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1、第三章 酶与维生素Chapter 3 Enzyme and Vitamin,主要内容一、酶的概念二、酶的催化特性三、酶的分类与命名四、酶的结构与功能的关系五、酶的催化机理六、酶活力测定七、酶促反应动力学八、酶的调节九、维生素与辅酶,教学目的:1.掌握酶的概念及催化特性 2.了解酶的分类及结构与功能的关系 3.掌握酶促反应的机理及其动力学 4.了解一些重要的酶类 5.了解酶的调节方式 6.掌握维生素的重要的辅酶形式教学重点难点:酶的催化机理及酶促反应动力学教学课时:10,Section 1 酶的通论,一、酶的概念酶（enzyme）由活细胞产生的、具有催化功能的生物大分子。核酶（ribozyme）

2、具有催化活性的核糖核酸（RNA）。二、酶的研究历史1878年Kuhne提出酶的概念；1897年德国科学家Hans Buchner和Eduard Buchner 成功地用不含细胞的酵母提取液实现了发酵；,酶的研究历史,1926年美国生化学家Sumner第一次从刀豆分离到脲酶结晶，提出酶是蛋白质；1978年Altman提出RNA有催化功能；1982年Cech证实RNA有催化功能；1949年日本采用深层培养法生产细菌淀粉酶，开辟了微生物酶制剂进入大规模工业化生产的新纪元。,（一）酶与一般催化剂的共同点：能催化热力学上允许进行的化学反应，而不能实现那些热力学上不能进行的反应；能缩短反应达到平衡所需的时

3、间，而不能改变平衡点；一般情况下，对可逆反应的正反两个方向的催化作用相同。,三、酶催化作用的特点,（二）酶的催化特性,1、酶的催化效率高 酶促反应速度比无催化剂高10 81020倍，比一般催化剂高1061013倍。如：2H2O22H2O+O2 Fe2+催化：610-4mol/mol催化剂s H2O2酶催化：6106mol/mol催化剂s,催化反应历程,一般化学反应历程：S P酶促反应历程：S+E ES E+P,酶促反应的活化能,2、酶作用的专一性,一种酶只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学变化，生成一定的产物，这种现象称为酶作用的专一性。,A.结构专一性(1)绝对专一性：一种酶只能催化一

4、种底物发生一种化学反应，称为绝对专一性。(2)相对专一性：酶的作用对象是一类化合物，又分为键专一性(只对某种化学键有催化作用)和基团专一性(对化学键及其一端的基团有要求)。B.立体异构专一性：一种酶只能作用于一种立体异构体或催化生成一种立体异构体，称为立体异构专一性。,3、酶易变性失活 酶的反应条件温和，低温、高温、强酸、强碱、重金属、抑制剂等都易改变酶活性。4、酶的活性受到调节控制 许多因素可以影响或调节酶的催化活性，如代谢物、对酶分子的共价修饰等。5、酶的活性与辅酶、辅基和金属离子有关,四、酶的分类与命名,（一）酶的国际系统分类法1.氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶 AH2+B A+BH2

5、2.转移酶：催化分子间基团转移的酶 AR+B A+BR3.水解酶：催化水解反应的酶 AB+H2O AOH+BH,4.裂解酶：催化一种化合物裂解成两种化合物及其逆反应的酶 AB A+B5.异构酶：催化同分异构体相互转变的酶 A B6.合成酶：催化由ATP提供能量、两种或两种以上物质合成一种物质的反应的酶 A+B+ATP AB+ADP+Pi,国际生化协会（IUB）酶学委员会（EC）将每一大类酶分为几个亚类，每一亚类又分为几个亚亚类，最后，再把属于每一个亚亚类的各种酶按顺序排好，分别给一个编号排成的一个表称为“酶表”。如：乳酸脱氢酶 一切新发现的酶都能按照这个系统得到适当的编号，而不破坏原来的系统。

