶是丙酮酸脱氢酶复合体，有别构调节和

3、共价修饰调节。别构激活剂为：AMP，ADP，NAD+；抑制剂为：乙酰CoA，NADH，ATP。丙酮酸脱氢酶复合体可被激素调节磷酸化和去磷酸化来调节其活性。 磷酸戊糖途径的关键酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶，受NADPH/NADP+比值调节，比值升高，抑制；比值降低，激活。 糖原合成和分解的关键酶分别是糖原合酶和糖原磷酸化酶。糖原合酶受共价修饰和别构调节，激活剂为ATP，6-磷酸葡萄糖，抑制剂为AMP。糖原磷酸化酶也受共价修饰和别构调节，葡萄糖是其变构调节剂。 糖异生的关键酶是磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，丙酮酸羧化酶，果糖二磷酸酶-1和葡糖-6-磷酸酶。主要调节方式是别构调节和共价修饰，通过调节6-磷酸果

4、糖与1.6-双磷酸果糖和丙酮酸与烯醇式丙酮酸之间的底物循环来使糖异生和糖酵解彼此协调。 2.简述糖酵解，有氧代谢和糖异生的生理意义，并以短期饥饿和长期饥饿状态进一步阐述。 答：糖酵解的生理意义：在肌肉收缩相对缺氧或缺氧、缺血性疾病是可迅速为机体提供能量。是机体少数组织获能的必需途径，如神经、骨髓、白细胞等即使在有氧的情况下也通过酵解供给部分能量。成熟红细胞仅靠糖酵解供能。 有氧代谢的生理意义：是体内供能的主要途径；三羧酸循环是糖、脂、蛋白质彻底氧化的共同途径，是这三大物质代谢的联系枢纽；三羧酸循环提供生物合成的前体。 07影像班 1 糖异生的生理意义：维持血糖浓度恒定；是充或恢复肝糖原储备的重

5、要途径；长期饥饿时肾糖异生增强有利于维持酸碱平衡。 短期饥饿时糖利用减少而脂动员加强，主要能量来源是储存的脂肪和蛋白质，其中脂肪约占能量来源的85%以上。各组织对葡萄糖的利用度普遍降低；肌肉蛋白质分解加强，分解的大部分氨基酸转变为丙氨酸和谷氨酰胺释放入血进入肝脏进行糖异生；脂肪动员加强，脂肪加速分解生成甘油和脂肪酸，甘油可异生成糖，脂肪酸可生成乙酰CoA而促进糖异生作用。 长期饥饿是代谢改变与短期饥饿不同，肌肉蛋白分解减少，脂肪动员进一步加强，肝脏生成大量酮体，脑组织利用酮体增加，超过葡萄糖。肌肉一脂酸为主要能源，以保证酮体有限供应脑组织。乳酸和丙酮酸成为肝糖异生的主要来源。肾糖异生作用明显增

6、强，占饥饿晚期糖异生总量的一半。 第十章 1,从代谢部位、起始物、终产物、酶、能量得失等方面论述脂肪酸合成与分解代谢的不同。 合成 分解 反应最活跃时期 高糖膳食后 饥饿 主要组织定位 肝脏为主 肌肉，肝脏 亚细胞定位 胞浆 线粒体为主 酰基载体 柠檬酸 肉毒碱 起始物 乙酰辅酶A 软脂酸 关键酶 乙酰辅酶A羧化酶 肉毒酯酰转移酶I 能量得失 消耗35个ATP 生成106ATP 反应产物 软脂酸 乙酰辅酶A 07影像班 2 简单的总结脂肪酸合成和分解的比较正如上表，下面对个别方面简单描述。二者除反应组织部位及代谢代谢产物不同外，催化反应的酶系也不同。脂酸合成中，首先是乙酰辅酶A羧化酶催化乙酰辅

