河南大学生物化学考试重点.docx

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1、河南大学生物化学考试重点生物化学考试重点 1.ATP：三磷酸腺苷 2.NADP：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸, 3.GSH：还原型谷胱甘肽 4.TPP：硫胺素焦磷酸 5.LYS：赖氨酸 1. 蛋白聚糖：由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价连接而成的一类特殊的蛋白 2. 茚三酮反应：茚三酮在弱酸性溶液中与氨基酸共热,引起氨基酸氧化脱氨、脱羧反应，并与产物氨和还原茚三酮发生作用，生成紫色物质。 3.结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域或域。 4.酶：由活细胞所产生的具有高效生物催化活性的蛋白质。 5.反竞争性抑制：酶只有与底物结

2、合后，才能与抑制剂结合的抑制作用。即ES+IESI，ESIXP。 6.别构酶：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节。具有这种调节作用的酶称为别构酶。 7.多酶复合体：多种酶在结构上形成一个有序的整体，这种有序的相互结合，使多种酶的复杂催化反应得以相互协调依次有序地进行，该有序的整体称为多酶复合体。 8.激素：是生物体内特殊组织或腺体产生的，直接分泌到体液中，通过体液运送到特定作用部位，从而引起特殊激动效应的一群微量的有机化合物。 9.氧化磷酸化：与生物氧化作用相伴而生的磷酸化，并将生物氧化过程中释放的自由能，贮存在ATP中的过程。

3、 10.呼吸链：是电子从NADH或FADH2到O2的传递，经过的途径形象地称为电子传递链，或称呼吸链 1.三羧酸循环的全过程是什么？试述该项工作为什么能获得诺贝尔奖？ 三羧酸循环从乙酰辅酶A柠檬酸顺乌头酸异柠檬酸酮戊二酸琥珀酰辅酶A琥珀酸延胡羧酸苹果酸草酰乙酸柠檬酸的循环过程。 三羧酸循环途径的发现是生物化学领域的一项重大成就，是代谢过程中关键的枢扭，这项成就是生物化学宝库中的一项经典。它所以如此可贵，还因为这一项重大发现是在当时完全没有现代化的实验方法下，所取得的成果。 2. 简述影响酶催化效率的因素。 答：底物和酶的邻近效应与定位效应，底物的形变与诱导契合，酸碱催化，共价催化，金属离子催化

4、，多元催化和协同效应，活性部位微环境的影响。 3.比较肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线，并加以说明？ 答：肌红蛋白氧合曲线为一双曲线；血红蛋白氧合曲线为S型曲线。 肌红蛋白是由一条多肽链和一个辅基血红素构成，而血红蛋白是由4个多肽亚基组成，两个是一种亚基，两个是另一种亚基，每个亚基都有一个血红素基和一个氧结合部位。 肌红蛋白的双曲线氧合曲线表明氧分子独立地与肌红蛋白结合，在多数情况下，肌红蛋白是高度氧合的，是氧的储库。 血红蛋白的S型氧合曲线表明血红蛋白与氧的结合是高度协同的，第一个氧的结合显著地提高随后氧分子结合的亲和力，血红蛋白氧合协同性使它更有效地起着运输氧的作用。 1.ATP的结构和作用？

5、 答：ATP的结构是：A-PPP. 作用是提供体内生命活动所需的能量。 该能量可以用于：转变为体内的化学能、物质运动的动能、热能和电能等。 2简述确定二硫键位置的原理？ 答：利用对角线电泳的方法确定二硫键的位置。原理是：利用过甲酸不可逆的氧化二硫键的性质，使含有二硫键的多肽链在过甲酸处理前后，电泳行为不同的特点来确定二硫键的位置。 3. 答：条件说明八肽的N末端是Ala；。条件说明CT消化后四肽的N末端是Gly；。条件结合条件，推出一个三肽顺序为AlaSerLys；。条件结合条件，推出另一个三肽顺序为PheGlyLys；。CNBr处理二肽，说明二肽顺序为MetAsp；。从四肽组成推出四肽只能这

6、样组成AlaSerLysPhe； GlyLysMetAsp；。综合上述，整个八肽序列为AlaSerLysPheGlyLysMetAsp - 丙氨酸Ala A中 精氨酸Arg R碱 天冬酰胺Asn N 天冬氨酸Asp D酸 Asn和/或Asp Asx B 半胱氨酸Cys C 谷氨酰胺Gln Q 谷氨酸Glu E酸 Gln和/或Glu Glx Z 甘氨酸Gly G 组氨酸His H碱 异亮氨酸Ile I 亮氨酸Leu L 赖氨酸Lys K碱 甲硫氨酸Met M 苯丙氨酸Phe F 脯氨酸Pro P 丝氨酸Ser S 苏氨酸Thr T 色氨酸Trp W 酪氨酸Tyr Y 缬氨酸Val V - 1.肽

