食品物料重要成分化学.ppt

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1、2 食品物料重要成分化学,2.1 糖类化学2.2 脂类化学2.3 蛋白质化学2.4 核酸化学,2.1 糖类化学,学习要求：掌握糖类化合物、单糖、寡糖和多糖的概念。掌握单糖、二糖、多糖的结构。理解单糖的化学性质。了解糖类在食品生产中发挥的功能。,糖类化合物通式Cn(H2O)m（例外，鼠李糖C6H12O5；脱氧核糖C5H10O4）碳水化合物（有些糖含有氮，硫，磷等），因沿用已久而继续使用准确的定义是：含多羟基的醛类或者酮类化合物及其衍生物和缩合物的总称。生物体维持生命活动所需能量的主要来源，人类摄取食物总能量中约80%（6070）由糖类提供。随着生活水平的提高，膳食结构在不断变化。,分布广泛 在植

2、物的各个部位，根、茎、叶、果实、种子大部分含有葡萄糖、淀粉、纤维素等糖类。（食物）,2.1.1 糖类化合物的种类,不能被水解为更小分子的糖如：核糖、脱氧核糖、葡萄糖、果糖、半乳糖,由220个单糖缩合而成如：麦芽糖、乳糖,水解为多个单糖性质不同于单糖，寡糖如：淀粉、纤维素,表2-1 豆类中游离糖含量（鲜重计）/%,2.1.2 食品中的糖类化合物,作为食品物料的大多数植物只含有少量蔗糖，大量膳食用蔗糖是从甜菜和甘蔗中分离得到的。,表2-2 水果中游离糖含量（鲜重计）/%,表2-3 蔬菜中游离糖含量（鲜重计）/%,表2-4 普通食物中的糖含量,2.1.3 单糖,2.1.3.1 单糖的分类和结构,根据

3、C、O双键的位置分为醛糖（碳链末端，如:葡萄糖）和酮糖（碳链中间，如:果糖）。,D-果糖,两种构型,链状结构,葡萄糖是己糖，C6H12O6，6个碳原子依次组成开链状。天然葡萄糖大部分为D型。,环状结构物理及化学方法证明，结晶状态的单糖是以环状结构存在的。半缩醛羟基和C5上原羟基在同侧为型，反之为型。溶于水时，型、型和开链醛式三种异构体达到互变平衡。,哈沃斯式,经常把具有六元含氧杂环的单糖称为吡喃糖，五元含氧杂环的单糖称为呋喃糖。,D-果糖葡萄糖的同分异构体，己酮糖，也能形成半缩酮结构。天然糖类中最甜的糖。,2.1.2.2 单糖的化学性质,物理性质：无色结晶，味甜、旋光性、水溶性（多羟基亲水）化

4、学性质（一）差向异构化 冷、稀碱溶液中，分子重排,（二）氧化反应,被碱性弱氧化剂（费林试剂等）氧化 银镜反应 费林反应等 糖尿病检测原理（葡萄糖）,在相同条件下，下列基团被氧化的难易程度是：醛基 酮基 仲醇基 伯醇基 应用：鉴别酮糖和醛糖（弱氧化剂溴水褪色）,强氧化剂可以形成二酸，如：,（三）还原反应,在催化加氢或酶的作用下，都可以使单糖还原为多元醇。,（四）成苷反应单糖的半缩醛羟基很容易与醇、酚羟基反应，失水而形成（环状）缩醛结构的化合物，通称：糖苷。例如：无水甲醇与D-葡萄糖的反应，生成D-甲基吡喃葡萄糖苷的两种异构体。,无水甲醇,+,糖的部分称为糖苷基。非糖部分称为糖苷配基。连接糖苷基与

5、糖苷配基的是糖苷键。O-苷、N-苷（如核苷）、S-苷等。单糖生成糖苷后，分子中没有了半缩醛羟基，不能形成开链结构，分子稳定性增加，这类糖苷没有了还原性。酸性条件下能水解生成原来的糖及非糖成分。,膳食及食品加工中的糖苷：皂角苷、强心苷糖苷碱性环境中稳定,水解后能生成氢氰酸的糖苷：生氰糖苷。大量食用导致中毒！服用氰化物50100mg致人死亡。苦杏仁毒理：氰化物（氢氰酸）抑制人体内酶的活性，尤其是细胞色素氧化酶-呼吸麻痹,水杨苷,葡萄糖,水杨醇,(五)成酯反应,单糖是多元醇，含多个羟基，与酸作用脱水成酯。如：磷酸酯是许多物质代谢的中间产物。,2.1.3 寡糖（低聚糖）,由220个糖单位以糖苷键连接构

6、成的糖类物质自然界中寡糖一般26个糖单位能溶于水 以双糖存在最为广泛，代表：蔗糖、乳糖、麦芽糖等,乳糖不耐症（P19）特殊配方婴儿奶粉,三糖：由三分子单糖以糖苷键链接二组成的化合物的总称。自然界中广泛存在的三糖有：棉籽糖、松三糖等,2.1.4 多糖,多糖的结构多糖是天然高分子化合物，由许多单糖分子以苷键相连形成的高分子化合物。如：淀粉、纤维素、糖元等。多糖可被酸完全水解得到单糖。水解后只生成一种单糖的称：同多糖，水解后多于一种单糖的称为：杂多糖。膳食中的多糖包括大量的纤维素和半纤维素，这些是不溶于水的，也是不能被人体消化吸收的。某些多糖以复合物或者混合物的形式存在。,多糖重复单元和基本结构,多

