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1、河南科技学院期末生物化学复习题 河南科技学院基础生物化学习题 三、蛋白质化学 1、氨基酸在等电点(PI)时，以_两性_离子形式存在，在PHPI时以_阴_离子存在，在PHPI时，以_阳_离子形式存在。 2. 蛋白质二级结构的形式有螺旋_、_折叠_、_转角_ 、_无规卷曲_ 。 3 .常见氨基酸碱性的有_赖氨酸_、_精氨酸_和_组氨酸_。酸性的有_天冬氨酸_、_谷氨酸_。 4.蛋白质与茚三酮反应一般为_蓝紫_色。与醋酸铅反应的蛋白质含 基。 5.蛋白质变性是由于 A、一级结构改变 B、空间构象破坏 C、辅基脱落 D、蛋白质水解 6甘氨酸的解离常数分别是K1=2.34和K2=9.60,它的等电点是(
2、B ) A7.26 B5.97 C7.14 D10.77 如果要测定一个小肽的氨基酸序列，选择一个最合适的下列试剂是 .茚三酮 .CNBr .胰蛋白酶 .异硫氰酸苯酯 8.名词解释： 氨基酸的等电点：当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等,净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。 蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸顺序，是蛋白质生物功能的基础。 蛋白质的二级结构：肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠. 超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 结构域：对于较大的蛋白
3、质分子或亚基，多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构。这种相对独立的三维实体就称结构域。 蛋白质变性与复性 ：变性：天然蛋白质受物理或化学因素的影响，其共价键不变，但分子内部原有的高度规律性的空间排列发生变化，致使其原有性质发生部分或全部丧失，称为蛋白质的变性 复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 9.为什么说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？ 答：蛋白质是生命活动的主要承担者。1. 结构功能2. 催化功能3. 运输功能4. 运动功能5. 抗体、补体、干扰素等防御功能6. 调节功能7. 遗传信息的控制8. 细胞膜的通透性9. 高
4、等动物的记忆、识别机构 10.简述蛋白质的重要性质 答：蛋白质的两性离解和等电点、蛋白质的胶体性质、蛋白质的相对分子大小、蛋白质的沉淀作用、蛋白质的变性和复性、蛋白质的紫外吸收与显色反应 11.氨基酸的理化性质有哪些？ 答：氨基酸的两性解离与等电点、氨基酸的光学性质、氨基酸的重要化学反应 1)与茚三酮的反应2） 与2,4-二硝基氟苯反应3）与异硫氰酸苯酯的反应 四、酶 1. 酶促反应中决定酶专一性的部分是(A ) A、酶蛋白 B、底物 C、辅酶或辅基 D、催化基团 2. 已知某酶的Km值为0.05mol.L-1，要使此酶所催化的反应速度达到最大反应速度的80时底物的浓度应为多少？ A、0.2m
5、ol/L B、0.4mol/L C、0.1mol/L D、0.05mol/L 3.下列关于酶活性中心的叙述正确的的。 A、所有酶都有活性中心 B、所有酶的活性中心都含有辅酶 C、酶的活性中心都含有金属离子 D、所有抑制剂都作用于酶活性中心。 4.名词解释： 酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。 酶原激活：从无活性的酶原转变为有活性的酶的过程。 同工酶：能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。 酶单位： 在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。 共价催化： 底物分子的一部分与
