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1、生物化学复习课,一、核酸的化学组成：1含氮碱：参与核酸和核苷酸构成的含氮碱主要分为嘌呤碱和嘧啶碱两大类。组成核苷酸的嘧啶碱主要有三种尿嘧啶（U）、胞嘧啶（C）和胸腺嘧啶（T），它们都是嘧啶的衍生物。组成核苷酸的嘌呤碱主要有两种腺嘌呤（A）和鸟嘌呤（G），它们都是嘌呤的衍生物。2戊糖：核苷酸中的戊糖主要有两种，即-D-核糖与-D-2-脱氧核糖，由此构成的核苷酸也分为核糖核苷酸与脱氧核糖核酸两大类。3核苷：核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物。通常是由核糖或脱氧核糖的C1-羟基与嘧啶碱N1或嘌呤碱N9进行缩合，故生成的化学键称为，N糖苷键。其中由D-核糖生成者称为核糖核苷，而由脱氧核糖生
2、成者则称为脱氧核糖核苷。由“稀有碱基”所生成的核苷称为“稀有核苷”。假尿苷（）就是由D-核糖的C1 与尿嘧啶的C5相连而生成的核苷。,二、核苷酸的结构与命名：核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核酸两大类。最常见的核苷酸为5-核苷酸（5 常被省略）。5-核苷酸又可按其在5位缩合的磷酸基的多少，分为一磷酸核苷（核苷酸）、二磷酸核苷和三磷酸核苷。此外，生物体内还存在一些特殊的环核苷酸，常见的为环一磷酸腺苷（cAMP）和环一磷酸鸟苷（cGMP），它们通常是作为激素作用的第二信使。核苷酸通常使用缩写符号进行命名。第一位符号用小写字母d代表脱氧，第二位用大写字母
3、代表碱基，第三位用大写字母代表磷酸基的数目，第四位用大写字母P代表磷酸。,三、核酸的一级结构：核苷酸通过3,5-磷酸二酯键连接起来形成的不含侧链的多核苷酸长链化合物就称为核酸。核酸具有方向性，5-位上具有自由磷酸基的末端称为5-端，3-位上具有自由羟基的末端称为3-端。DNA由dAMP、dGMP、dCMP和dTMP四种脱氧核糖核苷酸所组成。DNA的一级结构就是指DNA分子中脱氧核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。RNA由AMP，GMP，CMP，UMP四种核糖核苷酸组成。RNA的一级结构就是指RNA分子中核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。四、DNA的二级结构：DNA双螺旋结构是
4、DNA二级结构的一种重要形式，它是Watson和Crick两位科学家于1953年提出来的一种结构模型，其主要实验依据是Chargaff研究小组对DNA的化学组成进行的分析研究，即DNA分子中四种碱基的摩尔百分比为A=T、G=C、A+G=T+C（Chargaff原则），以及由Wilkins研究小组完成的DNA晶体X线衍射图谱分析。天然DNA的二级结构以B型为主，其结构特征为：为右手双螺旋，两条链以反平行方式排列；主链位于螺旋外侧，碱基位于内侧；两条链间存在碱基互补，通过氢键连系，且A-T、G-C（碱基互补原则）；螺旋的稳定因素为氢键和碱基堆砌力；螺旋的螺距为3.4nm，直径为2nm。,五、DNA
5、的超螺旋结构：双螺旋的DNA分子进一步盘旋形成的超螺旋结构称为DNA的三级结构。绝大多数原核生物的DNA都是共价封闭的环状双螺旋，其三级结构呈麻花状。在真核生物中，双螺旋的DNA分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕，从而形成特殊的串珠状结构，称为核小体。核小体结构属于DNA的三级结构。六、DNA的功能：DNA的基本功能是作为遗传信息的载体，为生物遗传信息复制以及基因信息的转录提供模板。DNA分子中具有特定生物学功能的片段称为基因（gene）。一个生物体的全部DNA序列称为基因组（genome）。基因组的大小与生物的复杂性有关。,七、RNA的空间结构与功能：RNA分子的种类较多，分子大小变化较大，功能
6、多样化。RNA通常以单链存在，但也可形成局部的双螺旋结构。1mRNA的结构与功能：mRNA是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为HnRNA。大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7GTP）帽子结构和3-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构。mRNA的功能是为蛋白质的合成提供模板，分子中带有遗传密码。mRNA分子中每三个相邻的核苷酸组成一组，在蛋白质翻译合成时代表一个特定的氨基酸，这种核苷酸三联体称为遗传密码（coden）。2tRNA的结构与功能：tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA。tRNA的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草”形，故称为“三