7、糖的特性,（1）溶解性 食品物料中，除纤维素外，大多数都是水溶的，或者是在水中可分散。多糖能控制或者改变水的流动性。（2）黏度与稳定性 增稠，保持半固体食品的形态，保持乳浊液稳定。,（3）胶凝作用 形成三维空间网络结构，如果冻、肉冻、鱼冻。（4）水解性 在酸或者酶的催化下，糖苷键水解。食品加工中的应用，水解过程伴随着粘度变化。水解速率随温度升高急剧增大。,2.1.5 食品中糖类的功能,亲水功能 糖类化合物具有很多亲水性羟基，具有结合水的能力、控制食品中水的活性。限制从外界吸入水分（糖霜粉）？控制食品水分散失（糖果蜜饯）？风味结合功能 糖类化合物在脱水工艺过程中，保持食品色泽和挥发性风味。有效的

8、保留挥发性风味成分。糖-水+风味剂 糖-风味剂+水,糖类化合物褐变和食品风味 糖类化合物非氧化褐变，产生许多挥发性物质甜味 蜂蜜、大多数果实的甜味主要取决于蔗糖、D-果糖或D-葡萄糖的含量。,糖与人类生活密切相关，人类三大营养物质之一周朝早期，已经把淀粉转化为饴，主要成分是麦芽糖东汉时期，我国南方开始制造蔗糖红砂糖唐代已经开始生产比较纯的白砂糖和冰糖有些糖类是天然药物中的活性成分，如：灵芝多糖具有抗肿瘤活性，黄芪多糖具有增强免疫功能的作用。,食品中的功能性多糖化合物,有的多糖是构成植物基本骨架的物质有些多糖作为代谢储备物质而存在食品加工中，利用这些化合物作为增稠剂、胶凝剂、结晶抑制剂等。,（1

9、）淀粉 廉价甜味剂果葡糖浆的原料 天然淀粉分为：直链淀粉和支链淀粉,（2）糖原,糖原是脊椎动物体内糖的储存分子，在肝脏、肌肉细胞含量最高。,糖原的结构很像支链淀粉，只是比支链淀粉有更多的分支位点-1，6-苷键。与碘也有呈色反应：紫红色或者紫蓝色。,（3）纤维素,纤维素分子是以D-呋喃葡萄糖为单元物质，靠-1，4苷键连接起来的聚合物。大约由12000个葡萄糖单元组成的纤维素分子，是无分支的长链。,（4）半纤维素,细胞壁中的一种多糖，与纤维素、木质素共存。提高面粉对水的结合能力，用于食品烘焙中。促进胆汁酸的消除和降低血清中胆固醇含量，有利于肠道蠕动。（5）其他 果胶（植物细胞壁胞间层，用于制作果酱

10、、果冻）角豆胶（用于香肠等的黏结剂）黄芪胶（色拉调味汁和沙司的增稠剂）海藻胶（琼脂分离为琼脂糖和琼脂胶）,2.2 脂类化学,学习要求：掌握脂类化合物的概念及分类。掌握脂肪酸和脂肪的性质。了解磷脂、胆固醇的性质。理解脂类的生理功能。,2.2 脂类化学,脂类（lipid）：亦译为脂质或类脂，低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子，绝大多数脂类的化学本质是脂肪酸和醇所形成的酯类及其衍生物。具有不同的官能团，结构复杂。99%左右的脂肪酸甘油酯（酰基甘油、甘油三酯）是我们常称的脂肪。脂肪酸多为4碳以上的长链一元羧酸.醇成分包括甘油、鞘氨醇、高级一元醇和固醇。存在：植物体中主要存在于种子和果仁中，动物体

11、中主要存在于皮下组织、腹腔、肝脏、肌肉间的结缔组织。,体脂占体重的14%-19%，男性最好不要超过20%，女性最好不要超过30%。（过胖不好，过瘦行不行？）脂肪肝是肝脏内的脂肪含量超过肝脏重量（湿重）的5%。近几年来，脂肪肝发病率有不断上升的趋势，已成为一种临床常见病。,脂类的生理功能：A 生物膜的骨架成分。磷脂B 能量储存形式。甘油三酯C 参与信号识别、免疫。糖脂D 激素、维生素的前体。胆固醇 E 生物体表保温防护。F 脂溶性维生素 A、D、E、K 等的溶剂。G 多数芳香物质都是脂溶性的，脂肪有利于提高食品的香气和 味道，以增进食欲。H 可延长食物在消化道内停留时间，利于各种营养素的消化吸收

12、。注：脂肪储存量大，热值高：单位质量能量最多（37kJ/g)如70kg人体，脂肪：200832 kJ 蛋白质：105000 kJ（18kJ/g)糖原：2520 kJ（18kJ/g),2.2.1 脂类的种类,简单脂类：由脂肪酸和醇类所组成的酯称为简单脂，（也叫油脂）。复合脂类：由简单脂与非脂成分组成的脂类化合物。衍生脂类：由简单脂或复合脂类衍生而来或与之关系密切，也具有脂类一般性质的物质。如固醇、类固醇、萜类物质。,2.2.1.1 简单脂类,（1）甘油三酯a 结构和种类:一分子甘油的3个羟基和三分子高级脂肪酸脱水缩合所形成的酯。三元醇习惯上室温呈固体的称为脂（牛油），液体的称为油（大豆油、菜籽油