7、键；一个-氨基酸的羧基和另一个-氨基酸氨基脱水缩合形成的化学键，叫肽键。 2.蛋白质的两性解离和等电点；由于所有的蛋白质都含有碱性的-氨基和酸性的-羧基，既可以在酸性溶液中与H+结合成带正电的阳离子，也可以在碱性溶液中与OH结合成带负电的阴离子，即蛋白质的两性解离。当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 3.盐析；向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，破坏蛋白质在水溶液中的稳定性因素，从而析出蛋白质的方法，叫盐析。 4.肽单元；参与肽键的6个原子位于同一平面，C1和C2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的

8、6个原子构成肽单元。 5.电泳；指带电粒子在电场中作定向移动的现象称为电泳。 6.蛋白聚糖和糖蛋白；糖蛋白和蛋白聚糖均由糖和蛋白质经共价键相连组成，但二者的糖链结构不同。糖蛋白中糖的比例较小而蛋白质含量较多，故蛋白质的性质占优势。蛋白聚糖中多糖占重量的50%以上，可高达95%，而主要表现为糖的性质。 1. 碱基互补规律:在DNA双链结构中，腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键(A=T)，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键(GC)。这种配对方式称为碱基互补规律。 2.增色效应； DNA的增色效应是指DNA在其解链过程中，更多的共轭双键暴露，DNA的A260增加，与解链程度有一定的比例

9、关系。这种现象称DNA的增色效应。 3.TM值； DNA变性过程中，紫外光吸收值达到最大值的50时的温度称为DNA的解链温度(Tm)。 在Tm时，DNA分子内50的双链结构被解开。Tm值与DNA的分子大小和所含碱基中的G、C所占比例相关。 4. 核酸和核酸酶；具有自我催化能力的RNA分子自身可以进行分子剪接，这种具有催化作用的RNA被称为核酶。能水解核酸的酶称为核酸酶，有内切酶和外切酶之分。 5.核酸分子杂交； 热变性的DNA经缓慢冷却过程中，具有碱基序列部分互补的不同的DNA之间或DNA与RNA之间形成杂化双链的现象称为核酸分子杂交。 6. DNA一级结构；指DNA分子中核苷酸的排列顺序。

10、7.DNA变性；在某些理化因素作用下，DNA双链的互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA的双螺旋结构松散，成为单链的现象。 1.酶； 酶是由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化多种代谢反应最主要的催化剂。 2. 辅酶；是结合酶分子中与酶蛋白疏松结合的辅助因子，可以用透析或超虑方法除去。 答.组成蛋白质的主要元素有C、H、O、N、S，其中N元素的含量相对恒定，约占蛋白质总量的16%。 3. 同工酶；是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 4. 酶原及酶原激活：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的

11、前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这种无活性酶的前体称为酶原。酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。 5. 酶的活性中心：酶分子中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上 彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物，这一区域被称为酶的活性中心。 6.酶的特异性：酶对其所催化的底物具有较严格的选择性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，酶的这种特性称为酶的特异性。 7. 酶的变构效应：体

12、内有的代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆结合，使酶发生变构并改变其催化活性，这种现象称为酶的别构效应。 8. 酶的竞争性抑制作用：有些抑制剂与底物的结构相似，与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物，使酶活性降低。这种抑制作用称酶的竞争性抑制作用 9. 维生素：是存在于食物中的一类低分子有机化合物，是维持机体正常生活或细胞正常代谢所必需的一类营养素。 10. 米氏常数合成糖原的过程。 3.三羧酸循环：由乙酰CoA与草酰乙酸缩合成为柠檬酸开始，经脱氢、脱羧再生成草酰乙酸的循环反应的过程。 4.糖酵解：在缺氧条件下，葡萄糖或糖原在细胞中分解生成乳酸的过程。 5.糖有氧氧

13、化： 葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化生成CO2和H2O的反应过程。 1.DNA的半保留复制：DNA 在进行复制的时候链间氢键断裂，双链解旋分开，每条链作为模板在其上合成互补链，经过一系列酶的作用生成两个新的DNA分子。 子代DNA分子 其中的一条链来自亲代DNA ，另一条链是新合成的，这种方式称半保留复制。 2.等电点：在某一PH的溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH成为该氨基酸或蛋白质的等电点。 3.诱导契合假说：当底物分子与酶分子相碰时，可诱导酶分子的构象变得能与底物配合，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。 4.糖异生：体内从非