7、酶A生成丙二酰辅酶A。其次，由于脂酸合成是一个重复加成的过程，每次延长增加2个C，催化一轮反应，即酰基转移，缩合，还原，脱水，再还原等步骤需要七种酶，这些酶的活性均在一条肽链上，属多功能酶，统称为脂酸合成酶系。而脂酸的分解，首先需酯酰辅酶A合成酶催化脂酸活化，其次活化生成的酯酰辅酶A需在肉碱酯酰转移酶I，II的作用下进入线粒体。其中，酯酰转移酶I是脂酸b氧化的限速酶。接下来，线粒体中的酯酰辅酶A在线粒体基质中的脂酸b氧化多酶复合体的催化下，从酯酰基断裂生成一分子比原来少2个C的乙酰辅酶A及1分子乙酰辅酶A，直至最后完成脂酸b氧化。 2,论述物质代谢特点，并在细胞水平说明代谢调节。 一、物质代谢

8、的特点 (一)整体性：体内各种物质代谢相互联系、相互转变，构成统一整体。 (二)代谢在精细的调节下进行。 (三)各组织器官物质代谢各具特色，如肝是物质代谢的枢纽，常进行一些特异反应。 (四)各种代谢物均有各自共同的代谢池，代谢存在动态平衡。 (五)ATP是共同能量形式 (六)NADPH是合成代谢所需还原当量但分解代谢常以NAD为辅酶。 (一)细胞水平的代谢调节 实际上就是酶的调节，这是单细胞生物主要的调节方式，这也是一切代谢调节的基础，包括酶结构的调节和酶量的调节。 1细胞内酶的隔离分布。 代谢途径有关酶类常常组成酶体系，分布于细胞的某一区域或亚细胞结构中，这就使得有关代谢途径只能分别在细胞不

9、同区域内进行，不致使各种代谢途径互相干扰，要记住体内主要代谢过程发生的亚细胞定位，如脂肪酸氧化、三羧酸循环在线粒体中进行，而脂肪酸合成，糖异生在胞液中进行，尿素合成在胞液和线粒体中进行。 代谢反应进行的速度和方向是由此代谢途径中一个或几个具有调节作用的关键酶的活性决定的。这些调节代谢的酶称为关键酶。它们催化的反应有下述特点：反应速度最慢，因此又称限速酶，它的活性决07影像班 3 定整个途径的总速度催化单向反应或非平衡反应，它的活性决定整个途径的方向酶活性可受多种代谢物或效应剂的调节。 代谢调节主要通过对关键酶活性的调节而实现的，可分为快速调节和迟缓调节两类。快速调节即对酶结构的调节，分为变构调

10、节和共价修饰两种，这类调节方式效应快，但不持久。迟缓调节即对酶含量的调节，发生较慢，但作用也持久。 2关键酶的变构调节 变构酶定义在酶一章中已述。 机制：变构酶常是由两个以上亚基组成的具有四级结构的铁蛋白质。在酶分子中与底物结合起催化作用的亚基称催化亚基，与变构效应剂结合起调节作用的调节亚基，个别酶催化，调节部位位于同一亚基。变构效应剂通过非共价键与调节亚基结合，引起酶构象改变，不涉及酶共价键的变化，从而影响酶与底物结合，使酶催化活性受到影响，酶构象的改变可表现为亚基的聚合或解聚等。 意义：变构调节是细胞水平调节中一种较常见的快速调节，代谢终产物常可对酶起变构抑制作用，此即反馈调节，使代谢物不

11、致过多，也不致过少，也可使能量得以有效利用。变构调节可使不同代谢途径相互协调。 3酶的化学修饰调节 定义：酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性改变，这种调节称为酶的化学修饰。 特点：经绝大多数属此类调节方式的酶有无活性(低活性)和有活性(或高活性)两种形式。这两种形式通过共价外修饰，可互相转变。以磷酸化为例，酶蛋白分子中丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸的羟基是磷酸化的位点，但有些酶经磷酸化后活性升高，而有些酶磷酸化后却活性降低，在去磷酸化才是其活性状态。化学修饰引起酶的共价键变化，且化学修饰发生的是酶促反应。一个酶分子可催化多个作用物(酶蛋白)出现组成变化，故有放大效应，催