6、,（二）按酶的组成分类,由酶蛋白与辅助因子组成的酶称为全酶（酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活力）。与酶蛋白结合疏松、可用透析法除去的小分子有机物称为辅酶。与酶蛋白结合较紧密、用透析法不易除去的小分子有机物称为辅基。一种酶蛋白只与一种辅酶结合，组成一种全酶，催化一种或一类底物进行某种化学反应。一种辅酶可以和多种酶蛋白结合，组成多种全酶，分别催化不同底物进行同一类反应。,辅酶（辅基）在酶中所起的作用：运载氢原子或电子，参与氧化还原反应；运载反应基团，如酰基、氨基、烷基、羧基及一碳单位等，参与基团转移；(3)与反应类型有关。,金属离子的作用(1)稳定构象：如脂肪酶中的Ca2+，参与维持酶的空间构

7、象；(2)构成酶的活性中心：如羧肽酶A中的Zn2+,作为酶活性中心的组成成分，与酶的催化活性直接相关；(3)连接作用：作为桥梁，将底物分子与酶蛋白螯合起来。,（三）按酶蛋白分子的特点分类 1.单体酶：只有一条肽链的酶。如：水解酶 2.寡聚酶：由几个或多个亚基（相同或不同肽链）以非共价键结合形成的酶。如：磷酸化酶 a(含4个亚基)3.多酶复合物：由几种酶彼此嵌合形成的复合酶。如：丙酮酸脱氢酶复合物,（四）酶的命名,系统名 包括底物名称和反应类型，如：L-丙氨酸:a-酮戊二酸氨基转移酶习惯名 有以下几种不同的命名原则(1)根据催化的底物命名 如：蛋白酶、淀粉酶(2)根据催化的反应性质命名 如：脱氢

8、酶、转氨酶、脱羧酶(3)根据催化的底物、反应性质命名 如：乳酸脱氢酶、草酰乙酸脱羧酶(4)为区别同一类酶，在名称前标明来源 如：胃蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶,五、酶的结构与功能的关系,（一）酶的活性部位与必需基团酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生反应的部位称为酶的活性部位。它又分为结合部位和催化部位：直接与底物结合的基团构成结合部位，决定底物专一性；直接参与催化底物反应的基团构成催化部位，决定反应专一性。酶活性部位的基团以及参与维持酶分子构象的基团称为必需基团。,酶的活性中心,酶的活性中心,结合基团活性中心内必需基团 催化基团活性中心外必需基团,（二）酶原及其激活,没有催化活性的酶的前体

9、称为酶原。如：胰蛋白酶原、凝血酶原等。酶原在一定条件下转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原的激活过程常伴有酶蛋白一级结构的改变：胰蛋白酶/肠激酶 胰蛋白酶原 胰蛋白酶+N端6肽片段,酶原激活的机制为：酶原分子的一级结构改变，导致其空间结构发生变化，使催化活性中心得以形成，于是无活性的酶原就转变为有活性的酶。酶以酶原形式存在的生理意义在于：保护自身组织细胞不被酶水解消化；保证正常的生理功能顺利进行。,五、酶的作用机制（催化机理）,（一）过渡态和活化能反应体系中各反应物分子所含能量高低不同，只有所含能量达到或超过某一限度的活化分子才能发生反应。反应物分子处于被激活状态时称为过渡态。反应物分子

10、由常态转变为活化状态（过渡态）所需的能量称为活化能(Ea)。,S*,ES*,ES,EP,E+P,P,Ea(酶促反应）,E+S,S,Ea(非酶促反应）,自由能,S S*P(非酶促反应）,G,反 应 进 行 方 向,（二）中间产物学说中间产物学说的内容：酶与底物先结合成一个中间产物，然后中间产物分解成产物和游离的酶。E+S ES E+P发展的中间产物学说：酶先与底物结合成酶-底物复合物(ES)，然后转变成过渡态(ES*)，再形成酶-产物复合物(EP)，最后分解释放出酶，并生成产物。E+S ES ES*EP E+P,中间产物学说的证据：电子显微镜观察到了核酸聚合酶与核酸结合而成的复合物；根据酶和底物

11、反应前后的光谱变化，可证明中间产物的存在；D-氨基酸氧化酶与D-氨基酸结合而成的复合物已被分离、结晶出来。,（三）诱导契合学说1890年，Emil Fischer提出“锁钥学说”：底物的结构和酶活性部位的结构非常吻合，就象锁和钥匙一样，这样它们就能紧密结合形成中间产物。,底物,酶,酶 底物复合物,+,1958年，Koshland提出“诱导契合学说”：酶活性部位的结构与底物的结构并不特别吻合，但活性部位具有一定的柔性，当底物与酶接近时，可以诱导酶活性中心的构象发生改变，使之成为能与底物分子密切结合的构象。,（四）过渡态理论 20世纪40年代，Pauling提出过渡态理论：酶与底物的过渡态互补，亲