7、叶草”结构，可分为五个部分：氨基酸臂：由tRNA的5-端和3-端构成的局部双螺旋，3-端都带有-CCA-OH顺序，可与氨基酸结合而携带氨基酸。DHU臂：含有二氢尿嘧啶核苷，与氨基酰tRNA合成酶的结合有关。反密码臂：其反密码环中部的三个核苷酸组成三联体，在蛋白质生物合成中，可以用来识别mRNA上相应的密码，故称为反密码（anticoden）。TC臂：含保守的TC顺序，可以识别核蛋白体上的rRNA，促使tRNA与核蛋白体结合。可变臂：位于TC臂和反密码臂之间，功能不详。3rRNA的结构与功能：rRNA是细胞中含量最多的RNA，可与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。原核生物中的rR
8、NA有三种：5S，16S，23S。真核生物中的rRNA有四种：5S，5.8S，18S，28S。,八、核酶：具有自身催化作用的RNA称为核酶（ribozyme），核酶通常具有特殊的分子结构，如锤头结构。九、核酸的一般理化性质：核酸具有酸性；粘度大；能吸收紫外光，最大吸收峰为260nm。十、DNA的变性：在理化因素作用下，DNA双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链，从而导致DNA的理化性质及生物学性质发生改变，这种现象称为DNA的变性。引起DNA变性的因素主要有：高温，强酸强碱，有机溶剂等。DNA变性后的性质改变：增色效应：指DNA变性后对260nm紫外光的光吸收度增加的现象；旋光性下降；粘度降低
9、；生物功能丧失或改变。加热DNA溶液，使其对260nm紫外光的吸收度突然增加，达到其最大值一半时的温度，就是DNA的变性温度（融解温度，Tm）。Tm的高低与DNA分子中G+C的含量有关，G+C的含量越高，则Tm越高。,十一、DNA的复性与分子杂交：将变性DNA经退火处理，使其重新形成双螺旋结构的过程，称为DNA的复性。两条来源不同的单链核酸（DNA或RNA），只要它们有大致相同的互补碱基顺序，以退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交。核酸杂交可以是DNA-DNA，也可以是DNA-RNA杂交。不同来源的，具有大致相同互补碱基顺序的核酸片段称为同源顺序。常用的核酸分子杂交
10、技术有：原位杂交、斑点杂交、Southern杂交及Northern杂交等。在核酸杂交分析过程中，常将已知顺序的核酸片段用放射性同位素或生物素进行标记，这种带有一定标记的已知顺序的核酸片段称为探针。十二、核酸酶：凡是能水解核酸的酶都称为核酸酶。凡能从多核苷酸链的末端开始水解核酸的酶称为核酸外切酶，凡能从多核苷酸链中间开始水解核酸的酶称为核酸内切酶。能识别特定的核苷酸顺序，并从特定位点水解核酸的内切酶称为限制性核酸内切酶（限制酶）,一、酶的概念：酶（enzyme）是由活细胞产生的生物催化剂，这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物特异性，其化学本质是蛋白质。酶按照其分子结构可分为单体酶、寡聚酶和多
11、酶体系（多酶复合体和多功能酶）三大类。二、酶的分子组成：酶分子可根据其化学组成的不同，可分为单纯酶和结合酶（全酶）两类。结合酶则是由酶蛋白和辅助因子两部分构成，酶蛋白部分主要与酶的底物特异性有关，辅助因子则与酶的催化活性有关。与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基。三、辅酶与辅基的来源及其生理功用：辅酶与辅基的生理功用主要是：运载氢原子或电子，参与氧化还原反应。运载反应基团，如酰基、氨基、烷基、羧基及一碳单位等，参与基团转移。大部分的辅酶与辅基衍生于维生素。维生素（vitamin)是指一类维持细胞正
12、常功能所必需的，但在许多生物体内不能自身合成而必须由食物供给的小分子有机化合物。,维生素可按其溶解性的不同分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。脂溶性维生素有VitA、VitD、VitE和VitK四种；水溶性维生素有VitB1，VitB2，VitPP，VitB6，VitB12，VitC，泛酸，生物素，叶酸等。1.TPP：即焦磷酸硫胺素，由硫胺素（Vit B1）焦磷酸化而生成，是脱羧酶的辅酶，在体内参与糖代谢过程中-酮酸的氧化脱羧反应。2.FMN和FAD：即黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD），是核黄素（VitB2）的衍生物。FMN或FAD通常作为脱氢酶的辅基，在酶促反应中作为递
13、氢体（双递氢体）。3.NAD+和NADP+：即尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+，辅酶）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，辅酶），是Vit PP的衍生物。NAD+和NADP+主要作为脱氢酶的辅酶，在酶促反应中起递氢体的作用，为单递氢体。4.磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺：是Vit B6的衍生物。磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺可作为氨基转移酶，氨基酸脱羧酶，半胱氨酸脱硫酶等的辅酶。5.CoA：泛酸（遍多酸）在体内参与构成辅酶A（CoA）。CoA中的巯基可与羧基以高能硫酯键结合，在糖、脂、蛋白质代谢中起传递酰基的作用，是酰化酶的辅酶。6.生物素：是羧化酶的辅基，在体内参与CO2的固定和羧化反应。7.FH4：