12、化效率比变构调节高。磷酸化，脱磷酸化是最常见的化学修饰调节，其本身也是酶促反应，磷酸化由蛋白激酶催化，脱磷酸化由磷蛋白磷酸酶催化，酶发生磷酸化消耗的ATP比合成酶蛋白消耗的ATP要少得多，因此，是体内调节酶活性经济而有效的方式。 对某一酶而言，可同时受变构调节和化学修饰两种方式的调节，然而当效应剂浓度过低，变构调节就不如共价修饰来得快而有效，故在应激情况下，共价修饰尤为重要。 4酶量的调节 由于酶的合成、降解所需时间较长，消耗ATP较多，故酶量调节属迟缓调节。 酶蛋白的诱导与阻遏 一般将加速酶合成的化合物称为诱导剂，减少酶合成的称阻遏剂，二者是在酶蛋白生物合成的转录或翻译过程中发挥作用，但影响

13、转录较常见，通常底物多为诱导剂，产物多为阻遏剂。而激素和药物也是常见的诱导剂。 07影像班 4 酶蛋白降解 改变酶蛋白分子的降解速度也能调节细胞内酶含量，此过程主要靠蛋白水解酶来完成。 第十一章： 1. 试述生物氧化与体外物质氧化的异同。 生物氧化与体外氧化的相同点： 生物氧化与体外的非生物氧化或燃烧的化学本质是相同的，都是脱氢、失去电子、或与氧直接化合并释放能量的过程。物质在体内外氧化时所消耗的氧量、 最终产物和释放的能量是相同的，都遵循氧化还原反应的一般规律。 生物氧化与体外氧化的不同点： 生物氧化是在细胞内温和的环境中在一系列酶的催化下逐步进行的，是酶促反应，能量逐步释放并伴有ATP的生

14、成， 将部分能量储存于高能化合物中，以满足机体需能生理过程的需要。可通过加水脱氢反应间接获得氧并增加脱氢机会， 二氧化碳是通过有机酸的脱羧产生的。生物氧化有加氧、脱氢、脱电子三种方式，体外氧化常是较剧烈的过程，其产生的二氧化碳和水是由物质的碳和氢直接与氧结合生成的，能量是突然释放的。 2.试述影响氧化磷酸化的诸因素及其作用机制。 答：影响氧化磷酸化的因素及机制：(1)ADPATP比值。当线粒体内ADPATP比值增高时，氧化磷酸化速度加快，于是NADH迅速减少而NAD增多，从而间接促进三羧酸循环氧化过程ATP合成增多，反之，ATP合成减少.(2)呼吸链抑制剂：鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥与复合

15、体中的铁硫蛋白结合，抑制电子传递；抗霉素A、 二巯基丙醇抑制复合体；一氧化碳、氰化物、硫化氢抑制复合体。(3) 解偶联剂：二硝基苯酚和存在于棕色脂肪组织、骨骼肌等组织线粒体内膜上的解偶联蛋白可07影像班 5 使氧化磷酸化解偶联。(4)氧化磷酸化抑制剂：寡霉素可与寡霉素敏感蛋白结合， 阻止质子从F0质子通道回流，抑制磷酸化并间接抑制电子呼吸链传递。 (5) 甲状腺素：诱导细胞膜Na-K-ATP酶生成，加速ATP分解为ADP，促进氧化磷酸化；增加解偶联蛋白的基因表达导致耗氧产能均增加。(6)线粒体DNA突变：呼吸链中的部分蛋白质肽链由线粒体DNA编码，线粒体DNA因缺乏蛋白质保护和损伤修复系统易发

