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1、生物化学复习要点,题型,一、名词解释（共5题，3分/题，共15分,二、单项选择题（共20题，1分/题，共20分）,三、填空题（共20空，0.5分/空，共10分）,四、判断题（共10题，1分/题，共10分）,五、生化术语中英对译（共10题，0.5分/题，共5分）,六、问答题（共5题，8分/题，共40分）,绪论第一章 蛋白质 第二章 酶 第三章 核酸 第四章 维生素 第五章 生物氧化 第六章 糖代谢第七章 脂代谢第八章 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢 第九章 核酸的酶促降解及核苷酸代谢第十章 DNA的复制第十一章 RNA的转录第十二章 蛋白质的生物合成,学习要点提示及思考题,第一章 蛋白质化学要点提
2、示,重点,1、蛋白质的化学组成各种AA代号、蛋白质一级结构测定方法（酶法及化学法切割位点）2、氨基酸的性质两性性质及等电点计算、化学反应及颜色反应3、肽平面、蛋白质的结构键及概念、特点等4、蛋白质的性质胶体性质、沉淀、变性与复性等5、蛋白质的分离提纯,一、组成1、蛋白质是由20种氨基酸组成的。氨基酸性质方面的差别反映了它们侧链的不同。除了Gly没有手性碳以外，其他19种氨基酸都至少含有一个手性碳。,非极性 Ala Val Leu Ile Met Phe Trp Pro,极性不带电 Gly Ser Thr Asn Gln Tyr Cys,极性带正电 Lys Arg His,极性带负电 Glu A
3、sp,必需氨基酸与非必需氨基酸的概念,2、氨基酸的构型与旋光性,构型（Configuration)是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。由一种构型转变为另一种构型时，将涉及共价键的断裂和重新形成。,注意：构型与构象的概念差别,构象(Conformation)：指取代基团围绕单键旋转时可形成不同的立体结构。其空间位置的改变不涉及共价键的破裂。,3、氨基酸和多肽的酸性和碱性基团的离子状态取决于pH,两性离子：同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子。,pI：溶液中AA分子所含的-NH3和-COO-数目正好相等，
4、净电荷为0时的pH值即为氨基酸的等电点，。,中性氨基酸：pI=(pK-COO+pK-NH2)/2酸性氨基酸：pI=(pK-COO+pKR-COO-)/2 碱性氨基酸：pI=(pK-NH2+pKR-NH2)/2,4、氨基酸的化学性质注意：反应的机理、涉及的化学术语简称,二、蛋白质的三维结构,1、多肽链中相邻氨基酸残基通过肽键连接。肽键具有部分双键特性，所以整个肽单位是一个极性的平面结构。由于立体上的限制，肽键的构型大都是反式构型。绕N-C和C-C键的旋转赋予了多肽链构象上的柔性。,2、蛋白质的分子结构包括一级结构(primary structure)二级结构(secondary structur
5、e)三级结构(tertiary structure)四级结构(quaternary structure),高级结构,超二级结构与结构域,注意维系各个结构的作用力,3、蛋白质二级结构的主要形式,-螺旋(-helix)-折叠(-pleated sheet)-转角(-turn)无规卷曲(random coil),掌握各种结构的特点。,4、蛋白质一级结构测序 1）注意二硫键的断裂方法（氧化法、还原法）2）分析N端和C端的方法 3）肽链的部分裂解（注意内肽酶切位置和化学裂解）4）一级结构序列的分析,三、蛋白质的性质,1、蛋白质的两性离解和电泳现象（概念）2、蛋白质的胶体性质（两个因素）3、蛋白质的沉淀作