14、由叶酸衍生而来。四氢叶酸是体内一碳单位基团转移酶系统中的辅酶。8.Vit B12衍生物：Vit B12分子中含金属元素钴，故又称为钴胺素。Vit B12在体内有多种活性形式，如5-脱氧腺苷钴胺素、甲基钴胺素等。其中，5-脱氧腺苷钴胺素参与构成变位酶的辅酶，甲基钴胺素则是甲基转移酶的辅酶。,五、酶的活性中心：酶分子上具有一定空间构象的部位，该部位化学基团集中，直接参与将底物转变为产物的反应过程，这一部位就称为酶的活性中心。参与构成酶的活性中心的化学基团，有些是与底物相结合的，称为结合基团，有些是催化底物反应转变成产物的，称为催化基团，这两类基团统称为活性中心内必需基团。在酶的活性中心以外，也存在
15、一些化学基团，主要与维系酶的空间构象有关，称为酶活性中心外必需基团。六、酶促反应的特点：1具有极高的催化效率：酶的催化效率可比一般催化剂高1061020倍。酶能与底物形成ES中间复合物，从而改变化学反应的进程，使反应所需活化能阈大大降低，活化分子的数目大大增加，从而加速反应进行。2具有高度的底物特异性：一种酶只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学变化，生成一定的产物，这种现象称为酶作用的特异性。绝对特异性：一种酶只能作用于一种化合物，以催化一种化学反应，称为绝对特异性，如琥珀酸脱氢酶。相对特异性：一种酶只能作用于一类化合物或一种化学键，催化一类化学反应，称为相对特异性，如脂肪酶。立体异构特
16、异性：一种酶只能作用于一种立体异构体，或只能生成一种立体异构体，称为立体异构特异性，如L-精氨酸酶。3酶的催化活性是可以调节的：如代谢物可调节酶的催化活性，对酶分子的共价修饰可改变酶的催化活性，也可通过改变酶蛋白的合成来改变其催化活性。,七、酶促反应的机制：1中间复合物学说与诱导契合学说：酶催化时，酶活性中心首先与底物结合生成一种酶-底物复合物（ES），此复合物再分解释放出酶，并生成产物，即为中间复合物学说。当底物与酶接近时，底物分子可以诱导酶活性中心的构象以生改变，使之成为能与底物分子密切结合的构象，这就是诱导契合学说。2与酶的高效率催化有关的因素：趋近效应与定向作用；张力作用；酸碱催化作用
17、；共价催化作用；酶活性中心的低介电区（表面效应）。,八、酶促反应动力学：酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素。在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时，通常测定其初始速度来代表酶促反应速度，即底物转化量5%时的反应速度。1底物浓度对反应速度的影响：底物对酶促反应的饱和现象：由实验观察到，在酶浓度不变时，不同的底物浓度与反应速度的关系为一矩形双曲线，即当底物浓度较低时，反应速度的增加与底物浓度的增加成正比（一级反应）；此后，随底物浓度的增加，反应速度的增加量逐渐减少（混合级反应）；最后，当底物浓度增加到一定量时，反应速度达到一最大值，不再随底物浓度的增加而增加（零级反应）。
18、米氏方程及米氏常数：根据上述实验结果，Michaelis&Menten 于1913年推导出了上述矩形双曲线的数学表达式，即米氏方程：=VmaxS/(Km+S)。其中，Vmax为最大反应速度，Km为米氏常数。Km和Vmax的意义：2酶浓度对反应速度的影响：当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，即=kE。,3温度对反应速度的影响：一般来说，酶促反应速度随温度的增高而加快，但当温度增加达到某一点后，由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅速下降。酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。酶的最适温度与实验条件有关，因而它不是酶的特征性常数。低温时由于活化分子数目
19、减少，反应速度降低，但温度升高后，酶活性又可恢复。4pH对反应速度的影响：观察pH对酶促反应速度的影响，通常为一钟形曲线，即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。人体内大多数酶的最适pH在6.58.0之间。酶的最适pH不是酶的特征性常数。5抑制剂对反应速度的影响：凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。不可逆抑制作用：抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用。如果以E作图，就
