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1、蛋白质知识,执业医师 考试复习基础综合生化篇南方医科大学 Dr.傅强,2,一组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构和分类,酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）,编码氨基酸：自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码,特殊氨基酸：脯氨酸Pho：亚氨基酸，修饰成羟脯氨酸，常出现于-转角中半胱氨酸：硫键脱氢后可形成胱氨酸，同型半胱氨酸甘氨酸：非L-a-型氨基酸不可转氨基反应的氨基酸：赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸生酮氨基酸：亮氨酸、赖氨酸生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、
2、苏氨酸非编码氨基酸：羟脯氨酸、羟赖氨酸、鸟氨酸、瓜氨酸、同型半胱氨酸、磺酸丙氨酸、5-羟色氨酸 必需氨基酸：异亮、甲硫、缬、亮、色、苯丙、苏Thr、赖Lys半必需氨基酸（组氨酸、精氨酸）,一组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构和分类,一家写两三本书来,半胱氨酸同型半胱氨酸,半胱氨酸+半胱氨酸胱氨酸,一组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构和分类,两性解离及等电点氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。,2氨基酸的理化性质。,有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pl为
3、4.6；5.0；5.3；6.7；7.3。电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应该是：,A4.0 B.5.0 C.6.0 D.7.0 E.8.0,7,+,甘氨酰甘氨酸,肽键,蛋白质的一级结构：指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，在多肽链中其主链是由a-碳和肽键构成的重复排列。一级结构是空间结构和生物学功能的基础主要化学键是肽键，其次是二硫键,4蛋白质的一级结构及高级结构。,蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要的化学键：氢键模体：蛋白质分子中由两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构
4、象并发挥特定的作用。锌指结构是一个典型的模体，由一个-螺旋和二个反平衡的-折叠的3个肽段组成，具有结合锌离子的功能。,4蛋白质的一级结构及高级结构。,蛋白质的二级结构：形式：-螺旋、-折叠（片层）、-转角、无规卷曲脯氨酸的存在干扰-螺旋的形成多个谷、天冬氨酸的存在干扰-螺旋的形成稳定依靠的化学键是侧链基团间氢键蛋白质的三级结构化学键：次级键（疏水作用、盐键、氢键、范德华力）蛋白质的四级结构由各个亚基借氢键、盐键缔合而成,4蛋白质的一级结构及高级结构。,蛋白质的两性电离，蛋白质等电点：大多数接近于5.0，净电荷为零时溶液的pH值，即为该蛋白质的等电点蛋白质的胶体性质：水化膜、表面电荷蛋白质的紫外
5、吸收：共轭双键蛋白质的呈色反应：茚三酮反应：呈色反应，检测蛋白质的含量双缩脲反应：检测蛋白质的水解程度,6蛋白质的理化性质（两性解离、沉淀、变性、凝固及呈色反应等）。,变性的概念：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不破坏蛋白质的一级结构。变性可以导致一级结构的变化（破坏二硫键），不破坏一级结构变性的因素：如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。变性后的特点：溶解度下降、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失、易被蛋白酶水解变性与沉淀的关系：变性的