14、糖类物质如氨基酸、丙酮酸、甘油等合成葡萄糖的代谢，是维持血糖水平的重要过程。 5.同源蛋白：在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质。 - 1. 蛋白质中哪一种元素含量比较恒定？测量其含量有何用途？ 在实际工作中常常采用测定样品中氮的含量来推算蛋白质的含量。 2. 何谓蛋白质的变性作用？在实际工作中有何应用？ 答.蛋白质在某些理化因素的作用下，空间结构被破坏，从而导致其理化性质的改变及生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用。 实际工作中常常应用高温高压乙醇等有机溶剂来消毒及灭菌，其原理是使细菌蛋白质变性；此外，低温保存疫苗也是保存蛋白质制剂的必要条件。 3. 何谓蛋白质的一、二、三、四级结构？

15、 维持各级结构的化学键主要是什么？ 答. 蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。主要由肽键维持。 蛋白质的二级结构：指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。主要由氢键维持。 蛋白质三级结构：指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条多肽链所有原子在三维空间的排布。主要由次级键维持。 蛋白质四级结构：指由两条或两条以上具有完整三级结构的多肽链借次级键彼此缔合而成。主要由次级键维持。 4. 说明蛋白质结构与功能的关系。 答.蛋白质的结构是功能的基础，结构变化功能也变化；结构破坏而功能丧失。 一级结构决定空间结构，空间结构决定蛋白质的生物学功能。 1. 用32P标记的

16、病毒感染细胞后产生有标记的后代，而用35S标记的病毒感染细胞则不能产生有标记的后代，为什么？ 答.用32P标记病毒时，同位素将参入到核酸分子中，而用35S标记细胞时，同位素将参入到蛋白质中。由于只有核酸而非蛋白质可以作为遗传信息的携带者出现于子代分子，因此只有32P标记病毒时子代中才会检测到标记。 2. 一种DNA分子含40%的腺嘌呤核苷酸，另一种DNA分子中含30%的胞嘧啶核苷酸，哪一种DNA的Tm值高？ 答. 第二种DNA的Tm值高于第一种。因为第一种DNA分子A为40%，T也是40%，C，G只占20%。第二种DNA中，C，G各占30%，含有较高的鸟嘌呤和胞嘧啶配对，因而碱基互补所形成的氢

17、键多于第一种DNA。 3. 简述真核生物mRNA的结构特点。. 答.成熟的真核生物mRNA的结构特点是：(1)大多数的真核mRNA在5-端以7-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷为分子的起始结构。这种结构称为帽子结构。帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA 的稳定性。(2)在真核mRNA的3 -末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚A尾。一般由数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。因为在基因内没有找到它相应的结构，因此认为它是在RNA生成后才加进去的。随着mRNA存在的时间延续，这段聚A尾巴慢慢变短。因此，目

18、前认为这种3-末端结构可能与mRNA从核内向胞质的转位及mRNA的稳定性有关。 4. 简述DNA双螺旋结构模式的要点。 答. DNA双螺旋结构模型的要点是： (1)DNA是一反向平行的互补双链结构，脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相连。腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键(A=T)，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键(CG)。碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。一条链的走向是53，另一条链的走向就一定是35。(2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含10对碱基，每个碱基的旋转角度为36。螺距为3.4 nm，每个碱基平面之间的距离为0.

19、34nm。DNA螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。 5. 简述两种核酸的主要不同点。 答. RNA与DNA的差别主要有以下三点：(1)组成它的核苷酸中的戊糖成分不是脱氧核糖，而是核糖；(2)RNA中的嘧啶成分为胞嘧啶和尿嘧啶，而不含有胸腺嘧啶，所以构成RNA的基本的四种核苷酸是AMP、GMP、CMP和UMP，其中U代替了DNA中的T；(3)RNA的结构以单链为主，而非双螺旋结构。 6. 核苷、核苷酸、核酸三者在分子结构上的关系是怎样的？ 答.核苷、核苷酸、核酸三词常易被初学者混淆。核苷是碱基与

20、核糖通过糖苷键连接成的糖苷(苷或称甙)化合物。核苷酸是核苷的磷酸酯，是组成核酸(DNA，RNA)的基本单元。核酸是核苷酸通过磷酸二酯键连接形成的多聚化合物，故核酸也叫多聚核苷酸。核苷(nucleoside)、核苷酸(nucleotide)英文名称只有一个字母之差。 1. 简述pH对酶促反应的影响 答. 酶分子中的必需基团在不同的pH条件下解离状态不同，其所带电荷的种类和数量也各不相同。酶活性中心的某些必需基团往往仅在某一解离状态时才最容易同底物结合或具有最大时的催化作用。此外，许多底物与辅酶也具有解离性质，pH的改变也可影响它们的解离状态，从而影响它们与酶的亲和力。因此，pH的改变对酶的催化作

