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1、高中生物竞赛辅导第一模块：细胞生物学第一节细胞的化学成分,水无机盐糖类脂类维生素,蛋白质酶核酸其他重要化合物,第一节 细胞的化学成分,主要包括：糖类、脂类、蛋白质、核酸、酶类等。第一部分、组成生物体的无机物（一）无机化合物1.水自由水与结合水，代谢旺盛，自由水多，反之亦然。功能：良好溶剂，促进代谢反应，参与原生质形成，调节各种生理作用。,2无机盐大量元素C、H、O、N、P、S、K、Ca、Mg；微量元素Fe、Mn、Zn、Cu、B、Mo、Cl等。作用：维持细胞渗透压和pH；酶的活化因子，如Mg2+、Ca2+；合成有机物的原料,如PO43-可用于合成磷酸、核苷酸等，Fe2+可用于合成血红蛋白等。细胞
2、内某些无机盐的功能及缺乏症,第二部分、组成生物体的有机物,一、糖类多羟基醛、多羟基酮的总称，由于氢和氧是2：1，称为碳水化合物。(一)单糖不能再水解的糖单位，既有开链形式，也有环式结构形式。环式中第一位碳的羟基与第二位碳羟基在环的同一面，称为-型；如果在环的两面，称-型。,1.丙糖 甘油醛和酮糖。细胞呼吸和光合作用的中间代谢物。2.戊糖 核糖、脱氧核糖。核糖和脱氧核糖是核酸的重要成分，3.己糖 葡萄糖、果糖和半乳糖。葡萄糖是光合作用产物，细胞能源物质。(二)寡糖主要是双糖，麦芽糖、蔗糖、纤维二糖、乳糖。1.麦芽糖 两分子葡萄糖，是淀粉的基本单位，存在于淀粉水解组织，如麦芽。2.蔗糖 葡萄糖和果
3、糖。甘蔗、甜菜、胡萝卜以及香蕉、菠萝等水果中都富含蔗糖。,3.乳糖 半乳糖和葡萄糖。存在于哺乳动物乳汁中。4.纤维二糖 纤维素的基本单位，2分子葡萄糖。(三)多糖淀粉、纤维素、糖原、几丁质和黏多糖。1.淀粉 由直链淀粉与支链淀粉组成。与碘反应，直链淀粉为蓝色，支链淀粉为紫红色。水解：淀粉糊精麦芽糖葡萄糖。与碘作用呈红色、黄色、无色。反应用于淀粉水解检验。2.糖原 动物多糖，称动物淀粉。分支比支链淀粉多，遇碘作用呈红褐色。3.纤维素，纤维素是一种线性的、没有分支的同多糖。植物细胞壁的主要成分。4.几丁质(甲壳素)昆虫和甲壳类外骨骼的主要成分。,不溶于水，溶于非极性有机溶剂(氯仿、乙醚、丙酮)。元
4、素C、H、O，O含量低，C、H含量高，彻底氧化放出能量多。有的还含P和N。常见三酰甘油、磷脂、类固醇、萜类、蜡等。1三酰甘油 也称脂肪，1份甘油和3份脂肪酸结合成的酯。动物脂肪含饱和脂肪酸，熔点高，室温下固态，植物油含油酸和亚油酸，熔点低，室温下液态。哺乳动物和人，不能合成亚油酸和亚麻酸，只能从外界摄取，称为必需脂肪酸。,二、脂类,2磷脂又称甘油磷脂。磷酸一端为极性头，亲水；脂肪酸链为非极性尾，疏水。将磷脂放在水面，亲水头和水面相接，成一单分子层。将磷脂放入水中，形成微团，各分子头位于表面与水接触，尾藏在微团中心。3类固醇胆固醇、动物膜和神经髓鞘主要成分，与膜的透性有关；性激素、维生素D和肾上
5、腺皮质激素。4萜类由不同数目的异戊二烯连接而成。维生素A(视黄醇)、E、K；类胡萝卜素。类胡萝卜素裂解就成2个维生素A，维生素A可氧化成视黄醛，对动物感光活动有重要作用。5蜡高碳脂肪酸和高碳醇或固醇形成的脂，毛皮、羽毛、树叶、昆虫外骨骼中，保护作用。,三、蛋白质占细胞干重一半以上。由C、H、0、N组成，氮含量平均为16，测定蛋白质含量时，受检物质中含蛋白质量为氮含量的6.25倍。基本单位氨基酸。(一)氨基酸1氨基酸的结构天然存在于蛋白质中的氨基酸共有20种，各种氨基酸(除脯氨酸)在结构上的一个共同特点是，在与羧基相连的碳原子(-碳原子)上都有一个氨基，因而称为-氨基酸，它们的不同之处在于侧链，