20、可得到一组斜率相同的平行线，随抑制剂浓度的增加而平行向右移动。酶的不可逆抑制作用包括专一性抑制（如有机磷农药对胆碱酯酶的抑制）和非专一性抑制（如路易斯气对巯基酶的抑制）两种。可逆抑制作用：,抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。如果以E作图，可得到一组随抑制剂浓度增加而斜率降低的直线。可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性和非竞争性抑制几种类型。竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，这种作用就称为竞争性抑制作用。其特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底
21、物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大，Vm值不变。典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制。反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。其特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小，Vm降低。非竞争性抑制：抑制剂既可以与游
22、离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。其特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：Km值不变，Vm值降低。6激活剂对反应速度的影响：能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂。酶的激活剂大多数是金属离子，如K+、Mg2+、Mn2+等，唾液淀粉酶的激活剂为Cl-。,九、酶的调节：可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生改变的酶就称为限速酶或关键酶。酶活性的调节可以通过改变其结构而使其催化活性以生改变，也可以通过改变其含量来改变其催化活性，还可以通过以
23、不同形式的酶在不同组织中的分布差异来调节代谢活动。1酶结构的调节：通过对现有酶分子结构的影响来改变酶的催化活性。这是一种快速调节方式。变构调节：又称别构调节。某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为变构调节。具有变构调节作用的酶就称为变构酶。凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生改变的代谢物就称为变构剂。当变构酶的一个亚基与其配体（底物或变构剂）结合后，能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变，这种效应就称为变构酶的协同效应。变构剂一般以反馈方式对代谢途径的起始关键酶进行调节，常见的为负反馈调节
24、。变构调节的特点：酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现；酶的变构仅涉及非共价键的变化；调节酶活性的因素为代谢物；为一非耗能过程；无放大效应。共价修饰调节：酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价修饰，从而导致酶活性的改变，称为共价修饰调节。共价修饰方式有：磷酸化-脱磷酸化等。共价修饰调节一般与激素的调节相联系，其调节方式为级联反应。共价修饰调节的特点为：酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在；有共价键的变化；受其他调节因素（如激素）的影响；一般为耗能过程；存在放大效应。,酶原的激活：处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原。酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原的激
25、活过程通常伴有酶蛋白一级结构的改变。酶原分子一级结构的改变导致了酶原分子空间结构的改变，使催化活性中心得以形成，故使其从无活性的酶原形式转变为有活性的酶。酶原激活的生理意义在于：保护自身组织细胞不被酶水解消化。2酶含量的调节：是指通过改变细胞中酶蛋白合成或降解的速度来调节酶分子的绝对含量，影响其催化活性，从而调节代谢反应的速度。这是机体内迟缓调节的重要方式。酶蛋白合成的调节：酶蛋白的合成速度通常通过一些诱导剂或阻遏剂来进行调节。凡能促使基因转录增强，从而使酶蛋白合成增加的物质就称为诱导剂；反之，则称为阻遏剂。常见的诱导剂或阻遏剂包括代谢物、药物和激素等。酶蛋白降解的调节：如饥饿时，精氨酸酶降解
26、减慢，故酶活性增高，有利于氨基酸的分解供能。,3同工酶的调节：在同一种属中，催化活性相同而酶蛋白的分子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。因此，同工酶在体内的生理功能是不同的。乳酸脱氢酶同工酶（LDHs）为四聚体，在体内共有五种分子形式，即LDH1（H4），LDH2（H3M1），LDH3（H2M2），LDH4（H1M3）和LDH5（M4）。心肌中以LDH1含量最多，LDH1对乳酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化乳酸转变为丙酮酸再进一步氧化分解，以供应心肌的能量。在骨骼肌中含量最多的是LDH5，LDH5对
