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1、生物化学部分（一）细胞的化学成分,水、无机盐、糖类、脂类、蛋白质、核酸、酶、维生素和辅酶,（一）水：结合水、自由水；自由水比例增加时，代谢活跃；结合水含量增加，代谢下降，细胞和生物体的抗寒、抗热、抗旱性则会提高。,（二）无机盐,3、参与调节生物体的代谢活动,1、构成组织或生物体某些复杂化合物的重要组成成分,2、对细胞的渗透压和pH值起着重要的调节作用,（三）糖类（单糖、寡糖、多糖、糖复合物）,（1）单糖是最简单的糖，不能被水解为更小的单位。单糖通常含有3、4、5、6或7个碳原子，分别称为丙糖、丁糖、戊糖、已糖和庚糖。天然存在的单糖一般都是D-构型。单糖分子既可以开连形式存在，也可以环式结构形式
2、存在，在环式结构中如果第一位碳原子上的OH与第二位碳原子的-OH在环的同一面，称为-型；如果-OH是在环的两面，称-型。,1、单糖,（2）生物体中重要的单糖,丙糖 如甘油醛（醛糖）和二羟丙酮（酮糖）,戊糖 戊糖中最重要的有核糖（醛糖）、脱氧核糖（醛糖）和核酮糖（酮糖）,己糖 葡萄糖、果糖和半乳糖,2、寡糖：最多的寡糖是双糖，如麦芽糖、蔗糖、纤维二糖、乳糖,3、多糖,（1）淀粉 直链淀粉是-D-葡萄糖基以-1,4-苷连接的多糖链，其空间构象卷曲成螺旋形，每一回转为6个葡萄糖基。支链淀粉分子中除有-1.4-糖苷键的糖链外，还有-1,6-糖苷键连接的分支处，每个分支平均含2030个葡萄糖基。淀粉有呈
3、色反应，直链淀粉遇碘呈为蓝色，支链淀粉遇碘呈为紫红色。,（2）糖原-D-葡萄糖基以-1,4-糖苷键连接而成的，但糖原的分支比支链淀粉多，糖原遇碘变为红褐色。,（3）纤维素 由-D-葡萄糖基借-1,4-糖苷键连接的没有分支的同多糖。,（4）几丁质（甲壳素）昆虫和甲壳类外骨骼的主要成分为几丁质，是N-乙酰-D-氨基葡萄糖以-1,4-糖苷键缩合成的同多糖。,（5）糖胺聚糖（粘多糖）是一种由重复的二糖单位组成的线状多聚物。二糖重复单位中，一种为N-乙酰-D-葡糖胺或N-乙酰-D-半乳糖胺，而另一种是D-葡萄糖醛酸。一些糖胺聚糖中，一个或多个羟基被硫酸酯化。糖胺聚糖主要有透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素
4、、硫酸角质素、肝素以及硫酸乙酰肝素。,4、糖复合物,（四）脂类,不溶于水，但能溶于非极性有机溶剂；O元素含量低，C、H元素含量高，彻底氧化后可以放出更多能量,1、三酰甘油（脂肪）,天然脂肪酸都是L-型；动物脂肪大多富含饱和脂肪酸，在室温下为固态，植物油含大量油酸和亚油酸，在室温下为液态；哺乳动物和人，亚油酸和亚麻酸为必需脂肪酸,2、磷脂（甘油磷脂）磷脂酸是最简单的磷脂，分子中的H为胆碱、胆胺、丝氨酸所取代，则分别成为卵磷脂、脑磷脂，丝氨酸磷脂等。通常磷脂分子中的2个脂肪酸总有一个是不饱和的，因此2个脂肪酸链不是平行并列的，其中一个（不饱和脂肪酸）总是有折弯。,3、类固醇：基本结构是环戊烷多氢菲
5、。最熟知的是胆固醇，胆固醇是动物膜和神经髓鞘的主要成份。性激素、维生素D和肾上腺皮质激素也都属于类固醇。,4、萜类：由不同数目的异戊二烯连接而成的分子。维生素A（视黄醇）、维生素E、维生素K、类胡萝卜素都是萜类。-类胡萝卜素裂解就成2个维生素A，维生素A可氧化成视黄醛，对动物感光活动有重要作用。,5、蜡：由高碳脂肪酸和高碳醇或固醇所形成的脂，它存在于皮肤、毛皮、羽毛、树叶、昆虫外骨骼中，起保护作用。,（五）蛋白质,1、蛋白质的原元素组成：氮的含量在多种的蛋白质比较接近，平均为16%，因此用凯氏（kjelahl）法定N，受检物质中含蛋白质量为N含量的6.25倍。,2、蛋白质的氨基酸组成,（1）氨