6、即R基的不同。,2氨基酸的分类R基团极性不同，分为：极性不带电(6种)，极性带负电(2种)；极性带正电(3种)；非极性(9种)。根据营养需求，分为必需和非必需氨基酸。必需氨基酸指体内不能合成必须由食物提供的氨基酸，包括亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、色氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸等8种（笨蛋来宿舍（色），晾一晾鞋）。精氨酸和组氨酸，幼儿时期需食物补充，称为半必需氨基酸。3氨基酸的理化性质(1)物理性质 无色结晶，水中溶解度不同，易溶于酸、碱，不溶于有机溶剂、,(2)两性解离和等电点 以两性离子形式存在，同一个氨基酸带有能放出质子的-NH3+和能接受质子的一C00-。溶于水时，正负离子都能解
7、离，但解离度与溶液的pH值有关。凋节溶液的pH值，使氨基酸分子上的一NH3+和一C00-的解离度完全相等时，即氨基酸所带净电荷为零，此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以符号pI表示。在等电点时，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀，利用这一性质可以分离制备各种氨基酸。(3)紫外吸收光谱 色氨酸吸收波长279nm，酪氨酸吸收波长278nm，苯丙氨酸吸收波长为259nm。利用紫外光法可以测定这些氨基酸的含量。(4)重要的化学反应 氨基能与茚三酮反应产生蓝紫色沉淀(脯氨酸和羟脯氨酸则产生黄色沉淀)；与亚硝酸反应产生氮气，在标准条件下测定氮气体积，即可计算出氨基酸的量。,(二)蛋白质的结构一级结构、二级结
8、构，超二级结构、结构域、三级结构及四级结构。l.一级结构氨基酸的排列顺序。氨基酸通过肽键相互连接。肽键是由一个氨基酸的氨基与相邻氨基酸羧基，脱水缩合而成，这样连起来的氨基酸聚合物叫做肽。多肽链上各个氨基酸丢失了氨基上的H和羧基上的OH，被称为氨基酸残基。一般表示多肽时，总是N末端：写在左边，C末端写在右边。肽链中除肽键外还有二硫键，是肽链内和肽链间的主要桥键。,2.二级结构(1)-螺旋 多肽链中氨基酸残基围绕螺旋轴心盘旋上形成(2)-折叠 一是平行式，即所有肽链N端都在同一端，另一类是反平行式，即肽链的N端一顺一反地排列。(3)-转角 蛋白质的多肽链经常出现180的回折，在这种回折角上就是-转
9、角结构。(4)自由绕曲 是指没有一定规律的松散结构，酶的功能部位常常处于这种构象区域中。,3超二级结构与结构域 它们是二级结构与三级结构的过渡型构象。有、等。结构域是超二级结构基础上进一步绕曲折叠成紧密的球状结构，各自具有部分生物功能的亚结构。一般情况下，酶的活性部位位于两个结构域之间的裂缝中。4.三级结构超二级结构和结构域，进一步组装成三级结构，疏水键在维持三级结构有突出作用。5.四级结构三级结构的亚单位通过氢键、盐键、疏水键 和范德华力等弱作用力聚合而成的特定构象。所谓亚单位，又称亚基。,(三)蛋白质的理化性质1胶体性质 如布朗运动、丁达尔现象、不能通过半透膜等。溶液中，蛋白质胶体颗粒带有