6、蛋白质容易沉淀，沉淀的蛋白质容易变性。但二者没有必然的联系。,6蛋白质的理化性质（两性解离、沉淀、变性、凝固及呈色反应等）,蛋白质的凝固作用：强酸强碱变性后，在等电点时的絮状物经加热而成的凝块,13,核酸知识,14,1.核酸的分子组成,15,1.核酸的分子组成,16,核苷酸彼此间的连接,3，5磷酸二酯键：核酸相邻二个核苷酸之间，的连接键即：3，5磷酸二酯键。这种连接可理解为核苷酸糖基上的3位羟基与相邻5核苷酸的磷酸残基之间，以及核苷酸糖基上的5位羟基与相邻3核苷酸的磷酸残基之间形成的两个酯键。多个核苷酸残基以这种方式连接而成的链式分子就是核酸。,2核酸的一级结构,17,核酸的双螺旋结构,1。D
7、NA是一反向平行的互补双链结构 亲水的核糖基与磷酸基骨架位于双链的外侧,不同的碱基对位于双链内侧2。DNA是右手螺旋结构3。DNA双螺旋结构稳定的维系:氢键与碱基堆积力4。DNA链的多样性5。直径2nm，相邻碱基平面距离0.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10对碱基。,3 核酸的空间结构与功能。,18,原核生物的DNA形式,八聚体的核心组蛋白：H2A、H2B、H3、H4各两个分子,3 核酸的空间结构与功能。,19,动物体内主要RNA,3 核酸的空间结构与功能。,20,信使RNA的结构与功能,内含子(intron),外显子(exon),3 核酸的空间结构与功能。,RNA的剪接,21,大多数
8、真核mRNA的5末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷，同时第一个核苷酸的C2也是甲基化，形成帽子结构：m7GpppNm-。大多数真核mRNA的3末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构，称为多聚A尾。中间为由密码子所组成的编码区,帽子结构和多聚A尾的功能,mRNA核内向胞质的转位mRNA的稳定性维系翻译起始的调控,3 核酸的空间结构与功能。,mRNA的功能：把DNA所携带的遗传信息，按碱基互补配对原则，抄录并传送至核糖体，决定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。,22,*tRNA的一级结构特点 稀有碱基量最多，达1020%，如 DHU、T、甲基化嘌呤 3末端为 CCA-OH,*tRNA的二级结构：三叶草
9、形 氨基酸臂CCA-OH 53分别是DHU环、反密码环、TC环、3CCA-OH,3 核酸的空间结构与功能。,tRNA的功能：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。生成氨基酰-tRNA做为氨基酸的活性供体,*tRNA的三级结构：倒L形,23,核蛋白体的组成,rRNA的特点：是细胞内含量最多的RNA，约占总RNA的80%rRNA的功能：参与组成核蛋白体，蛋白质生物合成的场所。,3 核酸的空间结构与功能。,24,变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。DNA变性本质是双链间氢键的断裂。一级结构无改变。,方法：过量酸，碱，加热，变性试剂如尿素、酰胺以及某些有机溶剂如乙醇、丙酮
10、等。最常用方法：？,变性后其理化性质变化,OD260增高生物活性丧失,4核酸的变性、复性及杂交。,核酸的一般理化性质,DNA是多元酸、线性高分子、粘度大、机械力下易断裂；RNA分子小，粘度低260nm吸光度强，可定性定量分析,25,Tm：变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度，又称融解温度(Tm)。其大小与G+C含量成正比。达到Tm时，DNA分子内50%的双链结构被打开。Tm=4（G+C）+2（A+T）用于引物的Tm计算Tm=69.3+0.41(G+C)%用于长链的Tm计算,增色效应：DNA变性时其溶液OD260增高的现象。