13、）。相同脂肪酸单纯甘油酯不同脂肪酸混合甘油酯,单纯甘油酯 混合甘油酯,b 脂肪酸化学通式为：R-COOH，R:由碳原子所组成的烷基链。分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸从动植物、微生物中分离的天然脂肪酸已达100多种。不同脂肪酸之间的区别主要在于碳氢链的长度、饱和与否以及双键的数量和位置。饱和脂肪酸：软脂酸、硬脂酸，在动物脂肪中约占65%70%（特例：鱼油中的多不饱和脂肪酸 omega-3 多不饱和脂肪酸）不饱和脂肪酸：油酸、亚麻酸，在植物油中高达75%85%,课本P35了解天然脂肪酸!,必需脂肪酸(P40)：多数脂肪酸在人体内能够合成，但是亚油酸、亚麻油酸、花生四烯酸等多双键不饱和脂肪酸在体内不能

14、合成，必须由食物提供，称为必需脂肪酸。健康角度：在膳食中不饱和脂肪代替饱和脂肪非常有益 脂肪酸均衡：膳食脂肪酸中，饱和脂肪酸、单不饱和脂肪酸、多不饱和脂肪酸三者应保持合理的比例。动物性油脂摄入过少也是不科学的。心脑血管疾病患者可以适当提高不饱和脂肪酸的比例。少吃动物油，吃植物油，如橄榄油、茶油、玉米油。,（2）蜡高级脂肪酸与高级饱和一元醇所成的酯，不溶于水、固态。一般在生物体表面起保护作用。如蜂蜡。区别于“石蜡”,2.2.1.2 复合脂类,复合脂类由简单脂类与非脂性成分组成。重要的复合脂有磷脂和糖脂。,（1）磷脂自然界中分布广泛：构成细胞的成分，存在于脑、神经组织、心、肝、肾等器官，植物种子、

15、胚芽、大豆中。按照化学组成分为：甘油磷脂分子中含甘油；鞘磷脂分子中含鞘氨醇。甘油磷脂按照性质不同有可分为中性甘油磷脂和酸性甘油磷脂。鞘磷脂中的鞘氨醇是一系列碳链长度不同的不饱和氨基醇。,（2）糖脂组成生物膜的糖脂分为甘油糖脂和鞘氨醇糖脂。甘油糖脂是甘油二酯与糖类（主要是半乳糖、甘露糖）和脱氧葡萄糖结合而成的化合物。鞘磷脂由鞘氨醇、脂肪酸和糖类物质结合而成，分为脑苷脂和神经节苷酯。植物和细菌的细胞膜中的糖脂主要是甘油醇糖脂，动物细胞膜中主要是鞘糖脂。,2.2.1.3 衍生脂类,衍生脂类由简单脂或复合脂类衍生而来或与之关系密切，也具有脂类一般性质的物质。如固醇、类固醇、萜类物质。固醇和类固醇，又叫

16、甾醇，不被皂化、有机溶剂中容易结晶出来。最常见的是胆固醇。萜类物质，异戊二烯聚合而成的高度共轭的多烯类化合物，如胡萝卜素、叶黄素、番茄红素等。,2.2.1.4 血浆脂蛋白,脂蛋白，由脂类和蛋白质结合而成。脂蛋白属于缀合蛋白质的一种。血浆脂蛋白按照相对密度或电泳速度分为：高密度脂蛋白（HDL）、低密度脂蛋白（LDL）、极低密度脂蛋白（VLDL）和乳糜微粒（CM）。脱辅基蛋白（apo，P37）。辅基：酶的辅因子或结合蛋白的非蛋白部分（其中较小的非蛋白质部分称辅基），与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去，辅基可以是有机化合物，如糖类、脂类和核酸，也可以是金属离子或金属配位化合物。脂蛋白颗粒结

17、构常呈球状，颗粒表面是极性分子，这些分子的亲水基团在外，疏水基在颗粒内部。,2.2.2 脂类的理化性质,2.2.2.1 脂肪酸和脂肪的性质溶解性脂肪酸分子由极性羧基和非极性烃基组成，具有亲水性和疏水性两种不同性质。有的脂肪酸溶于水，有的不能溶于水。碳链长度增加，溶解度减少，有无不饱和键不影响溶解度脂肪一般不溶于水，易溶于有机溶剂。经胆酸盐的作用，脂肪可以变成微粒，和水混匀，形成乳状液。（胆汁的乳化作用）,熔点脂肪酸的熔点分子量越大，熔点越高；双键越多，熔点越低。纯脂肪酸与单一脂肪酸组成甘油酯，凝固点和熔点一致。混合脂肪酸组成的甘油酯的凝固点和熔点不同。脂肪的熔点各不相同，熔点取决于脂肪酸链的长