10、相同电荷，彼此排斥；而且颗粒表面极性分子能与水分子形成一层水膜，将蛋白质颗粒相互隔开，因此蛋白质颗粒比较稳定，不易沉淀。2，两性电解质 可以根据不同的蛋白质的等电点，用电泳法分离蛋白质。3沉淀反应 盐类(如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，称为盐析)，有机溶剂(如酒精、丙酮)，重金属盐(如硝酸银、醋酸铅、三氯化铁等)，生物碱试剂(如苦味酸、单宁酸等).,4变性 空间结构，理化性质、生物活性发生改变，称为蛋白质的变性。强酸、强碱、重金属离子、尿素、酒精、丙酮等；加热、震荡或搅拌、超声波、紫外线及X射线照射等。生物活性丧失是变性的主要特征，变性后溶解度降低。变性不破坏一级结构；主要破坏氢键、疏水键，使肽链
11、的卷曲、折叠状态变为松散无序。5紫外吸收 280nm的紫外光下，有最大吸收峰。这主要是由于肽链中酪氨酸和色氨酸的R基团引起的。6变构作用 其中一个亚基与小分子物质结合，该亚基的构象发生改变，整个蛋白质的结构和活性均会改变，称为变构作用(或别构作用)。7呈色反应,(四)蛋白质的分类,1蛋白质的化学分类 简单蛋白质和结合蛋白质两大类。简单蛋白质只由-氨基酸组成。如球蛋白、白蛋白、组蛋白等。结合蛋白质由简单蛋白质和非蛋白质物质两部分组成。非蛋白质部分称为辅基，如核酸、糖类、脂类、色素、磷酸。由此组成的称为核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、色蛋白、磷蛋白。2蛋白质的功能分类 结构蛋白和酶两大类，结构蛋白参与细胞
12、结构的组成。,四、酶类,酶是由活细胞产生的，起催化作用生物大分子，包括蛋白质和核酸。(一)酶的化学结构 单纯酶和结合酶，单纯酶分子由蛋白质组成，不含其他成分。结合酶分子由简单的蛋白质(称为酶蛋白)和辅助因子两部分组成，辅助因子可以是金属离子或小分子有机物。通常把这些小分子有机物称为辅酶或辅基。(二)酶的作用机制1酶的催化作用酶的催化作用就是降低化学反应的活化能，2中间产物学说 可用公式表示为：,3“钥匙-锁”学说和“诱导契合”学说 4使酶具有高催化效率的因素(1)邻近定向效应 指底物和酶活性部位的邻近，使分子间反应近似于分子内的反应。(2)“张力”和”形变”底物结合可以诱导酶分子构象的变化，从
13、而促进酶-底物中间产物进入过渡态。(3)酸碱催化 酶活性部位上的某些基团可以对底物进行酸碱催化。（4)共价催化 酶可以和底物生成不稳定中间物，中间物进一步生成产物容易。,(三)影响酶催化反应的因素1.酶浓度的影响 如果底物浓度足够大，则反应速度与酶浓度成正比。2底物浓度的影响底物浓度较低，速度和底物浓度成正比。底物浓度较高，反应速度也随浓度的增加而升高，。当浓度大大增加时，反应速度趋近一个最大值即最大速度Vmax，此时的反应速度与底物浓度无关，与酶浓度有关。,3.PH值的影响4.温度的影响,5，激活剂的影响提高酶活性的物质称为激活剂。第一类为无机离子，Mg2+各种酶的激活剂，C1-能激活唾液淀
