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1、蛋白质几种常见非真正意义的化学键,次级键：氢键、盐键（静电）、疏水键,蛋白质分类,简单蛋白质-单纯蛋白质1成分分类 白蛋白 球蛋白 组蛋白 结合蛋白质 非蛋白成分-核酸、糖、脂、色素、磷酸等 2 功能分类 结构蛋白 毛发、蹄、指甲、蜘蛛丝 功能蛋白 催化、调节、运输、免疫等,酶催化剂,（一）1 概念：活细胞产生、体内/外均起催化作用、生物大分子-蛋白质、核酸 细胞内复杂的化学反应的有序性-酶的调理主要讨论蛋白质性质的酶 2 成分划分 单纯酶 结合酶（辅助因子：金属离子、小分子有机物-辅酶、辅基）3 酶活性仅有一部分酶的化学基团有直接关系 酶的必需基团（一级结构有可能相距很远）盘曲、折叠聚集构建
2、功能性区域-酶活性中心：结合部位、催化部位,（二）作用机制,催化作用-降低活化能（化学反应）1、中间产物学说:E+S E-S E+P。E代表酶，S代表底物，P代表产物，E-S为不稳定的中间产物 当底物H2O2与棕色酶混合时，首先观察到的是绿色的酶底物复合物的形成，然后这种复合物又转变为第二种淡红色的酶底物复合物，最后第二种复合物裂解，放出棕色的过氧化物酶和H2O2 的降解产物，即H2O和O2。中间产物的形成改变反应途径-降低活化能,活化能分子由常态转变到活化态所需能量,2钥匙-锁学说、诱导-楔合学说-专一性 实际上，酶活性中心并不像这个模型中显示的那样固定不变，且这个模型也不能解释可逆反应，因
3、为底物和产物的结构是不同的。“诱导-楔合模型”克服了“钥匙-锁模型”的缺点。按照这一模型，酶与底物结合时，底物能诱导酶分子的构象发生变化，使酶分子能与底物很好地结合，从而发生催化作用。酶的X射线衍射研究证明，酶与底物结合时，酶分子的构象的确是发生了变化。,酶-底物相互作用的“钥匙与锁”模型,诱导-楔合模型,邻近定向效应高效催化率,底物A、底物B、酶（活性中心：结合部位、催化部位）分子不断地进行热运动，分子间相互碰撞，拥有足够能量、方位对便会断开老键，形成新键 酶、底物A、B-结合相互改变空间像，互相影响，结合部位使底物A、B分子的方为取向正确，催化部位催化，反应活化能降低，使底物A与底物B分子
4、易形成新的化学键,（三）影响催化反应的因素,1酶浓度：温度一定 2底物浓度：温度一定 底物充足 酶浓度一定,3、PH、温度,4 激活剂、抑制剂激活剂提高酶活性的物质 金属离子、金属螯合剂（解除重金属对酶活性的制剂）、蛋白质大分子（酶原-酶）抑制剂 不变性，影响必须基团，引起酶活性下降甚至丧失5 酶的分类 1氧化还原酶、2转移酶、3水解酶、4裂解酶、5异构酶、6合成酶【亚、亚亚类】,（国际酶学委员会）EC1.1.1.24,天然核酸（DNA RNA）,1、基本单位：核苷酸,腺苷,2、核酸的结构,一级、二级结构,超螺旋,RNA 一级结构,RNA的二、三级结构,3、核酸的性质,1）两性电解质 RNA+
5、浓盐酸+苔黑酚-绿色（加热）DNA+酸+二苯胺-蓝紫色（加热）2）紫外吸收性质（260290nm紫外线）3）变性和复性变性-氢键断裂、空间结构破坏、呈一级结构（磷酸二脂键完好）热变性是爆发式：发生温度范围很窄（Tm解链温度）复性-变性的核酸互补链在适当条件重新缔合成双链的过程（若温度使其变性需冷却俗称退火）若来源不同的DNA互补链形成双链或DNA-RNA杂交成双链称分子杂交,第二节 细胞器,细胞核,染色体,次缢痕,1着丝粒 高度有序的的整合结构：着丝点结构域（外）、中央结构域、配对结构域2次缢痕 数目、位置、大小是某些染色体特有的形态结构鉴定染色体3随体 染色体末端圆形或圆柱形片段-鉴定染色体4核仁组织区（NOR）NOR舒展时伸入到核仁，有rRNA基因，与间期核仁形成有关5端粒 保证DNA的完全复制及参与染色体在核内的空间排布,中着丝粒染色体,端着丝粒染色体,近端,近中,细胞膜,线粒体、叶绿体,无机物-有机物-无机物,内质网,高尔基体,溶酶体,核糖体,液泡,微体,动植物 氧化酶（20%的脂肪酸被氧化）过氧化氢酶是其标记酶,其还可以用H2O2来解毒，氧化甲醛 甲酸 乙醇等,过氧化物酶体,乙醛酸循环体乙醛酸循环有关的酶只存在于植物细胞内 脂肪糖类,细胞骨架,中心体,细胞壁,返回,