18、短、双键多寡。链越长熔点越高，双键能显著降低脂肪的熔点。吸收光谱脂肪酸在紫外和红外区有特有的吸收光谱，可用来对脂肪酸进行定性、定量或结构研究。,皂化作用脂肪酸和甘油结合的酯键容易被氢氧化钾水解，生成甘油和水溶性的皂类，这种水解作用称为皂化作用。皂化价皂化1g脂肪所需的氢氧化钾的质量。可以粗略的反映脂肪的分子量。加氢作用不饱和脂肪酸所含的双键可因加氢而变为饱和脂肪酸。双键越多，吸收氢量越多。加碘作用不饱和的双键可以加碘。100g脂肪所吸收碘的质量（g）称为碘化价。双键越多，碘价越高。,氧化和酸败作用脂肪中的不饱和脂肪酸受空气中的氧、各种细菌、霉菌所产生的脂肪酶和过氧化物酶所氧化，形成过氧化物，最

19、终生成短链酸、醛、酮，这些物质具有刺激性臭味，这种现象称为脂肪酸败作用。脂类酸败，产生的短链脂肪酸才具有让人不愉悦的气味（异味）特别是在牛乳和乳制品中常会遇到这种情况。酸败程度以中和1g油脂所需的氢氧化钾的质量（mg）作为酸价来衡量。我国规定酸价必须5。,长期食用变质的油脂，会出现中毒现象。氧化生成的过氧化脂质会破坏生物膜功能、导致机体衰老，伴随溶血，甚至引起癌变。某些情况下，有限度的氧化却是需要的，如典型的干酪或油炸食品香气油炸时，产生挥发性醛、酮、烃、酸、酯等，同时形成二聚、多聚甘油酯和大量游离脂肪酸（有水时）。,乙酰值（判断油脂的羟基化程度）1g油脂完全乙酰化后水解，中和所产生的算所需要

20、的氢氧化钾的质量（mg），即乙酰值。,2.2.2.2 磷脂的性质,磷脂含有甘油、磷酸，溶于水；含有脂肪酸，又可溶于脂类溶剂。但是不溶于丙酮。,卵磷脂有降低表面张力的能力，是一种极有效的脂肪乳化剂。能使不溶于水的脂类处于乳化状态。卵磷脂和脑磷脂均可由酶水解。眼镜蛇、响尾蛇毒液中有卵磷脂酶，能使卵磷脂水解，变成溶血卵磷脂，具有极强的溶血作用。溶血？凝血？血液凝集反应？,2.2.2.3 胆固醇的性质,胆固醇为白色蜡状结晶，不溶于水而溶于脂肪溶剂。不能被皂化，能与脂肪酸结合形成胆固醇酯，为血液中运输脂肪酸的一种方式。胆汁中胆固醇过多或者胆汁酸盐过少，胆固醇即可在胆道内沉淀形成胆结石。少吃动物内脏、蛋黄

21、。胆固醇是细胞膜的组成成分，参与了一些甾类激素和胆汁酸的生物合成，对身体非常重要。,2.2.3 油脂分析技术,2.2.3.1 油脂特征值的分析酸价、皂化值、碘值、乙酰值等2.2.3.2 油脂氧化稳定性的分析测定指标过氧化值硫代巴比妥酸法,细胞膜结构,补充：,2.3 蛋白质化学,学习要求：掌握氨基酸的结构特点及重要理化性质；掌握肽键的结构；掌握蛋白质的结构层次、各层次的定义及生物学功能，维持各层次结构的作用力；深刻理解蛋白质的一级结构决定高级结构；掌握蛋白质的重要性质及其应用；掌握几种重要的蛋白质分离纯化方法的原理（透析、凝胶过滤、SDS-PAGE）。,蛋白质是生命的物质基础，各种生命现象是通过

22、蛋白质体现的。蛋白质具有重要的生物学功能结构蛋白质（组蛋白、胶原蛋白）作为生物催化剂（酶）代谢调节作用（胰岛素、生长激素）免疫保护作用（毒素-毒蛋白、抗体）物质的转运和运输（铁离子的运输与储存）参与细胞间信息传递氧化供能,镰刀型红细胞贫血,正常红细胞,血红蛋白序列异常、结构异常,2.3.1 蛋白质的元素组成,碳 50-55%氢 氧 19-24 氮 16%硫 0.232.4 其他 微 量,蛋白质的含量测定,凯氏定氮法：根据生物样品中的含氮量来计算蛋白质的大概含量：蛋白质含量=蛋白氮 6.256.25为蛋白质系数，即1克氮所代表的蛋白质量（克数）(1/16%)注：要排除“非蛋白质的氮”对蛋白质测定

23、的影响。（三聚氰胺）,蛋白质的分类：,（一）依据蛋白质的外形来分：球状蛋白质：外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。(球状的机动蛋白丝聚集成肌动蛋白丝)纤维状蛋白质：分子类似纤维或细棒。分子轴比(长轴短轴)大于10（肌球蛋白丝）（二）依据蛋白质的组成来分：简单蛋白(simple protein)和结合/缀合蛋白(conjugated protein),2.3.2 氨基酸,生物体内已经发现的氨基酸（amino acid）有180多种。组成蛋白质的只有20种，由相应的遗传密码编码，这些氨基酸称为基本氨基酸。天然氨基酸大多不参与蛋白质的组成，称为非蛋白质氨基酸、稀有氨