14、粉酶；第二类为中等有机化合物，一种是还原剂，如半胱氨酸、还原型谷胱甘肽等，另一种是金属螯合剂，能除去酶中重金属杂质，从而解除重金属对酶的抑制，如乙二氨四乙酸(EDTA)第三类为蛋白质性的大分子化合物，这类激活剂用于酶原激活，使无活性酶原变成有活性的酶。6抑制剂的影响不引起酶蛋白变性，但使酶分子上某些基团发生变化，引起酶活性下降，甚至丧失。称为抑制作用，起抑制作用的物质称为抑制剂。酶的抑制作用分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两类。,(四)酶的分类和命名,1酶的国际系统分类法六大类，即氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、合成酶类，2酶的命名根据国际酶学委员会的建议，每一种酶都给以
15、两个名称。二个是系统名，一个是惯用名。(1)系统命名法 包括两部分，即底物名称及反应类型。当中用“：”分开。例如，草酸氧化酶其系统名称为草酸：氧化酶。(2)习惯命名法 底物及反应类型来命名 乳酸脱氢酶 草酰乙酸脱羧酶 催化水解作用的酶，一般在酶的名，字上省去反应类型，如水解蛋白的酶称蛋白酶，水解淀粉的酶称淀粉酶。有时为了区别，标上来源。如胃蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等。,五、核酸,RNA和DNA。RNA主要分布在细胞质内，在细胞核内仅有少量存在，线粒体、叶绿体内也有分布；DNA主要分布在细胞核内，线粒体、叶绿体内也有少量存在。(一)核酸的组成成分基本单位核苷酸，分解成磷酸、碱基和戊糖。1戊糖
16、核糖和脱氧核糖前者存在于RNA，后者存在于DNA。,2碱基碱基分为两类：一类是嘌呤，为双环分子，一般有腺嘌呤(A)、鸟嘌吟(G)两种；另一类是嘧啶，为单环分子，一般有胞嘧啶(C)、胸腺嘧啶(T)、尿嘧啶(U)三种。DNA中含有A、G、C、T，RNA中含有A、G、C、U。还有少量4种主要碱基的衍生物，tRNA含得较多，如次黄瞟吟。二氢尿嘧啶、4一硫尿嘧啶、5一甲基胞嘧啶。,3核苷戊糖与嘧啶或瞟吟形成。由核糖组成的核苷为核糖核苷，用单符号（A、G、C、U）表示，由脱氧核糖构成的核苷，称脱氧核苷，单个符号前加一个小写的d（dA、dG、dC、dT）。4核苷酸,(二)核酸的结构,1.DNA的结构（1）一
17、级结构指脱氧核苷酸链中脱氧核苷酸的单链。不同DNA分子具有不同的一级结构，即含有脱氧核苷酸数目不同，四种碱基的比例不同，排列顺序也不同。（2)二级结构双螺旋结构模型，根据A=T、G=C的碱基组成规律以及DNA晶体的X光衍射数据，1953年Watson和Crick提出了DNA的双螺旋结构模型。,DNA分子由两条多脱氧核苷酸链反向平行(一条链是35，另一条链为5一3)，磷酸和脱氧核糖在螺旋体的外侧，通过磷酸二酯键连结形成DNA分子的骨架；碱基对位于螺旋体内侧，按A与T，C与G配对，A-T对有2个氢键，C-G有3个氢键，螺旋表面有一条大沟和一条小沟，这两条沟对DNA和蛋白质的相互识别是很重要的。双螺
18、旋结构很稳定，有3种化学键维持：互补碱基之间的氢键，碱基对之间的碱基堆集力，以及主链上带负电的磷酸与溶液阳离子之间的离子键，其中碱基堆集力起主要作用。据X光衍射图谱双，DNA螺旋构象可分为A型、B型、C型、D型和Z型等多种构象。,(3)三级结构双螺旋的扭曲或再螺旋；超螺旋是三级结构的基本形式。绝大多数原核生物以及线粒体和叶绿体的DNA都是超螺旋结构。真核细胞染色质和有些病毒DNA是双螺旋线形分子，2RNA的结构核糖体RNA(rRNA)，占RNA总量的80以上，是核糖体的主要成分；转运RNA(tRNA)，占总量的15，在蛋白质的合成中搬运氨基酸；信使RNA(mRNA)，占总量的5，是合成蛋白质的