27、丙酮酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化丙酮酸转变为乳酸，以促进糖酵解的进行。十、酶的命名与分类：1酶的命名：主要有习惯命名法与系统命名法两种，但常用者为习惯命名法。2酶的分类：根据1961年国际酶学委员会（IEC）的分类法，将酶分为六大类：氧化还原酶类：催化氧化还原反应；转移酶类：催化一个基团从某种化合物至另一种化合物；水解酶类：催化化合物的水解反应；裂合酶类：催化从双键上去掉一个基团或加上一个基团至双键上；异构酶类：催化分子内基团重排；合成酶类：催化两分子化合物的缔合反应。,1米氏常数（Km 值）：用m 值表示，是酶的一个重要参数。m 值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半
28、时底物的浓度（单位M 或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。2底物专一性：酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性。3辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。4单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶，它们不能解离为更小的单位。分子量为13,00035,000。5寡聚酶：有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。寡聚酶中的亚基可以是相同的，也可以是不同的。亚基间以非共价键结合
29、，容易为酸碱，高浓度的盐或其它的变性剂分离。寡聚酶的分子量从35 000 到几百万。6多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。多酶复合体有利于细胞中一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控。多酶复合体的分子量都在几百万以上。7激活剂：凡是能提高酶活性的物质，都称激活剂，其中大部分是离子或简单的有机化合物。8抑制剂：能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。,重点掌握的名词解释,9变构酶：或称别构酶，是代谢过程中的关键酶，它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节。10同工酶：是指有机体内能够催化同一
30、种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。11诱导酶：是指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶，它的含量在诱导物存在下显著增高，这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身。12酶原：酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。13酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白质所具有的活力单位数，可以用下式表示：活力单位数 比活力=蛋白质量（mg）14活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。,1.单核苷酸(mononucleotide)：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。2.磷酸二酯键（phosphodiester b
31、onds）：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。3.不对称比率（dissymmetry ratio）：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）示。4.碱基互补规律(plementary base pairing)：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在GC（或CG）和AT（或TA）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。5.反密码子（anticodon）：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方
32、向相反。6.顺反子（cistron）:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。7.核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。,8.退火（annealing）：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。9.增色效应（hyper chromic