24、基酸。,氨基酸的分类,（一）根据来源分：内源氨基酸和外源氨基酸。（二）从营养学角度分：必需氨基酸和非必需氨基酸。（三）根据是否组成蛋白质来分：蛋白质中常见氨基酸、蛋白质中稀有氨基酸和非蛋白氨基酸。,2.3.2.1 蛋白质氨基酸,组成蛋白质的氨基酸在结构和性质上既有共性也有差异。（1）蛋白质的结构特点及表示方法除脯氨酸外，19种天然氨基酸的共同点是：与羧基相邻的-碳原子上都有一个氨基，因而称为-氨基酸。氨基酸的名称一般用三个字母的简写表示，也可用单字母简写表示。,-氨基酸本质上是氨基连在-碳原子上的羧酸。,甘氨酸 Glycine(G),中性氨基酸,氨基乙酸,氨基酸的结构,氨基酸的结构,中性氨基酸

25、,甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine(A),-氨基丙酸,氨基酸的结构,甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine缬氨酸 Valine(V),中性氨基酸,-氨基-甲基丁酸,氨基酸的结构,甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine缬氨酸 Valine亮氨酸 Leucine(L),中性氨基酸,-氨基-甲基戊酸,氨基酸的结构,甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine缬氨酸 Valine亮氨酸 Leucine异亮氨酸 Ileucine(I),中性氨基酸,-氨基-甲基戊酸,按R基极性分类20种常见氨基酸,(1)非极性R基氨基酸：8种Ala Val Leu Ile Phe Trp

26、Pro Met(2)不带电荷的极性R基氨基酸：7种Ser Thr Tyr Asn Gln Cys Gly(3)带负电荷R基氨基酸：2种Asp Glu(4)带正电荷R基氨基酸：3种Lys Arg His,非极性氨基酸一般位于蛋白质的疏水核心，带电荷的氨基酸和极性氨基酸位于蛋白质表面。酶的活性中心：His、Ser(丝),非蛋白氨基酸存在的意义：,1.作为一些重要代谢物的前体或中间体:-丙氨酸（VB3）、鸟氨酸（Orn）和胍氨酸（Cit）(尿素)2.有些氨基酸只作为一种N素的转运和贮藏载体（刀豆氨酸）3.调节生长作用。4.是神经传导的化学介质：-氨基丁酸5.防御作用：D-环Ser(抗生素，链霉菌属细

27、菌产生），抑制细菌细胞壁形成，抗结核菌药物，抑制花粉萌发绝大部分非蛋白氨基酸的功能尚不清楚。作为细菌细胞壁中肽聚糖的组分：D-Glu（谷）D-Ala（丙）,2.3.2.3 氨基酸的两性性质和等电点,1.氨基酸的两性解离性质 晶体溶点高，离子晶格，不是分子晶格。甘氨酸熔点233度(静电吸引)，二苯胺熔点53度(范德华力)。水溶液中氨基酸是以兼性离子的形式存在：,氨基酸的等电点（isoeletric point）,氨基酸的等电点：当外液pH为某一pH值时，氨基酸分子中所含正电荷数和负电荷数正好相等即净电荷为0，那么这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，

28、即氨基酸处于两性离子状态。,氨基酸的解离,氨基酸在等电点状态下，溶解度最小。pH pI时，氨基酸带负电荷，向正极移动。pH=pI时，氨基酸净电荷为零。pH pI时，氨基酸带正电荷，向负极移动。,肽和肽键一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基脱水缩合而成的化合物，其中的氨基酸单位称 氨基酸残基。肽键氨基酸间脱水后形成的酰氨键 两个氨基酸组成的肽二肽 少于10个氨基酸的肽寡肽 多于10个氨基酸的肽多肽,补充：肽 peptide,一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基缩合,五肽结构,蛋白质是氨基酸以肽键的方式连接成的多肽链。每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构，这种空间结构称为蛋白质的（天然）构象（c

29、onformation）。,2.3.3 蛋白质的结构,Conectin 肌连蛋白,Protein的结构层次 一级结构（氨基酸顺序）Primary 二级结构Secondary 超二级结构 Super secondary 结构域 Domain 高级结构 三级结构（球状结构）Tertiary 四级结构（多亚基聚集）Quaternary,蛋白质一、二、三和四级结构,一级结构：protein分子中氨基酸残基的排列顺序 二级结构：多肽链借助氢键排列成特有的-螺旋 折叠、转角和无规则卷曲结构超二级结构：由两个以上二级结构聚集形成规则 的二级结构的组合体，如 和,2.3.3.1 蛋白质的一级结构决定高级结构和

30、功能 蛋白质一级结构举例 Insulin（胰岛素）RNase(ribonuclease)（核糖核酸酶）Hemoglobin（血红蛋白）,名称：丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸写法：Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu或如果倒过来写，则表示不同的肽例如 Leu-Ala-Tyr-Gly-Ser,51个氨基酸残基，A链21个残基，B链30个残基A链内有1个2硫键 Cys（半胱氨酸）6 Cys11A.B链间有2个2硫键 A.Cys7 B.Cys7 A.Cys20 B.Cys19分子量：5700 dalton,RNase,同源蛋白质种属差异与生物进化（一级结构的种属差异）不同生物体内具有相同功能的蛋白质

31、，由同一祖先进化而来 例如：hemoglobin输送氧气 cytochrome组成电子传递链,同源蛋白质特点：肽链长度相同或相近氨基酸顺序中有许多位置的氨基酸对所有种属来说都是相同的，称不变残基（invariant residue），不变残基高度保守，是必需残基。除不变残基以外，其它位置的氨基酸对不同的 种属有很大变化，称可变残基（variable residue），可变残基中，个别氨基酸的变化不影响蛋白质的功能,通过比较同源蛋白质的氨基酸序列（amino acid sequence）的差异，可以研究不同物种间的亲源关系和进化关系。亲源关系越远，同源蛋白质的氨基酸序列差异就越大。,细胞色素C（