6、酶分子上的活性基团间通过共价结合而形成的中间物，快速完成反应。 邻近定向效应：酶与底物结合成中间产物过程中，底物分子从稀溶液中密集到活性中心区，并使活性中心的催化基团与底物的反应基团之间正确定向排列所产生的效应。 抑制剂：使酶的必需基团或活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶失活的物质，称为抑制剂 固定化酶 ： 将水溶性酶用物理或化学方法处理，固定于高分子支持物(或载体)上而成为不溶于水，但仍有酶活性的一种酶制剂形式，称固定化酶(immobilized enzyme)。 别构效应：当底物或效应物与酶分子上的相应部位结合后，会引起酶分子构象改变从而影响酶的催化活性。 同促效应： 底物
7、本身对别构酶的影响称为同促效应 异促效应：效应物结合于调节部位引起酶分子构象改变，从而影响酶的催化活性称为异促效应 5.什么是米氏方程，米氏常数Km的意义是什么？ 答米氏方程就是表示在酶促反应中 底物浓度与反应速率的关系式 V=(Vmax*S)/(Km+S)。不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。 6.影响酶催化效率的因素有哪些？影响酶促反应速度的因素有哪些？ 答
8、：1. 微环境影响 2. 底物与酶的邻近定向效应与定向效应 3. “张力”与“形变”4. 酸碱催化5. 共价催化 底物浓度对酶作用的影响pH对酶作用的影响温度对酶作用的影响激活剂对酶作用的影响抑制剂对酶作用的影响 酶浓度对酶作用的影响 7.抑制剂对酶的抑制作用有哪些？答：1. 不可逆抑制作用：抑制剂与酶的结合是不可逆的。可逆抑制作用：抑制剂与酶的结合是可逆的。竞争性抑制作用：抑制剂和底物竞争与酶结合。非竞争性抑制作用：底物和抑制剂同时与酶结合，但形成的EIS不能进一步转变为产物。反竞争性抑制作用：抑制剂必须在酶与底物结合后才能进一步形成ESI复合物。 8.常见酶的分类有哪几类？答：1. 氧化还
9、原酶类2. 转移酶类3. 水解酶类4. 裂解酶类5. 异构酶类6. 合成酶类 第七章、糖类代谢 1.糖酵解是在细胞的什么部位进行的。 A、线粒体基质 B、胞液中 C、内质网膜上 D、细胞核内 2.在厌氧条件下，下列哪一种化合物会在哺乳动物肌肉组织中积累？ A、丙酮酸 B、乙醇 C、乳酸 D、CO2 3.丙酮酸脱氢酶复合体中最终接受底物脱下的2H的辅助因子是 A、FAD B、CoA C、NAD+ D、TPP 4.何谓三羧酸循环？它有何特点和生物学意义？答： 反应从乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成含有三个羧基的柠檬酸为开始，最终以生成草酰乙酸而为循环 特点：1、需氧2、不可逆3、两次脱羧、四次脱氢、一次
10、底物水平磷酸化，4、共产生12molATP 生物学意义：1.普遍存在2.生物体获得能量的最有效方式3.是糖类、蛋白质、脂肪三大物质转化的枢纽4.获得微生物发酵产品的途径 5. 磷酸戊糖途径有何特点？其生物学意义何在？答：磷酸戊糖途径的主要特点：1、是6-磷酸葡萄糖直接脱氢脱羧,不必经过EMP,也不必经过TCA；2、在整个反应中,脱氢酶的辅酶为NADP+而不是NAD+；3、磷酸戊糖经复杂的转化重新生成磷酸己糖 磷酸戊糖的生物学意义：1、生成的5磷酸核糖是合成核酸及核苷酸辅酶的必要原料；2、NADPHH作为供氢体，参与体内许多重要的还原性代谢反应。 6.糖糖异生的意义？答:糖异生作用是一个十分重要