33、effect）：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收便增加，这叫“增色效应”。10.减色效应（hypo chromic effect）：DNA 在260nm 处的光密度比在DNA 分子中的各个碱基在260nm 处吸收的光密度的总和小得多（约少35%40%）,这现象称为“减色效应”。11.噬菌体（phage）：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。也叫细菌的病毒。12.发夹结构（hairpin structure）：RNA 是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA 单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构
34、。13.DNA 的熔解温度（Tm 值）：引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。14.分子杂交（molecular hybridization）：不同的DNA 片段之间，DNA 片段与RNA 片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。15.环化核苷酸(cyclic nucleotide)：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3-OH 及5-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。,问答题 举例,1 酶作用于某底物的米氏常数为0.005
35、mol,其反应速度分别为最大反应速度 90%,50%,10%时，底物浓度应为多少？2 某酶的Km=4.710-5mol/L；Vmax=22mol/min。当S=210-4mol/L，I=510-4mol/L，Ki=310-4mol/L时，求：I为竞争性抑制和非竞争性抑制时，V分别是多少？竞争性：V=13.5(mol/L)/min；非竞争性：V=6.67(mol/L)min3 核酸分子中单核苷酸间是通过什么键连接起来的？什么是碱基配对？核酸中核苷酸之间是通过35磷酸二酯键相连接的。碱基配对是指在核酸中G-C和A-T(U)之间以氢键相连的结合方式。4 测定酶活力时为什么以初速度为准？初速度时，产物
36、增加量与时间呈正比。5.为什么处于低介电环境中的基团之间的反应会得到加强？水减弱极性基团之间的相互作用。6.催化焦磷酸水解的酶的分子量为120 000,由六个相同的亚基组成，纯酶的比活力为3600U/mg酶，它的一个活力单位（U）规定为：15分钟内在37标准条件下水解10微摩尔焦磷酸的酶量。求：（1）每mg酶在每秒钟 内水解多少摩尔底物。（2）每mg酶中有多少摩尔的活性中心？（假设每个亚基上有一个活性中心）。(3)酶的转换系数(1)410-5molsec(2)510-8mol(3)8102sec(即摩尔焦磷酸秒-1摩尔酶,6 核酸的组成和在细胞内的分布如何?核酸由DNA和RNA组成。在真核细胞
37、中，DNA主要分布于细胞核内，另外叶绿体、线粒体和质粒中也有DNA；RNA主要分布在细胞核和细胞质中，另外叶绿体和线粒体中也有RNA。7某酶在溶液中会丧失活性，但若此溶液中同时存在巯基乙醇可以避免酶失活，该酶应该是一种什么酶，为什么？含-SH的酶，容易氧化与其它巯基生成-S-S-,HS-CH2CH3可防止酶失活。简述DNA和RNA分子的立体结构，它们各有哪些特点？稳定DNA结构的力有哪些？DNA双螺旋结构模型特点：两条反平行的多核苷酸链形成右手双螺旋；糖和磷酸在外侧形成螺旋轨迹，碱基伸向内部，并且碱基平面与中心轴垂直，双螺旋结构上有大沟和小沟；双螺旋结构直径2nm，螺距3.4nm，每个螺旋包含
38、10个碱基对；A和T配对，G和C配对，A、T之间形成两个氢键，G、C之间形成三个氢键。DNA三级结构为线状、环状和超螺旋结构。稳定DNA结构的作用力有：氢键，碱基堆积力，反离子作用。RNA中立体结构最清楚的是tRNA，tRNA的二级结构为三叶草型，tRNA的三级结构为倒“L”型。维持RNA立体结构的作用力主要是氢键,6真核mRNA和原核mRNA各有何异同特点?真核mRNA的特点是：(1)在mRNA5末端有“帽子结构”m7G(5)pppNm；（2）在mRNA链的3末端，有一段多聚腺苷酸(polyA)尾巴；（3）mRNA一般为单顺反子，即一条mRNA只含有一条肽链的信息，指导一条肽链的形成；（4）
39、mRNA的代谢半衰期较长（几天）。m7GpppNmp 参与起始和保护mRNA 多聚腺苷酸保护mRNA作用。原核mRNA的特点：（1）5末端无帽子结构存在；3末端不含polyA结构；（3）一般为多顺反子结构，即一个mRNA中常含有几个蛋白质的信息，能指导几个蛋白质的合成；（4）mRNA代谢半衰期较短（小于10分钟）。7下列三种DNA中，哪个的Tm值最高？哪个的Tm值最低？为什么？A、AAGTTCTCTGAATTA B、AGTCGTCAATGCATT C、GGATCTCCAAGTCAT c最高 a最低 c的G-C对多，a的G-C对少8将下列DNA分子加热变性，再在各自的最适温度下复性，哪种DNA复
