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1、第八章 酶,第一节 通论第二节 酶的命名及分类第三节 酶的结构及催化作用机制第四节 酶促反应的速度和影响因素第五节 几种重要的酶第六节 酶工程简介,第八章 酶,enzyme,第一节 通论,1783 年 Spallamzan 发现鸟的胃液能消化肉1814 年 Kirchhoff发现稀酸对淀粉的加水分解作用【麦芽抽提液加入淀粉后能生成麦芽糖,即麦芽抽提液中必定有能水解淀粉的水溶性物质ferment(酵素)】1826 年Mitscherlich提倡水溶性酵素为 unorganized ferment 1830 年 Kuhle开始使用Enzyme这一术语1833 年Payen&Persoz 从麦芽抽提
2、液得到了ferment,称diastase【溶于水、稀酸,但不溶于高浓度酒精,即现在的amylase】1835 年 Berzelius提出ferment起的是催化作用,一、酶学研究的历史,酶学研究史,1857年 Pasteur认为发酵分几个阶段进行,每一步都有特定的酶参与,但酶只在活体细胞中才能起作用1894年 Bertrand发现了水解酶以外的酶1897年 Buchner兄弟以 没有酵母的酒精发酵 证明了酶可以离开细胞起作用1910年 Halden&Young 发现酶是蛋白质与耐热性低分子量化合物(cofactor)的复合物,提出蛋白质只是担体1913年 米氏方程建立1926年 Sumner
3、得到了Urease的结晶【12年后,Northrop结晶化了Pepsin,Trypsin等蛋白酶】结晶中测定不到cofactor1929年 Warburg发现呼吸链诸酶中的血红素【1935-1936年微生素与辅酶的关系的解明】1929年 Sabbarow发现ATP【1939-1940年 F.Lipmann解明高能磷酸化合物的生理意义】1959年 Sutherland cAMP的发现-酶与激素的关系1970年 Restriction enzyme的发现-基因工程,二、酶是生物催化剂,（一）、什么是酶？酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子，所以又称为生物催化剂Biocatalysts。绝大多
4、数的酶都是蛋白质。酶催化的生物化学反应，称为酶促反应Enzymatic reaction。在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物substrate。,（二）、酶和一般催化剂的共性,1、用量少而催化效率高；2、它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。3、酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而加速反应的进行。,三、酶催化作用特性,酶的催化作用可使反应速度提高106-1012倍。例如：过氧化氢分解 2H2O2 2H2O+O2用Fe+催化，效率为6*10-4 mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，效率为6*106 mol/mol.S。用-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在6
5、5C条件下可催化2吨淀粉水解。,1 高效性,酶的专一性 Specificity又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性 酶的专一性包括(1)结构专一性绝对专一性相对专一性(2)立体异构专一性光学异构专一性几何异构专一性,2专一性,酶作用专一性的机制,酶分子活性中心部位，一般都含有多个具有催化活性的手性中心，这些手性中心对底物分子构型取向起着诱导和定向的作用，使反应可以按单一方向进行。酶能够区分对称分子中等价的潜手性基团。,(1)“三点结合”的催化理论,认为酶与底物的结合处至少有三个点，而且只有一种情况是完全结合的形式。只有这种情况下，不对称催化作用才能实现。,（2）锁钥学说：,认为整
6、个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样,（3）诱导契合学说,该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状.,酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为20-40C。高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。,3反应条件温和,4.酶活力可调节控制,如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。,5.某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。,返回,第二节 酶的命名及分类,1、习惯命名法:1、根据其催化底物来命名；如：淀粉酶2、根据所催化反应的性质来命名；如：转氨酶。