6、基酸的结构天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-a-氨基酸,COOH|NH2 C H|R L-a-氨基酸,（2）氨基酸的分类：根据R基因极性不同，氨基酸可分为：非极性氨基酸（9种）；极性不带电荷氨基酸（6种）；极性带负电荷氨基酸（2种）；极性带正电荷氨基酸（3种）,必需氨基酸和非必需氨基酸：必需氨基酸包括亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、色氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸等8种。精氨酸和组氨酸为半必需氨基酸。,（3）氨基酸的主要理化性质,一般的物理性质：-氨基酸呈无色结晶，熔点高，一般在2000C以上。易溶于酸、碱，但不溶于有机溶剂。,两性解离和等电点,紫外吸收光谱：色氨酸最大吸收波长为279nm，酪
7、氨酸最大吸收波长278nm，苯丙氨酸最大吸收波长为259nm。,3、蛋白质的结构,（1）一级结构：蛋白质的一级结构又称为初级结构或化学结构，是指蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,（2）二级结构：指多肽链本身绕曲折叠成有规律的结构或构象。这种结构是以肽链内或肽链间的氢键来维持的。,-螺旋：多肽链中氨基酸残基以1000的角度围绕螺旋轴心盘旋上升，每3.6个残基就旋转一圈，螺距为0.54nm；右手旋转；多肽链内的氢键由肽链中一个肽键的-CO的氧原子与第四个肽键的-NH的氢原子组成，每个氢键所形成的环内共有13个原子，这种螺旋称为3.613,-折叠：平行式、反平行式。邻近两链以相反或相同方向平行排列成片层
8、状。两个氨基酸残基之间的轴心距离为0.35nm，-折叠结构的氢键是由两条肽链中的一条的-CO基与另一条-NH基之间所形成。,-转角 蛋白质分子的多肽链上经常出现1800的回折，在这种肽链的回折角上就是转角结构，它是由第一个氨基酸残基的-CO与第四个氨基酸残基的-NH之间形成氢键。,自由回转 是指没有一定规律的松散结构，酶的功能部位常常处于这种构象区域里。,（3）三级结构：在二级结构基础上进一步绕曲折叠成紧密的球状结构，维持三级结构的作用力主要是一些次级键，包括氢键、盐键、疏水键和范德华力等。,（4）四级结构：具有三级结构的亚单位通过氢键、盐键、疏水键和范德华力等弱作用力聚合而成的特定构象。,蛋
9、白质结构的层次,构象：指具有相同结构式和相同构型的分子在空间里可能的多种形态；构象形态间的改变不涉及共价键的破裂！每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构或三维结构，称之为蛋白质的构象；一个给定的蛋白质可以有多种构象，但只有一种或少数几种在能量上是有利的。,蛋白质的结构,一级结构（即共价结构，指多肽链的氨基酸序列）,二级结构（指多肽链借助氢键形成螺旋和折叠片）,三级结构（指多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状结构）,四级结构（指多聚蛋白质的各亚基之间在空间上的相互缔合关系）,蛋白质的一级结构即多肽链的氨基酸序列决定蛋白质的高级结构！,蛋白质的功能：催化、调节、转运、储存、运动
10、、结构组分、支架作用、免疫、异常功能；,维系蛋白质分子的一级结构：肽键、二硫键维系蛋白质分子的二级结构：氢键维系蛋白质分子的三级结构：疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、盐键,a盐键（离子键）b氢键 c疏水相互作用力 d 范德华力 e二硫键 f 酯键,3、蛋白质的理化性质,（1）胶体性质：布朗运动、丁达尔现象、不能通过半透膜；蛋白质颗粒比较稳定，不易沉淀,（2）两性电解质,（3）沉淀反应：破坏蛋白质的水膜及中和蛋白质的电荷出现沉淀现象。高浓度盐类（如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，称为盐析），有机溶剂（如酒精、丙酮），重金属盐（如硝酸银、醋酸铅、三氯化铁等），某些