16、生突变，影响氧化磷酸化。阻断剂：CO可与细胞色素aa3的Fe2+结+合，使后者不能传递电子。CN-可与细胞色素aa3的Fe3+结合，阻断电子传递。 第十二章 1. 论述小儿偏食的害处。 答：人体需要七种营养素，即水、蛋白质、脂肪、碳水化合物、维生素、矿物质、微量元素。如果营养素摄入不足、不全面，就会影响小儿的健康成长。特别是蛋白质和脂肪两种营养素与生长发育关系最为密切。 蛋白质由20多种氨基酸组成，其中有赖氨酸、色氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸与组氨酸。这9种氨基酸在体内不能合成，必须靠食物供给。如果这9种必需氨基酸有一种摄入不足或缺乏，人体就不能合成新生的和修补机体

17、组织器官所需要的蛋白质，只好依靠降解自体蛋白，就是拆东墙、补西墙，以供机体临时需要，从而导致营养不良。主要表现为渐进性消瘦或水肿、皮下脂肪减少、体重下降、肌肉萎缩以及生长发育停滞,常伴有多器官不同程度的功能紊乱。 在脂肪中，同样有三种不饱和脂肪酸，即亚麻二烯酸、亚麻三烯酸、花生四烯酸人体不能合成，也必须通过食物供给，所以这三种不饱和脂肪酸是必需脂肪酸。如果摄入不足，不仅影响小儿的生长发育，还会影响脂溶性维生素A、D、E、K 的摄取，发生维生素A、D、E、K缺乏症。 偏食小儿对食物的选择性太高，仅吃一种或几种食物，如只吃肉食，不吃蔬菜。大家都知道，世界上没有一种食物所含营养成分与人体需要是完全吻

18、合的，何况偏食的孩子摄取的营养素更不全面，这不仅影响生长发育，也迟早会发生营养素缺乏症。所以偏食习惯对孩子的健康成长是极为不利的。 2. 概述体内氨基酸的来源和主要代谢去路。 答：体内氨基酸主要来源于食物蛋白，它在人体的胃和小肠中消化水解成氨基酸和寡肽，其次就是体内蛋白质的分解，这有两条途径：外在和长寿蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径降解异常和短寿蛋白质在蛋白酶体通过需要ATP的泛素途径降解。 主要去路：合成组织蛋白 氨基酸发生转氨基作用产生氨和-酮酸。 氨转运到肝组织中，经鸟氨酸循环，转化为尿素，排出体外。 -酮酸经氨基化生成营养非必需氨基酸，也可转化为糖和脂类化合物或者彻底氧化分解并供

19、能。 某些特殊氨基酸还可以产生一碳单位、胺类等。 3. 论述一碳单位的代谢及生理作用。 07影像班 6 答：指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基及亚氨甲基等。 一碳单位具有一下两个特点：.不能在生物体内以游离形式存在；.须以四氢叶酸为载体。 能生成一碳单位的氨基酸有：丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸。另外甲硫氨酸可通过S-腺苷甲硫氨酸，因此蛋氨酸也可生成一碳单位。因此四氢叶酸并不是一碳单位的唯一载体。 一碳单位的主要生理功能是作为嘌呤和嘧啶的合成原料，是氨基酸和核苷酸联系的纽带。所以一碳单位缺乏时对代谢较强的组织影响较大，例如：红细胞，导致巨幼红细

20、胞性贫血。 第十三章 1. 论述核苷酸在体内的主要生理功能。 答：核苷酸具有多种生物学功能，表现在：作为DNA和RNA合成的基本原料, 例如AMP、GMP，CMP和UMP是RNA的组成单位。体内的主要能源物质，如ATP和GTP等；参与代谢和生理性的调节作用，cAMP和cGMP作为激素的第二信使参与许多物质代谢调节的过程。作为许多辅酶的组成部分，如腺苷酸的构成辅酶I，辅酶II，FAD，辅酶A等的重要部分；活化中间代谢物的载体，如UDP-葡萄糖是合成糖原的活性原料，CDP-二酰基甘油是合成磷脂的活性原料，PAPS是活性硫酸的形式，SAM是活性甲基的载体等。 2. 试从合成原料、合成程序与反馈调节等