7、3、结合上述两个原则来命名，如：谷丙转氨酶。4、有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点。小牛小肠碱性磷酸酶。,一 酶的命名,2、国际系统命名法,系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。例如：习惯名称:谷丙转氨酶系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶酶催化的反应:谷氨酸+丙酮酸-酮戊二酸+丙氨酸,2、国际系统命名法,系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。例如：习惯名称:谷丙转氨酶系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶酶催化的反应:谷氨酸+丙酮酸-酮戊二酸+丙氨酸,二、酶的分类,水解酶催化底物的加水分解反应。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。例如，脂肪酶(L
8、ipase)催化的脂的水解反应：,1,水解酶 hydrolase,2.氧化-还原酶 Oxidoreductase,氧化-还原酶催化氧化-还原反应。主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。,二.酶的分类,转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。,3、转移酶 Transferase,二.酶的分类,裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。例如，延胡索酸水合酶催化的反应。,4,裂合酶 L
9、yase,二.酶的分类,异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。,5、异构酶 Isomerase,二.酶的分类,合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。A+B+ATP+H-O-H=A B+ADP+Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。丙酮酸+CO2 草酰乙酸,6、合成酶 Ligase or Synthetase,三、酶的组成分类,根据酶的组成情况，可以将酶分为两大类：单纯蛋白酶：它们的组成为单一蛋白质.结合蛋白酶：某些酶，例如氧化-还原酶等，其分子中除
10、了蛋白质外，还含有非蛋白组分.结合蛋白酶的蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分包括辅酶及金属离子(或辅因子cofactor)。酶蛋白与辅助成分组成的完整分子称为全酶。单纯的酶蛋白无催化功能,返回,第三节 酶的结构及催化作用机制,1结合部位 Binding site酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。,一、酶分子的结构特点,酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。结合部位决定酶的专一性，催化部位决定酶所催化反应的性质。,2催化部位 catalytic site,主要包括：亲核性基团：丝氨酸的羟基半胱氨酸的巯基组氨酸的咪唑
11、基。,酶活性中心的必需基团,酸碱性基团：门冬氨酸和谷氨酸的羧基赖氨酸的氨基酪氨酸的酚羟基组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。,酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。,3调控部位 Regulatory site,二、酶催化作用机制,在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。E+S=E-S P+E许多实验事实证明了ES复合物的存在。ES复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。,1、中间产物学说,酶促反应：E+S=ES=ES EP E+P反应方向,即化学平
12、衡方向,主要取决于反应自由能变化H。而反应速度快慢,则主要取决于反应的活化能Ea。催化剂的作用是降低反应活化能Ea,从而起到提高反应速度的作用,2.活化能降低,反应过程中能量的变化,（自由能）,酶催化作用的本质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力(如氢键,离子键和疏水键等)的作用，形成E-S反应中间物。其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。,在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度；另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定向