11、酸类（如苦味酸、单宁酸等）。,（4）变性：使其分子的空间结构改变，导致其理化性质、生物活性都发生改变。不发生一级结构的破坏；而主要发生氢键、疏水键的破坏。生物活性丧失，溶解度降低。化学因素有强酸、强碱、重金属离子、尿素、酒精、丙酮等；物理因素有加热震荡或搅拌、超声波、紫外线及X射线照射等。,（5）紫外吸收：280nm的紫外光下，有最大吸收峰。是由于肽链中酪氨酸和色氨酸的R-基团引起的。,（6）变构作用,（7）呈色反应,4、蛋白质的分类,（1）蛋白质的化学分类：简单蛋白质和结合蛋白质（1）色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。（2）糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组
12、成。如细胞膜中的糖蛋白等。（3）脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。如血清-，-脂蛋白等。（4）核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中的核糖核蛋白等。（5）色蛋白：由简单蛋白与色素结合而成。如血红素、过氧化氢酶、细胞色素c等。（6）磷蛋白：由简单蛋白质和磷酸组成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等,（2）蛋白质的功能分类 结构蛋白和酶,例 下列关于构成蛋白质的氨基酸叙述正确的是.除甘氨酸外旋光性均为左旋.除甘氨酸外均为系构型.只含-氨基和-羧基.均有极性侧链.均能与双缩脲反应,例 下列关于-螺旋的叙述除哪一项外，其余都是正确的A.它是靠分子内的氢键达到稳定的 B.它是通过最大
13、限度地减弱不利的R基相互作用来达到稳定的C.它是借疏水基相互作用来达到稳定的 D.它是存在于某些蛋白质中的二级结构的一种类型E.脯氨酸残基和异亮氨基酸残基可中断螺旋,例 蛋白质变性是由于A.氢键被破坏 B.肽键断裂C.蛋白质降解 D.水化层被破坏及电荷被中和E.亚基的解聚,例 盐析法沉淀蛋白质的原理是 A.中和电荷、破坏水化膜 B.与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C.降低蛋白质溶液的介电常数 D.使蛋白质溶液成为PI,（五）核酸,1、核酸的组成成分,（1）戊糖：-D-核糖和-D-2-脱氧核糖，都是-呋喃型的。,（2）碱基：一类是嘌呤，为双环分子，一般有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）；一类是嘧啶，为单环分
14、子，一般有胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T）、尿嘧啶（U）。酮基的嘧啶碱或嘌呤碱，在溶液中可以发生酮式和烯醇式的互变异构。稀有碱基是4种主要碱基的衍生物，大多是甲基化碱基，都是在核酸生物合成后，酶促加工修饰而成，tRNA的修饰碱基种类较多，,（3）核苷：戊糖C-1的羟基与嘧啶碱N-1或嘌呤碱N-9上的氢缩合连接成共价的-N-糖苷键。5-核糖尿嘧啶，是C-1是与尿嘧啶的第5个碳原子相连，假尿苷，用符号 表示。,(4)核苷酸:核苷酸是核苷的磷酸酯。2-、3-和5-核苷酸。3-和5-脱氧核苷酸。生物体内的游离核苷酸多为5-核苷酸。,(5)体内重要的游离核苷酸及其衍生物,5-核苷二磷酸类及5-核苷三磷酸类:
15、ATP供能，GTP是蛋白质合成过程中所需要的，而dATP、dGTP、dTTP和dCTP则是DNA合成所需要的原材料,环状核苷酸：5环状腺苷酸（cAMP）,R,AMP,尼克酰胺核苷酸,维生素pp和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（磷酸）NAD(P)+,NAD(P)H+H+,NAD(P)+2H,nicotinamide,2、核酸的结构,（1）DNA的结构,一级结构：3,5-磷酸二酯键,二级结构,A、分子由两条多脱氧核苷酸链反向平行(一条链是3,5,，另一条链为5,3,)，围绕着同一个轴，右手盘旋成一个右平行螺旋结构，螺旋的直径为2nm；B、磷酸和脱氧核糖在螺旋体的外侧，通过磷酸二酯键连结形成DNA分子的骨架
16、；C、碱基对位于螺旋体内侧，按A与T，C与G配对，A-T对有2个氢键，C-G对有3个氢键，碱基平面与纵轴垂直，每个碱基对间相隔0.34nm旋转方向相差360，因此绕中心轴每旋转一圈有10个核苷酸，每隔3.4nm重复出现同一结构；D、螺旋表面有一条大沟和一条小沟，这两条沟对 DNA和蛋白质的相互识别是很重要的。,DAN双螺旋结构很稳定，有3种化学键维持：互补碱基之间的氢键，碱基对之间的碱基堆集力，其中碱基堆集力起主要作用。,（2）RNA的结构,一级结构,二级结构,tRNA的二级结构是三叶草型的，一般由四臂四环组成（分子中由A-U、G-C碱基对构成的双螺旋区叫臂，不能配对仍显单链的部分叫环）。四环
17、是：D环（）、反密码环（）、TC环（）和可变环（），四臂为氨基酸接受臂、D臂、反密码子臂和TC臂。在氨基酸接受臂，3-OH端有一个单链区NCCA-3-OH，在氨基酸合成酶的作用下，活化了的氨基酸连接tRNA分子末端腺苷3-OH上；在反密码子环上其中有3个碱基代表着某种氨基酸的反密码子，正好与mRNA配对，,三级结构 tRNA的三叶形的二级结构变成三级结构为倒L型，tRNA发挥生物功能以其倒L型三级结构为基础。,3、核酸的性质,（1）一般理化性质：核酸既有磷酸基，又有碱性基团，是两性电解质，因磷酸的酸性强，通常表现为酸性。DNA为白色纤维状固体，RNA为白色粉末，都微溶于水，不溶于一般有机溶剂，
18、常用乙醇从溶液中沉淀核酸。D-核糖与浓盐酸和苔黑酚（甲基间苯二酚）共热产生绿色，D-2-脱氧核糖 遇酸和二苯胺一同加热产生蓝紫色。,（2）核酸的紫外吸收性质：核酸中的嘌呤和嘧啶环的共轭体系强烈吸收260290nm波段紫外光，最大吸收值在260nm处。,（3）核酸的变性和复性,例 下列关于DNA双螺旋结构模型的叙述哪一项是错误的 A.两条链方向相反 B.两股链通过碱基之间的氢键相连 C.为右手螺旋，每个螺旋为10个碱基对 D.嘌呤碱和嘧啶碱位于螺旋外侧 E.螺旋的直径为20A,例 计算分子量为3107 的双链DNA分子的长度、体积及它含有多少螺旋？（设一个互补成对的脱氧核苷酸残基的平均分子量约为
19、618）。,本题是以计算的方式考查DNA双螺旋结构特点。一个互补成对的脱氧核苷酸残基的平均分子量约为618，故该双链DNA分子含有的核苷酸：3107 618=48544对，而每对核苷酸在双螺旋上升高3.4A，则DNA分子长度：448544=165049A=16.5010-4cm。该分子可以看作是一个长为16.5010-4cm，直径为2010-8cm的圆柱体，则该DNA分子体积：3.14(1010-8)2（16.5010-4）=5.1810-17cm3。由于每个螺旋占有10对核甘酸，所以该DNA分子螺旋数：4854410=48544个。本题的答案为：DNA分子的长度为16.5010-4cm；DN