11、,4核酸的变性、复性及杂交。,26,DNA复性：在适当条件下，变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性。热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。减色效应：DNA复性时，其溶液OD260降低。,4核酸的变性、复性及杂交。,27,酶的结构与反应特点,28,最多见的辅助因子：金属离子(K+、Na+、Mg2+、Cu2+、Cu+、Zn2+、Fe2+、Fe3+)金属酶：金属离子与酶蛋白紧密结合的一类酶。如碳酸酐酶含Zn2+，酪氨酸酶含Cu2+。金属激活酶：金属离子与酶蛋白结合疏松的一类酶。如己糖激酶、肌酸激酶、丙酮酸激酶。,组成酶活性中心的催化基团参与催化反应、传递电子
12、作为连接底物与酶的桥梁，便于酶对底物起作用；维持酶蛋白构象；中和阴离子，降低反应中的静电斥力。,金属离子的作用,1酶的基本概念：全酶、辅酶和辅基，酶的活性中心,成中心、架桥梁、稳构象、减斥力,29,活性中心的常见基团：Ser残基的羟基Cys残基的巯基His残基的咪唑基Glu残基的-羧基,1酶的基本概念：全酶、辅酶和辅基，酶的活性中心,30,研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。,酶促反应动力学,2酶的作用机制，酶促反应动力学，酶抑制的类型和特点。,底物浓度,酶浓度,温度,PH值,抑制剂,激活剂,31,一、底物浓度对反应速度的影响,单底物、单产物反应酶促反应速度一般在规定的反应条件下，用单位时
13、间内底物的消耗量和产物的生成量来表示反应速度取其初速度，即底物的消耗量很小（一般在5以内）时的反应速度底物浓度远远大于酶浓度,研究前提,在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速度的影响呈矩形双曲线关系。,2酶的作用机制，酶促反应动力学，酶抑制的类型和特点。,32,1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米曼氏方程式，简称米氏方程式(Michaelis equation)。,S：底物浓度V：不同S时的反应速度Vmax：最大反应速度m：米氏常数,2酶的作用机制，酶促反应动力学，酶抑制的类型和特点。,33,当反应速度为最大反应速度一半时,KmS,Km值等于
14、酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。,2酶的作用机制，酶促反应动力学，酶抑制的类型和特点。,34,Km与Vmax的意义,Km值的内含：等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境有关，与酶的浓度无关（最适温度与最适PH值不是酶的特征性常数）Km可近似表示酶对底物的亲和力同一酶对于不同底物有不同的Km值，如有几种底物时，最小Km值的底物是天然底物,Vmax：酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。,2酶的作用机制，酶促反应动力学，酶抑制的类型和特点。,35,物质代谢与调节,36,物质代谢及
15、其调节,37,糖的无氧分解（糖酵解）,葡萄糖或糖原在不消耗氧的条件下，分解为乳酸，并生成少量能量的过程称为糖的无氧氧化。由于此过程与酵母生醇发酵的过程基本相似，故又称为糖酵解.全部反应都在胞浆中进行。,反应过程,由葡萄糖或糖原转变为二磷酸果糖1分子二磷酸果糖裂解为2分子磷酸丙糖磷酸丙糖氧化为丙酮酸丙酮酸还原为乳酸,1.糖酵解过程、意义及调节，乳酸循环。,38,二磷酸果糖的生成,葡萄糖,G-6-P,F-6-P,F-1,6-2P,糖酵解过程、意义及调节,39,磷酸丙糖的生成,1.糖酵解过程、意义及调节，乳酸循环。,40,丙酮酸及乳酸的生成,3-P-甘油醛,1.糖酵解过程、意义及调节，乳酸循环。,4
16、1,糖无氧氧化反应特点,全过程没有氧的参与，反应中生成的NADHH只能将2H交给丙酮酸，还原为乳酸。因此，乳酸是糖酵解的必然产物2222ATP（单糖开始）2213ATP（糖原开始）三步不可逆：已糖激酶、6-磷酸果糖-1-激酶、丙酮酸激酶,糖酵解的生理意义,机体缺氧条件下供应能量的重要方式是红细胞供能的主要方式某些组织中，即使存在氧气，也以无氧酵解方式为主，如视网膜、睾丸、白细胞、肿瘤细胞等,1.糖酵解过程、意义及调节，乳酸循环。,42,糖酵解的总结：一二三,一次脱氢：二次底物水平磷酸化：三个关键酶：,1,3-二磷酸甘油酸=3-磷酸甘油酸磷酸烯醇式丙酮酸 丙酮酸,已糖激酶、6-磷酸果糖1-激酶、