13、定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。,三、酶高效催化的策略1、邻基效应和定向效应,临近效应,定向效应,例,咪唑和对-硝基苯酚乙酸酯的反应是一个双分子氨解反应.,2、与反应过渡状态结合作用,按 SN2 历程进行的反应，反应速度与形成的过渡状态稳定性密切相关。在酶催化的反应中，与酶的活性中心形成复合物的实际上是底物形成的过渡状态，所以，酶与过渡状态的亲和力要大于酶与底物或产物的亲和力。,（基态）,（过渡态）,（活化能）,3、张力学说,这是一个形成内酯的反应。当 RCH3时，其反应速度比 RH的情况快315倍。由于-CH3体积比较大，与反应基团之间产生一种立体排斥张力，从而使反应基团之间更容易形
14、成稳定的五元环过渡状态。,4、多功能催化作用,酶的活性中心部位，一般都含有多个起催化作用的基团，这些基团在空间有特殊的排列和取向，可以对底物价键的形变和极化及调整底物基团的位置等起到协同作用，从而使底物达到最佳反应状态。,例,实验结果表明，分子内咪唑基参与的氨解反应速度比相应的分子间反应速度大 24 倍。说明咪唑基与酯基的相对位置对水解反应速度具有很大的影响。,1、酸碱催化,酸-碱催化可分为狭义的酸-碱催化和广义的酸-碱催化。酶参与的酸-碱催化反应一般都是广义的酸碱催化方式。广义酸碱催化是指通过质子酸提供部分质子,或是通过质子碱接受部分质子的作用，达到降低反应活化能的过程。,（四）.酶催化反应
15、机制类型,广义酸基团 广义碱基团（质子供体）（质子受体）,酶分子中可以作为广义酸、碱的基团,His 是酶的酸碱催化作用中最活泼的一个催化功能团。,2、共价催化,催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物，使反应活化能降低，从而提高反应速度的过程，称为共价催化。酶中参与共价催化的基团主要包括 His 的咪唑基，Cys 的硫基，Asp 的羧基，Ser 的羟基等。某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以参与共价催化作用。,3、金属离子催化作用,金属离子可以和水分子的OH-结合，使水显示出更大的亲核催化性能。,提高水的亲核性能,电荷屏蔽作用,电荷屏蔽作用是酶中金属离子的一个重要功能。多种激酶(
16、如磷酸转移酶)的底物是Mg2+ATP复合物。,电子传递中间体,许多氧化-还原酶中都含有铜或铁离子，它们作为酶的辅助因子起着传递电子的功能。,返回,第九章、酶促反应的速度和影响因素,一、酶促反应速度,在低底物浓度时,反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应特征。当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。,二、底物浓度对酶促反应速度的影响,1.米氏方程,Km 即为米氏常数，Vmax为最大反应速度,当反应速度等于最大速度一半时,即V=1/2 Vmax,Km=S 上式表示,米氏常数是反应速度为最大值的一半时的
17、底物浓度。因此,米氏常数的单位为mol/L。,2、米氏常数（Km）的意义,1、不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。2、Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。3、Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低;Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高，因此可以判断酶的最适底物。4、催化可逆反应的酶正逆方向反应的Km是不相同的，测定细胞内Km和正逆方向反应的底物浓度，可大致推测正逆反应的效率，判断酶在细胞内的催化的主要方向。,3.米氏常数的求法,1 Km 1 1=+V Vmax S Vmax,
18、4、双倒数作图法,斜率=Km/Vmax,-1/Km,1/Vmax,5、多底物的酶促反应动力学,（1）、序列反应（单置换反应）A、有序反应：A为领先底物。E+A+BABEPEQE+P+Q,5、多底物的酶促反应动力学,B、随机反应特点是：底物A和B随机和酶结合，产物P和Q随机和酶脱离。,5、多底物的酶促反应动力学,（2）、乒乓反应（双置换反应）双置换反应的特点是：酶同A的反应产物（P）是酶同第二个底物结合之前释放出来，相应的酶转变E。,5、多底物的酶促反应动力学,双置换反应举例：转氨基反应,5、多底物的酶促反应动力学,乒乓反应动力学方程,5、多底物的酶促反应动力学,乒乓反应动力学曲线图,5、多底物
19、的酶促反应动力学,序列反应的底物动力学方程,5、多底物的酶促反应动力学,序列反应的底物动力学图,三.pH 对酶反应速度的影响,在一定的pH 下,酶具有最大的催化活性,通常称此pH 为最适 pH。,四、温度对酶反应速度的影响,一方面是温度升高,酶促反应速度加快。另一方面,温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。因此大多数酶都有一个最适温度。在最适温度条件下,反应速度最大。,五、抑制剂对酶反应速度的影响,能够和酶的必需基团结合，改变必需基团的结构和性质，从而引起酶活性的下降，甚至使酶的活性完全丧失的现象称酶的抑制作用。能引起抑制作用的化合物则称为抑制剂。酶的抑制剂一般具备两