21、用影响很大。酶催化作用最大时的环境pH称为酶促反应的最适pH. 2. 简述温度对酶促反应的影响 答：酶是生物催化剂，温度对酶促反应有双重影响。升高温度一方面可加快酶促反应速度，但同时也增加酶变性的机会，又使酶促反应速度降低。温度升高到以上时，大多数酶开始变性；时，多数酶的变性也不可逆。综合这两种因素，酶促反应速度最快时的环境温度为酶促反应的最适温度。在环境温度低于最适温度时，温度加快反应速度这一效应起主导作用，温度每升高，反应速度可加大倍。温度高于最适温度时，反应速度则因酶变性而降低。 3. 酶原为何无活性？酶原激活的原理是什么？有何生理意义？ 答. 有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性

22、前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这使无活性酶的前体称为酶原。酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。 酶原的激活具有重要的生理意义。消化管内蛋白酶以酶原形式分泌出来，不仅保护消化器官本身不遭酶的水解破坏，而且保证酶在其特定的部位和环境发挥其催化作用。此外，酶原还可以视为酶的贮存形式。如凝血和纤维蛋白溶解酶类以酶原的形式在血液循环中运行，一旦需要便不失时机地转化为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。 4. 比较三种可逆性抑制作用的特点。 答.竞争性抑制：抑制剂的结构与底物相似，共同竞争酶

23、的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高，Vmax不变。 Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。2）当ES解离成E和S的速度大大超过分解成E和P的速度时，Km值近似于ES的解离常数Ks。在这种情况下，Km值可用来表示酶对底物的亲和力。此时，Km值愈大，酶与底物的亲和力愈小；Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。Ks值和Km值的涵义不同，不能相互代替使用。3）Km值是酶的特性常数之一，只与酶的结构. 酶所催化的底物和外界环境有关，与酶的浓度无关。各种酶的Km值范围很广，大致在10-210mmol/L之间。 7. 酶与一般催化剂相比有何异同？ 答：相同

24、点：反应前后无质和量的改变；只催化热力学允许的反应；不改变反应的平衡点；作用的机理都是降低反应的活化能。 不同点：酶的催化效率高；对底物有高度特异性；酶在体内处于不断的更新之中；酶的催化作用受多种因素的调节；酶是蛋白质，对热不稳定，对反应的条件要求严格。 8. 举例说明酶作用的三种特异性。 答.绝对特异性：有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。这种特异性称为绝对特异性。如脲酶只水解尿素。 相对特异性：有些酶的特异性相对较差，这种酶作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对特异性。如脂肪酶水解脂肪和简单的脂。 一种酶仅作用于立体异构体中的一种

25、，酶对立体异构物的这种选择性称为立体异构特异性。如乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而不催化D-乳酸。 9. 酶的必需基团有哪几种？各有什么特点？ 答. 酶的必需基团有活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。活性中心内的必需基团有催化基团和结合基团。催化基团使底物分子不稳定，形成过渡态，并最终将其转化为产物。结合基团与底物分子相结合，将其固定于酶的活性中心。活性中心外的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需。 1.糖酵解的生理意义 答：(1)迅速供能；(2)某些组织细胞依赖糖酵解供能，如成熟红细胞。糖有氧氧化的生理意义：是机体获取能量的主要方式。 3. 在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢

26、途径？ 答.在糖代谢过程中生成的丙酮酸具有多条代谢途径在供氧不足时，丙酮酸在LDH催化下，接受NADH+H+的氢还原生成乳酸；在供氧充足时，丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶复合体的催化下，氧化脱羧生成乙酰CoA，再经三羧酸循环和氧化磷酸化，彻底氧化生成CO2和H2O以及ATP；(3)丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶生成磷酸烯醇式丙酮酸，再异生为糖；(4)丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA缩合成柠檬酸，可促进乙酰CoA 进入三羧酸循环彻底氧化；(5)丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA缩合成柠檬酸，柠檬酸出线粒体在胞液中经柠檬酸裂解酶催化生成乙酰CoA，后者可作为脂酸、胆固醇等的合成原料。(6)丙酮酸可经还原性氨基化再生成丙氨酸等非必需氨基酸。 4. 简述三羧酸循环的特点及生理意义 答.特点：(1)TAC中有4次脱氢、2次脱羧及1次底物水平磷酸化；(2)TAC中有3个不可逆反应、三个关键酶；(3)TAC的中间产物包括草酰乙酸在内起着催化剂的作用。草酰乙酸的回补反应是丙酮酸直接羧化或者经苹果酸生成。 生理意义： (1)TAC是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路；(2)TAC是三大营养素代谢联系的枢纽；(3)TAC为其他合成代谢提供小分子前体；(4)TAC为氧化磷酸化提供还原当量