17、丙酮酸激酶,二个磷酸丙糖的生成二个ATP的消耗二个ATP的净生成,1.糖酵解过程、意义及调节，乳酸循环。,43,概念：葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O并释放大量的过程，称为糖的有氧氧化丙酮酸的生成胞 液丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A线粒体乙酰辅酶A进入三羧酸循环线粒体,是机体获得能量的要方式，1分子糖经糖酵解仅净生成2分子ATP，而经有氧氧化有生成38（或36）分子ATP产能效率高，为40.8%（或38.3%）是体内营养物质彻底氧化分解的共同通路是体内物质代谢相互联系的枢纽,生理意义,2.糖有氧氧化过程、意义及调节，能量的产生。,代谢过程,44,丙酮酸生成乙酰辅酶A,此步反
18、应不可逆，其重要特征是丙酮酸氧化释放的自由能贮存在乙酰辅酶A及NADHH 中。乙酰辅酶A可进入多种代谢途径进行代谢，NADHH 则进入呼吸链继续氧化,2.糖有氧氧化过程、意义及调节，能量的产生。,45,柠檬酸,顺乌头酸,异柠檬酸,a-酮戊二酸,琥珀酸辅酶A,琥珀酸,延胡索酸,苹果酸,草酰乙酸,乙酰COA,H2O,CO22H,CO22H,GTP,2H,2H,Tricarboxylic acid cycle,2.糖有氧氧化过程、意义及调节，能量的产生。,46,三羧酸循环的特点,是有氧条件下进行的连续循环的酶促反应过程，消耗一分子乙酰辅酶A是机体主要的产能途径。四次脱氢，生成3分子NADHH和1分子
19、FADH2，加上一分子底物水平磷酸化(33+12+1=12)，共生成12分子ATP是单向反应体系，三个限速酶必须不断补充中间产物,2.糖有氧氧化过程、意义及调节，能量的产生。,47,葡萄糖有氧氧化时ATP生成与消耗,2.糖有氧氧化过程、意义及调节，能量的产生。,48,三羧酸循环的要点：一二三四,一次底物水平磷酸化：二次脱羧基反应：三次不可逆反应：四次脱氢反应：,2.糖有氧氧化过程、意义及调节，能量的产生。,49,糖原合成：由单糖合成糖原的过程,3.糖原合成和分解过程及其调节机制。,50,糖原的分解代谢,肝糖原,1-P-葡萄糖,6-P-葡萄糖,葡萄糖,糖原磷酸化酶,葡萄糖-6-磷酸酶,肝肾,概念
20、：肝糖原分解为葡萄糖以补充血糖的过程。肌糖原不能分解为葡萄糖，主要是循糖酵解途径或有氧氧化步骤：糖原分解为1-磷酸葡萄糖1-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸葡萄糖6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖,3.糖原合成和分解过程及其调节机制。,51,糖 异 生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程，称为糖异生。非糖物质包括：甘油、有机酸（乳酸、丙酮酸及三羧酸循环中的各种羧酸）和生糖氨基酸等糖异生的途径基本上是糖酵解途径的逆反应需要有酶促反应绕过三个能障,一、维持血糖浓度桓定二、补充肝糖原三、调节酸碱平衡,生理意义,4.糖异生过程、意义及调节。,52,葡萄糖6-磷酸酶,果糖1,6-二磷酸酶,4.糖异生过程、意义及调节。,
21、53,丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶,丙酮酸羧化支路,4.糖异生过程、意义及调节。,54,糖异生的要点：“一、二、三”,一次ATP的消耗：丙酮酸+CO2+ATP 草酰乙酸一次GTP的消耗：草酰乙酸+GTP 磷酸烯醇式丙酮酸二种转运草酰乙酸的途径：苹果酸穿梭机制：丙酮酸或生成丙氨酸的生糖氨基酸为原料异生糖时谷草转氨酶生成天冬氨酸机制：以乳酸为原料异生为糖时三次能障的绕行：丙酮酸 草酰乙酸 磷酸烯醇式丙酮酸1,6-二磷酸果糖 6-磷酸果糖（果糖双磷酸酶-1催化）6-磷酸葡萄糖 葡萄糖（葡萄糖-6-磷酸酶催化）,4.糖异生过程、意义及调节。,55,磷酸戊糖途径,5.磷酸戊糖旁路的过程和意义。,