32、cytochrome c）分子量：12500左右 氨基酸：100左右，单链 亲源关系越近的，其细胞色素C的差异越小 亲源关系越远的，其细胞色素C的差异越大 人与黑猩猩 0 人与猴 1 人与狗 10 人与酵母 44,蛋白质一级结构的个体差异分子病 分子病：基因突变功能蛋白氨基酸残基遗传性替代整个分子的三维结构改变功能部分或全部丧失 镰刀型红细胞贫血（sickle-cell anemia）现是由于hemoglobin发生了遗传突变引起的 链第6位的氨基酸残基由正常的Glu变成了疏水的Val 正常人血红蛋白：.N.Glu 6 镰刀型贫血：.N.Val 6 生理条件下电荷：Glu-（谷氨酸）亲水，Va

33、10(缬氨酸)疏水,镰刀型红细胞贫血,正常红细胞,一级结构部分切除与蛋白质的激活血液凝固的机理 凝血因子（凝血酶原致活因子，外伤组织释放、损伤造成的异物表面）凝血酶原 凝血酶 纤维蛋白原 纤维蛋白 凝胶,凝血酶原（thrombinogen）的激活,在凝血酶原致活因子催化下，凝血酶原分子中的Arg274Thr275、Arg323Ile324断裂，释放出49个氨基酸（A链），产生活性凝血酶（thrombin）。A链49氨基酸残基 B链259氨基酸残基,2.3.3.2 蛋白质分子的二级结构 驱使蛋白质折叠的主要动力熵效应 A.暴露在溶剂中的疏水基团降低至最少程度 B.要保持处于伸展状态的多肽链和周围

34、水分子 间形成的氢键相互作用的有利能量状态,1.螺旋（-helix）蛋白质中最常见、最典型、含量最丰富的二级结构元件。（1）特征多肽主链按右手或左手方向盘绕，形成右手或左手螺旋，相邻的螺圈之间形成链内氢键右手螺旋更稳定，蛋白质中的螺旋几乎都是右手螺旋。一种重复性结构,-螺旋,典型螺旋（3.613）的特征：A.每圈3.6个氨基酸残基，高度0.54nmB.每个残基绕轴旋转100，沿轴上升0.15nmC.氨基酸残基侧链向外D.相邻螺圈之间形成链内氢链，氢键的取向几乎 与中心轴平行E.肽键上的C=O与它后面第四个残基上的N-H 氢间形成氢键,-螺旋截面,（2）R侧链对-螺旋稳定性的影响 R侧链的大小和

35、电荷决定了-螺旋的稳定性A.多肽链上连续出现带同种电荷的氨基酸残基，不能形成稳定的-螺旋，如多聚Lys、多聚GluB.R基大的氨基酸不易形成-螺旋，例如Ile(异亮氨酸)。,C.R基较小，且不带电荷的氨基酸利于-螺旋的 形成，如多聚Phe（苯丙氨酸），在pH7的水溶 液中自发卷曲成-螺旋。D.Pro（脯氨酸）中止-螺旋（脯氨酸是亚氨酸）。,2.sheet,反平行,平行,也是一种重复性结构。两条或多条伸展的多肽链侧向聚集，相邻肽链主链上的NH和C=O之间形成氢链。-折叠中所有的肽链都形成链间氢键，侧链R基交替地分布在片层平面的两侧。,纤维状蛋白质中，-折叠主要是反平行式，球状蛋白质中两种方式都存

36、在。在纤维状蛋白质的-折叠中，氢键主要是在肽链之间形成；而在球状蛋白质中，-折叠既可在不同肽链间形成，也可在同一肽链的不同部分之间形成。,3.-turn,-回折（reverse turn）、-弯曲（-bend）肽链出现的180回折，由第一个氨基酸残基的C=O与第四个氨基酸残基的N-H间形成氢键。转角的特征：A.4个连续的氨基酸残基组成 B.主链骨架180折叠 C.第一个氨基酸残基的C=O与第四个氨基酸残基 的N-H形成氢键 D.C1与C4之间距离小于0.7nm E.多数由亲水氨基酸残基组成,蛋白质二级结构元件还有：凸起、无规卷曲等。,RNase的某些二级结构(图2-16),超二级结构（supe

37、r-secondary structure）若干个相邻的二级结构单元（-螺旋、-折叠、-转角及无规卷曲）组合在一起，形成规则的二级结构组合体。,超二级结构,结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，是一个相对独立的球状结构。结构域是多肽链的独立折叠单位，一般由50-300个氨基酸残基构成。一个蛋白质可以由单结构域或多结构域构成。,2.3.3.3 三级结构（tertiary structure）多肽链通过盘旋、折叠，形成紧密的借各种次级键维持的球状构象（三维构象）。螺旋、折叠、转角、松散肽段的组合。,2.3.3.4 蛋白质四级结构与功能蛋白质的四级结构 多个具有三级结