6、用（两种方式）4、蛋白质的变性5、蛋白质的紫外吸收6、蛋白质的颜色反应,四、蛋白质的分离纯化,蛋白质的分离纯化（一）根据分子大小不同的分离方法（二）利用溶解度差别的分离（三）根据电荷大小进行分离（四）蛋白质的选择吸附分离（五）利用生物亲和力蛋白质含量的测定蛋白质纯度等的测定,注意几种电泳概念、原理；能判断电泳的方向、速度等注意离子交换、分子层析的原理,五、蛋白质的结构和功能的关系,1、蛋白质功能的多样性2、蛋白质一级结构与功能的关系3、蛋白质的高级结构与功能的关系,注意：肌红蛋白的氧饱和曲线为双曲线型，而血红蛋白的氧饱和曲线是S型的。概念：波尔效应；协同效应,第二章 酶 一、要点提示,1、酶和
7、一般催化剂的共性2、酶催化作用特性,一、酶是生物催化剂,1高效性2、酶的专一性3、反应条件温和4、可调节5、易失活,二、酶的化学本质,除了某些RNA之外，绝大部分酶是蛋白质，或是带有辅助因子的蛋白质。酶的反应类型分为六大类：脱氢酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶和合成酶。,三、酶活性部位：结合部位、催化部位 与酶功能 的联系,四、酶的催化作用机理,（一）.酶作用专一性机理（诱导契合学说）（二）.酶作用高效性机理 中间产物学说（三）.影响酶高效性的因素 1.邻近定向效应 2.底物的形变和诱导契合 3.亲核催化/亲电催化（共价催化）4.酸碱催化 5.微环境的影响,五、酶促反应动力学,（一）.底物浓
8、度（米氏常数）（二）.温度、pH值、酶浓度、激活剂（三）.抑制剂 1.类型 2.特点 3.差异,Vmax,Km,不变,增加,减小,不变,减小,减小,六、酶活力的测定方法,（一）.酶活力（二）.比活力（三）.总活力(四）.转换数,第三章 核 酸 一、要点提示,重点,核酸的概念和重要性(种类、在细胞中的分布、功能等）核苷酸（组成、DNA与RNA区别）DNA的结构RNA的结构（各种RNA）核酸的理化性质（变性、复性、Tm值等）,核酸 Nucleic Acid,核苷 Nucleoside,磷酸,戊糖（Pentose),碱基(Base),核苷酸 Nucleotide,核糖和脱氧核糖,嘌呤碱和嘧啶碱,C，
9、N糖苷键,磷酯键,一、核酸的组成,二、DNA的结构,DNA的一级结构就是指DNA分子中脱氧核糖核苷酸的排列顺序及连接方式。生物界物种的多样性即取决于DNA分子中四种核苷酸千变万化的不同排列组合。,1、DNA的一级结构,2、DNA 的二级结构,1953年J.Watson和F.Crick 提出了著名的DNA双螺旋结构模型。注意DNA双螺旋结构模型的结构要点,三 RNA的结构,mRNArRNAtRNA三种RNA的一级结构和高级结构特点。,两性性质,紫外吸收,核酸的水解,变性、复性与分子杂交,沉降,电泳,核酸序列测定,四、核酸的理化性质,涉及增色效应、减色效应,涉及两种方法的原理,第四章 维生素和辅酶
10、 一、要点提示,维生素,脂溶性,水溶性,ADEK,在体内直接参与代谢的调节作用,B1、B2、PP、B6、泛酸、生物素、叶酸、B12和VC等,通过转变成辅酶对代谢起调节作用,1）维生素的种类组成特点及性质；2）水溶性维生素与辅酶的关系辅酶在酶催化作用中起何种作用；3）注意维生素缺乏时所引起的后果。,第五章生物氧化,一、生物氧化的概念,有机物质（糖、脂肪和蛋白质）在生物细胞内进行氧化分解而生成CO2和H2O并释放出能量的过程称为生物氧化。生物氧化通常需要消耗氧又称为呼吸作用。区别体内氧化与体外氧化的差异,二、呼吸链的概念和电子传递系统的组成、电子传递的方向等 按照它们的还原电势的大小：由低电位依次
11、向高电位排列。,三、ATP产生的方式,1）、底物水平磷酸化 2）、氧化磷酸化,化学渗透学说,氧化磷酸化与底物水平磷酸化区别,四、氧化磷酸化抑制剂,1）、呼吸抑制剂2）、解偶联剂3）、磷酸化抑制剂,注意：原理,第六章 糖代谢,糖代谢,无氧分解,有氧分解,1）糖酵解是基础2）三羧酸循环的核心；3）磷酸戊糖途径是衍生；4）糖原合成与分解(糖基载体）5）糖异生注意各代谢途径的亚细胞定位、步骤、能量的消耗与产生、关键酶及调节、生理意义,糖酵解总过程,2,3,9,4,5,6,8,10,1,G-6-P,G,F-6-P,F-1,6-2P,DHAP,G-3-P,3-磷酸甘油酸2,2-磷酸甘油酸2,PEP,丙酮酸