12、和力最强，释放出结合能使ES的过渡态能级降低，有利于底物分子跨越能垒，使酶促反应加速。1.过渡态类似物(人工设计出的类似过渡态的稳定分子)与酶结合比底物与酶结合紧密102-106倍。2.1986年，根据过渡态理论和免疫学原理，运用单克隆技术制备出了抗体酶(abzyme，即具有催化活性的抗体)。,（五）与酶的高效率催化有关的因素1.邻近和定向效应；邻近：指底物的反应基团和酶活性部位的催化基团互相靠近，以及结合在酶活性部位上的两种底物分子之间的互相靠近。定向：指互相靠近的底物分子之间、底物分子与酶活性部位的催化基团之间形成正确的立体排列方向。2.底物形变:3.酸碱催化:催化基团是质子供体，可以向底

13、物分子提供质子称为酸催化；催化基团是质子受体，可以从底物分子上接受质子称为碱催化。,4.共价催化；某些酶分子的催化基团可通过共价键与底物分子结合成不稳定的共价中间产物，该中间产物极易变成过渡态，因而大大降低了活化能，使反应速度提高，这种催化称为共价催化。亲核催化：酶活性中心的亲核催化基团提供一对电子，与底物分子中缺少电子、具有部分正电性的原子形成共价键，从而产生不稳定的共价中间物。亲电子催化：酶活性中心的亲电子催化基团，与底物分子的亲核原子形成共价键，从而产生不稳定的共价中间物。5.酶活性中心的低介电区（表面效应）。,六、酶活力测定,酶是否存在、含量多少，不直接用重量或体积表示，用酶活力即酶活

14、性表示。（一）酶活力（enzyme activity酶活性）1.酶活力是指酶催化一定化学反应的能力。酶活力的大小可用在一定条件下，酶催化某一化学反应的反应速度来表示。酶活力的大小即酶含量的多少，用酶活力单位表示。即酶单位（U）,2酶的活力单位(U,activity unit)酶的活力单位(U):在一定条件下,一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量.(U/或U/ml)IU:在最适反应条件(25)下,每min转化 1mol底物的酶量;(mol/min)(1961年)Katal(Kat):在最适反应条件下每秒钟催化1mol底物转化成产物的酶量；1IU=16.6710-9 Kat;1Kat=6

15、107IU,3.酶的比活力(specific activity)比活力:每毫克蛋白质中含有的酶单位数(U/)。比活力活力U/mg蛋白 总活力U/总蛋白数mg代表酶的纯度:比活力愈大,纯度愈高,（二）酶反应速度1 酶活力与酶反应速度：*酶活力用反应速度表示：酶催化的反应速度愈快，酶活力愈高；速度愈慢酶的活力愈低。*反应速度用单位时间、单位体积中底物的减少量或产物的增加量表示（单位：浓度/时间）。*反应速度特点：在最初一段时间内保持恒定，随着反应时间的延长，酶反应速度逐渐下降。原因:A.底物浓度下降 B.酶在一定pH及温度下失活 C.产物对酶的抑制，产物上升而加速逆反应。所以研究酶的反应速度以酶促

16、反应的初速度为准。*测定反应速度时一般采用产物增加法，因为测定时底物浓度为过量，测定不准确；产物从无到有，准确。,Section 2 酶促反应动力学,酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素。在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时，通常测定其初始速度来代表酶促反应速度，即底物转化量5%时的反应速度。,一、底物浓度对反应速度的影响,（一）底物对酶促反应的饱和现象：,反应级数：,（二）米氏方程式的推导：,Michaelis&Menten 于1913年推导出了上述矩形双曲线的数学表达式，即著名的米氏方程。Vmax,（三）Km和Vmax的意义：,1.当=Vmax/2时，Km=S。因