21、方面比较嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸从头合成的异同点。 答：1.相同点：1）都在肝的细胞液中进行；2）由PRPP参与；3）由CO2，谷胺酰胺，天冬氨酸参与；4）先生成IMP或UMP；5）催化第一，二步反应的酶是关键酶。 2.不同点：1）合成原料不同。嘌呤核苷酸的合成所需要的原料有天冬氨酸，谷氨酰胺，甘氨酸，CO2，一碳单位，PRPP；嘧啶核苷酸合成的原料有天冬氨酸，谷氨酰胺，CO2，一碳单位，PRPP。2）合成程序不同。嘌呤核苷酸的合成是在磷酸核糖分子上逐步合成嘌呤环，从而形成嘌呤核苷酸；嘧07影像班 7 啶核苷酸的合成是首先合成嘧啶环，再与磷酸核糖结合形成核苷酸，最先合成的核苷酸是UMP。3）反馈

22、调节不同。嘌呤核苷酸产物反馈抑制PRPP合成酶，酰胺转移酶等起始反应的酶；嘧啶核苷酸产物反馈抑制PRPP合成酶，氨基甲酰磷酸和成酶，天冬氨酸，氨基甲酰转移酶等起始反应的酶。4）生成的核苷酸前体物质不同。嘌呤核苷酸最先合成的核苷酸是IMP；嘧啶核苷酸最先合成的核苷酸是UMP。 第三篇 斯华 1.参与DNA复制的生物分子有哪些? 各有何功能? 答：1.解旋酶：DNA复制时首先将双链螺旋解开成为单链，分别以两条单链为模板合成互补链。这些解旋酶承担着DNA的解旋，双链解链的任务。 2.拓扑异构酶：DNA解链时，因双链DNA处于螺旋状态，常常会旋转缠绕。拓扑异构酶可切断DNA链，使DNA在解链旋转中不致

23、 打结缠绕。 3.引物酶：是一种依赖DNA的RNA聚合酶，负责合成一段RNA引物，以提供3-OH末端。 4.DNA聚合酶：催化dNTP在核苷酸3-OH末端逐一加上脱氧核苷酸，聚合为新的核苷酸链。原核生物有3种，真核生物有5种。 5.DNA连接酶：催化DNA链的3-OH末端与5-P末端生成磷酸二酯键，把两段相邻的DNA链连接成完整的DNA链。 2简述保证DNA复制真实性的机制和DNA损伤后的修复机制 答： DNA复制真实性的机制： 07影像班 8 DNA复制过程中会发生错误的，这可以由DNA聚合酶来修正错误。在大肠杆菌DNA复制过程中，如果有错误核苷酸掺入，DNA聚合暂时停止催化聚合作用，而是由

24、DNA Pol或 Pol的 35外切酶活性切除错误的碱基，然后继续再催化正确的聚合作用。真核生物DNA Pol也具有此种校对作用。所以DNA聚合酶的校对作用是DNA复制中的修复形式。 其他能够保证 DNA复制准确性的机制在于： 以亲代DNA为模板，按碱基互补配对方式进行DNA复制。 细胞内DNA错配修复机制。 (二） DNA的损伤修复 修复是指针对已发生了的缺陷而施行的补救机制，DNA的修复机制的有数种方式，有光修复、切除修复、重组修复、SOS修复等，其中以切除修复最为重要。 1光修复 通过光修复酶催化而完成的，可使环丁基二聚体分解为原来的非聚合状态，DNA完全恢复正常。 2切除修复 切除修复