19、模板。(1)一级结构 指RNA链上的核苷酸顺序及各功能部位的排列顺序。mRNA是以DNA为模板转录产生,(2)二级结构RNA的二级结构是指单链RNA自身回折，链内的互补碱基对形成的局部双螺旋区与非配对顺序形成的突环相间分布的花形结构。tRNA的二级结构是三叶草型，(3)三级结构RNA的二级结构在细胞中还要进一步回折扭曲，以使分子内部的自由能达到最小值。(三)核酸的性质1一般理化性质是两性电解质，酸性。DNA为白色纤维状固体，RNA为白色粉末，微溶于水，不溶于有机溶剂，常用乙醇从溶液中沉淀核酸。RNA被吡罗红染成红色。DNA被甲基绿染成绿色。用于观看RNA与DNA分布情况。RNA和苔黑酚(甲基间
20、苯二酚)共热绿色；DNA和二苯胺加热蓝紫色。,2核酸的紫外吸收性质核酸吸收260-290nm波段紫外光，最大吸收值在260nm处。核酸在变性时，吸收值显著升高，称为增色效应。核酸可复性，则吸收值又回复至原来水平，称减色效应。3核酸的变性和复性氢键断裂，形成单链。一级结构并不发生破坏。变性的因素，如温度、有机溶剂、酸碱度、尿素、酰胺等。变性温度称为“熔点”或解链温度，用Tm表示。CC含量高，Tm值也高，两者成正比。单链重新缔合成双螺旋的过程。需缓慢冷却，故又称退火。,六、其他重要化合物,(一)ADP和ATP腺苷一磷酸(AMP)可与一分子磷酸结合成腺苷二磷酸(ADP)，ADP再与一分子磷酸结合成腺
21、苷三磷酸(ATP)。ATP的三个磷酸残基之间的磷酸酯键是高能磷酸键，在水解时能放出305焦耳摩尔的热能，一般用“”符号表示。故ATP可写成A一PPP。高能磷酸键释放大量自由能，用于运动、物质的吸收、物质运输和合成等。ATP水解时，成为ADP(ATPADP+Pi+能量)。1ATP的结构ATP的分子简写成APPP，A代表由腺嘌呤和核糖组成的腺苷，P代表磷酸基团，代表高能磷酸键。ATP中大量化学能就贮存在高能磷酸键中。ATP结构中的3个磷酸（Pi）可依次移去而生成二磷酸腺苷（ADP）和一磷酸腺苷（AMP），如下图：,2ATP的作用ATP水解时释放出的能量，是细胞内能量代谢的“流通货币”。在动物肌肉或
22、其他兴奋性组织中，还有一种高能磷酸化合物即磷酸肌酸，它也是高能磷酸基的贮存者，其中的能量要兑换成“流通货币”才能发挥作用。如图下图所示磷酸肌酸与ATP关系。CP（磷酸肌酸）+ADP C(肌酸)+ATP(二)NAD+和NADH、NADP+和NADPHNAD又叫辅酶，全称烟酰胺腺嘌呤二核苷酸；NADP又叫辅酶，全称烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸。它们都是递氢体，能从底物里取得电子和氢。NAD和NADP的还原形式被写作NADH和NADPH。,七、维生素,维生素又名维他命，即维持生命的元素，是维持人体生命活动必须的一类有机物质，在体内的含量很少，但不可或缺。通常分为脂溶性维生素：有A、D、E、K等。水溶性维生素有：B1、B2、PP、B6、泛酸、生物素、C，叶酸等。各种维生素分布、生理功能、缺乏症如下：,