17、此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。,2.Km可以反映酶与底物亲和力的大小。Km越小，酶与底物的亲和力越大。3.可用于判断反应级数：当S100Km时，=Vmax，反应为零级反应；当0.01KmS100Km时，为混合级反应。,4.Km是酶的特征性常数：在一定条件下，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶（特别是一组同工酶）的Km值，来判断是否为不同的酶。5.Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，通过测定酶在不同底物存在时的Km值，Km值最小者，即为该酶的最适底物。,6.可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：当S=10Km时，=91%Vmax，此时即为最合适

18、的测定酶活性所需的底物浓度。7.Vmax可用于计算酶的转换数：当酶的总浓度和最大速度已知时，可计算出酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。,（四）Km和Vmax的测定：,1.Lineweaver-Burk双倒数作图法：,2.Hanes作图法：,二、酶浓度对反应速度的影响,当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，即=kE。,三、温度对反应速度的影响,一般来说，酶促反应速度随温度的增高而加快。但当温度增加达到某一点后，由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅速下降，直到完全失活。酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。,温度对酶促反应速

19、度的影响,酶的最适温度与实验条件有关，因而它不是酶的特征性常数。低温时由于活化分子数目减少，反应速度降低，但温度升高后，酶活性又可恢复。,四、pH对反应速度的影响,观察pH对酶促反应速度的影响，通常为一“钟形”曲线，即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。,pH对酶促反应速度的影响,人体内大多数酶的最适pH在6.58.0之间。酶的最适pH不是酶的特征性常数。pH对酶促反应速度的影响，其原因主要是由于pH的改变导致了酶的催化基团以及底物分子的解离状态改变或者导致了酶蛋白的变性。,五、抑制剂对反应速度的影响,凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变

20、性失活的物质统称为酶的抑制剂(inhibitor)。按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不可逆抑制作用(irreversible inhibition)和可逆抑制作用(reversible inhibition)两大类。,（一）不可逆抑制作用：抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用。酶的不可逆抑制作用包括专一性抑制（如有机磷农药对胆碱酯酶的抑制）和非专一性抑制（如路易士气对巯基酶的抑制）两种。,（二）可逆抑制作用：,抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制

21、作用就是可逆抑制作用。可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性、和非竞争性抑制几种类型。,1.竞争性抑制（competitive inhibi-tion)：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，称为竞争性抑制作用。,竞争性抑制剂在结构上与底物相似,竞争性抑制的速度方程与图形特征,竞争性抑制的双倒数图形特征,竞争性抑制的特点：竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；动力学参数：Km值增大，Vm值不变。,丙二酸对琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制,磺胺类药

22、物对二氢叶酸合成酶的竞争性抑制,对氨基苯甲酸,对氨基苯磺酰胺,2反竞争性抑制：,抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。,反竞争性抑制的速度方程与图形特征,反竞争性抑制的双倒数图形特征,反竞争性抑制的特点：反竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似；抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；抑制程度随底物浓度的增加而增加；动力学参数：Km减小，Vm降低。,3非竞争性抑制：,抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。,非竟争性抑制,非竞争性抑制

23、的速度方程与图形特征,非竞争性抑制的双倒数图形特征,非竞争性抑制的特点：非竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似；底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；动力学参数：Km值不变，Vm值降低。,六、激活剂对反应速度的影响,能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂。酶的激活剂大多数是无机离子，如K+、Mg2+、Mn2+、Cl-等。,Section 3 酶 的 调 节,生物体内的各种生理活动均以一定的物质代谢为基础。为了适应某种生理活动的变化，需要对一定的代谢活动进行调节。通过对酶的催化活性的调节，就可以达到调节代谢活

24、动的目的。可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生改变的酶就称为限速酶或关键酶。,一、酶结构的调节,酶结构的调节是通过对现有酶分子结构的影响来改变酶的催化活性的调节方式。酶结构的调节是一种快速调节方式。,（一）变构调节（别构调节）：,某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构象发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为变构调节(allosteric regulation)。具有变构调节作用的酶就称为变构酶。凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生改变的代谢物就称为变构剂。,1变构调节的机制：,变构酶一般是多亚基构成的聚合体，一些亚基为催化亚