20、个方面的特点：a.在化学结构上与被抑制的底物分子或底物的过渡状态相似。b.能够与酶的活性中心以非共价或共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物。,1、抑制剂的作用方式,（1）不可逆抑制抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活。如有机磷毒剂二异丙基氟磷酸酯。,（2）、可逆抑制,抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析等方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。根椐抑制剂与酶结合的情况，又可以分为两类,A、竟争性抑制,某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竟争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促
21、反应被抑制了。竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。,竟争性抑制,竟争性抑制,(2)非竟争性抑制,酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导至酶活性下降。由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合，所以称为非竞争性抑制剂。如某些金属离子（Cu2+、Ag+、Hg2+）以及EDTA等，通常能与酶分子的调控部位中的-SH基团作用，改变酶的空间构象，引起非竞争性抑制。,(3)、反竞争性抑制作用,酶与底物结合后抑制剂才能和酶 结合,2可逆抑制作用的动力学特征,加入竞争性抑制剂后，Km 变大，酶促反应速度减小。,(1).竞争性抑制,无抑制剂,竞争性抑制剂,1/Vmax
22、,（2）、非竞争性抑制,不同类型抑制作用的米氏方程,六、激活剂的影响,（一）、凡能够提高酶活性，加速酶促化学反应的物质都称酶的激活剂（activator)。（二）、激活剂的类型1、无机离子 2、有机小分子3、生物大分子,第十章、酶的作用机制和酶的调节一、酶活力单位,1、酶活力单位：一般用活力单位U(Unit)表示，许多酶活力单位都是以最佳条件或某一固定条件下每分钟催化生成一微摩尔产物所需要的酶量为一个酶活力单位。2、酶的比活力：是指每毫克酶蛋白所含有的酶活力单位数，它是酶制剂纯度的一个指标。3、酶的收率：指纯化过程中酶活性的收率。4、纯化倍数：指提纯后与提纯前酶比活力的比值。,1、酶催化反应只
23、能得到一种构型（L-型或D-型）的光学产物；2、酶常常存在着底物或产物抑制现象，造成反应转化率降低，生产能力低等问题；3、极端的pH、较高的温度和高盐浓度的反应体系都可能使酶钝化，失去部分甚至大部分催化活性；4、大量的氧化还原酶、转氨酶等需要反应物的辅助因子存在才能表现催化活性，从而限制了它们在许多有机合成反应中的应用；5、酶通常在水溶液中实施其催化活性，对于大多数有机化学反应来说，使用的溶剂是非水溶性的有机溶剂。,二、酶催化反应的某些缺点,返回,三、几种重要的酶,（一）、单体酶，寡聚酶，多酶体系1、单体酶：由一条多肽链构成的酶。大多数的水解酶。2、寡聚酶：由两条及两条以上的多肽链构成的酶。如
24、：糖代谢的酶。3、多酶体系：由几个功能上相关的酶嵌合而成的酶的络合物。丙酮酸脱氢酶系。,（二）、同功酶：同一种属，同一个体的同一组织或不同组织中，具有不同分子形式，却能催化相同化学反应的酶。例：乳酸脱氢酶。（三）、酶原及酶原激活1、酶原：没有催化能力的酶的前体。2、酶原的激活：由没有催化能力的酶的前体转变为有催化能力的酶 的过程。酶原的激活是酶的活性中心形成和暴露的过程。,3、酶原激活举例,胰蛋白酶的激活在肠激酶的作用下切除N末端的六肽，形成酶的活性中心。,3、酶原激活举例,胰凝乳蛋白酶的激活在切除第14、15和147、148四个氨基酸后，形成酶的活性中心。（疏水口袋）。,变构酶（别构酶 al
25、loseric enzyme）：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价地结合后发生构象的改变，进而改变酶的活性状态，称为变构调节。具有变构调节作用的酶称变构酶。,四、变构酶（别构酶）,（一）、变构酶（别构酶）的结构特点,1、变构酶为寡聚酶，含有两个以上的亚基。2、变构酶有催化亚基（具有结合底物的活性中心）和调节亚基（具有结合效应物的别构中心）。3、变构酶的活性中心和别构中心也可能在同一亚基上。,（二）、变构酶（别构酶）具有变构效应,1、变构效应 调节物和变构酶别构中心结合后，诱导出或稳定住酶分子的某种构象，使酶的活性中心对底物的结合和催化作用受到影响，从而影响酶的活性。2、效应物 能够引起