22、56,第一阶段：磷酸戊糖生成,第二阶段：基团转移反应,36-P-G+6NADP,26-P-F+3-P-甘油醛+6NADPH H 3CO2,5.磷酸戊糖旁路的过程和意义。,57,磷酸戊糖途径生理意义,生成5-P-核糖，而且是生成的唯一途径，将糖代谢与核苷酸代谢联系起来产生的NADPH+H+作为供氢体，参与体内许多重要的还原性代谢反应NADPH+H+是体内合成代谢中的氢原子供体NADPH+H+是谷胱甘肽还原酶的辅酶，保持其还原态。蚕豆病NADPH+H+是加单氧酶体系的成分，参与激素、药物等的生物转化过程,5.磷酸戊糖旁路的过程和意义。,脂 类 代 谢,脂 类 概 述,脂类,甘油三酯,类脂,分解代谢
23、,合成代谢,甘油,脂肪酸,糖脂,磷脂,胆固醇,甘油磷脂,鞘磷脂,合成、转化,60,游离脂肪酸（脂酸）的来源,自身合成 以脂肪形式储存，需要时从脂肪动员产生，多为饱和脂酸和单不饱和脂酸。,食物供给 包括各种脂酸，其中一些不饱和脂酸，动物不能自身合成，需从植物中摄取。,*必需脂酸 亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合成，需从食物摄取，故称必需脂酸。,61,1.脂肪的动员,脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。关键酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶(HSL),脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素
24、、去甲肾上腺素、促肾上腺皮质激素（ACTH）、促甲状腺激素（TSH）等。对抗脂解激素因子：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素E2、烟酸等。,1脂肪酸分解代谢过程及能量的生成。,62,1脂肪酸分解代谢过程及能量的生成。,2.脂酸的氧化分解,组 织：除脑组织外,大多数组织均可进行，其中肝、肌肉最活跃。亚细胞：先胞液、后线粒体,第一步：脂酸的活化 脂酰 CoA 的生成（胞液）,第二步：脂酰 CoA的跨膜运输,第三步：脂酰 CoA的-氧化 线粒体中连续进行（线粒体）,63,7 轮循环产物：8分子乙酰CoA7分子NADH+H+7分子FADH2,能量计算：生成ATP 812+73+72=131 净生成ATP
25、 131 2=129,脂酸氧化的能量生成 以16碳软脂酸的氧化为例,1脂肪酸分解代谢过程及能量的生成。,64,酮体：是脂酸在肝分解氧化时特有的中间代谢物酮体：乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮。血浆水平：0.030.5mmol/L(0.35mg/dl),代谢的特点：肝内生酮肝外用生成：肝细胞线粒体、肾脏亦可利用：肝外组织（心、肾、脑、骨骼肌等）线粒体,酮体生成的生理意义酮体是肝脏输出能源的一种形式。并且酮体可通过血脑屏障，是脑组织的重要能源。酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗。,2酮体的生成和利用。,65,2酮体的生成和利用。,66,2酮体的生成和利用。,67,甘油的
26、代谢,甘油,3-磷酸甘油,甘油激酶(肝、肾、肠),ATP ADP,磷酸二羟丙酮,脱氢酶,NAD+,NADH+H+,糖代谢,22个ATP,3-磷酸甘油醛,68,6.胆固醇的合成及调控。胆固醇的转化。胆固醇酯的生成。,胆固醇的合成,组织定位：除成年动物脑组织及成熟红细胞外，几乎全身各组织均可合成，以肝、小肠为主。细胞定位：胞液、光面内质网,胆固醇18乙酰CoA+36ATP+16(NADPH+H+),三步骤：甲羟戊酸生成、鲨烯生成、胆固醇生成,HMG-CoA还原酶是胆固醇合成的限速酶,酶的活性具有昼夜节律性(午夜最高，中午最低）可被磷酸化而失活，脱磷酸可恢复活性受胆固醇的反馈抑制作用胰岛素、甲状腺素
27、能诱导肝HMG-COA还原酶的合成,三高合成：耗料、耗能、耗氢,69,6.胆固醇的合成及调控。胆固醇的转化。胆固醇酯的生成。,70,生物氧化,71,代谢物脱下成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为呼吸链又称电子传递链,呼吸链的组成：四种复合体递氢体和电子传递体（2H 2H+2e）单电子传递体：Fe-S，Cyt递氢递电子体：NAD、NADP、FMN、FAD、CoQ,2呼吸链的组成，氧化磷酸化及影响氧化磷酸化的因素,*泛醌 和 Cyt c 均不包含在上述四种复合体中。,注：递氢体同时也是递电子体；单电子传递体是Fe-S、细胞色素,72,