11、的生物合成葡萄糖的途径。红细胞和脑是以葡萄糖为主要燃料的，成人每天约需要160克葡萄糖，其中120克用于脑代谢，而糖原的贮存量是很有限的，所以需要糖异生来补充糖的不足。在饥饿或剧烈运动造成糖原下降后，糖异生能使酵解产生的乳酸、脂肪分解产生的甘油以及生糖氨基酸等中间产物重新生成糖。这对维持血糖浓度，满足组织对糖的需要是十分重要的。糖异生可以促进脂肪氧化分解供应能量，当体内糖供应不足时，机体会大量动员脂肪分解，此时会产生过多的酮体，而酮体则必须经过三羧酸循环才能彻底氧化，此时糖异生对维持三羧酸循环的正常进行起主要作用。 7.名词解释： 糖酵解：在无氧的条件下，葡萄糖或糖原分解成丙酮酸，进而还原为乳
12、酸并释放少量能量的过程称为糖的无氧分解。这一过程与酵母菌使糖发酵的过程相似，又称为糖酵解，简称EMP途径。 糖异生;是指从非糖物质合成葡萄糖的过程 磷酸戊糖途径；从6磷酸葡萄糖开始，不经糖酵解和柠檬酸循环，直接将其脱氢脱羧分解为磷酸戊糖，磷酸戊糖分子再经重排最终又生成6磷酸葡萄糖的过程 第八章、生物氧化和氧化磷酸化 名词解释： P/O：在电子传递体系磷酸化中，在一定时间内所消耗的氧原子数与所消耗的磷原子数之比 氧化磷酸化：在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP磷酸化生成ATP的作用，称为氧化磷酸化。氧化磷酸化是生物体内的糖、脂肪、蛋白质氧化分解合成ATP的主要方式。
13、呼吸链：是代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧原子，而生成水的全部体系。 底物水平磷酸化：当底物脱氢、脱水引起分子内部发生能量重新分布，生成高能磷酸键，转移给ADP生成ATP的过程。 能荷：能荷是细胞中高能磷酸状态的一种数量上的衡量，能荷大小可以说明生物体中ATP-ADP-AMP系统的能量状态。 2.下列化合物中除( C )外都是呼吸链的组成成分。 A、CoQ B、Cytb C、CoA D、NAD+ 3.各种细胞色素在呼吸链中的排列顺序是： A、Cb1C1aa3O2 B、CC1baa3O2 C、C1Cbaa3O2 D、bC1Caa3O2 4.电子传递链中
14、各组分的顺序是由-还原电位-所决定的。 6.生物氧化的方式有哪些-加氧氧化- 、 -电子转移- 、 -脱氢氧化- 。 7.生物氧化的特点。答：1。反应条件温和2。有一系列酶参加逐步进行；3。分步进行的过程；4。释放的能量，通过与ATP合成相偶联。最终生成CO2和H2O，释放能量。 第十一章 蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢 1.生物体内大多数氨基酸脱去氨基生成-酮酸是通过下面那种作用完成的？ A、氧化脱氨基 B、还原脱氨基 C、联合脱氨基 D、转氨基 2.下列氨基酸中哪一种可以通过转氨作用生成酮戊二酸？ A、Glu B、Ala C、Asp D、Ser 3.转氨酶的辅酶是 B A、TPP B、磷酸吡
15、哆醛 C、生物素 D、核黄素 4. 简述血氨的来源和去路。 答：氨的来源 ： 氨基酸脱氨 肠道吸收 肾脏产生 氨的去路：谷氨酰胺的生成 尿素的生成 尿酸的生成 合成非必需氨基酸 5. 催化蛋白质降解的酶有哪些？答：胃蛋白酶，胰蛋白酶，肠蛋白酶 脂类代谢 1、-氧化的酶促反应顺序为（ B ) A、脱氢再脱氢加水硫解 B、脱氢加水再脱氢硫解 C、脱氢脱水再脱氢硫解 D、加水脱氢硫解再脱氢 2、脂肪大量动员肝内生成的的乙酰CoA主要转变为( B ) A、葡萄糖 B、酮体 C、胆固醇 D、草酰乙酸 3.酮体：肝细胞中脂肪酸氧化不能彻底进行乙酰CoA生成乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮等中间物质 试问：为什么糖吃多了会发胖？答：吃的糖在体内会被分解为葡萄糖，以下简称糖，可以通过糖酵解和三梭酸循环的过程产生大量ATP提供能量，但体内ATP浓度达到一定程度就会抑制循环通路中的某个环节，从而使其进入其他代谢途径转化成为糖原或者脂肪以及少量氨基酸，但糖原的贮备能力是有限的，转化成氨基酸的只是多余糖份中的极少部分，所以当你糖吃多了而运动量不足的时候就会转化成为脂肪，就会变胖了。