25、基，另一些亚基为调节亚基。当调节亚基或调节部位与变构剂结合后，就可导致酶的空间构象发生改变，从而导致酶的催化活性中心的构象发生改变而致酶活性的改变。,2协同效应：,当变构酶的一个亚基与其配体（底物或变构剂）结合后，能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变，这种效应就称为变构酶的协同效应。如果对相邻亚基的影响是导致其对配体的亲和力增加，则称为正协同效应；反之，则称为负协同效应。如果是同种配体所产生的影响，则称为同促协同效应。如果是不同配体之间产生的影响则称为异促协同效应。,观察变构酶的底物浓度对酶促反应速度影响时，可发现S为一“S”形曲线。这是由于底物对变构酶存在同促正协同效应。,

26、当存在异促正协同效应时，“S”形曲线左移，酶促反应速度加快；当存在异促负协同效应时，“S”形曲线右移，酶促反应速度减慢。,别构酶与非调节酶动力学曲线的比较,别构酶举例：天冬氨酸转氨甲酰酶，简称ATCase,3.变构调节的方式：,变构酶通常为代谢途径的起始关键酶，而变构剂则为代谢途径的终产物。因此，变构剂一般以反馈方式对代谢途径的起始关键酶进行调节，最常见的为负反馈调节。,4变构调节的特点：,酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现；酶的变构仅涉及非共价键的变化；调节酶活性的因素为代谢物；为一非耗能过程；无放大效应。,（二）共价修饰调节：,酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价修饰，从

27、而导致酶活性的改变，称为共价修饰调节。共价修饰调节也是体内快速调节代谢活动的一种重要的方式。最常见的共价修饰方式有：磷酸化-脱磷酸化，-SH-S-S-，乙酰化-脱乙酰化，腺苷化-脱腺苷化等。无/低活性 互变 有/高活性,1共价修饰的机制：,共价修饰酶通常在两种不同的酶的催化下发生修饰或去修饰，从而引起酶分子在有活性形式与无活性形式之间进行相互转变。,2共价修饰调节的方式：,共价修饰调节一般与激素的调节相联系，其调节方式为级联反应。,3共价修饰调节的特点：,酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在；有共价键的变化；受其他调节因素（如激素）的影响；一般为耗能过程；存在放大效应。,(三)酶原与酶原的激活

28、,酶原 激活 酶（无活性）（有活性）酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程如:胰蛋白酶原的激活过程胰蛋白酶原在肠激酶的作用下小，暴露活性中心,形成有活性的胰蛋白酶,二、酶含量的调节,酶含量的调节是指通过改变细胞中酶蛋白合成或降解的速度来调节酶分子的绝对含量，影响其催化活性，从而调节代谢反应的速度。酶含量的调节是机体内迟缓调节的重要方式。,（一）酶蛋白合成的调节：,酶蛋白的合成速度通常通过一些诱导剂或阻遏剂来进行调节。凡能促使基因转录增强，从而使酶蛋白合成增加的物质就称为诱导剂；反之，则称为阻遏剂。酶的底物对酶蛋白的合成具有诱导作用；代谢终产物对酶的合成有阻遏作用。激素可以诱导关键酶的合

29、成，也可阻遏关键酶的合成。,（二）酶蛋白降解的调节：,通过调节酶的降解速度以控制酶的活性。,三、同工酶的调节,在同一种属中，催化活性相同而酶蛋白的分子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶称为同工酶(isoenzyme)。同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。,乳酸脱氢酶同工酶（LDHs）为四聚体，在体内共有五种分子形式，即LDH1（H4），LDH2（H3M），LDH3（H2M2），LDH4（HM3）和LDH5（M4）。,心肌中以LDH1含量最多，LDH1对乳酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化乳酸转变为丙酮酸再进一步氧化分解，以供应心肌的能量。在骨骼肌中

30、含量最多的是LDH5，LDH5对丙酮酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化丙酮酸转变为乳酸，以促进糖酵解的进行。,Section 4 维生素与辅酶,维生素(vitamin)是人类必需的一类营养素，是维持机体正常生理功能所必需的，机体自身又不能合成或合成量不足，必需靠外界供给的一类微量低分子有机化合物,维生素可按其溶解性的不同分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。脂溶性维生素有VitA、VitD、VitE和VitK四种。水溶性维生素有B族维生素(VitB1，VitB2，VitPP，VitB6，VitB12，泛酸，生物素，叶酸)和VitC,一.脂溶性维生素,维生素A（又称：视黄醇、抗干眼病维生素）