26、变构效应 的物质（1）、正效应物（变构激活剂）效应物 的结合使酶的活性升高。（2）、负效应物（变构抑制剂）效应物 的结合使酶的活性降低。,K型效应物Vmax 不变Km改变,V型效应物Km不变Vmax变化,（三）、变构酶（别构酶）的动力学,变构酶底物浓度反应速度的曲线不符合米氏双曲线，表现为S型曲线。,（四）、变构酶（别构酶）协同效应,协同效应 一个效应物分子和变构酶的变构中心结合后，对第二个效应物分子结合的影响。同促效应 一个效应物分子和变构酶的变构中心结合后，影响另一相同的效应物和酶的另一结合部位。异促效应 一个效应物分子和变构酶的变构中心结合后，影响另一不同的效应物和酶的另一结合部位。,1
27、、序变(KNF)模型 当底物不存在时，酶只有一种构象，紧张态（T态）存在，对底物的亲和力小。当效应物和酶结合后，诱导T态向松弛态（R态）转变。和底物的亲和力高。,2、齐变（MWC）模型 由于别构酶一般是寡聚酶，含有确定数目的亚基，个亚基占有相等的位置，因此，别构酶都有一个对称轴。别构酶所有亚基，全部呈不利于结合底物的紧张态（T态）存在，或者全部呈有利于结合底物松弛态（R态），两种状态之间的互变对于每一个亚基都是同时的、齐步发生的，个亚基在某一时刻均处于相同的状态，当底物和一个亚基结合后，使该亚基由T态转变为R态，则其它亚基也几乎同时转变为R态，不存在TR的过渡态。,五、核酶(ribozyme)
28、,（1）、核酶的发现 1982年Cech等在研究原生动物四膜虫rRNA基因转录时发现，转录产物rRNA的前体（大约4600个NT）很不稳定，在鸟苷和Mg2+存在的情况下，切除自身413个核苷酸的内含子而转变为成熟rRNA分子，而此过程是在无任何蛋白质酶存在的情况下发生的，证明了RNA具有催化功能。,（一）、核酶,核酶(ribozyme)核酶一词用于描述具有催化活性的RNA,即化学本质是核糖核酸(RNA),却具有酶的催化功能。核酶的作用底物可以是不同的分子,有些作用底物就是同一RNA分子中的某些部位。核酶的功能很多,有的能够切割RNA,有的能够切割DNA,有些还具有RNA 连接酶、磷酸酶等活性。
29、与蛋白质酶相比，核酶的催化效率较低，是一种较为原始的催化酶。核酶（ribozyme）是具有催化功能的RNA分子。核酶又称核酸类酶、酶RNA、类酶RNA。反应大多数核酶通过催化转磷酸酯和磷酸二酯键水解反应参与RNA自身剪切、加工过程。,A、RNA酶的活性，例：L19(395nt构成的线状RNA分子)能高度特异性地催化寡聚核糖核苷酸的切割。B、RNA聚合酶的活性 例：L19能高度特异性地催化寡聚核糖核苷酸的连接。C、氨酰酯酶的活性 例：L19能催化氨酰tRNA的水解。D、具有肽基转移酶的活性E、兔肌a葡萄糖分支酶的活性 例：31个核苷酸的RNA F、DNA酶的活性,（二）、核酶的功能,（三）、核酶
30、的种类,A、催化分子内反应的核酶 自我剪接型 自我剪切型B、催化分子间反应的核酶,（四）、核酶的作用举例,L19的催化作用,自我剪接型,锤头结构核酶,Symons在比较了一些植物病毒、拟病毒和卫星病毒自我剪切规律后，于1986年提出锤头结构的二级结构模型，由413个保守核甘酸和3个螺旋区构成，自我剪切活性依赖于结构和构象的完整，只要满足锤头状的二级结构和13个核甘酸的保守序列，剪切反应就会在锤头结构的的右上方GUN序列的3端自动发生。1989Koizumi年等证明，只要保持11个nt的保守序列不变，剪切反应就可发生。1992年报道，10nt甚至3nt的核酶就有催化作用。,六、抗体酶(abzym
31、e),1、抗体酶是具有催化作用的蛋白质,其本质上是免疫球蛋白,但是在易变区被赋予了酶的属性,又称为催化性抗体。2、抗体酶研制的原理和途径 以酶的过渡态类似物为半抗原，免疫动物产生了具有催化作用的抗体。,六、抗体酶(abzyme),3、抗体酶举例：1986年Schultz和 Lerner以对硝基笨酚磷酸胆碱酯（PNPPC）作为相应的羧酸二酯的过渡态类似物。通过的单克隆抗体的筛选，成功的获得了一株MOPC167单抗，可使水解反应提高1.2104倍,以后又分离出另一株单抗酶T15。从此开创了单抗酶研究的新时代。,3、抗体酶举例,六、抗体酶(abzyme),4、抗体酶的应用前景（1）、为蛋白质结构的研
32、究提供了新手段。（2）、在医学上可用抗体酶专一性的破坏病毒外壳蛋白质，清除血管内壁上存在的血块。（3）、降解毒品的抗体酶，治疗毒瘾。,返回,七、酶工程简介,（一）、酶工程：主要研究酶的生产、纯化、固定化技术，酶分子结构的修饰和改造以及在工农业、医药卫生和理论研究等方面的应用。主要包括化学酶工程和生物酶工程。（二）、化学酶工程：指天然酶、化学修饰酶、固定化酶及人工模拟酶的研究和应用。,（二）、化学酶工程,1、天然酶2、化学修饰酶（1）、化学修饰酶的功能基。（2）、交联反应。（3）、大分子修饰作用。3、固定化酶4、人工模拟酶,（三）、生物酶工程,生物酶工程是以酶学和DNA重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产物，又称为高级酶工程，主要包括：1、用基因工程技术大量生产酶。2、对酶进行修饰，产生遗传修饰酶。3、设计新酶基因，合成自然界不曾有的新酶。,返回,