25、是指对 DNA损伤部位先行切除，继而进行正确的合成，补充被切除的片段。大肠杆菌有两种切除修复方式。 由糖基化酶起始作用的切除修复。 糖基化酶识别损伤或错误的碱基而水解糖苷键，造成 DNA骨架中因丢失碱基而形成一个洞，称为AP部位。特异的AP内切酶识别AP位点，切断其与DNA骨架的连接；继而在外切酶作用下，切下AP位点的核苷酸。随后，在DNA聚合酶的作用下，以未受损伤的DNA链为模板正确合成，补充缺口，最后在连接酶作用下连成一条完整的DNA链。 07影像班 9 UvrABC修复。原核生物与紫外线损伤修复有关的一些基因，称为UvrA、UvrB、UvrC。其产物，UvrA，UvrB是辨认及结合DNA

26、损伤部位的蛋白质，UvrC有切除损伤部位相邻12个核苷酸的作用，可能还需要有解螺旋酶的协助，才能把损伤部位除去。然后由DNA聚合酶补充空隙，连接酶连接，完成修复。 3重组修复 当 DNA分子的损伤面较大，还来不及修复完善就进行复制时，损伤部位因无模板指引，复制出来的新子链会出现缺口，这时，就靠重组蛋白recA的核酸酶活性将别一股健康的母链与缺口部分进行交换，以填补缺口。 4SOS修复 指DNA损伤时，应急而诱导产生的修复作用，称为SOS修复。在正常情况下，修复蛋白的合成是处于低水平状态的，这是由于它们的mRNA合成受到阻遏蛋白LexA的抑制。细胞中的recA蛋白也参与了SOS修复。当DNA受到

27、严重损伤时，recA以其蛋白酶的功能水解破坏LexA，从而诱导了十几种SOS基因的活化，促进了此十几种修复蛋白的合成。 1复制和转录过程有什么相似之处？又各有什么特点？ 答：复制和转录的相同点：1.都以DNA为模板；2.都需依赖DNA的聚合；3.聚合过程都是在核苷酸之间生成磷酸二酯键；4.都需遵循碱基配对规律；5.模板链方向均为3-5，合成方向为5-3。 复制和转录各自的特点：1.复制：复制需要的聚合酶为DNA聚合酶；原料为4种dNTP；碱基配对原则为A-T，G-C；最终生成DNA；复制的功能是储存和传递遗传信息。 2.转录：转录需要的聚合酶为RNA聚合酶；原料是4种dNTP；碱基10 07影

28、像班 配对原则为A-U，G-C；最终生成mRNA，tRNA，rRNA；转录的功能是产生的三种RNA都参与蛋白质的合成，参与遗传信息的表达. 永滨 2. 试述真核细胞RNA转录后的加工修饰 答：真核细胞RNA转录后的加工修饰包括： 1真核细胞mRNA5端加毛和3端多聚腺苷酸化修饰。 除了组蛋白外，所有真核细胞mRNA都有5端加毛和3端的poly(A)尾结构。1）5加帽的作用：有助于保护mRNA免于被核糖核酸酶降解； 协助mRNA的剪接。在剪接第一个外显子时，剪接体的形成需要帽结合蛋白的参与； 促进mRNA从细胞核运输到胞浆； 5帽结合蛋白复合体参与mRNA和核糖体的结合来起始翻译。 2）poly

29、(A)尾结构的作用： poly(A)尾可结合一种或者多种特殊蛋白，避免mRNA被酶降解，并在翻译过程中具有重要作用。许多原核mRNA也含有poly(A)尾，但是此尾功能是促进mRNA降解，而非保护mRNA免于被降解。 2.选择性剪接可以使同一基因产生不同的蛋白质。 许多初始转录本可以通过一种以上的选择性剪接方式，去除不同的内含子而被加工形式不同的mRNAs，因而形成不同的多肽。选择性剪接可以被正负调节分子调节。 3.RNA编辑可以改变RNA分子信息的内涵。 某些mRNAs在翻以前被编辑，在编辑过程中插入了4个U残基，从而改变了转录本的翻译读码框。 4.RNA的核外转运可以被调控。 5.一些RN