31、（一）来源 1、动物性食物：肝脏、鱼肝油 2、植物性食物：胡萝卜素可转变成维生素A。,（二）活性形式,1.天然形式A1视黄醇 A23-脱氢视黄醇植物中的-胡萝卜素可转化为视黄醇 2.体内活性形式视黄醇、视黄醛、视黄酸,（三）生化作用,1、构成视觉细胞内感光物质（11-顺视黄醛、全反视黄醛）。2、参与糖蛋白的合成3、其他作用维持上皮组织结构和功能的完整维持机体的生长和发育,杆状细胞 视紫红质（感弱光）弱光 光异构 暗处 视蛋白 神经冲动 异构酶 11-顺视黄醛 全反视黄醛 视网膜 异构酶 11-顺视黄醇 全反视黄醇 肝脏 维生素A在视觉中的作用,（四）缺乏症,1、夜盲症（雀目）2、干眼病3、生长

32、停滞和不育。过量摄取 头痛、恶心腹泻、肝脾大 孕妇：胎儿畸形,维生素D（又称抗佝偻病维生素、钙化醇）,（一）来源1、动物性食物：肝、乳及蛋黄、鱼肝油。2、皮肤微血管中的7-脱氢胆固醇经日光照射可转变为维生素D3。（二）活性形式 1,25-(OH)2-D3靶细胞：小肠粘膜、肾、肾小管,（三）生化作用 1、促进肠道对钙磷的吸收。2、促进肾小管对钙磷的重吸收。3、提高血钙、血磷的浓度，促进骨的钙化。,(四）缺乏症 儿童：佝偻病 成人：软骨病,维生素E,（一）来源：植物种子如麦胚油、棉籽油、花生油（二）化学本质：维生素E又叫生育酚、抗不育症维生素无氧：热稳定有氧：易自身氧化（可保护其他物质）,（三）生

33、化作用1、抗氧化作用。2、抗动物不育症。3、促进血红素合成。,（四）缺乏症 1、红细胞数量少、寿命缩短。2、红细胞脆性增加。3、神经障碍（少见）。,维生素K,（一）来源 K1主要存在于植物和动物肝脏中，K2是人体肠道细菌代谢的产物。临床用的K3、K4为人工合成。（二）化学本质 维生素K又叫凝血维生素，是-甲基-1,4-萘醌衍生物。,(三)生化作用 作为谷氨酸羧化酶的辅助因子，促进凝血酶原及凝血因子、及的合成，参与凝血作用。（四）缺乏症 凝血因子合成障碍，易出血，尤其是新生婴儿易发生出血性疾病。,二.水溶性维生素,大部分的辅酶与辅基衍生于维生素。维生素的重要性就在于它们是体内一些重要的代谢酶的辅

34、酶或辅基的组成成分。维生素B族在生物体内通过构成辅酶而发挥对物质代谢的作用,辅酶与辅基的来源及其生理功用,维生素B1（一）来源 种子的外皮和胚芽、黄豆、酵母及瘦肉（二）化学本质 又叫抗脚气病维生素，因其分子中含有硫和氨基，所以又叫硫胺素。,(三)由维生素衍生的辅酶/活化形式：,TPP：焦磷酸硫胺素，由硫胺素（Vit B1）焦磷酸化而生成，是脱羧酶的辅酶，在体内参与糖代谢过程中-酮酸的氧化脱羧反应。,（四）生化作用（TPP）,1、作为丙酮酸脱氢酶系和-酮戊二酸脱氢酶系的辅酶，参与-酮酸的氧化脱羧作用。（1）丙酮酸+NAD+HSCoA TPP 乙酰CoA+NADH+H+CO2（2）-酮戊二酸+NA