38、构的亚基，通过非共价键聚集形成的特定构象。维持四级结构的作用力有：氢键、疏水作用、静电作用，亚基间的二硫键。,多个亚基聚集成四级结构的优势：A.比表面积减小，稳定性增强B.提高遗传经济性（多个相同亚基一个基因编码）C.各种酶分子聚体在一起，提高催化效率D.具有别构效应。注：别够效应多亚基蛋白质一般具有多个结合部位，结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其他部位所产生的影响，如改变亲和力或催化能力。,四级结构：寡聚蛋白中亚基种类、数目、空间 排布及亚基间相互作用力 单体protein只有一、二、三级结构，无四级结构。,四级结构（quaternary structure）多个亚基聚集,补充：

39、纤维状蛋白质含大量的-螺旋或-折叠，占脊椎动物体内蛋白质总量的50%以上，起支架和保护作用。1.角蛋白 源于外胚层细胞，包括皮肤及皮肤的衍生物，可分成角蛋白和角蛋白。,（1）角蛋白（毛发）主要由-螺旋组成，三股右手-螺旋向左缠 绕形成原纤维，原纤维排列成“9+2”的电缆式结 构称微纤维，成百根微纤维结合成大纤微。Cys含量较高，二硫键保证结构稳定性。-角蛋白在湿热条件下可伸展转变成-构象(伸展为2倍，这时螺旋被撑开，各圈间的氢键被破坏，转变为-构象)。,角蛋白,烫发的化学机理,（2）-角蛋白（丝心蛋白）以-折叠结构为主 反平行式-折叠片的堆积，链间主要以氢 键结合，层间主要靠范德华力维系。富含

40、Gly（甘）、Ala（丙）、Ser（丝）,丝心蛋白（蚕丝、蛛丝）抗张强度高，质地柔软，但是不能拉伸。,折叠,2.3.3.5 稳定蛋白质三维结构的作用力,主要是一些弱相互作用，或称非共价键或次级键，包括氢键、范德华力、疏水作用和离子键。二硫键在稳定某些蛋白质构象上起着重要作用。,化学键（chemical bond）是指分子内或晶体内相邻两个或多个原子（或离子）间强烈的相互作用力的统称。包括金属键、共价键、离子键。金属键：化学键的一种，主要在金属中存在。由自由电子及排列成晶格状的金属离子之间的静电吸引力组合而成。共价键：原子间通过共享电子所形成的化学键。键能：150945 kJ/mol。离子键：同

41、一分子的不同部位或不同分子上的正负电荷基团之间所形成的化学键。离子键由电荷转移形成。键能：6003700 kJ/mol。,疏水作用：在水中，蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部，这些疏水基团出于避开水的需要而被迫接近，这一现象被称为疏水作用。疏水基团其与水分子相互作用的倾向，小于水分子之间相互作用的倾向。分子间作用力：分子间作用力又被称为范德华力，按其实质来说是一种电性的吸引力。氢键：和负电性原子或原子团共价结合的氢原子与邻近的负电性原子（往往为氧或氮原子）之间形成的一种非共价键。氢键是一种静电吸引作用。在保持DNA、蛋白质分子结构和磷脂双层的稳定性方面起重要作用。键能：42 kJ

42、/mol以下，比共价键的键能小得多，而与分子间力更为接近些，一般把氢键当成特殊的分子间作用力，所不同的是氢键具有饱和性及方向性。,二硫键：多在转角附近形成，不规定多肽链的折叠，但可稳定蛋白质的三维结构。二硫键对于蛋白质的正确折叠并不是必要的，但是它对稳定折叠结构做出了贡献。大多数蛋白质不含二硫键，二硫键主要存在于分泌到细胞外的蛋白质（胰岛素，核糖核酸酶等），这可能与大多数细胞内环境是相当还原的，它倾向于使巯基处于还原态。,蛋白质中存在的几种键的键能,Protein的结构层次 一级结构（氨基酸顺序）（肽键）二级结构 Secondary（氢键）超二级结构 Super secondary 结构域 D

43、omain 三级结构（球状结构）（氢键、范德华力、疏水作用、离子 键、二硫键）四级结构（多亚基）（氢键、范德华力、疏水作用、离子键、二硫键）,2.3.4 蛋白质的理化性质,蛋白质由氨基酸组成。与氨基酸相似，如两性电离、等电点、呈色反应（氨基与羧基共同参加反应，与茚三酮反应生成紫色的还原茚三酮）、成盐反应（侧链R基团参加的反应）等。与氨基酸不同，如高分子量、胶体性、变性等。,2.3.4.1 蛋白质的胶体性质,分子量较大，介于1万100万之间，分子大小达到胶体1100 nm范围之内。扩散速度慢，不易透过半透膜，黏度大。注：分离提纯中使用的透析法。,一定溶剂中，超速离心时，蛋白质可以发生沉降。沉降速

44、度与向心加速度之比值即为蛋白质的沉降系数S。沉降系数：每单位离心力场的沉降速度。V/a=t，量纲是秒，沉降单位S=10-13 s。蛋白质、核酸、核糖体和病毒等的沉降系数介于 110-13 s 20010-13 s之间,2.3.4.2 蛋白质的两性电离和等电点,蛋白质由氨基酸构成，两端有游离氨基和羧基，侧链中也有一些可解离基团，这些基团的解离使得蛋白质带上电荷。蛋白质颗粒在溶液中所带的电荷，受氨基酸组成（碱性、酸性氨基酸含量）、溶液pH的影响。当溶液为某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，蛋白质净电荷为零，此时溶液的pH成为蛋白质的等电点（iso-electric poin