30、A分子定位于细胞浆的特殊区域。 一些mRNA分子携带有信息，可以在翻译开始前自我导向定位于细胞内的特定位置。这可以在细胞铁定的部位集中产生所需要的大量蛋白质。 6.mRNA稳定性的改变也可以调控基因的表达。 意义：降解途径保证mRNA不在细胞中累积并避免合成过多的蛋白质。 7.细胞浆poly的添加可以调节蛋白翻译 8.无义变化介导的mRNA降解是真核细胞mRNA监视系统 意义：以使某些异常的mRNA在被有效地翻译成蛋白质前得到清除，这个mRNA监视系统可以防止非正常截短的蛋白质的合成。 07影像班 11 NMD在进化过程中发挥了重要作用，使真核细胞更容易探究由于DNA重排，突变或不同剪接方式所

31、形成的新基因。 免疫系统细胞的发育过程中也很重要，重排基因产生的这类mRNA被NMD系统迅速降解，避免了截短蛋白质的细胞毒作用。 9.RNA干涉可以使转录后的基因沉默。 意义：控制至少某些生物体的适时发育。它也是一种保护生物体免受RNA病毒侵袭和控制转座子活性的机制。 1. 简述参与蛋白质生物合成体系的组分及功能。 答：1）mRNA：含有从DNA转录的遗传信息，是蛋白质合成的模版。 遗传密码子：mRNA上的编码某一塔顶氨基酸或者作为蛋白质合成其实，终止信号，称为三联体密码。 2）tRNA是氨基酸的转运工具。 3）核糖体RNA是蛋白质合成场所 核糖体的作用：核糖体通过将mRNA，氨基酰-tRNA

32、和相关的蛋白质因子放置在正确的位置来调节蛋白质的合成。 核糖体的成分可催化翻译过程的一部分化学反应。 4）蛋白质合成体系组成还需要其他成分： 20种氨基酸：合成原料； 酶：氨酰-tRNA合成酶和L蛋白、S蛋白外，重要的酶还有转肽酶、转位酶等 众多蛋白因子：起始因子，包括IF1、IF2、IF3；延伸因子，有EF-T，EF-G；释放因子，包括RF1、RF2。 ATP,GTP ：提供合成蛋白质所需的能量。 无机离子：作为辅助因子。 2.真核生物蛋白质的翻译后加工有哪些？ 答：1.肽链氨基酸末端和羧基末端有切除/化学修饰 2.水解加工： 多蛋白水解加工可产生多种肽链 一些蛋白质在合成之初是含有一系列头

33、尾相连的代表作的长多肽链。多肽链的水解将断裂释放各种功能不同的蛋白质。 内含肽切除导致外显肽连接 3.酸残基的化学修饰 个别氨基酸可进行甲基化和乙酰化修饰 蛋白质糖基化修饰 某些蛋白质加入异戊二烯基团 结合代表作加入辅基 大多数蛋白质有二硫键的形成 07影像班 12 4.折叠是肽链高级结构形成的过程。 多肽链通过分布反应快速进行折叠 第一种模式：新生肽链边延长边按等级逐级折叠，产生正确的二级结构，模序，直至形成结构域和多肽链。 第二种模式：多肽链自动折叠形成“熔球”的紧密结构。 多数天然蛋白质折叠需要一些辅助蛋白如： 蛋白分子伴侣：封闭折叠蛋白质暴露的疏水区段；创建一个隔离环境，使蛋白质可以互不干扰地在此折叠；促进折叠和去聚合；遇到应激，使已折叠的蛋白质去折叠。 蛋白质二硫键异构酶：催化链内或链间二硫键形成。 肽脯氨酰顺反异构酶等催化顺反异构加速折叠 07影像班 13