20、A分子体积为5.1810-17cm3；DNA分子螺旋数为48544个。,例 DNA的热变性特征是：A碱基间的磷酸二酯键断裂 B一种三股螺旋的形成C粘度增高 D熔解温度因GC对的含量而异E在260nrn处的光吸收降低,课堂练习答案,相同:虽然二者在组成上差异很大,但在构成方式上却很相似,主要表现在都是由基本结构单位通过特定的共价键连接而成的大分子，各自的主链都是不变成分，可变成分在侧链上。,1、试比较核酸、蛋白质一级结构的异同，写出各自基本结构单位的通式,（六）酶,1、酶促反应的特点,2、酶的化学组成：单纯酶和结合酶,3、酶的结构特点：必需基团、活性中心（结合部位、催化部位）,4、酶的作用机制,
21、（1）酶的催化作用降低活化能,（2）中间产物学说,S+E ES E+P底物 酶 中间产物 酶 产物,（3）“钥匙锁”学说和“诱导契合”学说,（4）使酶具有高催化效率的因素：邻近定向效应、“张力”和“形变”、酸碱催化、共价催化,5、影响酶催化反应的因素（1）酶浓度的影响,（2）底物浓度的影响,米氏方程1913年，德国化学家Michaelis和Menten根据中间产物学说对酶促反映的动力学进行研究，推导出了表示整个反应中底物浓度和反应速度关系的著名公式，称为米氏方程。,Km 米氏常数Vmax 最大反应速度,米氏常数Km的意义:,由米氏方程可知，当反应速度等于最大反应速度一半时,即V=1/2 Vma
22、x,Km=S 上式表示,米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。因此,米氏常数的单位为mol/L。不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低;Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。,测定Km和V的方法很多，最常用的是LineweaverBurk的作图法 双倒数作图法。,1 Km 1 1=+V Vmax S Vmax,取米氏方程式的倒数形式：,1/Vmax,斜率=Km/Vmax,-1/Km,米氏常数Km的
23、测定：,（3）pH值的影响,（4）温度的影响,（5）激活剂的影响能提高酶活性的物质即称为激活剂。按分子大小可分为3类：第一类为无机离子，如Mg2+是各种激酶的激活剂，Cl-能激活唾液-淀粉酶；第二类为中等大小的有机化学物，一种是还原剂，如半胱氨酸、还原型谷胱甘肽等，另一种是金属螯合剂，能除去酶中重金属杂质，从而解除重金属对酶的抑制，如乙二氨四乙酸（EDAT）；第三类为具有蛋白质性的大分子化合物，这类激活剂用于酶原激活，使无活性酶原变成有活性的酶。,(6)抑制剂的影响 某些物质，不引起酶蛋白变性，但能使酶分子上某些必需基团发生变化，因而引起酶活力下降，甚至丧失。这种作用称为抑制作用，起抑制作用的
24、物质称为抑制剂。酶的抑制作用分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两类。不可逆抑制作用是指抑制剂以共价键的方式与酶蛋白的必需基团结合，使之永久失活，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶的活性。例如，常用的有机磷农药（敌百虫、1605及1059等）、二次世界大战中使用过的神经毒气DFP（二异丙基磷酸氟），能与乙酰胆碱脂酶活性中心的丝氨酸-OH结合，而使酶的活性不可逆的丧失；有机汞（对氯汞苯甲酸）、有机砷化物（路易斯毒气）、烷化剂（碘乙酸、碘乙酰胺）能与硫氢基作用，而不可逆抑制含硫氢基的酶；氰化物能与细胞色素氧化酶中的Fe2+结合，使酶失去活性而阻抑细胞呼吸。,抑制剂与酶以非共价方式结合而引起酶