12、2,1,3-二磷酸甘油酸2,7,-ATP,-ATP,+2ATP,+2ATP,+2NADH,1.葡萄糖激酶,3.磷酸果糖激酶,6.3-磷酸甘油醛脱氢酶,7.3-磷酸甘油酸激酶,10.丙酮酸激酶,消耗2ATP,产生4 ATP 2 NADH,NADH+H+CO2,TCA过程,1 丙酮酸脱氢酶系,酶,丙酮酸脱羧酶E1,二氢硫辛酸乙酰转移酶E2,二氢硫辛酸脱氢酶E3,辅助因子,TPP,硫辛酸,FAD,NAD+,CoA,Mg2+,柠檬酸,乙酰 CoA,8,二次脱羧,四次脱氢,一次GTP,注意：乙醛酸循环,A.过程,GG-6-P,PPP过程,第七章脂类代谢,主要内容：脂肪的分解代谢（包括甘油和脂肪酸）脂肪的
13、合成代谢（重点是脂肪酸的合成）,1）脂肪酸的氧化分解氧化2）甘油的氧化分解3）脂肪酸的合成循环4）酮体的组成、合成与分解部位等5）甘油磷酯的生物合成（两条途径、载体）,TCA,细胞质,线粒体,清蛋白运输,自由运输,甘油,3-磷酸甘油,DHAP,NADH+H+,丙酮酸,NADH+H+,-ATP,2ATP,CO2,TCA,4NADH+H+,FADH2,1GTP,甘油彻底氧化的总能量,16.5或18.5ATP,脂肪酸,脂酰CoA,脂酰CoA,2反式烯脂酰CoA,加水,-羟脂酰CoA,-酮脂酰CoA,脱氢,脱氢,硫解,脂酰CoA(少2个C),乙酰CoA,+,TCA,乙酰CoA,细胞质,线粒体,-氧化,
14、FADH2,NADH+H+,-ATP（AMP）,16C的软脂酰CoA-氧化次数和产物?7次-氧化产物:8分子乙酰CoA 7(FADH2+NADH),偶数碳原子的脂肪酸，净生成的ATP数目公式,循环一次产生的ATP数,TCA产生的ATP数,-氧化的循环次数,产生的乙酰CoA的个数,缩合,穿梭体系,-NADPH+H+,-ATP,-NADPH+H+,软脂酸的合成,软脂酸分解与合成代谢的区别p264,四、甘 油 的 生 物 合 成,来自脂肪水解,来自EMP途径,3-磷酸甘油,甘油,ADP,合成脂肪的原料,p243,酮体：脂肪酸在肝脏线粒体中氧化分解生成的乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物 CH3
15、COCH2COOH 乙酰乙酸 CH3CH(OH)CH2COOH-羟丁酸 CH3COCH3 丙酮,第八章蛋白质及氨基酸代谢,重点与难点：1）氨基酸的脱氨基作用与脱羧基作用2）鸟氨酸循环,脱氨基作用 deamination,氨基酸失去氨基的作用叫脱氨基作用氨基酸主要通过五种方式脱氨基 氧化脱氨基 非氧化脱氨基 脱酰胺作用 转氨基作用 联合脱氨基,线粒体,Asp,肝细胞液,中性无毒,尿素循环,鸟氨酸循环,尿素合成的特点：1合成一分子尿素需消耗四分子ATP；2关键酶：精氨酸代琥珀酸合成酶3两个氮原子，一个来源于NH3，一个来源于天冬氨酸。,第九章 核酸代谢,嘌呤核和嘧啶核元素的来源，嘌呤核苷和嘧啶核苷
16、的生物合成和分解途径。核苷酸的从头合成和补救合成途径两类核苷从头合成的差别在生物合成中，各种核苷酸的转化,重点和难点：,从头合成途径(de novo synthesis)：概念：以5-磷酸核糖，AA，一碳单位及CO2等简单前体物逐步合成核苷酸的过程。,嘌呤核苷酸的合成总结,Asp、Gly、Gln、甲酸和CO2为原料，先与PRPP反应，生成具有嘌呤环结构的IMP，再转变成AMP、GMP等嘌呤核苷酸；,嘧啶核苷酸的合成总结,以Asp、氨甲酰磷酸（CO2，NH3）为原料，先形成具有嘧啶环结构的乳清酸，然后再与PRPP反应，脱羧后生成尿苷酸，再转变成胞苷酸，进而转变为其它嘧啶核苷酸。,第十章 DNA复制,重点：掌握DNA复制的特点、过程和相关条件（包括合成时的底物、模板、引物、参与酶等）合成过程的方向等,第十一章 RNA的转录,重点：掌握RNA转录的特点、合成的条件、和过程（包括合成时的底物、模板、参与酶等）,第十二章 蛋白质的生物合成,重点与难点：蛋白质生物合成的相关条件和合成过程；合成中涉及的各种蛋白因子（代号作用）密码与反密码的配对关系，密码的特点等tRNA的作用，在原核和真核细胞中携带的Met种类，起始密码和终止密码（能判断蛋白质合成的方向过程蛋白质的加工与修饰,祝同学们学习愉快！,