45、t,简称pI)。pH大于等电点，蛋白质带负电荷，反之，带正电荷。,2.3.4.3 蛋白质的变性,蛋白质的严密结构在物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致物理化学性质的改变和生物活性的丧失，称之为蛋白质的变性。,变性蛋白质和正常蛋白质的最明显区别是溶解度下降，黏度增加，结晶性被破坏，生物活性丧失，易被蛋白酶分解。,蛋白质变性的因素分为物理和化学两类。物理因素：加热、搅拌、紫外线、超声波等。化学因素：强酸、强碱、重金属、十二烷基磺酸钠（SDS）变性因素可以用来消毒和灭菌，同时也可以消除这些因素影响来有效保存蛋白质制剂。75%乙醇，紫外线，高温。,变性蛋白质可能在去除变性因素后，可能

46、恢复或部分恢复其原来的构象及功能，变性的可逆变化称为复性。（名词解释：蛋白质复性）变性分为可逆变性和不可逆变性。,可逆变性与不可逆变性二级、三级或四级结构遭受被破坏即为变性。三级（或四级）结构被破坏时，往往引起可逆变性。二级及三级（或四级）结构一并破坏时，往往引起不可逆变性。,2.3.4.4 蛋白质的沉淀,蛋白质沉淀蛋白质分子凝集从溶液中析出的现象。蛋白质形成亲水胶体颗粒具有两种稳定因素，颗粒表面的水化层和电荷。消除这两个条件，蛋白质便容易凝集析出。,在温和条件下，通过改变溶液的pH或电荷状况，使蛋白质从溶液中沉淀分离,沉淀过程中，蛋白质结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形

47、成溶液，故这种沉淀又称为非变性沉淀或可逆沉淀。可逆沉淀的方法:等电点沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法等。,可逆沉淀,由于沉淀过程发生了蛋白质的结构和性质的变化，所以又称为变性沉淀或不可逆沉淀。如加热沉淀、强酸碱沉淀、重金属盐沉淀（Hg2+、Pb2+、Cu2+、Ag2+）和生物碱试剂或某些酸类沉淀等都属于不可逆沉淀。,不可逆沉淀,引起蛋白质沉淀的主要方法：盐析在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体稳定性而使其析出。常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等。,在等电点时，中性盐（K2SO4）对血红蛋白溶解度的影响,盐溶？盐析？,重金属盐沉淀蛋白质蛋白质与重金属离子（汞、铅、铜、银等）结合成盐

48、沉淀。沉淀条件以pH稍大于等电点为宜。（为什么？金属离子带正电，蛋白质带负电易沉淀）重金属沉淀的蛋白质一般是变性的，但是在低温条件下，控制重金属离子浓度，也可以分离制备不变性的蛋白质。“误服重金属后解救”生物碱试剂及某些酸类结合成不溶性的盐沉淀。有机溶剂沉淀蛋白质 常引起蛋白质变性（酒精消毒灭菌）。在低温下，变性缓慢，可用于分离各种血浆蛋白质。,加热凝固将接近于等电点的蛋白质溶液加热，可使蛋白质发生凝固而沉淀。首先，加热时蛋白质变性，有规则的结构被打开形成不规则的结构，分子的不对称性增加，疏水基团暴露，进而凝集成凝胶状的蛋白块。鸡蛋煮熟了，蛋清凝固是和蛋白质凝固有关，那么蛋黄也凝固了，为什么？

49、,补充：蛋清化学成分:鸡子白至少有3层，外层及内层都比较稀薄，中层约占全鸡子白的65%，因为其中约含0.3%的纤维状粘蛋白，故较粘稠，而内外2层则含此种粘蛋白极少。每100克含蛋白质10克，脂肪0.1克，碳水化物1克，灰分0.6克；钙19毫克，磷16毫克，铁0.3毫克，核黄素0.26毫克，尼克酸0.1毫克；维生素A及C缺少；硫胺素0.216微克克，泛酸1微克克，对氨基苯甲酸0.055(干卵白)微克克。按水分和固形物所占比重，则含水分87%，固形物13%；固形物中大约90%是蛋白质，其中：卵白蛋白75%，卵类粘蛋白15%，卵粘蛋白7%，伴白蛋白3%。鸡子白的蛋白质，在营养上是优良的，因它含所有的

50、必需氨基酸。,补充：蛋黄蛋黄的主要成分是17.5的蛋白质，32.5的脂肪，还有大约48的水和2的矿物质，以及多种维生素等。人们多以为鸡蛋的蛋白质集中在蛋白当中，实际上，蛋清的蛋白质含量仅有11左右。而脂肪，也绝大多数集中在蛋黄部分。蛋黄中的脂肪以单不饱和脂肪酸为主，其中一半以上正是橄榄油当中的主要成分油酸，对预防心脏病有益。维生素也大都集中在蛋黄当中。蛋黄中有宝贵的维生素A和维生素D，还有维生素E和维生素K，这些都是“脂溶性维生素”。水溶性的维生素B族，也绝大多数存在于蛋黄之中。而蛋黄之所以呈浅黄色，就是因为它含有核黄素，而核黄素就是维生素B2，它可以预防烂嘴角、舌炎、嘴唇裂口等。,2.3.4