35、D+HSCoA TPP 琥珀酰CoA+NADH+H+CO22、作为转酮醇酶的辅酶，参与磷酸戊糖代谢途径。,3.TPP可抑制胆碱脂酶的活性，参与乙酰胆碱的合成。TPP-乙酰胆碱 胆碱脂酶 乙酸+胆碱,（五）缺乏症：1、脚气病：四肢无力，肌肉麻木、感觉异常等末梢神经炎表现。2、消化不良：胃肠蠕动减慢、消化液分泌减少，食欲不振。3、末梢神经炎,-,维生素B2,（一）来源：酵母、蛋、奶及绿叶蔬菜（二）化学本质 维生素B2是核醇与6，7-二甲基异咯嗪的缩合物。呈黄色针状结晶，易溶于水,又叫核黄素。,（三）辅酶/活性形式：1、黄素单核苷酸（FMN）2、黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）是核黄素（VitB2）的衍

36、生物。（四）生化作用 VitB2具有氧化还原性，酶蛋白与FMN或FAD结合后统称为黄素酶(氧化还原酶),催化脱氢氧化反应，其辅基FMN或FAD在酶促反应中作为递氢体（双递氢体）,起氢传递体的作用.,FMN 和FAD的分子结构,（五）缺乏病：舌炎、口角炎及眼结膜炎等,维生素PP（一）来源 肉类、肝脏、谷物、花生。此外，人体可利用色氨酸合成维生素PP。（二）化学本质 又叫抗癩皮病因子，它包括尼克酸（烟酸）和尼克酰胺（烟酰胺），二者均为吡啶衍生物,（三）辅酶/活性形式 1、尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+，又称辅酶）2、尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，又称辅酶)在体内，由尼克酰胺参与构成的两

37、种辅酶均有氧化型（NAD+，NADP+）和还原型（NADH+H+，NADPH+H+）两种形式。它们作为脱氢酶的辅酶，在酶促反应中起递氢体的作用，为单递氢体。是Vit PP的衍生物,(四)生化作用1、NAD+和NADP+在体内作为多种不需氧脱氢酶的辅酶，参与物质代谢2、NAD+和NADP+在生物过代谢过程中的作用是递氢（五）缺乏症糙皮病或癩皮病表现：皮炎、腹泻、痴呆等三D症狀,NAD+和NADP+的分子结构,举例：磷酸甘油醛 NAD+乳酸1,3-二磷酸甘油酸 NADH+H+丙酮酸磷酸葡萄糖 NAD+2GSH 磷酸葡萄糖酸 NADH+H+GSSG,维生素B6（一）来源 动、植物性食品。肠道细菌也

38、可以合成部分维生素B6（二）化学本质 包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺三者均为吡啶衍生物,（三）辅酶/活性形式：1、磷酸吡哆醛 2、磷酸吡哆胺磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺是Vit B6的衍生物，Vit B6包括吡哆醇，吡哆醛和吡哆胺等三种形式。磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺可作为氨基转移酶，氨基酸脱羧酶，半胱氨酸脱硫酶等的辅酶。,（四）生化作用 1.作为转氨酶和氨基酸脱羧酶的辅酶，参与氨基酸代谢。2、作为ALA(-氨基乙酰丙酸)合酶的辅酶参与血红素合成。3.磷酸吡哆醛作为糖原磷酸化酶的重要组 成部分，参与糖原分解为1-磷酸葡萄糖 的过程。（五）缺乏症 1.-氨基丁酸合成障碍，出现过度兴奋，过敏甚至惊厥等疾病。2.

39、低血色素小细胞性贫血和血清铁增多。3.长期服用异烟肼需补充维生素B6。,泛酸（一）来源 动物性食品、谷物及豆制品（二）化学本质 有机酸 又叫遍多酸（三）活性形式：辅酶A（HSCoA）和酰基载体蛋白（ACP）的辅基。,泛酸（遍多酸）在体内参与构成辅酶A（CoA），后者的结构成分为3-磷酸腺苷-5-焦磷酸-泛酸-巯基乙胺。CoA中的巯基可与酰基以高能硫酯键结合，在糖、脂、蛋白质代谢中起传递酰基的作用，因此CoA是酰化酶的辅酶。,CH3CSCoA O,CoA,的分子结构,（四）生化作用 1.构成辅酶A，在糖、脂及氨基酸代谢 中起着转运乙酰基或脂酰基的作用。2.构成酰基载体蛋白的辅酶，在脂肪酸 的生物