25、活性的降低或丧失，用透析、超滤等方法除去抑制剂而使酶恢复活性，此种抑制作用称为可逆抑制作用。又可分为竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用。,竞争性抑制作用，是指抑制剂的结构和底物相似，能和底物竞争酶活性中心的结合位点，使酶不能与底物结合，而使酶的活性下降，如图-1。例如，丙二酸的结构与琥珀酸脱氢酶的底物琥珀酸(丁二酸)相近，是该酶的竞争性抑制剂。提高底物浓度可解除竞争性抑制,非竞争性抑制作用，如图 2，抑制剂的结构和底物不同，它们能与底物同时结合在酶的不同部位，但所形成的酶-底物-抑制剂（ESI）不能发生反应，从而抑制酶促反应。,反竞争性抑制作用，如图 3，抑制剂不与酶结合，只与
26、酶-底物复合体结合形成酶-底物-抑制剂（ESI），酶-底物-抑制剂（ESI）也不能发生反应释放出产物。,1酶的国际系统分类法（1）国际系统分类法分类原则 国际生物化学联合会酶学委员会提出的酶的国际系统分类法的分类原则是：将所有已知酶按其催化的反应类型分为六大类，即氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、合成酶类，分别用1，2，3，4，5，6的编号来表示；根据底物分子中被作用的基团或键的性质，再将每一大类分为若干亚类，每一亚类又分为若干亚亚类；然后再把属于这一亚亚类的酶按顺序排好。这样就把已知的酶分门别类地排成一个表，称为酶表。每一种酶在这个表中的位置可用一个统一的编号来表示。每个
27、编号由四个数字组成：如催化乳酸脱氢转变为丙酮酸的乳酸脱氢酶，编号为。EC指国际酶学委员会的缩写；第一个1，代表该酶属于氧化还原酶类；第二个1，代表该酶属于氧化还原酶类中的第一亚类，催化醇的氧化；第三个1，代表该酶属于氧化还原酶类中第一亚类的第一亚亚类；第四个数字表明该酶在一定的亚亚类中的排号,（2）六大酶类的特征 氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶。反应通式:AH2+B A+BH2 如琥珀酸脱氢酶、醇脱氢酶、多酚氧化酶等。转移酶：催化分子间基团转移的酶。反应通式:AR+B A+BR 如谷丙转氨酶、胆碱转乙酰酶等。水解酶：催化水解反应的酶。反应通式:AB+H20 A0H+BH 如蛋白酶、淀粉酶、脂
28、肪酶等。裂解酶：催化非水解地除去底物分子中的基团及其逆反应的酶。反应通式:AB A+B 如草酰乙酸脱羧酶、碳酸酐酶等。异构酶：催化分子异构反应的酶。反应通式:A B 如葡糖磷酸异构酶、磷酸甘油酸磷酸变位酶等。,合成酶：与ATP的一个焦磷酸键断裂相偶联,催化两个分子合成一个分子的酶。反应通式:A+B+ATP AB+ADP+Pi。如天冬酰氨合成酶、丙酮酸羧化酶等。,2酶的命名根据酶学委员会的建议,每一种酶都给以两个名称。一个是系统名,一个是惯用名。（1）系统命名法：包括两部分，即底物名称及反应类型。若酶反应中有两种底物起反应，则这两种底物均需表明，当中用“:”分开。例如,草酸氧化酶其系统名称为草酸
29、:氧氧化酶。（2）习惯命名法：通常依据酶作用的底物及反应类型来命名。如催化乳酸脱氢变成丙酮酸的酶称为乳酸脱氢酶。催化草酰乙酸脱去C02变为丙酮酸的酶称草酸乙酸脱羧酶。对于催化水解作用的酶。一般在酶的名字上省去反应类型，如水解蛋白的酶称蛋白酶,水解淀粉的酶称淀粉酶。有时为了区别同一类酶，还可以在酶的名称前面标上来源。如胃蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等。,例下列关于酶的活性中心的叙述哪些是正确的 A所有的酶都有活性中心 B所有酶的活性中心都含有辅酶 C酶的必需基团都位于活性中心之内 D所有抑制剂都作用于酶的活性中心 E所有酶的活性中心都含有金属离子,例表示酶活性是温度的函数。在温度t1时：A底物能量太高不能与酶形成稳定的复合物 B反应自发进行，不需要酶的参加C反应产物变得不稳定 D酶的热变性发生。,