28、Cytc,Q,胞液侧,基质侧,线粒体内膜,2呼吸链的组成，氧化磷酸化及影响氧化磷酸化的因素,电子传递过程,复合体I、III、VI完全镶嵌在线粒体内膜中复合体II镶嵌在内膜的内侧,73,2呼吸链的组成，氧化磷酸化及影响氧化磷酸化的因素,74,2呼吸链的组成，氧化磷酸化及影响氧化磷酸化的因素,75,1.NADH氧化呼吸链NADH 复合体Q 复合体Cyt c 复合体O2乳酸脱氢酶、苹果酸脱氢酶、异柠檬酸脱氢酶、谷氨酸脱氢酶、羟丁酸脱氢酶、磷酸甘油脱氢酶,2.琥珀酸氧化呼吸链 琥珀酸复合体Q 复合体Cyt c复合体O2琥珀酸脱氢酶、脂酰CoA脱氢酶,细胞色素在呼吸链中的排列顺序b560b562b566
29、c1caa3O2,2呼吸链的组成，氧化磷酸化及影响氧化磷酸化的因素,76,氧化磷酸化：是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化。氧化磷酸化偶联部位：复合体、,底物水平磷酸化：是底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成ATP的过程。,1,3-二磷酸甘油酸=3-磷酸甘油酸(ATP)磷酸烯醇式丙酮酸=丙酮酸(ATP)琥珀酰CoA=琥珀酸(GTP),2呼吸链的组成，氧化磷酸化及影响氧化磷酸化的因素,77,2呼吸链的组成，氧化磷酸化及影响氧化磷酸化的因素,78,3底物水平磷酸化，高能磷酸化合物的储存和利用。,79,1.-磷酸甘油穿梭机制,脑和骨骼肌,4-磷
30、酸甘油和苹果酸-天冬氨酸穿梭作用。,80,2.苹果酸-天冬氨酸穿梭机制草酰乙酸-天冬氨酸穿梭机制,肝脏与心肌,4-磷酸甘油和苹果酸-天冬氨酸穿梭作用。,氨 基 酸 代 谢Metabolism of Amino Acids,82,氨基酸代谢库,氨基酸代谢概况,氨基酸代谢库：食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢。,83,1蛋白质的营养作用。,每克蛋白质可释放17kj的能量，相当于4kcal,八种必需氨基酸,+组氨酸、精氨酸,84,氨基酸的脱氨基作用：指氨基酸脱去氨基生成相应-酮酸的过程。,脱氨基方式,转氨基作用氧化
31、脱氨基联合脱氨基,2氨基酸的脱氨基作用（氧化脱氨基，转氨基及联合脱氨基）。,85,转氨基作用：在转氨酶的作用下，某一氨基酸去掉-氨基生成相应的-酮酸，而另一种-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛，VB6,大多数氨基酸可参与转氨基作用，但赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。,生理意义：转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。通过此种方式并未产生游离的氨,2氨基酸的脱氨基作用（氧化脱氨基，转氨基及联合脱氨基）。,86,L-谷氨酸氧化脱氨基作用,存在于肝、脑、肾中辅酶为 NAD+或NADP+GTP、ATP为其抑制剂GDP、ADP为其激
32、活剂,催化酶：L-谷氨酸脱氢酶,2氨基酸的脱氨基作用（氧化脱氨基，转氨基及联合脱氨基）。,87,-酮酸的代谢,（一）经氨基化生成非必需氨基酸（二）转变成糖及脂类（三）氧化供能,一本垃le圾se书异苯酪 色 苏,来支量筒,2氨基酸的脱氨基作用（氧化脱氨基，转氨基及联合脱氨基）。,88,3氨基酸的脱羧基作用。,与转氨酶相同，脱羧酶的辅酶是维生素B6,89,氨是机体正常代谢产物，具有毒性。体内的氨主要在肝合成尿素(urea)而解毒。正常人血氨浓度一般不超过 0.6mol/L。,血氨的来源,氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源,胺类的分解也可以产生氨,肠道吸收的氨,肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺,4体内氨的来源和转运。,90,在肝内合成尿素，这是最主要的去路,合成非必需氨基酸及其它含氮化合物,合成谷氨酰胺,肾小管泌氨,分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出。,血氨的去路,4体内氨的来源和转运。,91,92,93,94,95,96,97,98,99,