40、合成中起着转运脂酰基的作用。（五）缺乏症 动物肝脏中脂类增加，丙酮酸氧化 脱羧受阻，生长迟钝，生殖障碍,生物素（biotin）（一）来源：动物、植物性食品，肠道细菌也可以合 成（二）化学本质：是噻吩与尿素相结合的骈环化合物，带有一戊酸侧链，有,两种异构体。与尿素相结合的骈环（三）活性形式：生物素,生物素是羧化酶的辅基，在体内参与CO2的固定和羧化反应。,(四）生化作用 生物素作为羧化酶的辅基，在羧化反应中起着固定CO2和传递羧基的作用（五）缺乏症 大量服用抗生素或长期食用生鸡蛋可导致生物素缺乏病，出现疲乏、恶心、呕吐、食欲不振、皮炎及脱屑性红皮病等症状,叶酸（一）来源 绿色蔬菜、酵母和动物肝、

41、肾，肠道 细菌也可以合成叶酸（二）化学本质 又叫蝶酰谷氨酸，它是由蝶酸和谷氨酸 结合而成（三）活性形式：FH4,四氢叶酸（FH4）由叶酸衍生而来。四氢叶酸是体内一碳单位基团转移酶系统中的辅酶，其N5和N10原子与一碳单位基团结合，与嘌呤和嘧啶的合成有关。,（四）生化作用 FH4作为一碳单位转移酶的辅酶，在嘧啶、嘌呤、蛋氨酸和胆碱等重要物质的生物合成中起着传递一碳单位的重要作用（五）缺乏症 核酸合成障碍，动物生长停滞，红细胞体积增大,引起巨红细胞性贫血.,甲氨蝶呤因结构与叶酸相似，可抑制FH4的合成，进而抑制嘌呤核苷酸的合成。因此具抗癌作用。,维生素B12(一）来源 动物性食品：肉类、肝（二）化

42、学本质：又叫钴胺素,是唯一含有金属元素的维生素。天然存在的B12有5-脱氧腺苷钴胺素、甲基钴胺素和羟钴胺素三种形式,（三）活性形式1.甲基钴胺素（MeB12）2.5-脱氧腺苷钴胺素（5-dAR-B12）5-脱氧腺苷钴胺素是体内的主要形式，它可参与构成多种变位酶的辅酶，甲基钴胺素则是甲基转移酶的辅酶，与胆碱等的合成有关。,（四）生化作用 MeB12作为N5-CH3FH4甲基转移酶的辅酶，促进FH4的再利用和蛋氨酸的再利用 参与一碳单位的形成、分解和转移，因而促进核酸的合成，影响红细胞成熟（五）缺乏症 巨幼红细胞性贫血,维生素C,（一）来源 新鲜水果及蔬菜（二）化学本质 又叫L-抗坏血酸，是L-已

43、糖酸内酯，具有不饱和的一烯二醇结构。具有酸性和较强的还原性。,(三）特点1、L-抗坏血酸可被空气中的氧氧化成脱氢抗坏血酸，此反应可逆。2、L-抗坏血酸及脱氢抗坏血酸都具有同样的生物活性，以前者为主。3、脱氢抗坏血酸易水解为无活性的二酮古洛糖酸，后者进一步被氧化成草酸和苏阿糖酸。,(四)生化作用,1、参与体内的氧化还原反应(1)保持谷胱甘肽的还原状态，维持细胞膜的正常功能。维生素C GSSG 还原产物（还原型）维生素C 2GSH 脂质过（氧化型）氧化物谷胱甘肽还原酶谷胱甘肽过氧化物酶,(2)保护巯基酶(3)促进铁的吸收(4)保护各种维生素免遭氧化破坏 2、参与体内的羟化反应(1)胶原蛋白的合成(2)多巴胺的-羟化反应；胆汁酸合成中的7-羟化等（3）参与芳香族氨基酸的代谢（五）缺乏症 坏 血 病,硫辛酸,（一）化学本质 为6，8-二硫辛酸 可还原为二氢硫辛酸（二）生化作用（1）作为硫辛酸乙酰转移酶的辅酶（2）抗脂肪肝、降低血胆固醇（3）保护巯基酶免受重金属毒害,