40、性形成原来结构的可能性更大？为什么？A、ATATATATAT B、TAGACGATGC TATATATATA ATCTGCTACGa复性成原来结构可能性最大，因为它是单一重复序列。,填空题举例:1竞争性抑制剂使酶促反应的km，而Vmax。变大，不变。2.T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的，称之为，这是对酶概念的重要发展。RNA，核酶3.酶是 产生的，具有催化活性的。活细胞 蛋白质 4.构成核酸的基本单位是核苷酸，由、和 3个部分组成戊糖 含氮碱基 磷酸.5.Watson-CrickDNA双螺旋每盘旋一圈有 对核苷酸，高度为，直径为。3.4nm 2nm 6维持DNA双螺旋结构的
41、主要作用力是、。氢键 碱基堆积力 反离子作用 7核酸变性时，260nm紫外吸收显著升高，称为；变性的DNA复性时，紫外吸收回复到原来水平，称为。增色效应 减色效应 8.染色质的基本结构单位是，由 核心和它外侧盘绕的 组成，核心由 各两分子组成，核小体之间由 相互连接，并结合有。核小体 组蛋白 DNA H2A H2B H3 H4 DNA H1 9tRNA的二级结构呈 型，三级结构呈 型，其3末端有一共同碱基序列，其功能是。三叶草 倒L CCA 结合氨基酸,三是非题举例,1酶之所以有高的催化效率是因为它可提高反应活化能。（x）2对于多酶体系，正调节物一般是别构酶的底物，负调节物一般是别构酶的直接产
42、物或代谢序列的最终产物。（）3最适温度是酶特征的物理常数，它与作用时间长短有关。（x）4同工酶指功能相同、结构相同的一类酶。（x）5到目前为止发现的所有具有七次跨膜结构特征的受体都是蛋白偶联受体。（x）6核小体是构成染色体的基本单位。（）.7酶促反应中，酶饱和现象是普遍存在的。（）8转氨酶 的辅酶是吡哆醛。（x）9.酶之所以有高的催化效率是因为它可提高反应活化能。（x）10对于多酶体系，正调节物一般是别构酶 的底物，负调节物一般是别构酶的直接产物或代谢序列的最终产物。（）11.反竞争性抑制作用的特点是Km值变小，Vm也变小。（）,选择题举例：1：下列哪一项符合“诱导契合”学说（B）A、酶与底物
43、的关系如锁钥关系 B、酶活性中心有可变性，在底物的影响下其空间构象发生一定的改变，才能与底物进行反应。C、底物的结构朝着适应活性中心方向改变而酶的构象不发生改变。D、底物类似物不能诱导酶分子构象的改变2.关于米氏常数Km的说法，哪个是正确的（D）A、饱和底物浓度时的速度 B、在一定酶浓度下，最大速度的一半C、饱和底物浓度的一半 D、速度达最大速度一半时的底物浓度3.米氏常数（D）A、随酶浓度的增加而增加 B、随酶浓度的增加而减小C、随底物浓度的增加而增大 D、是酶的特征常数4下列关于酶活性中心的描述，哪一项是错误的（D）A、活性中心是酶分子中直接与底物结合，并发挥催化功能的部位B、活性中心的基
44、团按功能可分为两类，一类是结合基团，一类是催化基团 C、酶活性中心的基团可以是同一条肽链但在一级结构上相距很远的基团D、不同肽链上的有关基团不能构成该酶的活性中心,5构成多核苷酸链骨架的关键是（D）A、2，3磷酸二酯键 B、3，4磷酸二酯键C、2，5磷酸二酯键 D、3，5磷酸二酯键6决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是（E）A、3末端 B、TC环 C、二氢尿嘧啶环 D、额外环 E、反密码子环7双链DNA的Tm较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致（D）A、AG B、CT C、AT D、GC E、AC8.酶的竞争性抑制剂具有下列哪种动力学效应：（A）A、Vm不变，Km增大 B、Vm不变，Km减
45、小 C、Vm增大，Km不变 D、Vm减小，K m不变9 下列那种维生素衍生出了TPP:（A）A、维生素B1 B、维生素B2 C、维生素B5 D、生物素,10 下列关于酶活性中心的描述，哪一项是错误的：（D）A、活性中心是酶分子中直接与底物结合，并发挥催化功能的部位 B、活性中心的基团按功能可分为两类，一类是结合基团，一类是催化基团 C、酶活性中心的基团可以是同一条肽链但在一级结构上相距很远的基团 D、不同肽链上的有关基团不能构成该酶的活性中心11 真核细胞mRNA帽结构最多见的是：（B）A、m7ApppNmP B、m7GpppNmP C、m7UpppNmP D、m7CpppNmP E、m7Tp
46、ppNmP12下列哪种辅酶结构中不含腺苷酸残基：（C）A、FAD B、NADP+C、辅酶Q D、辅酶A13含稀有碱基较多的核酸是：（C）A、核DNA B、线粒体DNA C、tRNA D、mRNA E、rRNA14下列哪一种维生素是辅酶A的前体：（B）A、核黄素 B、泛酸 C、钴胺素 D、吡哆胺,酶的活性中心 酶的专一性 竞争性抑制作用 非竞争性抑制作用 别构酶 别构效应 同工酶 酶的比活力 酶原激活 寡聚酶 酶的转换数 辅酶和辅基 诱导契合 全酶 别构酶的序变模型及齐变模型 固化酶 多酶体系 RNA酶 过渡态,重点掌握的名词解释,反密码子 Chargaff规则 核酸的变性 核酸的复性 退火 增色效应减色效应 发夹结构 分子杂交 DNA的解链(溶解)温度 超螺旋DNA DNA的一级结构 DNA的二级结构,
